UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CHIRIQUÍ FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y EXACTAS ESCUELA DE QUÍMICA
INFORME DE LABORATORIO PROPIEDADES CUALITATIVAS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
PRESENTADO POR SHARON CUBAS (4-782-2072) ESTEBAN ESTEBAN ARJONA ARJ ONA (4-779-2316)
PROFESORA Mgtr a. ALBERTINA AL BERTINA MONTENEGR MONTENEGRO O
11 DE ABRIL DE 2017
PROPIEDADES CUALITATIVAS DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS PROTEÍNAS Resumen El objetivo principal de este laboratorio fue identificar aminoácidos y proteínas mediante diferentes reacciones, y someter las proteínas a diferentes pruebas. Para identificar aminoácidos llevamos a cabo primeramente la prueba con ninhidrina resultando positivo para todos los aminoácidos: tirosina, triptófano, cisteína y glicina con un color morado indicando la presencia del grupo amino; la segunda prueba realizada fue la reacción de ácido glioxílico (reacción de Hopkins-Cole) donde resultó positivo solo el triptófano debido que este aminoácido posee un grupo indol, mostrando una interface color marrón; en la prueba xantoproteica resultaron, con un color naranja positivo, los aminoácidos: triptófano, tirosina tiro sina ya que presentaban en su estructura un anillo aromático; la última prueba para identificar aminoácidos empleada fue reacción con cisteína resultando positivo para cisteína con un precipitado negro de sulfuro de plomo, esto es porque la cisteína posee un grupo un tiol, es decir azufre en su estructura. En la segunda parte del laboratorio utilizamos el reactivo biuret para identificar proteínas en la albumina del huevo y leche, donde observamos un color morado que indicaba que la prueba era positiva para la presencia de proteínas. Se llevó a cabo la desnaturalización de las proteínas por calor y pH extremos con la leche y albumina, obteniendo un precipitado blanco con HCl 1M y un color amarillento con NaOH 1 M; también se desnaturalizó la proteína albumina del huevo y caseína de la leche por p or metales pesados donde nuevamente se observó la formación de un precipitado blanco, este precipitado indica que en estos
parámetros de pH y calor y al reaccionar proteínas con metales pesados están pierden su estructura y por tanto sus funciones óptimas. Podemos decir, entonces, que cuando queremos determinar un aminoácido podemos emplear las diferentes pruebas realizadas en el laboratorio; además de aprender los diferentes agentes que pueden causar la desnaturalización de las proteínas.
Objetivos Identificar mediante diferentes tipos de reacciones, los grupos químicos característicos en aminoácidos y proteínas. Someter soluciones de proteínas a desnaturalización con agentes físicos y químicos. Analizar las propiedades generales de los aminoácidos y proteínas.
Introducción Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las funciones ácido carboxílico y amino. Dos aminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida, formando un dipéptido. El dipéptido puede incorporar un tercer aminoácido, formando un tripéptido. tripéptido. Cadenas con más de 50 aminoácidos se denominan proteínas. Bohinski (1991). Los aminoácidos se pueden clasificar en a, b o g-aminoácidos dependiendo de la posición del grupo amino en la cadena carbonada. Van Holde (2004). Los aminoácidos desde el punto de vista químico son ácidos orgánicos (RCOOH), portadores de un grupo amino (-NH2) y un radical variable R. Según la naturaleza del grupo R los aminoácidos pueden ser clasificados en cuatro grandes grupos: apolares, polares sin carga, aniónicos y catiónicos. Fesenden & Fesenden. (2002). Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros. Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. Se denomina enlace peptídico, al enlace que une los dos aminoácidos para formar el dipéptido, Cazaran (2012).
Materiales y reactivos Goteros, tubos de ensayo, plancha baño maría, vasos químicos papel indicador, probleta-10 ml. Soluciones al 1% de glicina, tirosina, triptófano, cisteína, fenilalanina en HCl 1M, ninhidrina, ácido nítrico concentrado, hidróxido de sodio 10M, ácido acético glacial, ácido sulfúrico concentrado, acetato de plomo al 2%, reactivo de biuret, soluciones de albumina y caseína al 1% HCl 1M, NaOH 1M.
