PROPIEDADES FUNCIO UNC IONA NALE LES DE LAS PROTEINAS EINAS El término propiedad funcional se define como toda propiedad no nutricional que influye en el comportamiento de algunos componentes de un alimento. La mayor parte de las propied prop ieda a d es funciona func ionales les influy influye e en las c a ra c terís terístic tic a s senso enso riales y propied prop ieda a de s física ic a s de los a limentos imentos o de d e sus ingredie ingredient ntes es durante durante su pr p roc esa esa do, do , almac enami ena miento, ento, prepa rac ión y consumo. C uadr uadro Nº01. Nº01. Propieda opiedade des s Func unc ionales ionales de las la s proteinas proteinas que influyen influyen en en diferent diferentes es sistemas mas aliment alime ntic icios ios Prop Propieda ieda d Funcional unc ional Alimento Alimento So lubilida lubilida d, visc visc osida osida d Beb idas ida s
Viscosidad, Capacidad de absorción de agua, C rema em a s, sop sopa a s, sa sa lsa lsa s emulsificación Formac ión de mas ma sa
Pastas Pastas alimenti alimentic ias
Formac ión de espuma espuma , emulsif emulsific icac ac ión
Panes Pane s, bizc bizc oc hos
Ge lifi lific c ac ión, formac formac ión de espumas espumas
Postr Postres es lác teos, teos, merengue merengues s
Emuls mulsific ificac ac ión
Ma yonesa yonesa , mant ma nteq equi uill lla a
La s propiedad propied ad es func funcionales ionales de la proteínas son: - Hidratación - Solubilidad - Viscosidad - Formac ormac ión de g eles - Formac ormac ión de espuma espuma s Pro pieda pie da des de s emulsifi emulsific c a ntes y e muls mulsionantes iona ntes - Pro exturriza iza c ión - Textu - Formación de masa 1. Hidratación Al ig ig ual que o tra tra s sustanc ustanc ias orgá nica s, las prote proteínas ínas en es e stado tad o sec o tienden tiende n a rete retener ner una una c ierta ierta c antida antidad d de d e a gua hasta hasta alca alc a nza nza r el equilibr equilibriio c on la humedad relativa elativa del medio que las rode a, de ac uerdo uerdo c on su su isoter isoterma ma de ads ad sorción. Las propiedades de hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con fac tores tores intr intrínsec os de la pr p ropia op ia moléc ula, ula, es dec de c ir, ir, co n su su compo co mpos sic ión ami a minoa noa c ídica y su conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno, enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos. Así, si hay una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente, puentes de hidrógeno hidrógeno c on el agua. ag ua. Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven afectadas por diversos fac fa c tores extríns extrínse c os, siendo iend o los más má s importantes la c onc e ntra ntra c ión de proteínas proteína s, el pH y la temperatura. temperatura. La c onc entr entra c ión de proteínas proteínas está está direc direc tamente tamente rela rela c ionada c on la c antida antida d total total de agua ag ua que q ue pueden pued en ab sorber. orber.
