seminario 1 biofisica



Introducción

De acuerdo acuerdo a lo que se sabe actualmente, la principal principal información genética que se transmite y que asegura la conservación de la especie es cuales proteínas deberán ser sintetizadas. En organismos organismos pluricelula pluricelulares, res, cada tipo de célula célula se especiali especializa za en la síntesis síntesis de determinad determinadas as proteínas, y esta diferenciación imprime características morfológicas y funcionales propias a cada tipo de células. Prácticamente no eiste un proceso biológico en el que no está involucrada alguna proteína. !i estas moléculas están formadas solo por carbono, oigeno, nitrógeno, "idrogeno, y ocasionalmente, azufre, al igual que tantos otros compuestos orgánicos, #qué cualidad les confiere propiedades tan diversas$ 

Al respecto discuta y elabore un informe escrito sobre los siguientes tópicos:

%& 'asgos 'asgos comunes comunes en las proteínas proteínas que que les "acen posible posible e(ecuta e(ecutarr funciones funciones diversas. diversas. )os rasgos comunes que "acen posible que una proteína desempe*e unciones diversas depende de la secuencia de aminoácidos de la cadena.  +lgunas propiedades de de los aminoácidos, importantes en la estructura de las proteínas proteínas son -ama*o El interior de las proteínas tiene una densidad de empaquetamiento similar a los sólidos orgánicos debido a que las superficies de an der /aals complementarias complementarias se ponen en contacto al plegarse la0s& cadena0s&, llenando casi todo el espacio en el interior. Es este empaquetamiento tan estrec"o que confiere rigidez a la estructura. 1arga )as proteínas son más estables en o cerca de su punto isoeléctrico 0p2 al cual la proteína se encuentra con carga neta cero&. Polaridad )as cadenas laterales cargadas y polares neutras participan en la formación de puentes de "idrógeno tanto unos con otros o con átomos polares de la cadena principal o con moléculas de solvente. 2idrofobicidad las propiedades "idrofóbicas de los distintos aminoácidos son determinantes para fi(ar la estructura tridimensional que la molécula de proteína mantendrá. )a estabilidad estructural de una proteína requiere que los aminoácidos "idrofílicos tiendan a localizarse en la superficie de la molécula, mientras que los "idrofóbicos se mantienen en su interior. 3& )a capac capacid idad ad de esta estabi bili liza zaci ción ón de una una alfa alfa "éli "élice ce fren frente te a una una "ebr "ebra a ete etendi ndida da.. )a estabilidad de una "o(a beta paralela frente a una antiparalela. )as alfa "élices son más estables frente a una "ebra 45etendida, se puede observar esto en las características "idrofílicas e "idrofóbicas de ambas estructuras. )as "o(as paralelas son menos torcidas que las "o(as antiparalelas y siempre están internas. Por el contrario, las "o(as antiparalelas pueden soportar mayores distorsiones 0torsiones y nudos5b& y son más epuestas al solvente. Esto implica que las "o(as antiparalelas son más estables que las paralelas lo cual es consistente tanto con la geometría de los puentes de "idrogeno como con el "ec"o que "ebras paralelas peque*as son escasas. 6& El efecto efecto de la presenci presencia a de un residuo residuo de prolina prolina al ser introduc introducido ido en la secuenci secuencia a de una "élice 0al comienzo, en el medio y al final&. )os residuos de Prolina inducen una distorsión de alrededor de 378 en la dirección del e(e de la "élice. Esto es debido a que la prolina no puede formar una a5"élice regular, por el impedimento estérico originado por su cadena lateral cíclica, la cual también bloquea el átomo de 9 de la cadena principal y químicamente previene su participación en la formación de un puente "idrógeno. )as "élices que contiene prolinas son generalmente largas quizás debido a que "élices cortas serían

mayormente desestabilizadas por la presencia de prolinas. )as prolinas generalmente se encuentran en regiones etendidas de la cadena polipeptídica. :& Empaquetamiento de las "élices E y ; de mioglobina de esperma de ballena. En el plegamiento de la mioglobina, un par de "élices 0; y E& se empaquetan de tal forma que sus montículos se cruzan entre ellos gracias a un "ueco formado por un par de residuos de osforilación +gregar a las cadenas laterales de los aa grupos fosfatos. 1omo consecuencia de esto se produce un aumento de del tama*o de las cadenas y cargas negativas.
 +ctividad % )ectura dirigida sobre estructura de proteínas

Nombre: Jacqueline Muñoz Hernández Asignatura: iof!sica para ioqu!mica "ec#a: $%&'(&$')*