C. Estructura de aminoácidos, péptidos y proteínas. CI. aminoácidos 1.1. Definición de aminoácido. Los aminoácidos son ácidos orgánicos con un grupo amino (-NH2) y constituyen los bloques de construcción de las proteínas además de participar en otras funciones metabólicas. 1.2. Estructura general de los aminoácidos: carbono alfa, alfa amino, alfa carboxilo, hidrogeno y cadena lateral (grupo R). Carbono alfa: El carbono alfa, es asimétrico porque sus cuatro enlaces están unidos a grupos funcionales diferentes. (El amino, el grupo carboxilo, el grupo radical y a un átomo de hidrógeno). Alfa amino: Es el amino que esta unido a un carbono alfa, todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable. Alfa carboxilo: Es el grupo carboxilo (-COOH) unido a un carbono alfa. Hidrogeno: Es el hidrogeno unido al carbono alfa. Cadena lateral (grupo R): El carbono alfa está unido, además, a un átomo de hidrógeno y a un grupo R. Este R, que puede ser de distinta naturaleza, dando lugar a los diferentes aminoácidos.
1.3. Isomería: formas D y L. Al poseer poseer un carbono carbono asimétri asimétrico, co, los aminoác aminoácidos idos poseen poseen isomería isomerías. s. Existe Existe una forma forma D y otra forma forma L. Los isómeros isómeros D poseen poseen en proyecci proyección ón lineal, lineal, el grupo grupo amina amina (NH2) hacia la derecha del carbono, carbono, mientras mientras que la isomería L presenta el grupo grupo amina (NH2) a la izquierda del carbono asimétrico. asimétrico . 1.4. Clasificación de los aminoácidos: a) de acuerdo a la posición del grupo amino (alfa aminoácidos, beta aminoácidos, gamma
aminoácidos). alfa-aminoácidos, lo cual, como hemos visto, significa que el grupo amino está unido al carbono adyacente al carboxílico. Aunque con menor frecuencia el grupo amino sustituye al hidrogeno de los carbonos beta y gamma, en los seres vivos podemos encontrar betaaminoácidos como la β − alanina que forma parte de algunas coenzimas y formando parte de algunos péptidos y también gamma-aminoácidos como el acido- γ -aminobutírico que actua como neurotransmisor.. b) de acuerdo a las características de cadena lateral (polares – no polares). - Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares. - Aminoácidos con grupos R polares. Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores. Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase. c) desde el punto de vista nutricional (esencial – no esencial). A los aminoácidos que pueden sintetizarse por el propio cuerpo se los llama aminoácidos no esenciales (alanina, aspartato, glutamato, etc.), mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina aminoácidos esenciales (leucina, lisina fenilalanina, etc.). d) de acuerdo a su comportamiento metabólico (glucogénicos – geogénicos).
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Estos aminoácidos son aquellos cuyos esqueletos de C son degradados los siguientes intermediarios metabólicos 1. piruvato: alanina, cisteina, glicina, serina y treonina 2. a-cetoglutarato arginina, glutamato, glutamina, histidina y prolina 3. succinil-CoA: isoleucina, metionina y valina 4. fumarato: fenilalanina y tirosina 5. oxaloacetato: asparagina y aspartato Todos estos aminoácidos son por tanto son precursores de glucosa.
