ENZIMAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO
Enzimas são os catalisadores de sistemas biológicos. São notáveis dispositivos moleculares, que determinam o perfil de transformações químicas. Elas também participam na transformação de diferentes formas de energia. As características mais impressionantes das enzimas são o seu poder catalítico e a sua especificidade. Além disso, a ação de muitas enzimas é regulada de acordo com a necessidade do organismo.
Neste ED propõe-se como modelo de substância catalítica a enzima Xantina Oxidase. Esta enzima atua na conversão de xantina em ácido úrico, o qual é enviado para o sistema excretor. O defeito nesta enzima provoca, em muitas pessoas, a gota.
ROTEIRO DE ESTUDO 01. Por que a reação química de conversão de xantina a ácido úrico necessita ser catalisada? 02. A que classes de compostos pertencem os catalisadores das reações orgânicas? 03. Compare a reação (xantina ácido úrico), catalisada e não catalisada, através de um gráfico, indicando a energia dos reagentes, energia dos produtos e caminho da reação.
04. Explique a ocorrência ou não das reações acima, mediante a presença das enzimas envolvidas. 05. Em uma reação enzimática qualquer, compare as concentrações da enzima com a do substrato de acordo com o esquema abaixo:
Coenzimas – são moléculas orgânicas, não protéicas, de complexidade variada, cuja associação com determinadas enzimas é essencial para que a enzima possa exercer seu papel catalítico. Atuam como aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada reação e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reação.
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Usar os dados da Tabela 1 para responder as questões de 6 a 11. Tabela 1. Valores hipotéticos para a velocidade da reação catalisada pela xantina oxidase
V0 ( moles/ mim ) = Velocidade inicial da reação. ATENÇÃO: A concentração de enzima é fixa. 06. Como varia a velocidade de reação em função da concentração do substrato (xantina)? 07. Que aspecto teria o gráfico de velocidade de reação (ordenadas) e concentração de xantina (abscissas)? 08. Por que, apesar do tubo número 9 ter concentração de substrato 5 vezes maior do que a do tubo número
8, suas velocidades são praticamente iguais? Que velocidade seria esperada para um tubo que contivesse xantina em concentração 5,0 x 10-2 M? 09. Qual é o porcentual de enzimas que se apresentam ligadas à xantina no tubo 4? Em que forma
apresentam-se as enzimas restantes? Se em um tubo, a velocidade de reação for 35 moles/min., qual o percentual de enzimas que se encontrariam ligadas à xantina? Sob que formas estariam às enzimas restantes? 10. Qual é a concentração de xantina que produz velocidade de reação igual à metade da velocidade
máxima? 11. Se a reação for feita com um substrato pelo qual a enzima tem afinidade maior do que pela xantina, a
concentração deste substrato que provocaria velocidade igual à metade da velocidade máxima deverá ser maior ou menor do que a do tubo 4?
Ligases Isomerases Liases Oxidorredutases Transferases Hidrolases
CLASSES DE ENZIMAS Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP). São as Sintetases. Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos. Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.. São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. Catalisam reações de hidrólise de ligação co valente. Ex: As peptidades
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02. ENZIMAS – REGULAÇÃO ROTEIRO DE ESTUDO
No tratamento da gota, utiliza-se a droga alopurinol, pois, esse composto é um análogo da hipoxantina. Com base nos resultados da tabela abaixo, responda a questão 01. 01. Comparando as fórmulas da hipoxantina e do alopurinol, faça hipóteses para explicar as velocidades
encontradas nos tubos 1, 2, 3 e 4, 5 da Tabela abaixo.
Considere as reações seguintes, com valores hipotéticos das velocidades, para responder as questões 2 a 5. Reações
Xantina
xant na ox ase
Frutose 6P
os o rutoqunase
Succinato
V0 sem alopurinol V0 com alopurinol
Ácido úrico Frutose1,6-bisP
succinato desidrogenase
V0 com Hg2+
70moles/min
47moles/min
24moles/min
100moles/min
100moles/min
50moles/min
42moles/min
42moles/min
12moles/min
Fumarato
02. Para o tratamento da gota, o alopurinol pode ser substituído por Hg2+? Por quê? 03. Demonstre graficamente a curva obtida quando:
a) adicionado alopurinol em todos os tubos da tabela acima b) adicionado Hg2 a todos os tubos que originaram os dados da tabela acima. 04. Grandes aumentos das concentrações de xantina, frutose 6-fosfato e succinato alterariam as velocidades
de reação medidas em presença de Hg2? Por quê? 05. Explique por que o pâncreas, órgão que sintetiza tripsina, uma enzima que catalisa a hidrólise de
proteínas, não é digerido por essa enzima.
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06. De acordo com esquema abaixo, generalize o mecanismo de ação de compostos que atuam como o alopurinol e dos compostos que atuam como o Hg 2+.
07. Uma solução contém enzimas e seu substrato, mas não ocorre reação. Que hipóteses podem explicar este fato? 08. Dada a via metabólica hipotética:
a) qual o efeito do composto F sobre as duas vias metabólicas? b) que tipo de regulação está sendo feita pelo composto F nessas vias metabólicas? c) diferenciar uma enzima alostérica de uma enzima michaeliana. 09. Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. 10. Comente sobre a afirmativa: “Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima”. (considere as propriedades catalíticas do RNA). 11. Esquematize uma reação enzimática (de forma simplificada), exemplificando. 12. Relacione energia de ativação e atuação das enzimas nos organismos vivos. 13. Conceitue centro ativo e centro alostérico. 14. Cite a classificação oficial das enzimas. 15. Faça um comentário sobre a especificidade enzimática e exemplifique. 16. O que são cofatores enzimáticos? Que tipos existem? Exemplifique. 17. A propósito das coenzimas NAD, FAD e Co-A: a. Cite sua origem (vitamínica); b. Escreva seu nome por extenso; c. Escreva sua estrutura molecular. 18. Esquematize (graficamente) e descreva os efeitos do pH, da temperatura , da concentração da enzima e da concentração do substrato sobre a atividade enzimática. 19. O que é KM (Constante de Michaelis – Menten)? Qual o seu significado bioquímico?
