Uji Pengendapan Protein Oleh Logam Berat

Uji Pengendapan Protein oleh Logam Berat

Uji Pengendapan Protein oleh Logam Berat Dewi Susylowati Widhiarty Soetopo Dewa Ayu Ayu Angga Pebriani Pebria ni

(0803061001) (0803061003) (0803061010) (0803061010 )

ABSTRAK 

 Protein merupakan komponen utama semua sel hidup. Protein ini berfungsi sebagai  pembentuk struktur sel yangn menghasilkan hormon, enzim, dan lain-lain. Ditinjau dari segi kimia kimia prot protein ein merupa merupakan kan suatu suatu senyaw senyawa a polime polimerr dari dari asam-a asam-asam sam amino amino dengan dengan berat  berat   !  molekul yang tinggi (10  sampai 10  ".  Ditinjau dari unsur yang menyusun, protein terdiri atas unsur-unsur #, $, %, dan &.  'eberapa diantara protein juga mengandung mengandung belerang, fosfor dan beberapa unsur logam 0  seperti seng, besi, dan tembaga. 'anyaknya unsur & dalam suatu bahan pangan merupakan kriteria kriteria peneta penetapan pan prot protein ein.. 'anyak 'anyaknya nya nitro nitrogen gen rata-ra rata-rata ta dalam dalam prot protein ein berkisa berkisarr 1!). 1!).  Protein banyak terdapat dalam dalam kulit, rambut, otot, putih telur, telur, dan dan sutera.  Protein sering kali dipakai sebagai obat penawar kera*unan logam-logam berat seperti merkuri, tembaga, dan lain-lain. $al ini disebakan karena adanya reaksi pengendapan.  +ata kun*i protein, logam logam berat, pengendapan pengendapan

PENDAHULUAN Protein merupaan moleul organi terbanya di dalam sel! yaitu urang lebih "0# dari dari berat berat eri ering ng sel! sel! dan dan dapa dapatt ditem ditemui ui dala dalam m setia setiap p bagi bagian an dari dari sel! sel! aren arenaa prot protei ein n merupaan merupaan aspe dasar dari semua strutur strutur sel dan $ungsi sel% &erbagai &erbagai protein protein mempunyai mempunyai $ungsi biologis yang berbeda% 'agi pula! sebagian besar in$ormasi geneti diespresian dengan protein% leh arena itu! ita uga harus menyelidii hubungan antara si$at umum geneti! asam deosiribonuleat (D*A) dan strutur protein! demiian uga e$e mutasi terhadap strutur protein% +ubungan strutur moleul protein dengan $ungsi biologis protein serta ati,itas protein merupaan problema pusat bidang bioimia masa ini% Prote rotein in adal adalah ah pol polimer imer dari dari se seitar itar -1 asam asam amin amino o yang yang berl erlaina ainan n disamb disambung ungan an dengan dengan iatan iatan peptid peptida% a% .arena .arena eragam eragaman an rantai rantai sampin samping g yang yang

terbentu ia asam/asam amino tersebut disambung/sambungan! protein yang  berbeda dapat mempunyai si$at imia yang berbeda dan strutur Seunder dan tersier  yang sangat berbeda% &erbagai asam amino yang disambungan membentu rantai  peptida% Peptida/peptida menadi penyusun protein% Dalam moleul/moleul protein! residu asam amino diiat seara o,alen membentu  rantai/rantai panang linier% esidu/residu asam amino tersebut ditata seara 2head to tail2 melalui iatan peptida hasil eliminasi air dari gugus arbosilat satu asam amino dan gugus a/amino asam amino beriutnya% akromolekul yang terbentuk ini disebut polipeptida, yang  mengandung ratusan unit asam amino. &eberapa protein mengandung hanya satu rantai  polipeptida  'ainnya mengandung dua atau lebih rantai polipeptida% antai/rantai polipeptida  protein buan merupaan polimer/polimer aa dengan panang tertentu  setiap rantai  polipeptida mempunyal bobot moleul! omposisi imia! orde urutan building blo asam amino! serta bentu tiga dimensi tertentu%

Protein telur merupaan salah satu dari protein berualitas terbai dan dianggap mempunyai nilai biologi 100% Protein ini dipaai seeara luas sebagai standar! dan bilangan nisbah e$isiensi protein (*4P) adang/adang menggunaan  putih telur sebagai standar% Protein serealia pada umumnya tida mengandung lisina dan treonina% .edele merupaan sumber lisina yang bai tetapi tida mengandung metionina% Protein bii apas tida mengandung lisina dan protein aeang tanah tida  mengandung metionina dan lisina% Protein entang mesipun Ukuran Molekul Protein

