Practicas de Laboratorio de Biologia.docx

UNIVERSIDAD NACIONAL NACIONAL DE TRUJILLO FACULTAD DE INGENIERIA ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE INGENIERIA DE MATERIALES

TEMA: “INFORMES DE LABORATORIO” LABORATORIO” CURSO: Organización y Funcionamiento celular

DOCENTE: Dr. Raúl Beltrán Orbegoso

ALUMNAS: BARRETO ZAVALETA, Glendy SILVESTRE VILLANUEVA, Xiomen

CICLO: III

2015 TRUJILLO-PERÚ

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

INGENIERÍA DE MATERIALES

PRÁCTICA DE LABORATORIO N°01 “MICROSCOPIA DE LUZ” 1. OBJETIVOS 

Utilizar el Microscopio de luz corriente como instrumento óptico óptico para visualizar en preparaciones previamente coloreadas, estructuras de diferentes grados de complejidad biológica que, por su tamaño, no son observables con el ojo desnudo.



Identificar el microscopio de luz, definir sus partes y especificar la la función que cumple cada una.



Enfocar una preparación de agua estancada con los lentes objetivos de 4X, 4X, 10X, 10X, 40X.

2. FUNDAMENTO TEORICO La palabra microscopio viene del griego mikro, mikro, pequeño y skop, skop, visión. Los microscopios son instrumentos que nos permiten observar objetos pequeñísimos que no se pueden ver a simple vista, ni con la ayuda de una lupa. Mediante la práctica de montaje, enfoque y observación, es posible determinar las características cualitativas y cuantitativas de estructuras muy pequeñas y transparentes con el fin de penetrar al micro mundo que era casi inexistente hasta antes de su invención.

SISTEMAS DEL MICROSCOPIO ÓPTICO Sistema Óptico: es el más importante. 

OCULAR: Lente situada cerca del ojo del observador. Amplía la imagen del objetivo.



OBJETIVO: Lente situada cerca de la preparación. Amplía la imagen de ésta. El ocular tiene un determinado aumento, que generalmente es de 10 aumentos o de 10X, los objetivos tienen diferente poder de resolución que puede ser: 4X, 10X, 40X y 100X, el resultado final de número de aumentos se da multiplicando el aumento del ocular por el aumento del objetivo que se está utilizando; ejemplo: ocular 10X y el objetivo es de 40X, el resultado será 400 aumentos o 400X.

Conviene destacar que existen dos tipos de objetivos: los de observación en seco y los de inmersión. En el primer caso, el aumento varía de 4x a 45x; en el segundo caso, las lentes de inmersión tienen aumentos de 90x a 100x y la lente para lograr la imagen, se utilizan aceites de cedro o sintético y la lente se “sumerge” en ellos (de ahí el nombre “de inmersión”).

Sistema mecánico: está formado por aquellas piezas que no intervienen en la formación de la imagen ni en el camino de la luz (columna, pie, tornillos, platina, pinzas soporta laminas, vernier, tubos de oculares, tubos objetivos, interruptor, botón de aumento y disminución, etc.).



Sistema de iluminación: lo integran aquellos componentes encargados de colectar la luz, dosificarla y dirigirla a través del preparado. 

CONDENSADOR: Lente que concentra los rayos luminosos sobre la preparación.



FOCO: Dirige los rayos luminosos hacia el condensador.



DIAFRAGMA: Regula la cantidad de luz que entra en el condensador.

Fig. 01 Partes del microscopio óptico

3. MATERIALES EINSTRUMENTOS Materiales: 

03 láminas portaobjetos



03 láminas cubreobjetos



01 gotero



01 varilla de metal



Muestra de agua estancada

Instrumentos: 

1 microscopio óptico

Fig. 03 Microscopio usado en la práctica

Fig. 02 Muestra de agua estancada



4. PROCEDIMIENTO Conocimiento del microscopio: o

Ubicar en su microscopio cada una de las partes (óptica y mecánica).

o

Determinar la función de cada una de estas partes.

Enfoque de preparaciones “en fresco”: o

Colocar sobre una lámina porta objetos una gota de la preparación “en fresco” y cubrir con una laminilla.

o

Conectar el microscopio, prender la fuente de luz.

o

Colocar la preparación “en fresco”, sobre la platina del microscopio.

o

Sujetar la lámina con la palanca del carro de transporte.

o

Centrar la preparación sobre la fuente de luz en la apertura circular de la platina.

o

Mirar ahora por el ocular y bajar suavemente la platina hasta lograr captar la imagen del objeto en observación.

o

Hacer el ajuste de las lentes oculares a su distancia interpupilar desplazando los tubos portaoculares con ambas manos hasta que en el campo microscópico aparezca solamente una imagen.

o

Ajustar la nitidez de la imagen moviendo lentamente el tornillo micrométrico de ajuste.