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La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una soluc ión proteica se alteran las fuerzas de atrac ción y de repulsión entre proteínas, y la capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. La máxima capacidad de ligar agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10 debido a la ionización de los grupos suIfhidrilo. La c apac idad de fijar agua por las proteínas va disminuyendo a medida que aumenta la temperatura debido a la ruptura de los lábiles puentes de hidrógeno. Además, durante el calentamiento hay una desnaturalización seguida de una agregación, lo que lleva consigo una reducción de la superficie proteica expuesta al agua y, en consec uencia, se reduc e la disponibilida d de grupo s polares para fijar agua. Esta reducción es de , aproximada mente, un 10% c on respec to a la proteína nativa. 2. Solubilidad La solubilidad de una proteína se define c omo el porcentaje de proteína que se mantiene en disolución o dispersión co loidal bajo c ondiciones específic as y que no sedimenta a fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones iónicas); por ello, se puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y proteína-disolvente. La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una dispersión rápida y completa de las moléculas proteicas, lo que conduce a un sistema coloidal, disperso y con una estructura homogénea; todo ello resulta esencial en la elaboración de salsas, sopas deshidratada s, be bida s, purés, etc . Las proteínas pueden c lasifica rse en c uatro grupos según el grado de solubilidad: - Albúminas: solubles en a gua a pH 6,6 - Globulinas: solubles en soluciones salinas diluida s a pH 7. - Prolaminas: solubles en etanol al 70%. - Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ác idas o muy alcalinas. La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es, con frecuencia, la primera propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. También es interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de extracción y purifica ción de proteínas. Los fac tores que a fec tan la solubilidad d e las proteínas son: a. Efec to de las sales Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las proteínas globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino también de las c arga s eléc tricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las proteínas, por ser macromoléc ulas ionizables, se ven alterados por las interac ciones electrostáticas que establec en c onsigo mismas y c on el medio que las rodea . Las sales modifican la estructura del agua e influyen también en la conformación de las proteínas mediante interac ciones elec trostática s; esto hac e que, en función de la fuerza iónica , las sales pue da n solubilizar o prec ipitar estos polipéptidos. En los sistemas cuya c onc entración es menor de 1M las proteinas incrementan su solubilidad mediante la llamada “solubilización por salado”, se considera que este mecanismo de solubilización se debe a que los cationes como aniones reaccionan c on los grupos ionizables, del polímero y evitan que este se asoc ie, con otras de su misma especie. Química de los alimentos Ing. Elena Chau L
Por otro lado, cuando las c onc entraciones salinas son mas conc entrad as (>1M) se presenta el efecto contrario, ya que los polipéptidos precipitan, esto se debe, a que en estas condiciones, los iones tienden a hidratarse fuertemente y le quitan el agua que rodea a la proteína, obligándola a interac tuar mas estrec hamente con una de su c lase. “Insolubilizac ión por salado”. b. Efecto del pH Debido a su naturaleza anfótera, la solubilidad de las proteínas globulares está muy influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico (pl) y aumenta al alejarse de él. Dependiendo del pH del sistema, estos polímeros pueden actuar como cationes y como aniones, de tal manera que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de repulsión entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estab ilidad. En el pl, dic has fuerzas son mínimas, con lo c ual se favorec en las interacciones proteína-proteína que inducen a la agregación, con la consecuente insolubilizac ión final. c. Efecto de los disolventes La adición de disolventes orgá nicos a las soluciones de proteínas c ausa un c ambio en la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy marcada en la estabilidad y la solubilidad de estos polímeros. La fuerza de a trac c ión entre dos moléc ulas puede inc rementarse si se c oloc an en un disolvente con una constante dieléctrica baja; los disolventes con una constante dieléctrica menor que la del agua (Metanol, etanol, benceno) hacen que los grupos R de las proteínas disminuyan su rec hazo entre sí y tienda n a la agregación y a la precipitación. d. Efec to de la Temperatura En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles de ntro de un intervalo de temperatura de 10 a 45°C , y alcanzan su máximo en alrededor de los 35°C ; c uando se exce den estos límites, los polímeros tienden a la desnaturalización y, en ocasiones, a la precipitación. Un gran número de estos compuestos, incluyendo las enzimas, se vuelven inestables a > 50°C ya que e n estas c ondiciones de movimiento térmico se rompen las uniones dé biles que estabilizan las estruc turas sec undaria y terciaria; las c onsecuenc ias de esta acción pueden ser muy diversas, y van desde una desnaturalización reversible hasta la insolubilizac ión total. 3. Viscosidad La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para moverse en un plano; es una función de la red u ordenamiento tridimensional de las moléc ulas y, por tanto, aumenta c on la c oncentrac ión del polipéptido. La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el diámetro aparente d e las moléc ulas dispersas, que a su vez de pende de las c arac terística s propias de cada proteína (masa, volumen, estructura, cargas eléctricas, etc.), de las interacciones proteína-agua (determina el hinchamiento de las moléculas) y de las interacciones proteína-proteína (influye en el tamaño de los agregados). Por tanto, la pérdida de visc osidad de los fluidos proteic os está siempre determinad a por la disminución del diámetro a parente de las moléc ulas.