&obot moleul protein dapat ditentuan dengan metode $isia% &eberapa bobot moleul protein ditunuan pada tabel 5%1! bobot moleul protein terse but ber,ariasi antara "%000 yang merupaan bobot moleul protein terendah sampai satu uta atau lebih% Walaupun demiian! diantara protein/protein dengan $ungsi sama! ita tida dapat menari esimpulan mengenai uuran bobot moleulnya% &erbagai enim misalnya! bobot moleulnya dapat  berbeda dari 1-%000 sampai satu uta lebih% 7abel 8%1 uga menunuan protein/protein dengan bobot moleul di atas 36%000 mengandung dua atau lebih rantai polipeptida% antai/rantai polipeptida indi,idual dari ebanyana protein yang struturnya telah dienal mengandung 100 sampai 300 residu asam amino (bobot moleul 1-%000 sampai 36%000)% antai polipeptida tunggal dari ribonulease! ,torom  dan m,olobin misalnya mengandung antara 100 sampai 300 residu asam amino% &eberapa protein lain seperti serum albumin mempunyai rantai polipeptida yang lebih

 panang dengan residu asam amino mendeati ""0! sedangan myosin mengandung residu asam amino yang mendeati 1%800 %

Tael !"#" Boot Molekul Beerapa Protein

Sobot moleul Protein :nsulin (sapi)

9umlah antai

"%>00

1-%600

ibonulease (panreas sapi) 'yoim (putih 13%?00

16%?00

-

telur)

3"%000

1

-3%-00

;yoglobin

65%"00

1

(panreas sapi) &/'atoglobulin (sapi)

10-%000 1"?%000

1

+emoglobin (manusia) +esoinase (ragi)

310%000 3>0%000

1

7rypto$an

(antung

sintetase

uda)

(.

.imotripsinogen

*oli"

Aspartat

>%000%000

-

transarbamoilase (. *oli"
50%000%000

5

(hati sapi)

-

.omples piru,at dehidrogenase (ginal sapi)

5

=irus mosai tembaau

15 160 -130

&erbagai protein telah diisolasi dalam bentu ristal% Semua mengandung arbon (@) ! hydrogen (+)! nitrogen (*) dan osigen ()  hampir semua protein mengandung sul$ur% &ebarapa protein mengandung elemen tambahan! seperti $os$or! besi! seng dan tembaga% &obot moleul protein sangat besar! tetapi hidrolisis asam semua protein menghasilan seelompo senyawa organi sederhana dengan bobot moleul rendah! yaitu asam amino a% ;oleul/moleul building blo ini minimum mengandung satu gugus arbosilat dan satu gugus a/amino! serta satu gugus rantai samping  yang berbeda% mumnya -0 enis asam amino berbeda ditemui sebagai building blo protein% Kla$i%ika$i Protein

&erdasaran omposisi protein dibagi menadi dua elompo utama! yaitu protein sederhana dan protein on ugasi% Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya

menghasilan asam/asam amino% .elompo protein ini umumnya mengandung urang lebih "0 # arbon! > # hidrogen! -3 # osigen! 16 # nitrogen dan 0 / 3 # sul$ur% .elompo   protein onugasi adalah protein yang pada hidrolisis tida hanya menghasilan asam/asam amino! tetapi uga omponen organi dan omponen anorgani lain! yang disebut uus  prosteti dari protein% &erdasaran si$at imia gugus prosBtinya! protein onugasi dapat dielompoan menadi nuleoprotein! lipoprotein! arena mengandung gugus prosteti asam nuleat dan lipid% 9uga dienal $os$oprotein! metalloprotein dan gluoprotein &erdasaran on$ormasi protein dibagi menadi tiga elompo utama! yaitu protein serat! protein lobular! protein denan on$ormasi antara protein serat dan protein globular% Protein serat dibangun oleh rantai/rantai polipeptida yang ditata seaar sepanang satu sumbu% Seara $isi protein serat sangat au! uat dan ta larut dalam air atau larutan garam ener% Protein serat ini merupaan elemen strutur dasar aringan iat hewan tingat tinggi% ;isalnya olagen dari tendon dan matris tulang! eratin! rambut! tandu! uu dan bulu serta elastin dari aringan yang elasti% Sebalinya dalam protein globular! protein elompo  dua! rantai/rantai polipeptida melipat e dalam menadi bentu globular atau bola yang ompa .ebanyaan protein globular larut dalam sistem air% mumnya protein ini mempunyai $ungsi yang mobil dan dinami di dalam sel% Dari sebanya -%000 enim/enim yang dienal! seumlah hormon! serum! albumin dan hemoglobin! semuanya termasu protein globular% Protein elompo tiga! protein dengan on$ormasi antara protein serat dan protein globular! struturnya berbentu seperti batang menyerupai protein serat tetapi menunuan si$at larut dalam larutan garam! seperti protein globular%