5. RESULTADOS

Fig.04 Muestra de agua estancada con aumento de 4X

Fig. 05 Muestra de agua estancada con aumento de 10X



Fig. 06 Muestra de agua estancada con aumento de 40X

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS Logramos Identificar el microscopio de luz, definir sus partes y especificar la función que cumple cada una. Pudimos usarlo para visualizar muestras que, por su tamaño, no son observables con el ojo desnudo. Enfocamos una preparación de agua estancada con los lentes objetivos de 4X, 10X, 40X. A partir de esta primera experiencia con el microscopio, además de reconocer sus partes y ganar alguna destreza en su uso, nos permitió tener mayor capacidad de observación y comprensión de la realidad. Pudimos constatar que a medida que vemos más de cerca el mundo éste se nos ensancha y se nos vuelve más complejo. Esto es posible gracias al desarrollo de conocimientos y tecnologías que están hoy a nuestro alcance para agudizar nuestra observación y mejorar nuestros conocimientos.

7. REFERENCIA BIBLIOGRAFICAS 1. Maye Bernal Rivera (2011). Microscopia, disponible en www.medicina.unal.edu.co Consultado el 11/04/15 2. Practica de laboratorio, disponible en http://laboratoriobiologaunad.blogspot.com/ .Consultado el 11/04/15 3. MODULO DEL CURSO BIOLOGÍA, UNAD. Carmen Eugenia Piña López



PRACTICA DE LABORATORIO N°02 “FISICA DE LA MATERIA VIVA” 1. OBJETIVOS 

Reconocer los procesos físicos en la membrana plasmática (Diálisis)



Preparar dispersiones



Diferenciar y comprobar de manera experimental la tonicidad de los eritrocitos humanos

2. FUNDAMENTO TEORICO Procesos en la membrana citoplasmática Las células requieren nutrientes del exterior y deben eliminar sustancias de desecho procedentes del metabolismo y mantener su medio interno estable. La membrana presenta una permeabilidad selectiva.

El transporte pasivo: Es un proceso de difusión de sustancias a través de la membrana. Se produce siempre a favor del gradiente, es decir, de donde hay más hacia el medio donde hay menos.

A. Difusión: Es el movimiento de las moléculas de una concentración más alta a una más baja; esto quiere decir que baja su gradiente de concentración hasta que se logra el equilibrio y se distribuyen de manera equivalente. Es un proceso físico observable. Las propiedades químicas y físicas de la membrana plasmática permiten que sólo ciertos tipos de moléculas puedan entrar y salir de una célula sencillamente por difusión.

B. Ósmosis: Es transporte de agua a través de la membrana plasmática, donde esta sustancia se desplaza libremente a través de la membrana sin gasto de energía, ya que lo hace de una zona de mayor concentración a una de menor concentración, es por esto que a la osmosis se le considera como un mecanismo de transporte pasivo.

C. Diálisis: cuando una membrana separa una sustancia con diferente concentración a ambos lados, el soluto (la sal) difunde desde el lugar de mayor concentración al de menor concentración, mientras que el agua lo hace desde el sitio donde está en mayor cantidad (solución diluida) hacia la de menor cantidad (solución concentrada de sal). Este proceso, denominado diálisis, se define como el pasaje de una sustancia disuelta a través de una membrana semipermeable a favor de un gradiente de concentración y sin gasto de energía.

El transporte activo: En este proceso también actúan proteínas de la membrana, pero éstas requieren energía, en forma de ATP, para transportar las moléculas al otro lado de la membrana. Se produce cuando el transporte se realiza en contra del gradiente electroquímico.



Tonicidad de eritrocitos humanos Soluciones Isotónicas: Cuando el glóbulo rojo se sumerge en una solución con la misma osmolaridad no hay movimiento de moléculas de agua, ni hacia afuera ni hacia adentro del glóbulo rojo, se dice entonces que la solución es isotónica ó isoosmótica respecto del glóbulo rojo. Normalmente el plasma y todos los líquidos del organismo son isotónicos pues contienen la misma concentración de sustancias que las células.

