“AÑO DE LA INVERSIÓN PARA EL DESARROLLO RURAL Y SEGURIDAD SEGURID AD ALIMENTARIA” ALIMENTARIA”
BIOQUÍMICA
INFORME DE ENZIMAS
DOCENTE:
Cordero Azabache, Jorge ALUMNOS:
Cahuana Paco, Zajhury Suarez Velita, Guadalupe Paucarchuco Ortiz, María SEMESTRE:
2013-II
HUANCAYO – 2013
2010112302 2010114876 2011120197
INDICE
Tabla de contenido
INDICE ............................................................ ............................................................................................................................... .............................................................................. ........... 2 ..................................................................................................................... ........................................................ 3 INTRODUCCION ............................................................. OBJETIVOS ........................................................... .............................................................................................................................. ................................................................... 4 OBJETIVO GENERAL: ........................................................................................ .............................................................................................................. ...................... 4 OBJETIVOS ESPECÍFICOS: ................................................................... .................................................................................................... ................................. 4
MARCO TEORICO ............................................................................................. 5 MATERIALES Y REACTIVOS ............................................................................ 8 METODOLOGIA ............................................................................................... 10 LUGAR DE EJECUCIÓN ................................................................. ................................................................................................ ............................... 10
PROCEDIMIENTO ........................................................................................... 10 RESULTADOS ................................................................................................. 12 DISCUSION ..................................................................................................... 14 CONCLUSION ................................................................................................. 15 BIBLIOGRAFIA ................................................................................................ 16 ANEXOS ......................... ............ .......................... .......................... .......................... .......................... .......................... .......................... ................ ... 17 ESQUEMA ............................................................................................... ............................................................................................................................... ................................ 17 CUESTIONARIO.................................................................................................. CUESTIONARIO............................ .......................................................................................... .................... 23 .................................................................................. .................... 26 ACTIVIDADES COMPLEMENTARIAS COMPLEMENTARIAS .............................................................. GRAFICOS ..................................................................................................................... .............................................................................................................................. ......... 28
INTRODUCCION El presente informe del laboratorio está basado en la actividad enzimática que son estructuras que forman el cuerpo de los seres vivos que se constituyen mediante reacciones químicas. Las enzimas son catalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos; La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato sobre el cual actúan. El peróxido de hidrogeno (H2O2), es un producto secundario de reacciones metabólicas que ocurren en su mayoría, sin embargo, el peróxido de hidrogeno es dañino para las biomoleculas que constituyen a las células vivas. Como resultado, casi todos los organismos (vegetales y animales) sintetizan la enzima Peroxidasa (catalasa), que descompone al peróxido de hidrogeno a medida que este se forma en los tejidos. El hígado de pollo fresco es una fuente importante de Peroxidasa que acelera el rompimiento de H202 en moléculas de agua y oxigeno gaseoso. Esta reacción se puede comprobar mediante el desprendimiento de burbujas de oxigeno que se libera de los tejidos vivos. Este informe es de suma importancia para nosotras ya que por el curso de bioquímica debemos de saber todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo y que estos se hayan mediados por enzimas.
OBJETIVOS OBJETIVO GENERAL: Conocer la importancia de las enzimas en los distintos tejidos estudiados en clase (animal y vegetal)
OBJETIVOS ESPECÍFICOS: Apreciar los diferentes tipos de reacciones que se producirán a partir de la adición de H2O2 en las distintas muestras. Observar la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales.
Comprobar la acción de la temperatura sobre la actividad de las enzimas.
MARCO TEORICO I.
ENZIMA: Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica altamente específicos. Se recuperan al final de la reacción igual que como estaba al principio de tal manera que una pequeña cantidad de enzima puede catalizar una gran cantidad de sustrato. 1
CATALIZADORES: Acelera o facilita reacciones.
BIOLOGICOS: Cada célula sintetiza sus enzimas
PROTEINAS: Se forman en base al código genético (ADN) y son termolábiles.
ESPECIFICOS: Actúan sobre un solo sustrato.
II.
