Questionário enzimas

Questionário enzimas

1) O que são enzimas, como elas atuam a nível de reação

Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente Enzimas são proteica (existem também enzimas enzimas constituídas  constituídas de !", as ribozimas#, r ibozimas#, com atividade intra ou extracelular que t$m %unç&es catalisadoras, catalisando reaç&es químicas que, sem a sua presença, di%icilmente aconteceriam'

ma enzima é uma proteína, normalmente ela catalisa as reaç&es químicas, ou se)a, %az com que aconteçam' *las atuam se ligando a moléculas %azendo com que ocorra troca de íons' "s enzimas são bem especí%icas, normalmente s+ tem um local de ação' ambém são sensíveis a variaç&es de p- e de temperatura' .uitas delas %icam inativas %ora da temperatura ideal' eaç&es dependem, para a sua realização, da exist$ncia de uma determinada enzima' "s enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reaç&es químicas'

/# *xplique *xplique sucintam sucintamente ente qual qual a di%erença di%erença entre apoenzim apoenzima a e 0oloenzima' 0oloenzima' ' Apoenzima (ou apoproteína# é a parte proteíca de uma holoenzima Apoenzima (ou holoenzima'' ma enzima (biocatalizadora vital# é constituída de duas partes1 a apoenzima apoenzima,, que é a parte proteíca e a coenzima, que é a parte não2proteíca' O con)unto completo c0ama2se holoenzima holoenzima''

ma enzima (biocatalizadora vital# é constituída de duas partes de grande importância1 " apoenzima, que é a parte proteíca e a coenzima, que é a parte não2proteíca' O con)unto completo c0ama2se 0oloenzima'

3# 4escreva 4escreva a di%erenç di%erença a entre co%ator co%ator e coenzima coenzima,, exempli%iqu exempli%ique' e'

5o%atores são substâncias orgânicas ou inorgânicas (metais# necessárias ao %uncionamento das enzimas' Quando o co%ator é uma molécula orgânica, ele é c0amado de coenzima'

5o%atores inorgânicos são íons como cobre, zinco, magnésio, mangan$s e os co%atores orgânicos (coenzimas# são derivados de vitaminas'

6# cite tr$s %atores que podem inter%erir na atividade de uma enzima,explicando como cada um inter%ere'

Temperatura

A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente. O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. orém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa !ue as ligaç"es !ue estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura. ara cada tipo de enzima e#iste uma temperatura $tima, na !ual a velocidade da reação é má#ima, permitindo o maior n%mero poss&vel de colis"es moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, t'm sua temperatura $tima entre () e *+-, a fai#a de temperatura normal do nosso corpo. á bactéria !ue vivem em fontes de água !uente t'm enzimas cu/a temperatura $tima fica ao redor de 0+-.

Grau de acidez (pH) Outro %ator que a%eta a %orma das proteínas é o grau de acidez do meio, também con0ecido como p- (potencial 0idrogeni7nico#' " escala de p- vai de 8 a 96 e mede a concentração relativa de íons 0idrog$nio (H+) em um determinado meio' O valor : apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico' ;alores pr+ximos de 8 são os mais ácidos e os pr+ximos de 96 são os mais básicos (alcalinos#'

5ada enzima tem um p- +timo de atuação, no qual a sua atividade é máxima' O p- +timo para a maioria das enzimas %ica entre < e =, mas 0á exceç&es' " pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua e%icientemente no p- %ortemente ácido de nosso est7mago (em torno de /#, onde a maioria das enzimas seria desnaturada' " tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um p- +timo situado em torno de ='

Tempo:

 " atividade enzimática é in%luenciada diretamente pela ação do tempo' Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto 0ouver substrato'

 " concentração da enzima 1 qualquer reação enzimática, a quantidade de moléculas de substrato em causa é, em comparação com o n>mero de enzimas' "umento da concentração de enzima da enzima pelo simples %ato de que mais enzimas envolvidas na reação aumenta' " velocidade da reação é diretamente proporcional ? quantidade de enzima disponível para o mesmo' !o entanto, isto não signi%ica que um aumento constante da concentração da enzima irá levar a um aumento constante da velocidade de reação' @elo contrário, uma concentração muito elevada de enzima no qual todas as moléculas do substrato e usado até que não tem impacto sobre a taxa de reação' *m particular, uma vez que a taxa de reação ten0a atingido a estabilidade, aumentando a quantidade de enzima não a%eta a velocidade de reação mais'

Anibidores1 5omo o nome sugere, os inibidores são substâncias que t$m uma tend$ncia a evitar atividades enzimáticas' Anibidores da enzima de inter%erir com as %unç&es da enzima em dois modos di%erentes' !a base deste, que são divididos em duas categorias1 inibidores competitivos e inibidores não competitivos' m inibidor competitivo tem uma estrutura que é o mesmo que uma molécula de substrato, e, em seguida, que une o centro da enzima ativada e restringe %acilmente

a %ormação de ligação do complexo enzima2substrato' m inibidor não competitivo é produzido pela alteração (s# sob a %orma de enzimas para a reação com o local ativo' !esta condição, a molécula de substrato não pode ligar2se ? enzima e, assim, bloquear as atividades subsequentes'

Batores allosteric 1 -á algumas enzimas t$m um sítio ativo e um ou mais locais de regulação e são con0ecidos como enzimas alostéricos' ma molécula que se liga aos sítios reguladores con0ecidos como %actor de alostérico' Quando esta molécula no ambiente celular constitui um local de regulação são %racos ligação covalente, a %orma da enzima e do seu centro de ativação alterado' *sta alteração reduz geralmente a atividade enzimática, pois inibe a %ormação de um novo complexo enzima2substrato' !o entanto, existem alguns ativadores alosticos que promovem a a%inidade entre enzima e substrato de enzima e in%luencia positivamente o comportamento'

)1 -onsidere as seguintes informaç"es, descritas abai#o, a respeito da concentração de ( subst2ncias em uma reação catalisada por uma enzima. -onc. A

3

-

-i

4+

+

+,+4

-f

+

4+

+,+4

3aseando5se nos dados descritos na tabela acima diga6 7ual subst2ncia é a enzima, !ual representa o substrato e !ual representa o produto. ustifi!ue cada afirmativa.

