iii
MAKALAH KIMIA ORGANIK
T-14 Asam Amino dan Peptida
Disusun Oleh :
Sujani Cahyati (13334002)
Wike Marelita (13334003)
Indra Donna Sipahutar (13334005)
Dosen:
Dr. Tiah Rachmatiah M.Si, Apt.
Dra. Herdini, M.Si, Apt.
FMIPA – Farmasi
Institut Sains dan Teknologi Nasional
Kata Pengantar
Puji syukur kami panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa yang telah memberikan rahmat serta nikmat-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan makalah yang berjudul "Asam Amino dan Peptida". Makalah ini dibuat sebagai tugas kimia organik.
Penulis mengucapkan banyak terimakasih kepada pihak – pihak yang telah membantu dalam penyusunan makalah ini. Tak lupa penulis mengucapkan banyak terimakasih kepada dosen yang telah membantu dalam penulisan makalah ini.
Penulis menyadari dalam penyusunan makalah ini masih jauh dari kata sempurna, karena itu penulis mengharapkan kritik dan saran pembaca yang sekiranya dapat membangun dan memotivasi penulis untuk berkarya lebih baik lagi di masa mendatang.
Penulis juga mengucapkan terima kasih kepada dosen mata kuliah kimia organik yaitu Ibu Dr. Tiah Rachmatiah, M.Si. Apt dan Ibu Dra. Herdini, M.si, Apt yang telah memberikan kesempatan kepada kami untuk menyusun makalah ini dengan baik. Dan pada akhirnya kepada Allah jualah penyusun mohon taufik dan hidayah, semoga usaha kami mendapat manfaat yang baik. Serta mendapat ridho Allah SWT. Amin ya rabbal alamin.
Jakarta, Juni 2014
Penyusun
Daftar Isi
Kata Pengantar ii
Daftar Isi iii
BAB I PENDAHULUAN 1
A. Latar Belakang 1
B. Rumusan Masalah 2
C. Tujuan 2
BAB II PEMBAHASAN 3
A. ASAM AMINO 3
1. Pengertian dan Struktur Asam Amino 3
2. Sifat Fisika Asam Amino 4
3. Macam-macam Asam Amino 5
Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein. 5
4. Reaksi Kimia Asam Amino 6
5. Sintesis Asam Amino 9
B. Peptida 12
1. Ikatan dalam Peptida 13
2. Penetapan Struktur Peptida 14
3. Sintesis Peptida 15
BAB III PENUTUP 17
DAFTAR PUSTAKA 18
BAB I
PENDAHULUAN
Latar Belakang
Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati. Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino akan di ubah menjadi asam ketoglutarat yang dapat masuk kedalam siklus asam sitrat. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubunggkan satu sama lain dengan ikatan peptida.
Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen,nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Semua protein terdapat dalam semua makhluk hidup, tanpa memandang fungsinya dan aktivitas biologisnya, dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu 20 asam amino baku, yang molekulnya sendiri tidak me mpunyai aktivitas biologis. Lalu apakah yang memberikan suatu protein untuk aktivitas enzimnya, protein lain untuk aktivitas hormon, dan yang lain lagi untuk aktivitas antibodi? Bagaimana kimiawi protein-protein ini berbeda?. Secara cukup sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.
Rumusan Masalah
Apakah definisi dari Asam Amino dan Peptida?
Bagaimana sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino?
Bagaimana sintesis Asam Amino dan Peptida?
Apa perbedaan struktur Asam amino dengan Protein?
Bagaimana klasifikasi dari Asam amino dan Protein?
Tujuan
Memahami definisi dari Asam Amino dan Peptida.
Mengetahui perbedaan struktur Asam amino dengan Protein.
Mengetahui klasifikasi dari Asam amino dan Protein.
Mengetahui sintesis Asam Amino dan Peptida.
Mengetahui sifat fisika dan reaksi kimia Asam Amino.
BAB II
PEMBAHASAN
ASAM AMINO
Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan.Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari bahasa Yunani proteios, yang artinya "pertama". Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan "asam-asam amino".
Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut berbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi, dan banyak hormon.
Pengertian dan Struktur Asam Amino
Nama asam amino menunjukkan bahwa senyawa ini mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus karboksil yang bersifat asam dan gugus amino yang bersifat basa.Asam- asam amino yang terdapat dalam protein adalah asam α-aminokarboksilat.
Asam amino tersederhana adalah asam aminoasetat (H2NCH2CO2H) yang disebut glisina (glycine). Glycine tidak memiliki rantai samping sehingga tidak mengandung satu karbon kiral.Asam amino lain memiliki rantai samping, sehingga karbon α-nya bersifat kiral. Asam amino yang berasal dari protein termasuk dalam deret-L, artinya gugus-gugus disekeliling karbon α mempunyai konfigurasi yang sama seperti dalam L-gliseraldehida.
Sifat Fisika Asam Amino
Titik leleh asam amino diatas 2000C, sedangkan kebanyakan senyawa organik dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan pada temperatur kamar.
Larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
Momen dipol yang besar
Kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
Kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
Macam-macam Asam Amino
Terdapat 20 asam amino yang lazim terdapat dalam protein.
*Asam amino esensial
Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin.
Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.
Reaksi Kimia Asam Amino
Keamfoteran asam amino
Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH3+), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya.Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion.
Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur Kristal putih yang bertitik lebur tinggi arena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.
Titik isolisktrik adalah pH dimana ion dipolar secara listrik netral dan tidak bermigrasi ke anoda maupun katoda.Titik isolistrik bergantung pada keasaman atau kebasaan suatu rantai samping.
Titik isolistrik dapat ditentukan dengan elektroforesis yaitu suatu proses untuk mengukur migrasi ion dalam suatu medan listrik. Proses ini dilakukan dengan menaruh larutan asam amino berair pada suatu absorben antara sepasang elektroda. Dalam sel ini anion bermigrasi ke arah elektroda positif dan kation ke arah elektroda negatif. Jika asam amino netral dilarutkan dalam air biasa akan terjadi migrasi netto ion asam amino ke arah elektroda positif.
Asam amino asam mempunyai gugus karboksil kedua yang bereaksi dengan air membentuk suatu ion negatif.Diperlukan konsentrasi H+ yang tinggi untuk memungkinkan asam amino asam sampai ke titik isolistrik. Titik isolistrik asam amino asam adalah berkisar pH=3.
Asam amino basa mempunyai gugus amino kedua yang bereaksi dengan air membentuk suatu ion positif.Diperlukan ion-ion hidroksida untuk menetralkan asam amino basa dan samapai titik isolistrik.Untuk asam amino basa isolistriknya terletak di atas pH 7.
Asilasi asam amino
Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida asam ataupun dengan anhidrida asam untuk menghasilkan amida.Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar.Karena alasan ini, asam amino terasilasi menunjukkan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organi bukannya sifat fisis dari garam-garam.Dalam sintesis peptide (protein kecil) gugus N-asil digunakan sebagai suatu gugus blockade.
Reaksi dengan Ninhidrin
Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut Ungu Ruheman. Reaksi itu biasa digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan presentasi asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.
Sintesis Asam Amino
Aminasi Asam α-halo
Dipertimbangkan dalamberbagai modifikasi, metode ini mungkin yang palingumum yang bermanfaat, meskipunsalah satu metodetidak dapatditerapkan padasintesissemua asamamino.Terkadangasama-kloro ataubromo-dikenakan ammonolysis langsung dengan kelebihan besar amonia berair pekat. Sebagai contoh:
Diperlukan asama-halo atau ester dapat dibuat oleh Hell-Volhard-
Halogenasi Zelinsky dari asam yang tidak tersubstitusi atau dengan modifikasi sintesis ester malonat, reaksi biasa untuk asam tersubstitusi. Contoh:
Sintesis Ftalimida Gabriel
Sintesis ini merupakan jalur yang lebih baik untuk menghasilkan asam amino.Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak terjadi alkilasi berlebih.Estera-halo yang digunakan sebagai penggantian sama-halo modifikasi lebih lanjut, metode ester phthalimidomalonic, adalah gabungan malonat ester-Gabriel sintesis.