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La viscosidad de los sistemas proteicos es una propiedad muy importante en los alimentos líquidos como cremas, sopas, salsas, etc. Un mayor conocimiento de ésta permitirá mejorar aquellas operaciones que implican transferencia de masa y/o calor como refrigeración, atomización, operaciones de mezcla, etc. Al aumentar la temperatura se reduc e la viscosida d ya que los puentes de hidrógeno se rompen, lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su hidratación; asimismo, cuando se acercan a su punto isoeléctrico se reduce la cantidad de agua retenida y con ello la visc osidad. 4. Formac ión de geles Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispe rsión. Se carac terizan por la falta de fluide z y por la deformabilidad elástic a. La gelific ac ión proteica consiste en la formac ión de una red proteic a ordenada formando un retículo tridimensional, a partir de proteínas previamente desnaturalizadas. En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-solvente, así como las fuerzas de atrac c ión y repulsión están ba lance adas. Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la gelificación, como ocurre con la concentración proteica. Si hay una concentración de proteínas muy elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco favorables. La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente relac ionada c on el tiempo que se invierte en la etapa de agregac ión con respec to a la desnaturalización: - Si se forman ráp idamente se obtienen geles de sordenados, poc o e lástic os, opa cos y con la capacidad de retención de agua disminuida, debido a que la cadena polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordena da. - Si, por el contrario, la a grega c ión se realiza lentamente, los polipéptidos parcialmente desplegados se orientan más fácilmente antes de la agregación final y el resultado es un gel ordenado, elástico, transpa rente y estable a la sinéresis y exudación. Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son: a) Proteínas miofibrilares: la gelific ación térmica de e stas proteínas es funda mental en la textura de numerosos productos cárnicos. Así. por ejemplo, influye en la textura de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros produc tos c oc idos. b) Las micelas de caseína, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación, se utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos, leches, fermentadas y postres lác teos. c ) Las proteínas de lactosuero, presentan buenas propiedades gelificantes a temperaturas de 70-80 ºC. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos, yogures y requesón. d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propieda des gelific antes, por lo que se utilizan de forma habitual c omo a gente ligante en la fabric ac ión de derivados cárnic os, pastelería, etc 5. C apac idad Emulsionante El poder emulsific ante es uno de los requerimientos funciona les de numerosos sistemas Química de los alimentos Ing. Elena Chau L
alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones, tales como: la leche, los helados, mantequilla, mayonesa, queso fundido, entre otros, donde las proteínas juegan un papel fundamental en la estabilización de estos sistemas. Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos inmisc ibles, íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o discontinua, siendo los tipos de emulsiones más c omunes los de ac eite en agua (O/W) o a gua en a ceite (W/ O), c lasificadas de ac uerdo al componente que forma la fase dispersa. Para evitar la desestabilizac ión de las emulsiones suelen utilizarse estabilizado res o emulsificado res. Los emulsificadores serán aquellas sustanc ias que tienen la c apa c idad de promover la formación y estabilizac ión de la emulsión, ya que disminuyen la tensión superficial y evitan la c oalescenc ia o unión de las gotas que componen la fa se interna. En la mayoría de los casos el agente emulsifica nte es una sustancia c uyas moléculas contienen grupos polares y apolares, de manera tal que se orienten adecuadamente cuando son absorbidas por la interfase. De esta forma se crea una monocapa que evita el contacto entre las gotas de la fase dispersa y el medio dispersante. Entre estas sustanc ias se e ncuentran los monoglicéridos, glicerofosfolípidos (lecitinas), ácidos grasos y sus ésteres y las proteinas. Otra propiedad funcional importante de estos polímeros es su capacidad emulsionante sobre todo para los sistemas aceite/agua, ya que en los de agua/aceite no actúan adecuadamente El mecanismo de emulsificación en estos casos consiste en la orientación de los aa apolares hacia la fase lipidica y la de los polares hacia la fase acuosa. Por esta razón, para lograr mejores resultados se requiere una c ierta hidrofobicidad que pe rmita que las moléc ulas de proteína emigren a la interfase a c eite/ agua de la emulsión y se retenga n allí pa ra reforzar el sistema y darle ma yor rigidez y estabilidad. Si el polipéptido fuera altamente hidrófilo tendería a solubilizarse en a gua y su efecto en la interfase sería mínimo. 6. Formac ión de Espuma s Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata batida, las panetelas, entre otros. Las espumas alimentarias son dispe rsiones de gotas de ga s (aire o C O2) en una fase c ontinua líquida o semisólida , formada por las llamada s laminillas Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada hidrofobicidad superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la molécula proteica y en este caso además debe formar películas fuertes, gruesas, cohesivas, elástica s e impermea bles al aire, alreded or de c ad a burbuja. La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una película interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de atrapar y retener aire, así como soportar esfuerzos mec ánicos. La función de las proteinas es reduc ir la tensión interfasial orientando sus grupos hidrófilos hacia el exterior de la burbuja e n co ntac to c on el agua y los hidrófobos hac ia el interior, c on el aire. La estabilidad de una espuma d epende por tanto de la firmeza de la película proteic a y de su permeabilidad a los gases. La firmeza está condicionada por la cantidad de moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas para asociarse.