IMPORTANCIA BIOLOGICA:
Facilitan la transformación química.
Se utilizan en la industria para la FERMENTACION, como las uvas que al fermentarse se convierte en cachina, vinagre, vino, etc.
Algunas de las enzimas se utilizan en el diagnóstico de tumores cancerígenos, como la FOSFATASA ACIDA (enzima) en el diagnóstico de tumores cancerígenos a la próstata.
III.
ESTRUCUTRA ENZIMATICA: CUERPO: Formado por aminoácidos estructurales. SITIO ACTIVO: Es el lugar de la enzima donde se une el sustrato y presenta un grupo de aminoácidos que son de dos tipos.
a) Am ino ácid os de Fijación: Reconocen al sustrato y forma con el sustrato enlaces débiles (puentes de hidrogeno) b) A m in oác id os Cat alític os : Transforman el sustrato en productos.2
1 2
Cordero, P. Verdugo, L. APUNTOS DE BIOQUIMICA HUMANA-metabolismo intermedio, Pag.03 Arroyo, P. Tapia G. BIOQUIMICA, Pág. 179.
IV.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS:
GRUPO OXIDOREDUCTASAS
TRANFERASAS
HIDROLASAS
LIASAS
ISOMERASAS LIGASAS
REACCION CATALIZADA Enzimas que catalizan la sustracción o adición de hidrogeno o de oxigeno; comprende a las oxigenasas y a las deshidrogenasas Enzimas que catalizan el transporte o transferencia de algún grupo de un sustrato a otro Enzimas que catalizan la ruptura de diversas uniones mediante la introducción de los elementos de una molécula de agua. Entre las atacadas por estas enzimas se encuentran las uniones peptídicas. Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces por mecanismos no hidrolíticos, y que resultan en la separación de diversos grupos de los sustratos. Enzimas que catalizan diferentes tipos de isomerizaciones Enzimas que catalizan la formación de enlaces, es decir, participan en reacciones de síntesis.
EJEMPLO DE ENZIMA Deshidrogenasa,oxidasa
Transaminasa, quinasa
Lipasa, amilasa, peptidasa.
Descarboxilasa
Isomerasa, mutasa Síntesis
V.
LA CATALASA
Muchos organismos pueden descomponer el peróxido de hidrogeno (H2O2) por la acción de las enzimas. Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actividad química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores, que son sustancias que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso. 3 Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez repetidamente, Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo. Tanto los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de temperatura preferente en el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de dicho intervalo de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la enzima es demasiado acido o demasiado básico, la enzima puede desnaturalizarse de forma irreversible o transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su funcionamiento apropiado. El H2O2 es toxico para la mayoría de organismos vivos. Muchos organismos son capaces de destruir el H2O2 mediante la acción de enzimas antes de que pueda realizar mucho daño. El H2O2 se convierte en oxígeno y agua según la siguiente reacción:
2 H2O2→ 2 H2O + O2 Aunque esta reacción ocurre espontáneamente, las enzimas incrementan la velocidad de reacción de forma considerable. Se conoce que al menos dos enzimas diferentes catalizan esta reacción: a) b) c)
que se encuentra en animales y protistas; Peroxidasa, que se encuentra en las plantas. Catalasa,
Mucho se puede aprender sobre las enzimas mediante el estudio de la rapidez de reacciones catalizadas por enzimas. La rapidez de una reacción puede estudiarse de diversas formas como:
3
Midiendo la presión de los productos que aparecen (en este caso O2) Midiendo la velocidad de desaparición del substrato (en este caso H2O2) Midiendo la velocidad de aparición del producto (en este caso, O2 que se desprende como gas)
Thomas, M. Mevlin. BIOQUIMICA. Pág. 592.