Procedimiento I. Reacciones para identificar aminoácidos A. ni nhid nh idri ri na
B. Reacción Reacción de ácido glioxi lico (Rea (Reacción cción de Hopkins-Cole).
C. Prueba Prueba xantopr oteica.
A. Pruebas Pru ebas cuali cu alitat tativ ivas as para p ara ami noáci no ácido dos. s. Cuadro 1. Identificación de aminoácidos.
D. Reacción Reacción de la cisteína. ci steína.
Reacción general con ninhidrina:
II. II. Rea Reacci cci ones para la identifi cación de proteínas. A. Prueba Pru eba de Biu B iu ret. ret .
B. Desnaturalización extremos.
por
calor
y
pH
C. Desnaturalización por metales pesados .
Resultados y discusión
Reacción con la ninhidrina con cada aminoácido:
Reacciones para la prueba xantoproteica. Tirosina:
Triptófano:
Reacción de la prueba de ácido glioxilico. Triptófano:
Figura 2. Prueba xantoproteica, los aminoácidos que dieron positivo se tornaron de amarillo a un color anaranjado.
Reacción de la prueba para cisteína: Figura 3. Prueba de Hopkins-Cole, fenilalanina (a la derecha) y triptófano (a la izquierda), formación de anillo marrón en la zona de contacto de los dos líquidos, Prueba positiva.
Figura 4. Prueba para cisteína, formación de un precipitado de sulfuro de plomo da una prueba positiva.
Cisteína
Glicina Figura 1. Prueba con ninhidrina, todos los aminoácidos en estudios cambiaron de incoloro a un color morado - morado oscuro.
Tirosina
Triptófano
Figura 5. Estructuras químicas de los aminoácidos utilizados en las pruebas de laboratorio.
De acuerdo con Villarreal (2011), la glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está representada por los codones GGU, GGC, GGA o GGG. Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. La tirosina es uno de los 20 aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un aminoácido no esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación de otro aminoácido: la fenilalanina. Como todos los aminoácidos está formado por un carbono central alfa (Cα) unido a un átomo de hidrógeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenólico. El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Y por último Villarreal (2011) extiende que la cisteína es es un α-aminoácido α-aminoácido con la fórmula química HS-CH2-CHNH2-COOH. Se trata de
un aminoácido un aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones Los codones que codifican la cisteína son UGU y UGC.La cisteína contiene un grupo tiol (-SH-) en su cadena lateral que hace con que este aminoácido, en su totalidad, sea considerado como polar e hidrofilo. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimáticas, actuando como nucleófilo. En esta experiencia como primera prueba cualitativa se utilizó la ninhidrina, según Armstrong (1982), la ninhidrina n inhidrina es un poderoso pod eroso agente reactivo común para observar las bandas de separación de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada con fines cualitativos para la determinación de aminoácidos. Reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que varía de azul a violeta intenso como se muestra en la figura 1. Por otra parte, Garrido & Teijón (2006), expresan que la reacción con la ninhidrina tiene un gran interés, ya que da lugar a una reacción coloreada de los aminoácidos, ampliamente utilizada para la identificación y sobre todo para su determinación cuantitativa y cualitativa. Explican a su vez que la ninhidrina decarboxila y desamina al aminoácido gracias a su fuerte poder oxidante. La ninhidrina reducida formada reacciona con una molécula de ninhidrina no reducida y con el amoniaco resultante de la desaminación para formar un compuesto complejo que presenta una coloración violeta (figura 6). De esta forma se pueden determinar cualitativamente la presencia de aminoácidos. Existen algunos aminoácidos en particular, como la prolina y la hidroxipropolina, que dan con la reacción de ninhidrina una coloración amarilla. Garrido & Teijón (2006). Como podemos observar en el cuadro 1, todos las muestras dieron positivo al reaccionar con la ninhidrina, ya que se evidenció la coloración de color morado intenso, que es indicativo de la presencia de grupos amino libres de los
aminoácidos, de los péptidos y las proteínas. Chacón & Guevara (2013).
color de amarillo anaranjado, siendo este indicativo de una prueba positiva.
Un grupo amino, explica McGee (2010), es un grupo funcional derivado del amoníaco o alg uno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. Se fórmula según su procedencia como -NH2, -NRH o NR2.
Ruiz (2011), indica que esta reacción se debe a la formación de nitroderivados aromáticos por reacción del ácido nítrico sobre grupos bencénicos que poseen algunos aminoácidos como la fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Por lo tanto, la dan positiva todas aquellas proteínas que tengan aminoácidos aromáticos en su molécula. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color anaranjado oscuro.
