Las reacciones químicas se dan en los seres vivos v ivos a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, PH, presión, etc. Gracias a la existencia de catalizadores llamados enzimas. Las enzimas se caracterizan caracterizan por su notable eficiencia y su extraordinaria especificidad. La gran mayoría de las enzimas son proteínas, también existe ARN con actividad catalítica. Algunas proteínas son simples y otras conjugadas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima o cofactor. En función de su naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Algunos cofactores entran a formar parte del sitio activo y son integrantes de la proteína enzima(metaloproteina); enzima(metaloproteina); otros al parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato. 2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.
2.1.
ENZIMA
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
1.- El enzima y su sustrato 2.- Unión al centro activo 3.- Formación de productos
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
Temperatura
PH
Cofactores
2.2.
SUSTRATO
En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima. Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. Por acción de la enzima, el sustrato se transforma en producto, se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato. La ecuación general es la siguiente: Mediante el incremento de la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumentará debido al aumento de la probabilidad de formación de complejos enzimasustrato. Esto ocurrirá hasta que no haya más enzimas disponibles para la formación de complejos enzima sustrato, lo que corresponde a un punto en que la velocidad ya no aumenta. La concentración de enzimas constituye el factor limitante.
2.3.
COFACTORES
Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones. Los cofactores pueden ser iones orgánicos e inorgánicos
Reconocer la importancia de las enzimas como catalizadores de reacciones químicas.
Demostrar la actividad enzimática de la amilasa salival y como sustrato el almidón.
reconocer la conformación del sistema enzimático.
4.
MATERIALES • • • •
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gradilla 6 tubos de ensayo pipetas incubadora para baño maria a 337°C cocina electrica
REACTIVOS •
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solucion de almidon pH 6.6 al 1% cloruro de sodio 0.1M enzima 1% acido clorhidrico 0.05 N solucion yodada
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En esta etapa no se observa ningún cambio en ninguno de los tubos de ensayo
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En esta etapa se observó una variación en el color de la muestra, ya que la amilasa salival degrado al almidón, la solución yodada pudo actuar sobre la solución presente en el tubo de ensayo; produciéndose así el color anaranjado opaco.
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Después de hervir las muestras de almidón con el reactivo benedict se observó una ligera variación en torno al color de las muestras, el cambio fue de celeste a celeste pálido en uno de os tubos.
CUESTIONARIO 1. ¿cómo demuestra usted la presencia de sustrato en los tubos de ensayo? -
Se puede observar la presencia del sustrato (almidón) al colocarle solución yodada a una muestra y al agregarle la solución yodada este varia de color a uno más opaco, debido a la reacción enzimática.
2. ¿Cómo demuestra usted si se ha producido o no reacción enzimática en el experimento realizado? -
La reacción enzimática se demostró en la etapa B ya que hubo una ligera variación de color la muestra a un anaranjado opaco, debido a la presencia de la solución yodada.
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En la etapa C se observó reacción enzimática ya que al agregarle benedict hubo variación de color en nuestra muestra de celeste a celeste pálido.
3. ¿cómo demuestra usted los productos de la reacción enzimática en el experimento realizado?
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Debido a la variación de color de las muestras, esto evidencia que hubo una reacción.
4. ¿Qué diferencia y/o semejanza encontró entre los experimentos 4 y 5 para determinar la actividad enzimática? -
Se utilizaron dos reactivos: solución yodada y reactivo de Benedict. La diferencia para determinar la reacción enzimática en una solución de almidón es que al usar la solución yodada cambia de a color anaranjado opaco; y que al usar el reactivo de Benedict cambia a color celeste pálido.