 A$am Amino

Sesuai namanya asam amino terdiri atas%- maam gugus yang has! yaitu gugus amino (/*+-) dan gugus .arbosil ( /@+)% Asam/asam amino yang membentu at putih telur umumnya tergolong strutur a% (al$a)% &erdasaran si$at mutarotasi/nya asam amino ada - yaitu '/asam amino yani yang memutar bidang polarisasi e iri dan D/asam amino yani yang memutar bidang rotasi e anan%%

'/Asam amino

D/Asam amino

 C gugus rantai arbon Asam amino yang sudah dietahui seluruhnya ada -1 maam asam amino% Strutur! nama dan si$at has (@iri rantai samping) disaian pada Sub bab 8%5%-% Asam amino yang sederhana mempunyai - gugus $ungsional E*+ - dan /@+ misalnya  gliool atau glisin (+ - */@+- E@+)% Selain pada atom/@ gugus amino adang adang terdapat uga gugus ali$ati atau aromati 

a%

Susunan Asam Amino Dalam ;embentu Peptida Protein Asam amino uga dapat dielompoan berdasaran si$at imia rantai sampingnya (.rull dan Wall! 1?6?)% antai samping dapat bersi$at polar atau nonpolar% .andungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam protein meningatan elarutannya dalam air% antai samping yang paling polar ialah rantai samping asam amino basa dan asam amino asam% Asam/asam amino ini terdapat dalam albumin dan globulin yang larut air dengan aras yang tinggi.

Asam

amino

yang

disambung/sambungan

dengan

iatan

peptida

membentu strutur primer protein% Susunan asam amino menentuan si$at strutut seunder dan tersier %Pada gilirannya! hal ini mempengaruhi seara bermana si$at/ si$at $ungsi protein maanan dan perilaunya selama pemrosesan
 b%

;aam/maam Asam Amino

.lasi$iasi asam amino menurut umlah gugus asam (arbosil) dan basa (amino) yang dimilii adalah (1) asam amino netral yaitu asam amino yang mengandung satu gugus asam dan satu gugus amino (-) asam amino asam (rantai abang asam) yaitu asam amino yang mempunyai elebihan gugus asam dibandingan dengan gugus basa (3) asam amino  basa (rantai abang basa) yaitu asam amino yang mempunyai elebihan gugus basa (5) asam amino yang mengandung nitrogen imino pengganti gugus amino primer dinamaan asam :mmo% b.1.

/sam /mino &etral

 /sam amino netral terdiri atas asam amino ali$ati (rantai abang terdiri atas hidroarbon)! asam amino dengan rantai abang hidrosil! asam amino dengan rantai abang aromati dan asam amino dengan rantai abang yang mengandung sul$ur% b.. /sam /mino /sam

&eberapa asm amino mempunyi rantai abang (  ) yang mengandung gugus asam% b.. /sam /mino 'asa

&eberapa asm amino mempunyi rantai abang (  ) yang bersi$at basa% &"

Kla$i%ika$i A$am Amino menurut E$en$ial dan Tidak E$en$ial

Dr% William ose! (1?1>) seorang pionir dalam penelitian protein dengan menggunaan berbagai ampuran asam amino dan meneliti pengaruhnya terhadap  pertumbuhan tius perobaan dan manusia! membagi asam amino dalam dua golongan! yaitu asam amino esensial dan tida esensial% Satu per satu asam amino dieluaran dari diet semula yang terdiri atas ampuran asam amino dan pengaruhnya terhadap pertumbuhan tius diamati% Pengeluaran beberapa asam amino tertentu ternyata mengganggu pertumbuhan! sedangan yang lain tida% 7ernyata ada sepuluh maam asam amino yang dibutuhan tius untu pertumbuhan yang tida dapat disinresis tubuh% Asam amino ini dinamaan asam amino esensial% Asam amino lain dinamaan asam amino tida esensial% Asam amino tida  esensial uga penring unru pembentuan protein tubuh! tetapi asam amino ini bila tida  terdapat dalam tubuh dapat disinresis tubuh dalam umlah yang diperluan% Penelitian yang sarna emudian dilauan terhadap manusia! dengan menggunaan ampuran asam amino yang dianggap esensial untu tius% Satu per satu asam amino dieluaran dari ampuran tersebut! dan pengaruhnya terhadap eseimbangan nitrogen pada manusia diamati% 7ernyata ada sembilan enis asam amino esensial untu manusia yang diperluan untu pertumbuhan dan pemeliharaan aringan tubuh% .esembilan asam amino ini tida dapat disintesis tubuh! yang berarti harus ada dalam maanan sehari/hari%

