PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA A. Defenisi Ikatan Peptida Peptida adalah beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan lain membentuk suatu senyawa. Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua asam amino disebut dipeptida. Selanjutnya tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul dan empat molekul asam amino. Delapan asam amino dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida ialah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein ialah suatu polopeptida yang terdiri dari lebih dari seratus asam amino. Ikatan peptida adalah ikatan yang terbentuk antara atom C karboksilat asam amino den gan atom N amina dari asam amino lainnya. Pada Pad a prosesnya, reaksi ini melepaskan sebuah molekul H2O :
Gambar di atas menunjukkan dua molekul asam amino yang membentuk ikatan peptida dengan melepaskan molekul H2O. Setiap asam amino memiliki dua gugus fungsional yaitu gugus karboksil (-COOH) dan gugus amina (-NH2). Gugus karboksil dan gugus amina akan berikatan membentuk ikatan peptida dengan melepaskan molekul H2O. (Anna Poedjiadi, 2009)
B. Gambaran Struktur Polipeptida Polipeptida merupakan polimer yang tersusun dari beberapa peptide hasil pengikatan gugus karboksil (COOH) dengan gugus amino. Polipeptida dibentuk melalui tahapan replikasi DNA.
Sebanyak 20 asam amino dapat dirangkaikan dengan susunan yang bervariasi. Variasi susunan ke 20 asam amino ini memungkinkan terbentuknya ratusan ribu polipeptida atau protein. Untuk membentuk 1 molekul protein rata- rata diperlukan asam amino sepanjang 300 residu. Namun demikian, tidak semua urutan yang mungkin itu dapat membentuk struktur tiga dimnesi yang stabil dan mempunyai sifat-sifat kimia tertentu yang memungkinkan berfungsi secara biologis sebagai katalisator atau fungsi lainnya dalam sel. (Maria C. Linder,1992) Pada tahun 1953, Frederick Sanger berhasil menentukan deretan asam-asam amino pada rantai polipeptida hormon insulin sapi. Enzim ini merupakan rantai tunggal polipeptida yang terdiri dari 124 residu asam amino dimana terdapat empat ikatan sulfida. Penentuan deret asam amino dari penemuan tersebut telah mendorong pakar biokimia untuk melakukan hal yang sama pada berbagai jenis protein. (Anna Poedjiadi, 2009) C. Struktur Primer Peptida Struktur primer adalah rangkaian atau urutan (sekuens) asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Ikatan ini memiliki beberapa karakter khusus yang memungkinkannya memfasilitasi terbentuknya struktur protein yang tepat. Beberapa karakter tersebut adalah sebagai berikut :
Ikatan peptide memiliki karakter ikatan ganda parsial, yang terlihat dari panjang ikatan yang berbeda dibandingkan dengan ikatan C-N yang lain.
Selain itu ikatan ini juga lebih kaku sehingga menurunkan derajat bebas polipeptida selama pelipatan (folding)
Semua atom yang terlibat yaitu chalpa (i), C(i), O(i), N (i+1) H(i+1), dan chalpha (i+1) berada dalam bidang datar atau co-planar.
Hamper semua katan peptida berkonfigurasi trans, cis, didapatkan bila ada residu prolin.
Setelah semua ikatan peptide terbentuk, urutan-urutan uni akan membentuk rantai yang dikenal dengan nama rantai polipeptida sebagai berikut :
Urutan asam amino ini diturunkan dari kode genetika dalam DNA melalui proses biosintesis protein di ribosom sel. Dalam penulisannya urutan asam amino sering diganti oleh kode 1 huruf untuk menghemat memori dalam rangka komputasi. Susunan asam amino yang membentuk suatu protein akan menentukan karakteristik protein tersebut, seperti muatan total protein, kelarutan protein, tingkat kepolaran dan menentukan juga bentuk tiga dimensi dari proteinnya. (Pasar Maulim Silitonga,2013) D. Akibat fisiologis dari perubahan struktur primer