MATERIALES Y REACTIVOS MUESTRAS:
Hígado de pollo Corazón de pollo Riñón de pollo Una rama de apio Papa
MATERIALES: CANTIDAD 3
MATERIALES VASOS DE PRECIPITADO 300 ml, 500 ml
14
1
1 2 1
1
TUBOS DE ENSAYO
GRADILLA
PIPETA 1 ml PIPETA 10ml PROPIPETA
PINZAS MULTIUSOS
GRAFICO
1
PICETAS CON AGUA DESTILADA
5
MORTERO DE PORCELANA
CANTIDAD
UNIDAD DE MEDIDA
REACTIVO
300 ml
DISOLUCION
HCL 0,1 M
300 ml
DISOLUCION
0,1 M NaOH
100 ml
DISOLUCION
H2O2
100 ml
DISOLUCION
Etanol
GRÁFICO
METODOLOGIA LUGAR DE EJECUCIÓN Laboratorio de biología – química, campus de la Universidad Continental de Ciencias e Ingenierías.
PROCEDIMIENTO EXPERIMENTO Nº1: 1. Corta 6 cubos de aproximadamente 1 cm 3 de apio, colócalo en hielo. 2. Corta 6 cubos de aproximadamente 1 cm 3 de papa, colócalo en hielo. 3. Corta 6 cubos de aproximadamente 1 cm 3 de carne (hígado, riñón y corazón), colócalo en hielo. 4. Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de hidrógeno 5. A cada tubo adiciona el tejido tal como se anota en la tabla 6. En cada uno de los tubos se debe determinar la presencia o ausencia de 0 2, inmediatamente después de adicionar el tejido tapa el tubo con el dedo pulgar y coloca en la boca del mismo tubo, un palillo en punto de ignición (no acerques los tubos a tu cara o a la de tus compañeros) 7. Repite los pasos 4 a 6 para los otros tejidos.
EXPERIMENTO Nº2: HIDROLISIS DEL ALMIDON
1. Poner en una gradilla cuatro tubos de ensayo, numerados del 1 al 4. 2. Añadir en cada tubo 5 mililitros de una solución diluida de almidón. 3. A los tubos 3 y 4 añadir una pequeña cantidad de saliva. 4. En el tubo 1, haz la Reacción de Fehling. 5. En el tubo 2, realiza la Reacción de Lugol.
6. Los resultados son los esperados para un polisacárido como el almidón. 7. Los tubos 3 y 4 que contienen el almidón, al que le hemos echado la saliva, ponerlos en un vaso de precipitados al baño María, controlando la temperatura del agua para que no hierva, ya que lo que intentamos, es que la enzima de la saliva trabaje a unos 37: C. Dejarlo unos 15 minutos 8. A En
continuación el
tubo
número
realizar 3,
realizar
las
siguientes la
En el tubo número 4, realizar la Prueba del Lugol.
Reacción
reacciones: de
Fehling.
RESULTADOS RESULTADO Nº1:
1. CON EL APIO TUBO 1 2 3 4 5 6
APIO Machacado Cocido Con HCL Con etanol Con NaOH Sin ninguna alteración
AL MOMENTO DE AGREGAR (H2O2) Cambia de color y contiene bastante espuma. No cambia de color ni sale espuma. Cambia a un color celeste claro y contiene espuma. No cambia de color y tiene muy poquita espuma Toma un color amarillento y no tiene burbujas. Tiene burbujas y parece como si se hubiera oxidado.
2. CON LA PAPA TUBO 1 2 3 4 5 6
PAPA Machacado Cocido Con HCL Con etanol Con NaOH Sin ninguna alteración
AL MOMENTO DE AGREGAR (H2O2) Cambia a un color melón y tiene bastantes burbujas. No se altera esta normal. Cambia a un color celeste claro y tiene pocas burbujas. Cambia a un color celeste y no tiene burbuja. No cambia de color y no tiene burbuja. No se altera en nada.
3. CON HÍGADO DE POLLO TUBO 1 2 3 4 5 6
HÍGADO DE POLLO Machacado Cocido Con HCL Con etanol Con NaOH Sin ninguna alteración
AL MOMENTO DE AGREGAR (H2O2) Contiene bastante espuma y cambia a un color oscuro. No sale espuma y se vuelve de un color blanco. Contiene bastante espuma y a la carne lo cose. Contiene bastante espuma. Cambia a un color amarillento y tiene bastante espuma. Solo contiene en gran cantidad espuma.