&ila tubuh mengandung uup nitrogen! tubuh mampu mensintesis sebelas enis asam amino lain! yaitu asam amino tida esensial yang diperluan untu pertumbuhan dan  pemeliharaan aringan tubuh% *itrogen ini dapat berasal dari asam amino tida esensial lain atau dari asam amino esensial yang berlebihan% &elaangan asam amino tida esensial dibagi menadi dua elompo yaitu asam amino tida esensial bersyarat (#onditional essential  amino a*ids" dan asam amino yang betul/betul tida esensial (lihat 7abel 8%-%)%

7abel  ;aam/maam Asam amino berdasar esensinya bagi tubuh 

A$amAmino E$en$ial

Tidak e$en$ial er$'arat

Leu$in( )$oleu$in( *alin(

Prolin (

Tripto%an(

Tiro$in( Si$tein(

Metionin( Li$in(

+enilalanin( Treonin(

Tidak e$en$ial

Serin( Arginin( ,lutamat( Trionin(

Alanin(

A$partat( dan ,lutamin

dan ,li$in

dan Hi$tidin

)oni$a$i Protein 'ang Larut Dalam Air dan A$am amino

Seperti asam amino! protein yang larut dalam air aan rnernbentu ion yang rnernpunyai muatan positi$ dan negati$% Asam amino mempunyai gugus asam (/@+) yang  bersi$at asam menghasilan ion +F dan gugus amina (*+ -) yang bersi$at basa% Dalam suasana asam moleul protein aan rnernbentu ion positi$! sedangan dalam suasana basa%! aan rnembentu ion negati

%$Pada titi isolistri protein mempunyai ion

muatan positi$ dan negati$ yang sama% :on demiian disebut dengan istilah :on Gwitter atau Am$oter

Pada ionsasi protein atau asam amino! ion muatan positi$ (ation) dan ion muatan negati,e (ation) sama uat! sehingga tida bergera e arah eletroda positi$% maupun negati,e! apabila ditempatan di%antara edua eletroda tersebut% :onisasi protein dapat! digambaran sebagai beriut 

HCCCCCCI +F

Protein Kation

F

JProteinK

)on -.itter

*+-/

F

JProteinK HCCCCCCI Protein

)on -.itter

Anion

Peptida

7elah dietahui bahwa beberapa moleul asam amino dapat beriatan satu dengan lain membentu suatu senyawa yang disebut peptida% Apabila umlah asam amino yang beriatan tida lebih dari sepuluh moleul disebut oligopeptida% Peptida yang dibentu oleh dua moleul asarn amino disebut dipeptida% Selanutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga moleul dan empat moleul asam amino% Delapan mo1eul asam amino dengan demiian aan membentu otapeptida% Polipeptida ialah peptida yang moleulnya terdiri dari banya moleul asam amino% Protein ialah suatu polipeptida yang terdiri atas lebih dariseratus asam amino%

a%

7ata *ama Pada dasarnya suatu peptida ialah asil/asam amino% arena gugus /@+ dengan gugus /*+- membentu iatan peptida% Dari rumus suatu peptida ini tampa bahwa ada gugus asil yang teriat pada asam amino% *ama peptida diberian betdasaran atas enis asam amino yang membentunya% Asam amino yang gugus arbosilnya Lbereasi dengan gugus /*+-  diberi ahiran

il

 pada namanya% sedangan urutan penamaan didasaran pada! urutan asam amino! dimulai dari asam amino u)ung yang masih mempunyai gugus /*+-% Agar tida terlalu panang menulisan suatu nama peptida% digunaan singatan nama asam amino! yaitu dengan mengambil tiga huru$ pertama dari nama asam amino/nya% Sebagai ontoh glisilalanin ditulis gly/ala/+! sedangan//2 alanilserilleusin dapat ditulis ala/ser/leu/ +%