E. Bentuk ionik peptide Ikatan-ikatan peptida (amida) pada pH fisiologis tidak bermuatan. Oleh karena itu pembentukan peptida dari asam amino pada pH 7,4 disertai oleh kehilangan satu muatan ion positif dan satu muatan negative per ikatan peptida yang terbentuk. Akan tetapi peptida merupakan molekul yang bermuatan pada pH fisiologis akibat muatan pada gugus C- dan N- terminal dari pada gugus fungsional yang terdapat pada residu polar asam amino yang melekat pada atom karbon alfa. Polipeptida, seperti asam aminodan molekul bermuatan lain, dapat di pisahkan dengan teknik-teknik misalnya elektroforesis, kromatografi penukar ion yang memisahkan berdasarkan muatan. Nilai pH untuk gugus karboksil C- terminal dari polipeptida lebih tinggi dari pada gugus alfa karboksil pada asam amino yang sesuai (yaitu COOH peptida merupakan asam yang lebih lemah). Sebaliknya gugus amino N-teminal merupakan asam yang lebih kuat (mempunyai pK yang lebih rendah) dari pada asam amino darimana ia berasal. Seperti diperlihatkan dalam tabel 1.1, nilai pK satu sama lain saling mendekati. Tabel 1.1 nilai-nilai pK glisin peptide glisin pK (COOH)
pK(NH3+)
Gly
2,34
9,60
Gly- Gly
3,12
8,17
Gly- Gly- Gly
3,26
7,91
Nilai pK
F. Penyesuaian diri peptida dalam larutan Banyak penyesuaian diri (susunan spasial) mungkin terjadi pada polipeptida. Akan tetapi ada bukti menduga bahwa dalam larutan salah satu atau penyesuaian yang sempit cenderung menyolok. Penyesuaian ini akibat kerja dari factor-faktor seperti “steric hindrance”, interaksi Coloumb, ikatan H, dan interaksi hidrofobik. Seperti halnya protein, terdapat penyesuaian spesifik yang dibutuhkan untuk aktivitas fisiologis polipeptida seperti angiotensin dan vasopressin
G. Peptida yang secara fisiologis aktif Sel binatang, tumbuh-tumbuhan dan bakteri mengandung berbagai jenis polipeptida dengan berat molekul rendah (3-100 residu asam amino) yang mempunyai aktivitas fisiologis yang sangat besar. Beberapa diantaranya, termasuk sebagian besar polipeptida mamalia hanya
mengandung ikatan peptida yang terbentuk antara gugus -amino dan -karboksil dari 20 asam L- -amino yang terdapat dalam protein. Akan tetapi penambahan asam amino atau derivat-derivat asam amino protein juga mungkin terdapat pada polipeptida (walaupun tidak ada protein). Dibawah ini diperlihatkan beberapa contoh. Polipeptida pendek bradikinin dan kalidin adalah zat hipotrensif otot polos yang dikeluarkan dari protein plasma spesifik akibat proteolis. Karna mereka berasal dari protein, peptida ini hanya mengandung asam amino protein.
Arg − Pro − Pro − Gly − Phe − Ser − Pro − Phe − Phe Bradikinin
Lys − Arg − Pro − Gly − Phe − Ser − Pro − Phe − Arg Kalidin Glutation (gambar 4.10), suatu tripeptida atipis dimana glutamat N-terminal terikat pada sistem melaluui ikatan non- -peptidil, terdapat pada semua bentuk kehidupan. Pada manusia dan binatang lain, glutation diperlukan untuk fungsi beberapa enzim dan insulin. Diduga bahwa glutation dan enzim glutation reduktase berfungsi dengan baik pada degradasi insulin maupun pada pembentukan ikatan-ikatan disulfida yang tepat pada insulin. Antibiotik berstruktur polipeptida yang dikeluarkan oleh jamur sering mengandu ng asam amino D maupun L, asam amino yang tidak terdapat dalam protein. Contohnya adalah tirosidin gramisidin D, polipeptida siklik yang mengandung D-fenilalanin dan asam amino non protein ornitin. Polipeptida-polipeptida ini tidak disintesis pada ribosom.
Gambar 4.10. Glutation (-Glutamil-sisteinil-glisin) (Robert K Murray,2002)
SOAL – SOAL
1) Molekul asam amino yang berikatan kurang dari sepuluh molekul disebut………. a. Protein b. Glikopeptida c. Oligopeptida d. Polipeptida e. Asam nukleat 2) Gugus karboksil dan gugus amina akan berikatan membentuk ikatan peptida dengan melepaskan………. a. H2S b. NH3+ c. H2O d. COOH e. NH2
3) Peptida yang dibentuk oleh dua dan tiga asam amino di bawah ini adalah……… a.
Dipeptida dan pentapeptida
b.
Dipeptinda dan nonapeptida
c.
Tripeptida dan oktapeptida
d.
Dipeptida dan Tripeptida
e.
Tetrapeptida dan dipeptide
4) Glutation merupakan suatu tripeptida atipis yang terdapat pada manuasia dan binatang untuk fungsi beberapa enzim dan insulin yang terdiri dari………….. a. Glutamat-sistein-glisin b. Glutamat-fenilalanin-triptofan c. Fenilalanin-sistein-isoleusin d. Leusin-isoleusin-lisin e. Metionin-treonin-glisin
5) Polipeptida yang tidak dapat disintesis di ribosom adalah……. a. Sistein b. Arginin c. glutamat d. Glisin e. Fenilalanin
Essay 1) Gambarkan struktur pembentukan ikatan peptida
DAFTAR PUSTAKA Linder, M.C.,(1992), Biokimia Nutrisi dan Metabolisme, UI Press, Jakarta. Poedjiadi, A,.(2009), Dasar-Dasar Biokimia, UI Press, Jakarta. Silitonga, P.M., (2013), Biokimia Dasar, FMIPA UNIMED, Medan. Murray, R.K., (2002), Biokimia, EGC, Jakarta