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a. Proceso de hilado o formación de fibras Los conc entrados proteic os deben c ontener al menos un 90% de proteína. En primer lugar hay un despleg amiento de las moléc ulas que se consigue por repulsión elec trostática (aumentando el pH). Así, se logra el total desdo blamiento de las cadenas polipeptídic as. Y una visc osidad elevada . A continuación, se hace pasar la disolución proteica a través de unos orificios bajo presión para conseguir una alineación de las fibras. Posteriormente, se favorece la c oagulación de las proteínas potenc iando la interac ción proteína-proteína mediante el aumento de la c onc entrac ión salina y ajustando el pH al punto isoeléc trico. Las proteínas c oa gulada s se estiran mediante un sistema de rodillos c omo si fueran fibras favoreciendo así la formac ión de enlac es intermolec ulares. Esta c ristalización parcial permite aumentar la firmeza mecánica y el carácter masticable pero puede disminuir ligeramente la capacidad de retención de agua. Estas fibras se comprimen pa ra eliminar parcialmente el ag ua y favorec er la adhesión; a c ontinuac ión, se calientan: y trocean. Antes del calentamiento, se pueden incorporar agentes ligantes y otros aditivos alimenticios como aroma tizantes, saborizantes, etc . b. Extrusión termoplástica En este caso se puede partir de disoluciones proteicas con menor cantidad de proteína (50-70%). La solución proteica hidratada se somete a presiones y temperaturas elevadas durante un corto período de tiempo hasta conseguir una pa sta viscosa. A c ontinuac ión, se somete a una extrusión rápida a través de una hilera (placa perforada) volviendo a la presión atmosférica, co n lo que el agua se eva pora instantáneamente. En este momento, las moléc ulas proteic as están desdoblada s y orientadas en la direc ción del flujo al pasar por la hilera. Cuando la masa proteica está fría adquiere una estructura fibrosa y elástica con una mastic abilidad parec ida a la de la c arne. Con este método no se forman fibras bien definidas sino únicamente partículas de naturaleza fibrosa que después de rehidratadas poseen una estructura mastica ble. Una buena texturizac ión por extrusión requiere proteínas con una solubilida d inicia l apropiada y un elevado peso molecular y el desarrollo de propiedades viscosas y plástic as adec uada s de la mezcla de proteínas y polisac áridos a su paso por la plac a perforada. 8. Formac ión de M asa Las proteínas del gluten se c arac terizan porque al amasarlas en c ontac to con agua y a temperatura ambiente, forman una masa viscoelástica con unas propiedades especiales que son la base de la panificación. El comportamiento particular de estas proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el amasado. De esta forma, se potencian las interacciones interproteicas y los puentes disulfuro, formándose una red estructural tridimensional y viscoelástic a. La gran capacidad de absorción de agua y la poca solubilidad que presentan se explica por la composición característica de estas proteínas, ya que tienen gran cantidad de aminoácidos con tendencia a formar puentes de hidrógeno y pocos aminoác idos ionizables, con lo que disminuye la solubilidad en disoluciones ac uosas. Las diferencias entre los distintos tipos de harina radica en la distinta proporción de las proteínas del gluten: gluteninas y gliadinas. Las gluteninas proporcionan elasticidad y cohesión a la masa panaria mientras que las gliadinas son las responsables de la fluidez, extensibilidad y expansión de la masa. Se requiere un equilibrio entre los dos tipos de proteínas para ob tener una buena ma sa de panade ría.
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