Soluciones Hipotónicas: Estas son soluciones que contienen una menor cantidad de soluto respecto a otra solución. El agua destilada y el agua de chorro son hipotónicas comparadas con la sangre. Si el glóbulo rojo se sumerge en una solución que tiene una osmolaridad menor a 0.32, el agua entra al glóbulo rojo, haciendo que éste se hinche (turgencia) y rompa si el agua que entra es considerable (proceso de hemólisis).

Soluciones Hipertónicas: Esta es una solución que contiene una mayor concentración de soluto respecto a otra solución. Una solución de NaCl al 5% o una solución de glucosa al 10% son ejemplos de soluciones hipertónicas comparadas con la sangre. Si el glóbulo rojo se sumerge en una solución con una osmolaridad mayor a 0.32, el agua sale del glóbulo rojo, haciendo que éste se contraiga o enjute (crenación).

Dispersiones Constituyen sistemas formados por dos o más especies que no reaccionan químicamente entre sí. Estos materiales pueden ser homogéneos, cuando óptimamente presentan una sola fase, y una distribución regular de sus propiedades físicas y químicas y heterogéneas cuando presentan dos o más fases y una distribución irregular de sus propiedades. Según el tamaño de las partículas dispersas, las dispersiones se dividen en (Ver tabla):

Dispersiones groseras: Las dispersiones groseras se componen de partículas con un diámetro de más de 1000 Å. Por su considerable tamaño, las partículas groseras no atraviesan membranas permeables, dialíticas o semipermeables.

Disoluciones coloidales: Las disoluciones coloidales están formadas por partículas de diámetro comprendido entre 10 y 1000 Å. Las partículas coloidales atraviesan membranas permeables, pero son retenidas por membranas dialíticas.

Disoluciones verdaderas: En las disoluciones verdaderas el diámetro de la partícula dispersa es menor de 10 Å. Estas partículas atraviesan las membranas permeables y dialíticas, pero no las semipermeables.



3. MATERIALES E INSTRUMENTOS a) DIÁLISIS Materiales -

01 buche de ave

-

Agua destilada

-

Ovo albúmina

-

Sal de mesa

-

Vaso de precipitación

-

Tubos de ensayo

-

Nitrato de Plata (AgNO3)

Fig.07 Buche de ave

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS HUMANOS Materiales -

3 Láminas cubreobjetos

-

3 Láminas portaobjetos

-

Lanceta hemolet

-

Sangre humanas

-

Soluciones hipotónica, isotónica, hipertónica.

Instrumentos -

Microscopio óptico

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIONES Materiales -

02 tubos de ensayo

-

Agua destilada

-

Carbón animal

-

Rojo de Congo

-

Sulfato de cobre (SO4)

Fig. 08 materiales para la preparación de dispersiones



4. PROCEDIMIENTO a) DIÁLISIS 

Dejar secar el buche de ave hasta que tenga la textura de un papel.



El buche debe tener una pequeña por donde verteremos la ovo albúmina y la sal.



Introducir agua destilada en un vaso de precipitación, y colocar el buche en él.



Dejar en reposo el buche dentro del agua destilada por un tiempo de 30 minutos aproximadamente.



Luego verter el agua del vaso de precipitación en un tubo de ensayo (tubo experimental).



En otro tubo de ensayo colocar solo agua destilada (tubo testigo)



Finalmente, agregar AgNO3 en ambos tubos de ensayo.

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS 

Para obtener la sangre, pinchar el dedo anular en la parte lateral con la lanceta hemolet.



En tres láminas portaobjetos colocar una gota de cada solución (isotónica; hipotónica e hipertónica) y marcarlas para evitar confusiones.



En cada lámina colocar una gota de sangre al lado de la solución, luego sobreponer una laminilla en cada muestra.



Llevar las muestras al microscopio para ser observadas con los lentes objetivos de 4x, 10x y 40x.

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIÓN 

Solución homogénea: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más sulfato de cobre (CuSO4). Observar lo que sucede, luego comparar con un tubo de ensayo testigo el cual contiene solo agua destilada.



Solución heterogénea: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más carbón animal, luego comparar con un tubo de ensayo testigo el cual contiene solo agua destilada.



Solución coloidal: En un tubo de ensayo agregar agua destilada más rojo de Congo, luego comparar con un tubo de ensayo testigo el cual contiene solo agua destilada.

5. RESULTADOS a) DIÁLISIS En esta prueba la solución preparada que se vertió en el buche debía contener cloro, para ello agregamos nitrato de plata y observamos que en el tubo se forma un precipitado color blanquecino, lo que significa que se formó cloruro de plata a diferencia del otro tubo de ensayo en el que no pasó nada. Además comprobamos que el buche no dejo pasar a las proteínas.