Sintesis Strecker
Sintesis ini dari asam amino yang dikembangkan pada tahun 1850, merupakan rentetan dua tahap.Tahap pertama adalah reaksi antara suatu aldehida dan suatu campuran ammonia dan HCN untuk menghasilkan suatu aminonitril.Hidrolisis aminonitril itu menghasilkan asam amino.
Aminasi Reduktif
Suatu asam α-keto merupakan suatu prosedur lain untuk memperoleh asam amino rasetamat.
Peptida
Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih.Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Contoh peptida berikut yang dibentuk dari alanina dan glisina disebut alanil glisina. Menggambarkan pembentukan suatu ikatan peptida.
Tiap asam amino dalam suatu molekul peptida disebut suatu satuan (unit) atau suatu residu. Alanilglisina mempunyai dua residu: residu alanina dan residu glisina. Bergantung pada banyaknya satuan asam amino dalam molekul, maka suatu peptide dirujuk sebagai dipeptida (dua satuan), suatu tripeptida (tiga satuan), dan seterusnya.Suatu polipeptida ialah suatu peptida dengan banyak sekali residu asam amino.
Menurut perjanjian suatu poliamida dengan residu asam amino kurang dari 50 dikelompokkan sebagai suatu peptida, sedangkan poliamida yang lebih besar dianggap sebagai protein. Alanina dan glisina dapat digabungkan dengan cara lain untuk membentuk glisilalanina, dalam mana glisina mempunyai gugus amino bebas dan alanina mempunyai gugus karboksil bebas.
Dua di peptida yang berlainan dari alanina dan glisina :
Makin banyak residu asam amino dalam suatu peptida, maka makin banyak kemungkinan strukturnya. Glisina dan alanina dapat digabung dalam dua cara. Dalam suatu tripeptida, tiga asam amino dapat digabung menurut enam cara yang berbeda. Sepuluh asam amino berlainan dapat menghasilkan lebih dari empat trilyun (1012) dekaptida.
Asam amino dengan gugus amino bebas biasanya ditaruh pada ujung kiri struktur itu. Asam amino ini disebut asam amino N-ujung. Asam amino dengan gugus karboksil bebas ditaruh di ujung kanan disebut asam amino C-ujung. Nama peptida terdiri dari nama asam amino seperti pemunculannya dari kiri kekanan, dimulai dari asam-amino N-ujung.
Ikatan dalam Peptida
Suatu ikatan amida mempunyai karakter ikatan rangkap yang disebabkan oleh tumpang tindih pasial orbital p dari gugus karbonil dengan pasangan elektrn mennyendiri dari nitrogen.
Bukti mengenai karakter ikatan rangkap suatu ikatan peptida terdapat dalam panjang ikatan. Panjang ikatan dari ikatan peptida lebih pendek daripada panjang ikatan dari ikatan tunggal C-N yang lazim: 1,32 Å dalam ikatan peptida dibandingkan dengan 1,47 Å untuk ikatan tunggal C-N yang khas dalam suatu amina.
Karena karakter ikatan rangkap daari ikatan peptida, rotasi gugus mengelilingi ikatan ini agak terhambat, dan atom-atom yang terikat pada gugus karbonil dan pada N semuanya terletak dalam satu bidang.Analisis sinar-X menunjukkan bahwa rantai samping asam amino di sekitar bidang ikatan peptida berada dalam hubungan tipe trans. Stereokimia ini meminimalkan halangan sterik antar rantai samping.