4. CON CORAZÓN DE POLLO TUBO 1 2 3 4 5 6
CORAZ N DE POLLO Machacado Cocido Con HCL Con etanol Con NaOH Sin ninguna alteración
AL MOMENTO DE AGREGAR (H2O2) Produce oxidación y contiene bastante espuma. No sufre ningún cambio. Tiene bastante espuma. Tiende a elevarse el corazón y contiene bastante espuma. Cambia a un color verdoso. El corazón elimina espuma y está en proceso de ebullición.
5. CON RIÑÓN DE POLLO TUBO 1 2 3 4 5 6
RIÑÓN DE POLLO Machacado Cocido Con HCL Con etanol Con NaOH Sin ninguna alteración
AL MOMENTO DE AGREGAR (H2O2) Se observa que tiene en gran cantidad espuma. No sale espuma y cambia a un color oscuro. Tiene en gran cantidad espuma. Se eleva el riñón y se cose. Cambia a un color plomizo. Tiene solo espuma en gran cantidad.
RESULTADO N°2: HIDRÓLISIS DE ALMIDON
TUBO1: El
almidón al mezclarse con la reacción de fehling, no
cambia de color y se produce una reacción negativa.
TUBO2: El
almidón al mezclarse con el lugol, cambia de color y
se produce una reacción positiva.
TUBO3: En
esta solución al almidón se le incluye saliva, que
contiene amilasa, a calentar a 37° y mezclarse con la reacción de fehling se produce un cambio de color, se produce una reacción positiva porque la amilasa degrada e hidroliza el almidón convirtiéndolo en glucosa.
TUBO4: Después
de la acción dela amilasa en el almidón, al ser
mescladas con lugol se produce una reacción negativa, la solución no cambia de color, es decir se produjo una hidrolisis,
convirtiendo el almidón en glucosa
DISCUSION De acuerdo con (Actividad Enzimática, Ensayos de Calidad) sobre el resultado de que el almidón está formado por moléculas de glucosa, la amilasa produce la degradación del almidón convirtiendo almidón en glucosa. Se pudo demostrar la actividad enzimática de los peroxisomas en las células vegetales y animales de las muestras requeridas. Se pudo observar las reacciones que nos permitieron identificar el almidón de la glucosa., Al aplicar peróxido de hidrogeno (H2O2) en tejido animal (Hígado) y vegetales se presentan reacciones inmediatas de estas enzimas, ya que estas moléculas se descomponen en agua y oxígeno para solucionar el problema generado por la presencia de moléculas toxicas de peróxido de hidrogeno (Kleinsmith 2007), estamos de acuerdo con lo citado ya que al adicionarle peróxido de hidrogeno reacciona instantáneamente obteniendo espuma es decir efervesce, indicando que si hay presencia de enzimas catalasa lo cual quiere decir que hay presencia de oxígeno.
CONCLUSION RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
La catalasa es una enzima que se encuentra es las células de los tejidos animales y vegetales. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H 2O2 (agua oxigenada). Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema. La reacción de la catalasa sobre el H 2O2, es la siguiente: 2H2O2
2H2O+O2
CATALASA
La existencia de la catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se hecha sobre un herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaeróbicas (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.
DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA
Vimos la propiedad fundamental de las proteínas, que es la desnaturalización, ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizar al someterla a altas temperaturas. La existencia de la catalasa es los tejidos animales, se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se añade sobre una herida. Como muchas de las bacterias patógenas son anaeróbicas (no pueden vivir con oxígeno), mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.
SOBRE LA EXPERIENCIA DE LA SALIVA
Vimos la actividad de otra enzima, la amilasa o ptialina, presente en la saliva. Esta enzima actúa sobre el polisacárido de almidón, hidrolizando el enlace O-glucosídico, por lo que el almidón se terminará por transformar en unidades de glucosa.