b. Si$at Peptida Peptida diperoleh dengan ara hidrolisis protein yang tida sempurna% Apabila peptida yang teradi dihidrolisis 1ebih lanut! aan dihasilan asam/asam amino% Suatu penta peptida alanil/leusilsisteinil/tirosil/glisin atau yang ditulis seara singat ala/leu/ys/tyrgly/+ pada  proses hidrolisis aan menghasilan alanin! leusin! sistein! tirosin dan glisin% Si$at peptida ditentuan oleh gugus /*+ - L gugus /@+ dan gugus % Si$at asam danL basa pada peptida ditentuan oleh gugus /@+ dan /*+ -! namuo pada peptida rantai  panang! gugus -#%%$ dan /*+- yang terleta di uung rantai tida lagi berpengaruh% Suatu peptida / uga mempunyai titi isolistri seperti pada asam amino% easi  biuret merupaan reasi warna unro peptida dan protein%

%

Analisis dan Sintesis Peptida ntu memperoleh in$ormasi tentang peptida tida uup dengan mengetahui enis dan banyanya moleul asam amino yang membentu peptida! tetapi diperluan eterangan tentang urutan asam/asam amino dalam moleul peptida% Salah satu ara untu menentuan urutan asam amino ini ialah degradasi 4dman yang terdiri atas dua tahap reasi! yaitu  pertama reasi peptida dengan

$enilisotiosianat dan reasi edua ialah pemisahan asam

amino uung yang telah bereasi dengan $enilisotiosianatL% Asam amino uung yang telah terpisah dari moleul peptida% terdapat sebagai tiohidantoin tersubstitusi! yang dapat diidenti$:asi misalnya dengan romatogra$i ertas% Selanutnya moleul peptida yang telah berurang dengan satu moleul asam amino direasian dengan $enilisotiosianat seperti semula! emudian diuraian% Proses ini diulangi hinggaL semua asam amino dapat dietahui enis dan urutannya% @ara ini hanya digunaan untu menentuan peptida yang tida terlalu Lpanang% ntu peptida yang panang digunaan ara penguraian oleh enim/enim tertentu% Sanger! seorang ahli bioimia :nggris! telah mendapatan hadiah *obel dalam ilmu imia atas hasil aryanya mengenai analisis urutan asam amino dalam insulin% Dengan metode analisis yang main disempumaan! beberapa peptida danL protein telah dapat dietahuistrutumya%
dietahui rumusnya% Di samping itu penisilin! suatu antibiotia yang dihasilan oleh amur  Peniillium *otatum adalah suatu peptida% Sintesis peptida pada dasarnya ialah mereasian gugus /@+ dengan gugus /*+ -M Pada umumnya untu membentu suatu amida dari asamnya ialah melalui pembentuan lorida asam% *amun arena moleul asam amino sendiri uga mempunyai gugus /*+ -! maa gugus ini harus dilindungi terlebih dahulu% Setelah reasi selesai senyawa pelindung dapat dilepasan embali

P@l3

 *+-

à

/@+

/@/@l

A$am

à

/@ *+-

Klorida A$am

Amida

@ara demiian ini suar dilauan arena tiap ali hasil reasi harus dimurnian dahulu sebelum direasian lebih lanut% @ara lain yang telah memperoleh pengembangan lebih lanut ialah sintesis $ase padat% Dengan ara ini peptida dibentu seara bertahap dengan alan diiatan pada partiel  polistirena

padat%

Asam

tersierbutilosiarbonil

amino

pertama

yang

misalnya! direasian dengan

telah

dilindungi

lormetilpolimer

oleh

gugus

membentu t/

 butilosiarbonil/aminoasil/polimer% .emudian senyawa pelindung dilepasan! dan asam amino edua! yang telah dilindungi direasian dengan asam amino pertama% Setelah teradi ondensasi atau penggabungan antara edua asam amino tersebut! senyawa pelindung dilepasan dan asam amino etiga yang telah dilindungi direasian% Demiian seterusnya sehingga teradi peptida yang diinginan dan dietahui umlah!  enis dan urutan asam amino yang membe:itunya% Peptida yang telah terbentu emudian dilepasan dari polistirena% @ara ini lebih menguntungan arena lebih mudah dilauan% Searang ara ini telah disempumaan dan orang telah dapat membuat insulin! suatu peptida yang terdiri atas "1 moleul asam amino%

Struktur Protein

Susunan asam amino dan peptida membentu strutur protein% Strutur   protein ada 5 yaitu strutur Primer! sunder! tersier dan uartener%