A  substrato por !ue a concentração inicial era 4+ e a final e + isso !uer dizer !ue todo o substrato foi consumido na reação e o !ue ocorre nas reaç"es. 

3  seria o produto inicialmente não temos concentração inicial de produto o produto e formado no final das reaç"es. 

-

 a concentração enzimática sempre vai permanece a mesma



<# com base nos seus con0ecimentos a respeito de Cm e Ccat e também a respeito da relação entre os dois' 4iga como um inibidor competitivo e um inibidor não competitivo podem inter%erir no valor da e%ici$ncia catalítica de uma enzima'

.uitos inibidores competitivos são compostos que se assemel0am ao substrato e se combinam com a enzima para %ormar um complexo enzima2inibidor, mas sem levar adianta a catálise' 5ombinaç&es desse tipo reduzem a e%ici$ncia da enzima' @or levar em conta a geometria molecular dos inibidores que se assemel0am ao substrato, podem2se obter conclus&es sobre que partes do substrato normal se ligam ? enzima' " inibição competitiva pode ser analisada quantitativamente pela cinética de estado2%ixo' !a presença de um inibidor competitivo, a equação de .ic0aelis2.enten se torna1

 " inibição enzimática não2competitiva caracteriza2se pela possibilidade de ligação simultânea do inibidor e do substrato ? enzima' *sta ligação está unicamente dependente da concentração do inibidor que se liga a um local que não o centro ativo do substrato1

!estes casos o inibidor não tem semel0ança estrutural com o substrato, eliminando a competição' O inibidor liga2se então a radicais que não pertencem ao sítio ativo, alterando a estrutura da enzima, e impedem a catálise enzimática' O inibidor não altera o equilíbrio do complexo enzima2substrato, pois liga2se tanto com a enzima quanto com o complexo' 4este modo, o inibidor não provoca variaç&es em C m, mas na presença de excesso de substrato a velocidade máxima diminui' !esse caso a equação de .ic0aelis2.enten se altera para1

:# podemos dizer que a e%ici$ncia catalítica de uma enzima é exclusivamente dependente do seu CmD *xplique a sua resposta' Para determinar a eficiência catalítica de uma reação enzimática, deve-se analisar a constante específica, definida como Kcat/Km.

=# Qual a di%erença entre enzimas alostéricas e enzimas mic0aelianas D *xplique



*nzimas alostéricas são enzimas que cont$m uma regiãoseparada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenasmoléculas regulat+rias (e%etores# podem ligar2se e modi%icar aatividade catalítica destas enzimas'



 "o ligar2se ? enzima, o e%etor alostérico pode aumentar (e%etorpositivo# ou diminuir (e%etor negativo# a atividade catalítica,através de modi%icaç&es no sítio catalítico'



.uitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas dem>ltiplas subunidades# E geralmente estão localizadas em umponto de rami%icação, ou pr+ximo a ele, em uma via metab+lica,in%luenciando no direcionamento de substratos para uma ououtra via disponível'





 " atividade enzimática pode ser alterada pelos e%etores por doiscamin0os1 aumento ou diminuição da ;máx ou aumento oudiminuição da Cm' .uitas enzimas alostéricas respondem am>ltiplos e%etores que inter%erem na ;máx e na Cm *nzimas mic0aelianas são aquelas em que oaumento da concentração do substratoaumenta a velocidade, até a saturação'

F# *xplique qual a principal di%erença entre uma inibição incompetitiva, inibição competitiva e inibição mixta'

 " inibição enzimática é a redução da velocidadede uma reação enzimática provocada por umamolécula' "s moléculas que provocam essa açãoinibit+ria são c0amadas de inibidores e podemser tanto constituintes da pr+pria célula comopodem ser substâncias estran0as a ela'  " molécula inibidora apresenta estrutura semel0ante aosubstrato da enzima que se liga para realizar a catálise' *la liga2se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processocatalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar2seao substrato correto' @ortanto o inibidor compete comosubstrato pelo sítio de ação'O inibidor %orma com a enzima o complexo enzima2inibidor *A,que é análogo ao complexo enzima substrato *G'" molécula do inibidor não é modi%icada pela enzima'O e%eito da reação modi%ica o Cm, mas não altera a velocidade'm exemplo de enzima que so%re esse tipo de inibição é aenzima succinato desidrogenase, que é a responsável pelatrans%ormação do succinato em %umarato, mas quando a ela seliga o malonato, não ocorre reação, ou se)a, o malonato é oagente inibidor dessa enzima'  " inibição incompetitiva caracteriza2se pelo %ato de oinibidor não se combinar com a enzima livre, nem a%etarsua reação com o substrato normalE contudo ele secombina com o complexo *G para originar um complexoternário inativo *GA, incapaz de so%rer a etapa subsequenteda reação para produzir o produto'*ssas interrelaç&es indicam que o grau de inibição podeaumentar ? medida que se aumenta a concentração dosubstrato'@odem ser observada em reaç&es catalisadas por enzimasque possuem mais de um substrato'eduz igualmente a ;max e Cm