BIBLIOGRAFIA BIOQUIMICA DE LOS PROCESOS METABOLICOS -VIRGINIA MELOEDITORIAL REVERTE 2007 BARCELONA-ESPAÑA pág. 62 http://es.scribd.com/doc/19046859/HIDROLISIS-ACIDA-Y-ENZIMATICADEL-ALMIDON Thomas, M. Mevlin. BIOQUIMICA. Pág. 592. Cordero, P. Verdugo, L. APUNTES DE BIOQUIMICA HUMANAmetabolismo intermedio, Pag.03. Arroyo, P. Tapia G. BIOQUIMICA, Pág.179.
ANEXOS ESQUEMA PROCEDIMIENTO CON PAPA:
Cortar 6 cubos de papa de 1m3 aprox.
Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de
A cada tubo adicionar papa como se menciona en el cuadro
Tubo 2.papa cocida
Tubo 1.papa machacada
Y los otros 4 tubos con los reactivos respectivamente mencionados en el
Resultados
PROCEDIMIENTO CON APIO:
Cortar 6 cubos de apio de 1m3 aprox.
Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de hidrógeno
A cada tubo adicionar el apio como se menciona en el cuadro
Tubo 2.apio cocida
Tubo 1.apio machacado
Y los otros 4 tubos con los reactivos respectivamente mencionados en el
Resultados
PROCEDIMIENTO CON CORAZON DE POLLO:
Cortar en trozos el corazón de pollo
Tubo 2.corazon cocida
Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de hidrógeno
A cada tubo adicionar el corazón de pollo como se menciona en el cuadro
Tubo 1.corazón machacado
Y los otros 4 tubos con los reactivos respectivamente mencionados en el cuadro.
Resultados
PROCEDIMIENTO CON HIGADO DE POLLO:
Cortar en trozos el hígado de pollo
Tubo 2.higado de pollo cocido
Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de hidrógeno
A cada tubo adicionar el hígado de pollo como se menciona en el cuadro.
Tubo 1.higado de pollo machacado
Y los otros 4 tubos con los reactivos respectivamente mencionados en el cuadro.
Resultados
PROCEDIMIENTO CON RIÑON DE POLLO:
Cortar en trozos el riñón de pollo
Tubo 2. Riñón de pollo cocida
Enumera los tubos del 1 al 6 y adiciona 2 ml de peróxido de hidrógeno
A cada tubo adicionar Riñón de pollo como se menciona en el cuadro
Tubo 1.Riñon machacado
Y los otros 4 tubos con los reactivos respectivamente mencionados en el cuadro.
Resultados
HIDROLISIS DEL ALMIDON:
Colocar 4 tubos de ensayo con 5 ml. de solución diluida de almidón cada uno
A los tubos 3 y 4 agregar una pequeña cantidad de saliva
Agregar la reacción de fehling (A y B) al tubo 1
Agregar el lugol al tubo 2
Los tubos 3 y 4 se lleva a baño maría a 37º por unos 15 minutos (controlar bien la Tº)
Al tubo 3 agregar la reacción de fehling y al tubo 4 lugol.
Resultados
Observamos el resultado positivo en el tubo 3 y el resultado negativo en el tubo 4.
CUESTIONARIO 1. ¿CUÁL ES LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LOS PEROXISOMAS? Los peroxisomas están envueltos por una membrana citoplasmática semipermeable. Se forman naturalmente por gemación al desprenderse del retículo endoplasmático liso, pero también se pueden formar cuando por sí mismos cierta porción de su membrana produciendo nuevos peroxisomas sin derramar su contenido en el citoplasma. Esa membrana protege a la célula de los efectos dañinos del interior de este. Las partículas de su interior suelen estar cristalizadas.
