Transformações Bioquímicas Lista de aminoácidos e proteínas 1. A fórmula abaixo aparece em muitos textos como representativa de aminoácidos. Ela é de fato representativa de aminoácido em valores de pH muito baixo, fisiológico ou muito alto?
No pH fisiológico a amina e a carboxila estão ionizadas isso ajuda na síntese dos aminoácidos em proteínas, veja o exemplo da alanina;
Em pH muito baixo só a amina fica ionizada (protonada)
Em pH muito alto a carboxila fica ionizada (desprotonada)
A formula dada no exercício está errada. 2. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionadas a uma mistura de água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre as duas fases.
Lisina, Aspartato e Glutamato têm radicais básicos, ácido e ácido respectivamente e por isso tem uma tendência maior de interagir com a água.
Já a Leucina, Alanina e Fenilalanina têm radicais hidrofóbicos e tendem interagir com o óleo. 3. Verificar a veracidade das seguintes afirmações: a. Em valores extremos de pH, uma proteína apresenta menor número de grupos com carga elétrica do que em pH 7.
Em pH = 7 os dois grupos tendem estar ionizados (com cargas). Em pH muito baixo (ácido) os dois grupos tendem estar protonados, assim só a amina tem carga positiva. Em pH muito alto (básico) os dois grupos tendem estar desprotonar, assim só a carboxila tem carga negativa. Com isso temos que essa afirmação é verdadeira. b. Uma proteína que apresenta menor solubilidade em pH 9 é rica em aminoácidos básicos.
No valor do pI as proteínas tem solubilidade menor. O pI de aminoácidos ácidos é abaixo do pH 7 e de básicos é acima de pH 7. Logo ela tem menor solubilidade e a afirmação é verdadeira. c.
Quanto maior a porcentagem de aminoácidos hidrofóbicos presentes em uma proteína, tanto maior será a concentração de sal necessária para precipita-la.
O sal diminui a interação da proteína com a água (efeito salt-out). Quanto mais hidrofóbica a molécula menor a sua solubilidade. O sal ajuda, logo se mais hidrofóbica menos sal é necessário e a afirmação é falsa. d. As pontes de H da estrutura β-pregueada de uma proteína são estabelecidas entre os grupos R dos aminoácidos.
estrutura β-pregueada, é mantida por pontes de hidrogênio entre as unidades
peptídicas. Logo a afirmação é falsa.
4. Escrever a fórmula de um aminoácido, dar exemplos de aminoácidos que apresentam: a. um grupo amino e dois grupos carboxílicos
b. um grupo carboxílico e dois grupos amina
5. Analisando as cadeias laterais, classificar os aminoácidos em polares e apolares. Entre os polares, citar aqueles que em pH 7, apresentam o grupo R com carga negativa (aminoácidos ácidos), carga positiva (aminoácidos básicos) e carga nula (polares sem carga).
Apolar radicais com cadeia carbônicas compostas apenas por C, H ou O. desde que o O esteja entre carbonos (éter). Polar: Ácido o radical apresenta um grupo carboxílico. Básico o radical apresenta um grupo amino. Carga nula geralmente possui um grupo álcool, pode ser também cetona ou aldeído ou éster. 6. Definir proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos
Proteínas globulares tem estrutura complexa e são mais ou menos esféricas, geralmente solúveis em solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10 mil e vários milhões. Alguns exemplos são enzimas e transportadores como a hemoglobina. Proteínas fibrosas são insolúveis em solventes aquosos e possuem pesos elevados. A esta categoria proteínas como o colágeno , a queratina e a miosina. 7. Definir Ponto Isoelétrico de uma proteína (pI) e indicar como pode ser determinado.
Ponto isoelétrico ou pI, é o valor de pH onde uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou uma proteína, apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou de uma proteína.
8. Citar 4 exemplos de proteínas com função não -enzimática.
Queratina – Função estrutural Insulina – Função hormonal Actina e Miosina – Função Estrutural 9. Definir desnaturação de uma proteína e descrever o efeito do pH e da temperatura sobre a estrutura das proteínas.
As estruturas proteicas possuem a sua função em meio celular especifico. Diferentes condições daquelas presentes no interior das células podem resultar em maiores ou menores alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função é denominada desnaturação. A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor que afeta as ligações fracas principalmente as pontes de hidrogênio. Porem as bactérias termofilicas tem proteínas que evoluíram para funcionar em temperaturas altas (100°C). Os extremos de pH altera a carga liquida da proteína, provocando repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.