Figura 7. Mecanismo de reacción de la prueba xantoproteica.
Figura 6. Mecanismo de reacción de la ninhidrina con aminoácidos.
En otra instancia también se realizó una prueba llamada reacción Xantoproteica de acuerdo con Murcia (2010), explica que los compuestos que presentan bencenos sustituidos (con grupos unidos al anillo bencénico), al reaccionar con el ácido nítrico concentrado forman compuestos nitrados de color amarillo, el cual se intensifica a naranja en medio alcalino. También indica que El aminoácido fenilalanina también tiene en su estructura un anillo aromático pero no está activado, por lo tanto el proceso de nitración no se da fácilmente y no se puede percibir entonces la coloración amarilla. Si observamos la figura 5 podemos ver que tanto la glicina y la cistina no poseen un anillo bencénico por lo que la reacción Xantoproteica resulto verse un cambio muy leve de color dando una prueba negativa (cuadro 1). Mientras que en el caso del triptófano y la tirosina si presenta dicho anillo bencénico por lo que, como se ilustra en l figura 2, se logró observar un cambio de
Esta reacción Xantoproteica se puede utilizar para determinar la presencia de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado y también se puede considerar como una sustitución electrofílica aromática de los residuos de tirosina de las proteínas por el ácido nítrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH ácido. Según las guías químicas es una reacción cualitativa, más no cuantitativa. Por ende determina la presencia o no de proteínas. Sustenta Devlin (2004). En cuanto a la prueba del d el ácido glioxilico solo se llevó a cabo con el aminoácido triptófano y se obtuvo como resultado la formación de un anillo marrón en la interface de los líquidos como se muestra en la figura 3, dando así positiva la prueba (cuadro 1), ya que como indica Rivera (2010), el grupo indólico del triptófano reacciona con ácido glioxilico en presencia de ácido sulfúrico concentrado dando un complejo de color púrpura. El ácido ácido acético glacial que ha sido expuesto a la luz contiene ácido glioxilico, en este caso el ácido acético glacial solo estuvo expuesto al sol por aproximadamente una hora por lo que este hecho pudo influir al momento
que se obtuvo un anillo marrón y no violeta como debería ser. Por otro lado Baquero (2012) expresa que esta prueba del ácido glioxilico para triptófano es la reacción Adamkiewick, o también conocida como reacción de Hopkins-Cole en la cual los derivados del indol dan productos de condensación cuando se tratan con aldehídos aromáticos en presencia de ácido sulfúrico o clorhídrico, esta es una prueba específica para el triptófano , al ser el único aminoácido con el grupo indol presente, la reacción con dicho aminoácido presenta un anillo violeta en la interface. De acuerdo con Lee (2005), el indol es un compuesto orgánico heterocíclico, con estructura bicíclica que consiste en un anillo de seis miembros (benceno) unido a otro de cinco miembros (pirrol). La participación de un par aislado de electrones de nitrógeno en anillo aromático refiere a que el indol no es una base y no representa una amina simple. Es sólido a temperatura ambiente.
negativa, ya que como vemos en la figura 5 este no posee un grupo sulfurado en su estructura; Según Lozano (2004), Los Aminoácidos azufrados como Metionina, Cistina y Cistina se reconocen por la formación de precipitados de Sulfuro de Plomo de color gris oscuro o negro que se forman cuando reacciona con Acetato de Plomo en medio alcalino. Un tiol es un compuesto que contiene el grupo funcional formado por un átomo de azufre y un átomo de hidrógeno (-SH) como es el caso de la cisteína. Siendo el azufre análogo de un grupo hidroxilo (-OH), este grupo funcional es llamado grupo tiol o grupo sulfhidrilo. Brenes (2010). El grupo tiol también tiene gran afinidad con los metales pesados, por lo que proteínas que contienen cisteína como la metalotionina que unirá metales como el mercurio, plomo y cadmio fuerte indica Karlson (1963). Por lo que la cisteína es reducida con facilidad.
Figura 9. Reacción para grupos tioles.
B. Pruebas cualit ativas para prot eínas. eínas. Cuadro 2. Prueba de Biuret. Proteína Albumina Leche
(+) morado Morado Morado
Figura 8. Estructura de un grupo indol.