Llevan a cabo reacciones oxidativas de degradación de ácidos grasos y aminoácidos La presencia de catalasa y Peroxidasa son las que usan los peroxisomas en el hígado para descomponer las moléculas de alcohol en sustancias que puedan ser eliminadas del organismo. Aproximadamente una cuarta parte del alcohol que entra en el hígado se procesa en los peroxisomas. La oxidación de los ácidos grasos en los peroxisomas es de importancia particular ya que por esta vía se obtiene la mayor fuente de energía metabólica. En levaduras y plantas la oxidación de los ácidos grasos está restringida a los peroxisomas
2. ¿QUÉ ES LA ENZIMA Y COMO SE RELACIONA CON LAS PEROXISOMAS? Las enzimas son sustancias activas que, al igual que los biocatalizadores posibilitan las reacciones químicas que son la base de los procesos vitales. Se relacionan en que los peroxisomas contienen al menos 50 enzimas oxidativas diferentes, que están implicadas en diversas rutas bioquímicas en diferentes tipos de células.
3. ¿CUÁL ES LA FUNCIÓN DE LOS GLIOXISOMAS EN LA GERMINACIÓN DE LAS SEMILLAS DE ACEITE DE RICINO? Los glioxisomas convierten los lípidos en carbohidratos durante la germinación de estas semillas.
4. ¿CUÁL SON LOS EFECTOS DEL ETANOL Y ÁCIDO CLORHÍDRICO SOBRE LAS ENZIMAS? El ácido clorhídrico es vital en la digestión gástrica, porque la enzima pepsina necesita un pH de aproximadamente 4 para poder actuar, y el HCl se lo permite.
5. AL COCINAR LOS ALIMENTOS EN UN LARGO PERIODO ¿CÓMO INFLUYE EN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS? La actividad enzimática puede causar deterioro en los alimentos y al cocinarlos por largos periodos son más propensos a deteriorarse.
6. ¿QUÉ ENZIMAS PEROXISOMA?
SE
ENCUENTRAN
PRESENTES
EN
EL
Oxidasa Catalasa
7. ANOTA LAS ENZIMAS CARACTERÍSTICAS DE LOS GLIOXISOMAS, QUE NO ESTÁN PRESENTES EN LOS PEROXISOMAS?
Isocitrato liasa Malato sintasa
8. ¿DE QUÉ MANERA ACTÚA LA CATALASA? Y ¿POR QUÉ LIBERA OXIGENO? El peróxido de hidrogeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaeróbicos, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestas menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno.
9. LA CATALASA DE LAS MUESTRAS ESTÁN EN LAS MISMAS CONCENTRACIONES. No porque al hacer el experimento 1 nos pudimos dar cuenta de que en algunos casos (papa y hígado de pollo) la efervescencia con el peróxido de oxigeno fue mayor que en las otras muestras (apio, corazón y riñón de pollo)
10. ¿CUÁL ES LA DIFERENCIA ENTRE LAS CATALASAS ANIMALES Y VEGETALES DE LAS MUESTRAS QUE TRABAJARON? La diferencia radica en que en las muestras animales es más rápida la reacción con el peróxido de hidrogeno mientras que en las muestras vegetales la reacción de efervescencia es más lenta.
11. ¿CUÁLES ES LA REACCIÓN DE LA ALFA AMILASA SOBRE LOS COMPONENTES DE LOS MATERIALES EMPLEADOS? La α - amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva
humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal.
12. ¿LA ALFA AMILASA ES UNA ENZIMA ESPECÍFICA PARA ALMIDONES? Si por que el almidón está formado por la fracción amilosa de cadena recta de moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos α -1,4; en tanto que la fracción amilopectina, además de la cadena recta, presenta ramificaciones con enlaces glucosídicos 1,6.
13. ¿QUÉ TIPO DE POLÍMEROS CONTIENEN LAS MUESTRAS QUE TRABAJARON? Apio: celulosa. Papa: almidón. Corazón de pollo: ADN. Riñón de pollo: ADN. Hígado de pollo: ADN. 14. ¿QUÉ TIPO DE AZUCARES TIENEN ESTAS MUESTRAS? Apio: hidratos de carbono complejos. Papa: almidón. Corazón de pollo: no contienes azucares . Riñón de pollo: no contiene azucares. Hígado de pollo: no contiene azucares.
ACTIVIDADES COMPLEMENTARIAS 1.