Protein merupaan maromoleul dengan berbagai tingat pengorganisasian strutur% Strutur primer protein beraitan dengan iatan peptida antara asam amino omponen dan dengan urutan asam amino dalam moleul uga% Para peneliti telah menentuan urutan asam amino dalam banya protein% @ontohnya! susunan asam amino dan urutannya dalam beberapa protein susu searang sudah dietahui (Swaisgood! 1?8-)%

Strutur Primer

Strutur Sunder

Asam Amino

a/heliN

Strutur tersier  antai Polipeptida

Strutur .uartener (angaian Sub nit)

&eberapa enim proteoliti mempunyai era yang sangat has enim ini hanya menyerang iatan yang umlahnya terbatas! melibatan hanya bagian asam

amino tertentu dalam urutan yang tertentu% +al ini dapat mengaibatan  penumpuan peptida husus selama teradi beberapa reasi proteoliti seara enimati dalam maanan% Strutur seunder protein beraitan dengan pelipatan strutur primer% :atan hidrogen antara nitrogen amida dan osigen arbonil merupaan gaya yang

menstabilan yang utama% latan ini dapat terbentu antara bagian yang berbeda  pada rantai polipeptida yang sama atau antara rantai yang berdampingan% Dalam medium air! iatan hidrogen mungin urang bermana! dan gaya =an der Waals dan antarasi hidro$obi antara rantai samping yang apolar mungin berperan dalam menunuang estabilan strutur seunder% Strutur seunder dapat berupa strutur pilinan a/helis atau strutur  lembaran! seperti ditunuan dalam gambar 8%1% Strutur pilinan distabilan oleh iatan hidrogen intramoleul! strutur lembaran oleh iatan hidrogen antarmoleul% Persyaratan untu estabilan masimum strutur pilinan ditentuan oleh Pauling dkk.

(1?"1)% ;odel pilinan melibatan translasi 0!"5 nm per putaran sepanang

sumbu pusat% Putaran sempurna dibuat untu setiap 3!6 residu asam amino% Protein tida perlu mempunyai on$igurasi pilinan/a yang lengap mungin saa hanya  bagian dari rantai peptida yang berbentu pili nan/a! sedangan bagian inin yang lain beron$igurasi urang lebih tida beraturan% Protein yang berstrutur pilinanan dapat berupa bola (globula) atau serat% Pada strutur lembar seaar! rantai polipeptida hampir sepenuhnya terentang dan dapat membentu iatan hidrogen antara rantai yang berdampingan% Strutur  seperti itu pada umumnya tida larut dalam pelarut air dan bersi$at seperti serat% Strutur tersier protein menyangut pola pelipatan rantai menadi satuan yang padat yang distabilan oleh iatan hidrogen! gaya =an der Waals! embatan disul$ida! dan antarasi hidro$ob% Pembentuan strutur tersier menyebaban terbentunya satuan yang tersusun padat dan rapat dengan sebagian besar residu asam amino polar terleta   pada bagian luar dan dihidrasi% +al ini mengaibatan sebagian besar rantai samping apolar berada pada bagian dalam dan sebenarnya ta ada hidrasi% Asam amino tertentu! seperti prolina! merusa pilinanan! dan ini mengaibatan daerah lipatan berstrutur aa (.insella 1?8-)% Si$at strutur tersier protein sangat beragam demiian uga nisbah pilinan/a dan oil aa% :nsulin terlipat seara longgar! dan uga strutur tersiernya distabilan olehembatan disul$ida% 'isoim dan glisin mempunyai embatan disul$ida tetapi terlipat seara padat% ;oleul besar yang berbobot moleul di atas seitar "0%000 dapat membentu strutur uaterner melalui asosiasi subunit% Strutur ini dapat distabilan oleh iatan hidrogen! embatan disul$ida! dari antarasi hidro$ob%

Strutur seunder! tersier! dan uarterner yang sudah pasti! dianggap terbentu langsung dari strutur primer% +al ini berarti bahwa gabungan asam amino tertentu aan seara otomatis membentu enis strutur yang paling stabil dan mungin dengan memperhatian hal/hal yang diuraian oleh Pauling dkk. (121". Denatura$i

Denaturasi

adalah

proses

yang

mengubah

strutur

moleul

tanpa

memutusan iatan o,alen% Proses ini bersi$at husus untu protein dan mempengaruhi protein yang berlainan sampai tingat yang berbeda pula% Denaturasi dapat

teradi

oleh

berbagai penyebab!