Por último se llevó a cabo la prueba para cisteína para esta prueba empleamos la muestra en medio alcalino y tras adicionar el acetato de plomo se produjo un precipitado de color negro como muestra la figura 4, dando así la prueba positiva (cuadro 1). Este precipitado corresponde a sulfuro de plomo, lo que indica que la cisteína presenta en su estructura azufre (figura 5). En el caso del triptófano la prueba dio
Figura 1. Esquema reacción biuret. Tomado de: Stryer, 2003.
Cuadro 3. Desnaturalización por calor y pH extremos. muestra reactivo evidencia leche / precipitado HCl 1M albumina blanco leche / NaOH 1 M color amarillo albumina
Está hecho de KOH y sulfato cúprico (CuSO4).El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar. Los resultados obtenidos, indican que la Albumina, la carne y la leche presentan enlaces peptídicos por lo que se observó un color violeta, esto confirma lo establecido en la teoría (Stryer, (Str yer, 2003). 2003). La prueba de Biureth es una buena prueba general para las proteínas y la intensidad del color violeta es una medida del número de enlaces peptídicos. Algunas sustancias como la oxamida pueden dar falsos resultados positivos en ensayos cualitativos de proteínas (Stryer,
2003).
Figura 11. Desnaturalización por calor y pH extremo. Cuadro 4. Desnaturalizaciones por metales pesados (acetato de plomo). muestra observación albumina (de la clara desnaturalización de la de huevo) proteína (albumina) precipitado, leche desnaturalización de la proteína caseína
Figura 12. Desnaturalización con acetato de plomo.
Cuadro 2, Es un método general para la determinación de proteínas o péptidos. Se basa en la reacción del sulfato de cobre con compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos, en un medio alcalino. El producto es un complejo color violeta cuya intensidad de color depende de la cantidad de enlaces peptídicos presentes (Stryer, (Stryer , 2003). 2003).
Como se observa en el cuadro 3 La caseína es una fosfoproteína (un tipo de heteroproteína) presente en la leche se encuentra en la fase soluble asociada al calcio al calcio (fosfato de calcio), calcio), en un complejo que se ha denominado caseinógeno. Los iones H+ (HCl) y OH - (NaOH) provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína (caseína) es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados,
(Adams , 1979). 1979). Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de la proteínas (caseína), y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce
la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada, (Adams, (Adams , 1979). El huevo está constituido por 10.5% de cáscara, 58.5%de Albumen o clara y 31.0% de yema; los sólidos de su parte comestible, es decir albumen más yema, estánintegrados básicamente por proteínas y lípidos y entre ambos suman aproximadamente 95% de la materia seca. Como se muestra en el cuadro 4 las proteínas cuando se encuentran en solución a pH superiores a su punto isoeléctrico son capaces de reaccionar con diferentes metales pesados formando los correspondientes proteinados insolubles, (Bates 1977).
Conclusiones
Por medio de la reacción con ninhidrina que es un agente reactivo que reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que varía de azul a violeta intenso pudimos determinar la presencia de grupos aminos libres en los aminoácidos y proteínas en estudio. La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la presencia de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos, por lo que pudimos diferencia e identificar cuáles de las muestras poseía un anillo aromático en su estructura. Se pudo determinar la presencia del grupo indol en la estructura del triptófano, ya que, la reacción de Hopkins-Cole que también conocida como reacción de Adamkiewiczs, es una prueba estándar para el triptófano y para las proteínas que contienen triptófano, debido que a solución que se va a examinar se mezcla con ácido glioxílico y se agrega ácido sulfúrico concentrado y se puede observar un anillo entre violeta y rojo en la unión de los dos líquidos indica que la reacción es positiva.
Los aminoácidos y las proteínas que contiene azufre tienden a formar sulfuros cuando se calientan en medio fuertemente alcalino por lo que se pudo lograr la determinación del grupo tiol en la cisteína a través de una prueba indicativa donde se presenció la formación de un precipitado negro de sulfuro de plomo. Por medio de la utilización del reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos, se logró identificar cualitativamente la presencia de proteínas en la clara del huevo (albumina) y la leche (caseína). Se pudo determinar la presencia de la albumina y la caseína que son proteínas presentes en la clara de huevo y la leche a través de la desnaturalización por pH, calor y metales pesados. La desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento.