ESCRIBA DOS REACCIONES EN DONDE SE GENERE EL H2O2 EN LA CÉLULA:
INVESTIGUE EL PH ÓPTIMO DE LAS SIGUIENTES ENZIMAS Y SU RELACIÓN CON EL ESTILO DE ACCIÓN: FOSFATASA ALCALINA, PEPSINA, HIDROLASAS LISOSOMICAS.
2.
3.
De un cultivo de hongos se aisló una enzima antimicrobiana, que es la glucosa oxidasa, la cual resultó ser efectiva contra bacterias y hongos patógenos, debido a la generación de H2O2 en la reacción catalizada por la glucosa oxidasa: Glucosa + O2 gluconato + H2O2.
Fosfatasa alcalina: pH optimo entre 9 y 10 Pepsina: pH optimo entre 1 y 2 Hidrolasas lisosomicas: pH optimo entre 4 y 5
¿QUÉ FUNCIÓN DESEMPEÑA EN LA FORMACIÓN DEL CENTRO ACTIVO EL PLEGAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA QUE DA LUGAR A LA FORMACIÓN DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA PROTEÍNA ENZIMÁTICA? Las enzimas son catalizadores más específicos que se conocen, tanto desde el punto de vista del sustrato como del tipo de reacción llevando acabo sobre el sustrato. La especificidad reside en el centro de fijación del sustrato, que se encuentra sobre la superficie de la enzima. La estructura terciaria de la enzima esta plegada de tal manera que se crea una región con las dimensiones moleculares correctas, la topología adecuada y el alineamiento óptimo de grupos contraiónicos y regiones hidrofóbicas para acomodar un sustrato especifico. Las tolerancias en el centro activo son tan pequeñas que usualmente solo pueden fijarse en él un isómero de un par diastereomérico.
4.
¿QUÉ IMPORTANCIA TIENE EL HECHO DE QUE EN EL CENTRO ACTIVO EXISTA UN AMBIENTE APOLAR? Contribuyen a que este presente características que no permitan la entrada del agua; esta característica provoca cambio en las propiedades catalíticas de otros grupos y además, permite que se refuercen las interacciones débiles entre la enzima y el sustrato.
5.
¿PUDIERA INACTIVARSE UNA ENZIMA MODIFICANDO GRUPOS DEL CENTRO ACTIVO QUE NO INTERVIENEN DE FORMA DIRECTA EN LA CATÁLISIS? Integridad de los grupos funcionales del centro activo: destaca la relacionada con los grupos sulfhidrilo, -SH. Cualquier alteración química que los destruya, bloque u oxide al disulfuro, -S-S-, puede inactivar las enzimas.
6.
¿POR QUÉ PARA LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA ES NECESARIO LA FORMACIÓN DEL COMPLEJO ENZIMASUSTRATO? DISCUTA AL MENOS 2 POSIBILIDADES.
7.
Primero porque la formación del complejo enzima sustrato es el primera etapa de la catálisis enzimática. Segundo porque para la catálisis es importante la energía de unión entre el enzima y el sustrato: mediante la formación de un gran número de interacciones débiles entre un sustrato y su enzima complementario se libera energía libre. La energía libre liberada en la unión se denomina energía de unión.
EN EL CENTRO ACTIVO DE UNA ENZIMA EXISTEN 3 AMINOÁCIDOS CLAVES QUE SON ASPÁRTICO, HISTIDINA Y GLUTÁMICO. ; ¿PUDIERA ESTO EXPLICAR POR QUÉ ESTA ENZIMA ES TAN SENSIBLE A LOS CAMBIOS DE PH?
Si, ya que al ser la histidina un aminoácido básico débil que al bajar su pH se convierte en una base con carga positiva capaz de establecer interacciones iónicas con aminoácidos cargados negativamente como el aspártico y glutámico. Además la histidina tiene un pKa de 6,5 lo que provoca que con ligeras variación de pH cambie su carga total.
GRAFICOS MUESTRAS:
RESULTADOS: 1. Papa
2. Apio
3. Corazón
4. Hígado
5. Riñón