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Los aminoácidos cetogénicos, donan sus esqueletos de Carbono en forma de acetoacetato, el mismo que se puede transformar posteriormente en acetil-CoA: Aminoácidos que se transforman directamente en acetoacetato: leucina, lisina, fenilalanina, tirosina y triptófano. Esqueletos de C que son degradados directamente a acetil-CoA: isoleucina, leucina y treonina Todos estos aminoácidos son entonces precursores de ácidos grasos o cuerpos cetónicos. 1.5. Propiedades bioquímicas de los aminoácidos: anfoterismo, pK y punto isoeléctrico. Anfoterismo: Según el pH los aminoácidos pueden comportarse ya sea como un acido que libera protones R-COOH R-COO- + H+ O como una base al captar protones en su grupo amino R-NH2 + H+ R-NH3+ pKa: corresponde al pH en que el acido y su base conjugada se encuentran en la misma concentración, el valor del pKa indica la fuerza relativa de los ácidos débiles, en cuanto mas bajo sea este, el acido es menos débil. Punto isoeléctrico: Cuando el numero de grupos con carga negativa es igual al numero de grupos cargados positivamente, la carga neta es cero y el pH corresponde al punto isoeléctrico (pI), para los aminoácidos y proteínas con un pH por debajo del pI la carga neta es positiva, y a un pH por arriba del pI la carga neta es negativa. Para un aminoácido con solo dos grupos disociables, el cálculo del pI es simplemente el promedio de los dos pKa correspondientes: pI = (pKa 1(α -carboxilo) + pKa2(α -amino)) /2 1.6. Enlace pepitico: formación, características y degradación. Es un enlace amida que se forma al reaccionar el grupo a-carboxilo de un aminoácido de un aminoácido con el grupo a-amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Por ello en los extremos de la cadena polipeptidica siempre hay un grupo amino y un carboxilo terminales que permanecen intactos. Es una reacción endergónica que consume 21 kJ/mol, en un medio acuoso el equilibrio tiende a favorecer la hidrolisis del enlace peptidico, pero es una reacción muy lenta; se requieren enzimas para romper este enlace, conocidas como peptidasas o proteasas, como la tripsina y la pepsina. Las propiedades del enlace peptidico, delimitan la disposición de una proteína en el espacio; tiene la característica parcial de doble enlace, ya que los electrones phi del grupo carbonilo están deslocalizados, por lo que presenta una rigidez que inmoviliza en un plano a los cuatro átomos que lo forman (carbono y oxigeno del grupo carbonilo, y el nitrógeno e hidrogeno del grupo amino), es decir son coplanares. El enlace peptidico es una estructura plana y el oxigeno y el hidrogeno se disponen en configuración trans. La semirrigidez del enlace peptidico limita el plegamiento de las proteias.
Los enlaces del esqueleto restante (los asociados al carbono alfa) hay plena libertad de rotación. Una cadena peptidica es una serie de planos con dos angulos de rotación (psi y phi) entre cada plano. PREGUNTAS. 1. ¿Qué son los aminoácidos? Los aminoácidos son ácidos orgánicos con un grupo amino (-NH2) y constituyen los bloques de construcción de las proteínas además de participar en otras funciones metabólicas. 2. ¿Cuál es la estructura general de los aminoácidos? Los aminoácidos están estructurados con un carbono alfa, unido a un alfa amino, un alfa carboxilo, hidrogeno y una cadena lateral (grupo R). 3.¿Cuáles son los aminoácidos esenciales y no esenciales? A los aminoácidos que pueden sintetizarse por el propio cuerpo se los llama aminoácidos no esenciales (alanina, aspartato, glutamato, etc.), mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los denomina aminoácidos esenciales (leucina, lisina fenilalanina, etc.). 4. ¿Qué es anfoterismo, pKa y el punto isoeléctrico? Anfoterismo: Según el pH los aminoácidos pueden comportarse ya sea como un acido que libera protones o como una base al captar protones en su grupo amino. pKa: corresponde al pH en que el acido y su base conjugada se encuentran en la misma concentración, el valor del pKa indica la fuerza relativa de los ácidos débiles, en cuanto mas bajo sea este, el acido es menos débil. Punto isoeléctrico: Cuando el numero de grupos con carga negativa es igual al numero de grupos cargados positivamente, la carga neta es cero y el pH corresponde al punto isoeléctrico (pI). 5. ¿Cómo se forma una enlace peptidico? Es un enlace amida que se forma al reaccionar el grupo a-carboxilo de un aminoácido de un aminoácido con el grupo a-amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Bibliografía Gomez, J. J. (2008). Bioquimica. Mc Graw Hill. Referencias http://lab3d.facmed.unam.mx/bioquim/moleculas/carbonoalfa.html http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido http://www4.ujaen.es/~acarrera/T3-Test/T3-RM.htm http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos14.htm http://demedicina.com/aminocidos-esenciales-y-no-esenciales/