Bibliografía -Bohinski. L. (1991). Bioquímica. 5ed., México: Pearson. -Van Holde M. (2004) Bioquímica. 3ed, España: Pearson -Fesenden & Fesenden. (2002). Química orgánica. México: Interamericana. -Cazaran, C. (2012). Proteínas [Blog Spot]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de http://recreandomeconlaquimica.blogspot.com/p /proteinas.html -Lozano J. (2004). Ensayos para reconocimiento de aminoácidos. Universidad de Bogotá. Colombia. Recuperado el 9 de abril de 2017 de:http://avalon.utadeo.edu.co/comunidades/est udiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_ami noacidos.pdf&f=false. -Karlson, P. (1963). Introducción a la Bioquímica Moderna. Nueva York: Academic Press -Garrido, A. & Teijón, J. (2006). Fundamentos de bioquímica estructural. 2ª edición. Madrid, España: Tébar, S.L.
-Armstrong, F. (1982). Bioquímica. Barcelona, España: Reverte, S.A. -Villarreal, D. (2011). Pruebas cualitativas para aminoácidos y proteínas [Blog spot]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de http://biokimik2011.blogspot.com/2011/09/objeti vos-aplicar-pruebas-cualitativas.html -Murcia, K. (2010). Pruebas generales para aminoácidos y proteínas [Academia]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de https://www.academia.edu/9554305/pruebas_g enerales_para_aminoacidos_y_proteinas -Ruiz, F. (2011). Reconocimiento de proteínas. Recuperado el 9 de abril de 2017 de http://www.angelfire.com/scifi/anarkimia/Recono cimiento%20de%20Protenas.htm -Devlin, T. (2004). Reacción xantoproteica [Wikipedia]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de https://es.wikipedia.org/wiki/Reacci%C3%B3n_ xantoproteica -Brenes, B. (2010). Grupo tiol [Wikipedia]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de https://es.wikipedia.org/wiki/Tiol -McGee (2010). Grupo amino [Wikipedia]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de https://es.wikipedia.org/wiki/Grupo_amino -Lee, D. (2005). Indol [Wikipedia]. Recuperado e l 9 de abril de 2017 de https://es.wikipedia.org/wiki/Indol -Baquero, E. (2012). Pruebas cualitativas para aminoácidos y proteínas [Academia]. Recuperado el 9 de abril de 2017 de https://www.academia.edu/6410068/BIOQUIMI CA_INF_4 -Chacón, O. & Guevara, V. (2013). Manual de laboratorio de Química orgánica 236. Pruebas cualitativas para aminoácidos. -Adams, J. and Wilcox. (1979). Laboratory Experiments in Organic Chemistry. 7ª ed.. Chicago: MacMillan. -Stryer, L. (2003). Bioquímica. México : Ed. Reverté. -Bates, S. (1977). Técnicas de Investigación en Química Orgánica Experimental. Madrid. Alhambra
Cuestionario 1. Da un ejemplo (usando formulas químicas) de la reacción que se lleva a cabo entre uno de los aminoácidos (cualquiera) que usaste y los reactivos que usaste para identificarlos.
R: La reacción que se lleva a cabo en la identificación de la tirosina mediante la prueba xantoproteica es la siguiente:
En este caso, esta prueba se puede considerar como una reacción de sustitución electrofílica aromática, y la tirosina al presentar un grupo aromático permite que dicha reacción se dé produciendo un producto de color amarillo que en medio alcalino se intensifica el color a un amarillo oscuro o anaranjado. 2. Si tienes tres muestras biológicas no etiquetadas, en la cual una de ellas es un carbohidrato, otra un lípido y otra una proteína; ¿cuál prueba usarías para identificar rápidamente cual es la proteína? R: Utilizaría la prueba con el reactivo de biuret, debido que en esta prueba se detecta la presencia de proteínas ya que el reactivo contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina este reaccionara formando un complejo, de color violeta, de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos por lo que podremos identificar rápidamente la proteína de los otros dos compuestos, ya que al no poseer enlaces peptídicos no formaran el complejo color violeta característico. En algunos casos los carbohidratos reacción con el reactivo de biuret pero en ese caso la solución se torna de color rojo. 3. Dibujar la estructura de los aminoácidos tirosina, triptófano, fenilalanina y de los aminoácidos ensayados. R:
