reacciones de desaminacion.

Reacciones de desaminación. La eliminación del grupo -amino de los aminoácidos incluye dos tipos de reacciones químicas: transaminación y desaminación oxidativa. Debemos de recordar que las reacciones de transaminación ocupan posiciones importantes en la síntesis de los aminoácidos no esenciales. Debido a que estas reacciones son reversibles, los grupos amino se desvían fácilmente de los aminoácidos abundantes y se utilizan para sintetizar los que son escasos. Los grupos amino quedan disponibles para la síntesis de urea cuando los aminoácidos se encuentran en exceso. Reacción Reacción de desaminación oxidativa.

Reacción de transaminación. La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente correspondiente alfa-cetoácido. alfa-cetoácido. Después de la formación de glutamato glutamato,, éste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por varias reacciones reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfacetoácido. Estas reacciones reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas aminotransferasas.. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético, una razón importante importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.

Un

ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación.

Luis Avilés Narváez