Fig.09 Buche de ave luego de 30 minutos.

Fig.10 tubo de ensayo con nitrato de plata (izquierda) y tubo de ensayo testigo (derecha).

b) TONICIDAD DE ERITROCITOS En la muestra isotónica: con el lente de 40x se pudo observar a los eritrocitos sin ningún cambio.

Fig.11 eritrocito en medio isotónico



En la muestra hipotónica: con el lente de 40x se pudo observar que el eritrocito tenía mayor volumen con respecto a la muestra isotónica.

Fig.12 eritrocito en medio hipotónico (HEMÓLISIS) En la muestra hipertónica: con el lente de 40x se pudo observar que el eritrocito se había contraído.

Fig.13 eritrocito en medio hipertónico (CRENACIÓN)

c) PREPARACIÓN DE DISPERSIÓN En la primera prueba se formó una dispersión verdadera.

Fig.14 dispersión verdadera



En la segunda prueba el carbón animal se sedimenta conforme va pasando el tiempo.

Fig.15 Dispersión heterogénea En la tercera prueba se observó una difusión irregular heterogénea, pero al ser agitada se forma una dispersión coloidal.

Fig.16 Dispersión coloidal

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS Logramos reconocer los procesos físicos en la membrana plasmática (Diálisis) con lo que comprobamos que la membrana no deja pasar las proteínas. Aprendimos y preparáramos dispersiones verdaderas heterogéneas y coloidales. Logramos diferenciar y comprobar de manera experimental la tonicidad de los eritrocitos humanos. Se pudo observar los diferentes comportamientos del eritrocito expuesto a diferentes medios.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS 1. Diálisis, disponible en: www.wikipedia.org, consultada el 18/04/15. 2. Practica de laboratorio, disponible en: http://laboratoriobiologaunad.blogspot.com/.Consultado el 18/04/15 3. Funcional y Ciencias de la Salud. Facultad de Biología. Universidad de Vigo. (Versión: Diciembre 2014) Disponible en: http://webs.uvigo.es/mmegias/inicio.html consultado el 18/04/15



PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 03 “IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS MEDIANTE PRUEBAS COLORIMÉTRICAS (CUALITATIVAS)” 1. OBJETIVOS 

Identificar los aminoácidos que contienen azufre mediante la prueba de la cistina.



Identificar los aminoácidos con grupos aromáticos mediante la prueba xantoproteica.

2. FUNDAMENTO TEORICO AMINOACIDOS Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman las proteínas. Las sustancias proteicas construidas gracias a estos 20 aminoácidos forman los músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo. Los aminoácidos se clasifican en tres grupos: Aminoácidos exógenos: no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los nueve aminoácidos son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Aminoácidos no esenciales: significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminoácidos abarcan: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico. Aminoácidos condicionales: por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical específico para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso tienen comportamiento anfótero lo que les permite regular el pH de las células. A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran en forma de catión, mientras que a pH alto (básico) se encuentran en forma de anión. Para valores de pH intermedios los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (carga neutra)



Fig.17 formas en la que se presenta un aminoácido

Aminoácidos azufrados Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.

Fig. 18 cisteina

Fig.19 metionina

Aminoácidos aromáticos En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y más reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.

Fig. 20 de izquierda a derecha: Fenilalanina, tirosina y triptófano.



3. MATERIALES E INSTRUMENTOS a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA Materiales 

Agua



Ovo albúmina pura



Tubos de ensayo




Instrumentos 

cocina eléctrica

b) PRUEBA DE LA CISTINA Materiales 

Agua



Hidróxido de sodio (NaOH)



Ovo albúmina



Tubos de ensayo




INSTRUMENTOS 

cocina eléctrica

4. PROCEDIMIENTO a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA 

En un tubo de ensayo, agregar 4ml de ovo albúmina



Adicionar 4 ml de solución de NaOH



Llevar el tubo de ensayo a baño maría en un vaso de precipitación.



Si la solución se torna de color naranja, añadir ácido nítrico.

b) PRUEBA DE LA CISTINA 

Agregar en un tubo de ensayo, 4ml de ovo albúmina



Adicionar 4ml de NaOH



Calentar el tubo de ensayo con el mechero.



Cuando el precipitado se torne oscuro, agregar acetato de plomo.



5. RESULTADOS a) PRUEBA DE REACCIÓN XANTOPROTEICA Esta prueba fue para determinar la presencia de aminoácidos que poseen grupos aromáticos, lo que dio positivo ya que hubo un cambio de coloración (naranja).

Fig. 21 Calentamiento de los tubos de ensayo para la prueba

Fig. 22 Cambio de coloración que indica que contiene aminoácidos con grupos aromáticos

b) PRUEBA DE LA CISTINA Esta prueba se realizó para determinar la presencia aminoácidos que poseen grupos azufrados, dio positivo ya que hubo un precipitado oscuro.

Fig. 23 Calentamiento del tubo de ensayo



Fig. 24 Formación del precipitado oscuro

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS 

Se logró identificar la presencia de los aminoácidos que contienen azufre mediante la prueba de la cistina.



Logramos identificar la presencia de los aminoácidos con grupos aromáticos mediante la prueba xantoproteica.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS 1. Un mundo de ciencia (2012). Disponible en http://darwinius.blogspot.com/2009_05_01_archive.html consultado el 25/04/15 2. Clasificación de los aminoácidos. Disponible en www.biorom.uma.es, consultado el 25/04/15 3. Aminoácidos. Disponible en www.wikipedia.org consultado el 25/04/15



PRÁCTICA DE LABORATORIO N° 04 “RECONOCIMIENTO DEL ENLACE PEPTÍDICO MEDIANTE LA PRUEBA BIURET” 1. OBJETIVOS 

Reconocer la presencia del enlace peptídico en las proteínas.



Aplicar la prueba BIURET para identificar el enlace peptídico entre los aminoácidos en la formación de proteínas.

2. FUNDAMENTO TEORICO PROTEINAS Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.

Los péptidos y el enlace peptídico: Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Fig.25 Formación del enlace peptídico



Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: 

Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.



Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.



Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.



Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.Etc



Polipéptidos: si el n º de aminoácidos es mayor de 10

Valor biológico de las proteínas: El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

Estructura de las proteínas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Fig. 26 Estructura de las proteínas.



3. MATERIALES E INSTRUMENTOS Agua destilada Dos tubos de ensayo Hidróxido de sodio (NaOH) o Hidróxido de Potasio (KOH) (10% – 15% cc) Ovo albúmina Papel Sulfato de cobre (CuSO4)

4. PROCEDIMIENTO Para el tubo de ensayo testigo: 

Agregar agua destilada hasta la mitad del tubo aproximadamente.



Agregar NaOH o KOH (10% – 15% cc).



Añadir CuSO4.



Cubrir la boca del tubo con un papel totalmente liso, de preferencia papel de cuaderno o bond.



Presionar el papel con el dedo pulgar en invertir el tubo de ensayo tres veces.

Para el tubo de ensayo experimental 

Agregar ovo albúmina diluida hasta la mitad del tubo aproximadamente.



Agregar NaOH o KOH (10 – 15% cc).



Añadir CuSO4.



Cubrir la boca del tubo con un papel totalmente liso.



Presionar el papel con el dedo pulgar en invertir el tubo de ensayo tres veces.

5. RESULTADOS Para el tubo de ensayo testigo: Se agrega NaOH con la finalidad de generar un medio alcalino. El CuSO4 (color azul) al caer en el agua se ioniza formando Cu2+ y SO 4- , el catión Cu2+ es el que busca el enlace peptídico pero no lo encuentra en el agua así que no se produce un cambio de coloración.

Fig.27 Tubo de ensayo testigo con resultado negativo a la prueba BIURET



Para el tubo de ensayo experimental: Se agrega NaOH con la finalidad de generar un medio alcalino. El CuSO4 (color azul) al caer en LA OVOALBUMINA se ioniza formando Cu 2+ y SO4- , el Cu2+ se adsorbe al enlace peptídico formando complejos de coordinación, lo que produce un cambio de coloración lila clásico de la prueba BIURET.

Fig. 28 Tubo de ensayo experimental con resultado positivo a la prueba BIURET.

6. CONCLUSIONES Y COMENTARIOS 

Pudimos reconocer la presencia del enlace peptídico en las proteínas.



Aplicamos la prueba BIURET para identificar el enlace peptídico entre los aminoácidos en la formación de proteínas.

7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS 1. Las proteínas y el código genético. Disponible en www.aula21.net/nutricion/proteinas Consultada 02/05/15 2. Piña López Carmen Eugenia (s/f). Curso Bilogía-UNAD, Universidad Nacional Abierta a Distancia, www.unad.edu.co/curso_biologia/hongos Consultada el 02/05/15 3. Proteínas. Disponible en http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm Consultada 02/05/15

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