PENGARUH PH TERHADAP KERJA ENZIM PTIALIN
Untuk Memenuhi Tugas Mata Kuliah Fisiologi Hewan dan Manusia Yang dibimbing oleh Bapak Drs, Soewolo, M.Pd dan IbuNuning Wulandari, S.Si., M.Si
Oleh : Offering C dan F/ Kelompok 2 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7.
Atiaka Anggraini Dian Hidayaturrahma Gigih Hasbi Ramadhan Karima Zakiyulfani Siti Sariyah Suci Amanda Febriani Rizka Permatasari
( 130341614798 ) ( 130341614840 ) ( 130341614830 ) ( 130341614843 ) ( 130341614834 ) ( 130341614802 ) ( 130341614841 )
The Learning University
UNIVERSITAS NEGERI MALANG FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM JURUSAN BIOLOGI Oktober 2014
A. TOPIK Pengaruh pH terhadap kerja enzim ptilain B. TUJUAN Untuk mengetahui pengaruh pH terhadap kerja enzim ptialin. C. HARI, TANGGAL, TEMPAT PELAKSANAAN Kamis, 2 Oktober 2014, BIO.210 D. DASAR TEORI Metabolisme merupakan salah satu cirri kehidupan yang merupakan bentuk transformasi tenaga atau pertukaran zat melalui serangkaian reaksi biokimia. Dalam mahkluk hidup, reaksi metabolism berlangsung dengan melibatkan suatu senyawa protein yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang khusus disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya. Fungsi khusus dar ienzim adalah untuk menurunkan energy aktivasi, mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang tetap tanpa mengubah besarnya tetapan keseimbangan dan sebagai pengendali reaksinya (Martoharsono, 1994). Enzim adalah substansi yang dihasilkan oleh sel-sel hidup dan berperan sebagai katalisator pada reaksi kimia yang berlangsung dalam organisme. Katalisator adalah substansi yang mempercepat reaksi tetapi pada hasil reaksi, substansi tersebut tidak berubah. Enzim mempunyai cirri dimana kerjanya dipengaruhi oleh lingkungan. Salah satu lingkungan yang berpengaruh terhadap kerja enzim adalah pH.pH optimal enzimadalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asamatausangat alkalis enzim mengalami inaktivasi (Gaman& Sherrington, 1994). Aktivitas 2 enzim sangat spesifik karena pada umumnya enzim tertentu hanya akan mengkatalisis satu reaksi saja. Sebagai contoh, lactase menghidrolisis gula laktosa tetapi tidak berpengaruh terhadap disakarida yang lain. Hanya molekul laktosa saja yang akan sesuai dalam sisi aktif molekul (Gaman& Sherrington, 1994). pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangatasam atau sangat alkalis enzimmengalamiinaktivasi. Akan tetapi beberapa
enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh, pepsin, enzim yang dikeluarkan kelambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan pH optimal 2 (Gaman& Sherrington, 1994). Enzim memiliki konstan tadisosiasi pada gugus asama taupun gugus basa terutama adaresidu terminal karboksil dan asamam inonya. Namun dalam suatu reaksi kimia, pH untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupunterlalu asakarena akan menurunkan wangsitecepatanreaksidenganterjadinyadenaturasi. Sebenarnyaenzimjugamemiliki pH optimum tertentu, padaumumnyasekitar 4,5–8, danpadakisa ran pH tersebutenzimmempunyaikestabilan yang tinggi (Williamson &Fieser, 1992). E. ALAT DAN BAHAN Alat:
Bahan :
Gela Piala 100 cc, tabung reaksi, rak trabung reaksi, gelas ukur 10 cc, corong kaca, pipet dan plat tetes
Larutan amilum 1%, larutan iodine 10%, larutan buffer pH 3, pH 5, pH 7 dan pH 9, saliva aquades.
F. LANGKAH KERJA Praktikanmenampung saliva sebanyak 5 cc dalamgelaspiala, kemudianmenambahkan 5 cc aquades, mengocok, kemudianmenyaring. Lima menitkemudianpraktikanmeneteskan 4 teteslarutandarimasingmasingtabungreaksipadaempatlubang deretpertamadari plat tetes. Praktikanmenambahkanlarutan iodine 10%.
Praktikanmenyediakanempatbuahtabungreaksi, memberitanda A,B,C,D. Praktikanmengisitabung A dengan 1 cc larutanamilum 1% + 1 cc larutan buffer pH 3 Praktikanmengisitabung A dengan 1 cc larutanamilum 1% + 1 cc larutan buffer pH 5 Praktikanmengisitabung A dengan 1 cc larutanamilum 1% + 1 cc larutan buffer pH 7 Praktikanmengisitabung A dengan 1 cc larutanamilum 1% + 1 cc larutan buffer pH 9
Praktikanmenambahkan 1 cc larutan saliva kedalammasingmasingtabungreaksi, lalumengocok. Praktikanmencatatinisebagai nol.
Lima menitberikutnyapraktikanmenete skanmasingmasinglarutandalamtabungreaksi padalubanglubangderetkeduadari plat tetes. Praktikanmenambahkanlarutan Ket: iodine 10%.
+
: Kuningmuda
++
: Kuning
+++
: Kuningtua
++++
: KuningsangattuaA
Praktikanmengulangiperlakuantersebu tpadaderetketigadankeempatdengans elangwaktumasing-masing 5 menit.
Praktikanmengamatiperubahanwarna yang terjadipadatiaptetesanlarutan
G. DATA PENGAMATAN
No. 1 2 3 4
Waktu 5 menitpertama 5 menitkedua 5 menitketiga 5 menitkeempat
A Birutua Birutua Birutua Birutua
PerubahanWarna B C Kuning ++ Kuning + Kuning ++++ Kuning ++++ Kuning ++++ Kuning ++++ Kuning ++++ Kuning ++++
D Kuningkebiruan Kuningkebiruan Kuningkebiruan Kuningkebiruan
H. ANALISIS DATA Berdasarkan percobaan pada pH 7 amilum bekerja optimal dihasilkan warna kuning. Pada pH 3 amilum terhidrolisis sempurna dan warna yang dihasilkan biru tua. Amilum terhidrolisis minimum pada 5 menit pertama. Pada 5 menit keempat terjadi hidrolisis amilum maksimum dan warna biru lebih pekat. Kesimpulanya amilum bekerja optimal pada pH 7, terjadi hidrolisis maksimum pada 5 menit keempat dan pada pH 3. Terjadi hidrolisis minimum pada 5 menit pertama. I. PEMBAHASAN Hasil pengamatan menunjukkan amilum bekerja optimal pada pH 7 sesuai dengan teori Poedjiadi (1994) yang menyatakan, Enzim amylase bekerja optimum pada
pH 7 (netral). Kerja enzim sangat spesifik enzim ptyalin hanya bekerja untuk amilum. Enzim ptyalin dalam saliva adalah suatu enzim amilase, yang berfungsi untuk memecah molekul amilum menjadi maltose dengan proses hidrolisis. Enzim ptyalin bekerja optimal pada pH 6.6-7 dan mulai tidak aktif pada pH 4,0 . Air liur mengandung enzim ptyalin atau enzim amilase yang bekerja pada suasana netral. Enzim ini berfungsi mengubah amilum menjadi glukosa. Ketika amilum masuk ke dalam rongga mulut, pada suhu dan pH tertentu , enzim ptyalin akan bekerja mengubah amilum menjadi glukosa. Tetapi pada saat tubuh dalam suhu dan pH yang menyimpang dari normal ,maka kinerja enzim ini akan berkurang ,bahkan terhenti.(Gaman& Sherrington, 1994).
PH optimal enzim
adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Semakin besar atau basa pH yang digunakan maka semakin rendah nilai OD-nya dikarenakan enzim mengalami denaturasi (man& Sherrington, 1994) Kelenjar dalam mulut mengeluarkan cairan yang disebut saliva atau ludah. Ada tiga kelenjar yang mengeluarkan saliva yaitu, kelenjar parotid kelenjar saliva paling besar dan terletak dibagian atas mulut di depan telinga.
Kelanjar
submandibular (submaksilar) yang terletak di belakang kelenjar sublingual dan lebih dalam. Kelanjar sublingual kelenjar saliva yang paling kecil, yang terletak di bawah lidah bagian depan (Poedjiadi. 1994). Pada hidrolisa amilum dengan menggunakan enzim menghasilkan maltosa, sedangkan pada hidrolis aamilum denga nmenggunakan asam dapat langsung menghasilkang lukosa. Maltosa merupakan hasil antara dalam proses hidrolisis amilum dengan asam maupun dengan enzim. Maltosa mudah larut dalam air dan mempunyai rasa lebih manis daripadalaktosa, tetapikurangmanisdaripadasukrosa. Amilosa memberikan warna ungu pekat pada tes iodin sedangkan amilopektin tidak bereaksi (Sitompul. 2004) Amilo pectin dengan iodium akan memberikan warnaungu dan menrah lembayunng Amilum dapat dihidrolisis sempurna de ngan menggunakan asam sehingga menghasilkan glukosa. Hidrolisis juga dapat dilakukan dengan bantuan
enzimamilase. Dalaml udah dan dalam cairan yang dikeluarkan oleh pancreas terdapat amilase yang bekerja terhadap amilum yang terdapat dalam kanan kita. Oleh enzim amylase dirubah menjadi maltosa. (Anna Poedjiadi, 1994) Berdasarkan pengamatan Pada 5 menit ke mpa terjadi. Penambahan iodin adalah untuk mempercepat hidrolisis amilum menjadi glukosa.Larutan iodin semakin lama semakin bereaksi. Dalam air, amilosa bereaksidengan iodine memberikan warna biru yang khas. Pada manusia, α amylase pada ludah dan pancreas berguna dalam hidrolisispati yang terkandung dalam makanan kedalam bentuk oligosakarida, di mana dalam perubahan tersebut dapat dihidrolisis oleh disakarida atau trisakarida dalam jumlah kecil, contohnya : α amilase pada mamalia memilikiph optimum 6-7, bergantung pada ada tidaknya ion halogen (Kartasapotra. 1994).
Daftar rujukan
Fox, P.F. (1991). Food Enzymology Vol 2. London: Elsevier Applied Science. Gaman, P.M & K.B. Sherrington. (1994). IlmuPangan, PengantarIlmuPangan, NutrisidanMikrobiologi. Yogyakarta: UniversitasGadjahMada press. Kartasapoetra,A.G.
(1994).
TeknologiPenangananPascaPanen.
Jakarta:
RinekaCipta. Martoharsono, S. (1994). Biokimiajilid 1. Yogyakarta: Universitas GadjahMada Press. Gaman, P.M & K.B. Sherrington.(1994). IlmuPangan, PengantarIlmuPangan, NutrisidanMikrobiologi.UniversitasGadjahMada press. Yogyakarta. Kartasapotra, A.G, 1994. Teknologi Penanganan Pasca Panen. Rineka Cipta. Jakarta Sitompul,S.,.2004,Analisis Amilum dalam Tepung jagung dan kentang, Buletin Tekhnik Pertanian, Vol. 9, Nomor 1. Poedjiadi, A. 1994.Dasar-Dasar Biokimia.Jakarta : UI Press.
Lampiran