yang

paling penting

ialah

bahang

(pemanasan)! p+! garam! dan pengaruh permuaan% Denaturasi biasanya dibarengi oleh hilangnya ati,itas biologi dan perubahan yang berarti pada beberapa si$at $isia dan $ungsi seperti elarutan% Perusaan ati,itas enim oleh bahang merupaan salah satu operasi terpenting pada pemrosesan maanan% Denaturasi dengan bahang adang/adang diperluan perhatian! misalnya! denaturasi protein dadih susu untu produsi serbu susu yang dipaai dalam  pemanggangan% +ubungan antara suhu! watu pemanasan! dan tingat denaturasi  protein dadih dalam susu sim% Protein putih telur mudah didenaturasi dengan bahang dan dengan gaya  permuaan ia putih telur dioo menadi busa% Protein daging didenaturasi pada rentang suhu "> sampai >"O@ dan ini mempunyai pengaruh uat terhadap testur! emampuan menahan air! dan pengerutan% Denaturasi adang/adang dapat mengaibatan $loulasi protein bola tetapi dapat uga mengaibatan terbentunya gel% ;aanan dapat didenaturasi! dan  proteinnya diawastabilan! pada saat pembeuan dan penyimpanan beu% Protein ian terutama sangat rentan terhadap pengawastabilan% Setelah  pembeuan! ian dapat menadi liat dan ba/aret dan ehilangan airnya% ;isel aseinat susu! yang sangat stabil terhadap bahang! dapat diawastabilan dengan  pembeuan% Pada penyimpanbeuan susu! estabilan aseinat main lama main menurun! dan ini dapat mengaibatan oagulasi sempurna% Denaturasi dan oagulasi protein merupaan aspe estabilan bahang yang dapat beraitan dengan susunan dan urutan asam amino dalam protein% Denaturasi dapat dide$inisian sebagai  perubahan besar dalam struktur alami yang tidak  melibatkan perubahan dalam urutan asam amino. Pengaruh bahang biasanya

menyangut perubahan dalam strutur tersier! yang mengaibatan susunan rantai  polipeptida menadi urang teratur% entang suhu pada saat teradi denaturasi dan oagulasi sebagian besar   protein seitar "" sampai >"O@ seperti ditunuan dalam tabel 3%"% Ada beberapa eeualian yang penting pada pola umum itu% .asein dan gelatin ontoh protein yang dapat dididihan tanpa perubahan estabilan yang nyata% .estabilan asein yang

luar

biasa

ini

memunginan

ita

mendidihan!

mensterilan!

dan

memeatan susu tanpa oagulasi% Penyebab estabilan luar biasa ini telah dibahas oleh .irhmeier (1?6-)% Pertama! pembentuan iatan disul$ida yang terbatas arena andungan sistina dan sisteina yang rendah mengaibatan estabilan meningat% +ubungan antara suhu oagulasi

sebagai

uuran estabilan dan

andungan

asam amino

ditunuan dalam tabel 8%3 dan 8%5%

7abel  Suhu .oagulasi &eberapa Albumin!
Protein

Suhu koagula$i / 0 12

Albumin telur

"6

Albumin serum (sapi)

6>

Albumin susu (sapi)

>-

'egumelin (polong)

60


>"

'atoglobulin (sapi)

>0//>"

 ibrinogen (man usia)

"6/65

 ;yosin (elini)

5>/"6

.asein (Sapi)

160//-00

7abel  .andungan Sisteina dan Sistina beberapa Protein (gram Asam Amino Q 100 gram Protein)

belerang

Protein

Si$teina

Si$tina

Albumin telur  Albumin serum (sapi) Albumin susu &/'atoglobulin ibrinogen

1!5 0!3 6!5 1!1 0!5

0!" "!>

.asein

/

Peptida

yang

rendah

andungan

asam

-!3 -!3 0!3 aminonya

yang

has

ini!

eil

emunginannya untu terlibat dalam enis aglomerasi sul$hidril% .asein! yang andungan asam amino belerangnya sangat rendah! merupaan ontoh dari perilau tersebut% .estabilan asein terhadap bahang dielasan uga oleh  pembatasan terhadap pembentuan strutur tersier yang terlipat% Pembatasan ini disebaban oleh andungan prolina dan hidrosiprolina yang nisbi tinggi dalam  protein yang stabil terhadap bahang% Dalam rantai peptida yang tida mengandung prolina! peluang pembentuan iatan hidrogen antar dan intramoleul lebih bai daripada dalam rantai yang mengandung banya residu prolina% Pertimbangan ini menunuan bagaimana susunan asam amino beraitan langsung dengan strutur Sunder dan tersier protein% Strutur ini pada giliranna aan menadi penyebab dari beberapa si$at protein dan  pangan (hasil pertanian) yang mengandung protein%

BAHAN DAN MET0DE Alat dan Bahan

 *ama alat/ alat yang digunaan dalam pratium ini

/


/

Pipet tetes

/

7abung reasi  *ama bahan yang digunaan dalam pratium

-

'arutan protein

-

'arutan Pb/asetat 0!- ;

-

'arutan +g@l- 0!- ; Pro$edur Kerja

.e dalam tiga milli meter larutan protein ditambahan lima tetes larutan +g@l - 0!- ;% Perobaan diuangi dengn menggunaan larutan Pb/asetat 0!- ;%

HAS)L DAN PEMBAHASAN Adanya beberap gugus $ungsional (*+ -! *+! +! dan @) dan bentu ion ganda (switer ion) yang terdapat dalam strutur protein dapat menyebaban teradinya reasi  pengendapan protein%
Pengendapan dengan amonium sul$at Pengendapan yang diarenaan penambahan amonium sul$at peat menyebaban teradi dehidratasi protein (ehilanagn air)% Aibat proses dehidratasi ini moleul protein yang mempunyai elarutan paling eil aan mudah mengendap% Protein yang diendapan dengan ara ini tida mengalami perubahan imia sehingga dapat dengan mudah melarutan embali melalui penambahan air% Pengendapan dengan ara ini bersi$at re,ersibel%

 b% Pengendapan arena asam mineral peat Perlauan asam mineral peat pada protein dapat menyebaban terbentunya senyawa garam dari reasi asam dengan gugus amino protein% Pengaruh lainnya dapat teradi deturasi irre,ersibel dan diperoleh endapan protein% *amun pada umumnya pengendapan dengan  penambahan asam mineral peat (euali +*3 peat) bersi$at re,ersibel% %

Pengendapan protein oleh logam berat Dasar reasi pengendapan oleh logam berat adalah penetralan muatan% Pengendapan dapat teradi apabila protein berada dalam bentu isoeletri yang bermuatan negati$% Dengan adanya muatan positi$ dari logam berataan teradi netralisasidari protein dan dihasilan garam netral proteinat yang mengendap% 4ndapan protein ini aan larut embali dalam  penambahan alali (*+3! *a+! dan lain/lain)% Si$at pengendapan protein ini adalah re,ersibel%

+asil Pengamatan Pratium

 *o 1

Prosedur .era +asil Pengamatan ;enyediaan larutan protein (estra  'arutan eruh ian sulih)

-

3

.e dalam tiga milli liter larutan protein

7eradi

endapan

putih

susu

ditambahan dengan lima tetes larutan

dengan airan diatasnya putih

+g@l- 0!- ;%

 bening%

;enyediaan larutan protein (estra  'arutan eruh ian sulih)

5

.e dalam tiga milli liter larutan protein

7eradi

endapan

putih

susu

ditambahan dengan lima tetes larutan

dengan airan diatasnya sediit

Pb/asetat 0!- ;%

eruh%

Setelah penambahan garam (Pb/asetat) dan +g@l tetes demi tetes dan dioo! protein aan mengandap arena elarutan protein dalam larutan logam tersebut terbatas% &ai pada larutan +g@l- maupun Pb/asetat diperoleh endapan berwarna putih% *amun! diatas endapan  pada larutan +g@l diperoleh airan bening sedangan di atas endapan pada larutan Pb/asetat teramati bahwa terdapat airan yang sediit eruh%

KES)MPULAN

Dari hasil penelitian diatas dapat disimpulan sebagai beriut 7eradinya endapan pada edua larutan di atas arena alarutan protein dalam larutan logam terbatas%

U1APAN TER)MA KAS)H

Dalam penelitian ini peneliti banya mendapat duungan! bimbingan! serta semangat dari  banya piha% ntu itulah dengan penuh rasa hormat penulis uapan terima asih epada  1% &apa Dr% : *yoman 7ia! ;%Si selau dosen pengampu mata uliah bioimia% -% Asisten dosen pengampu yang telah banya membantu dalam pratium ami%

DA+TAR PUSTAKA


Sudarmadi! Slamet% d%1??>% Prosedur /nalisis untuk 'ahan akanan dan Pertanian % Rogyaarta 'iberty% Winarno% %<% -005% +imia Pangan dan 4izi% 9aarta P7