Penetapan Struktur Peptida
Hidrolisis lengkap dalam suatu larutan asam menghasilkan asam amino individu.Asam-asam ini dapat dipisahkan dan diidentifikasi oleh teknik seperti kromatografi atau elektroforesis.Bobot molekul peptide sapat ditentukan dengan metode kimia fisis.Dengan informasi ini, maka dapat menentukan banyaknya residu asam amino, identitas residu asam amino, dan banyaknya residu masing-masing asam amino dalam peptida.Ada beberapa teknik untuk menegtahui rentetan asam amino dalam peptida.
Analisis Residu Ujung
Reagensia Edman. Analisis untuk N-terminal dapat diperoleh dengan mengolah peptida dengan Fenil Isotiosianat (reagensia Edman).Isotiosianat bereaksi dengan gugus amino bebas yang membuat pemaksapisahan asam amino N-ujung dari peptida dan membentuk suatu feniltiohidantion (PTH), suatu derivate asam amino yang dapat diisolasi dan ditentukan cirinya. Reaksi pemaksapisahan dilakukan dengan memanasi zat-antara adisi dengan asam dalam suatu pelarut bebas air seperti nitrometana.
Reagensia Sanger. Suatu reagensia yang berguna untuk menetapkan residu N-ujung., 1-fluoro-2,4-dinitrobenzena . gugus fluoro dari reagensia sanger dapat mengalami substitusi nukleofilik aromatik dengan amina. Substitusi mudah karena zat antara kabanion distabilkan oleh gugus nitro. Reagensia sanger bereaksi dengan asam amino N-ujung dari suatu peptida dan mengubah amino menjadi gugus arilamino. Kekurangan reaksi ini, suatu peptida tidak dapat didegradasi menjadi satu asam amino tiap kali.
Residu asam amino C-ujung dapat ditentukan secara enzimatik.Karboksipeptidase adalah suatu enzim dari pancreas yang mengkatalis secara spesifik hidrolisis dari asam amino C-ujung, tetapi tidak dari ikatan peptida lain.
Rentetan dalam asam-asam amino
Suatu polipeptida besar harus dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan yang lebih kecil untuk penetapan rentetan dalam asam amino.Campuran hidrolisis dipisahkan dari urutan residu asam amino dalam tipe pecahan ditentukan.Digunakan suatu enzim proteolitik (penghidrolisis peptida) untuk memaksa pisah polipeptida pada ikatan peptide yang spesifik.
Sintesis Peptida
Peptida pertama kali disintesis oleh Emil Fisher pada tahun 1902.Juga mengemukakan gagasan bahwa protein adalan poliamida.Sintesis amida dari dari klorida asam dan amina.
RCOCl + R'NH2 RCONHR'
Namun sintesis peptida atau protein dengan jalur ini tidak langsung. Untuk menghindari reaksi yang tidak diinginkan, setiap gugus reaktif lain termasuk gugus reaktif pada rantai samping harus diblokade. Dengan membiarkan hanya gugus amino dan gugus karboksil yang diiinginkan saja yang bebas. Kriteria unutuk gugus blockade yang baik adalah reaksi berjalan lambat (inert) terhadap kondisi reaksi yang diperlukan untuk membentuk ikatan amida dan hanya mudah dibuang setelah sintesis lengkap. Cotoh gugus blockade adalah asam karbamat.
BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Terdapat 20 asam amino penyusun suatu protein.
Asam amino esensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan sehari- hari karena tidak dapat disintesis di dalam tubuh. Jenis-jenis asam amino esensial adalah: arginina, histidina, isoleusina, luesin, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, valin. Sedangkan Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Jenis asam amino non esensial yaitu: alanina, asparagina, asam aspartat, sisteina, asam glutamat, glisina, prolina, serina, tirosina.
Suatu peptida adalah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau lebih. Ikatan amida diantara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida. Sedangkan protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida dan bobot molekul tinggi.
DAFTAR PUSTAKA
Morisson and Boyd. Kimia Organik edisi ke-7.
Ralp J. Fessenden and Joan S. Fessenden, " Organic Chemistry," Third Edition, University Of Montana, 1986, Wadsworth, Inc, Belmont, Califfornia 94002, Massachuset, USA.
