Discusión de resultados de carbohidratos
En la prueba de Molish se consiguio ver un anillo violeta en una solución q cambia de incoloro a naranja pero en algunos la reacción demoro un poco mas que los demás. En la reacciones con el reactivo de Benedic vemos que el primero en reaccionar al momento colocarlo en baño maria es la glucosa mientras que la sacarosa nunca reacciono Al agregar ahora reactivo de Barfoe se pudo ver que el precipitado rojo ladrilllo apareció todos los carbohidratos menos en uno q era el almidon. Cuando se agrego la saliva y comprobar la actuación de la enzima en el almidon se obtuvo que el primer cambio fue en 2 minutos y la perdida de coloración azulada del lugol se perdió luego de 4 minutos
Conclusiones
La sacarosa al reaccionar con Benedict nos proporciona un resultado negativo, esto debido a que la sacarosa es un disacárido2 y justamente la unión de los dos monosacáridos que la constituyen se unen por medio de sus carbono anoméricos, es decir no poseen sus carbonos anoméricos libres. El almidon no reacciono con la prueba Barfoed, porqueel almidon es un polisacárido y la reacción debe prodicirse con un monosacardo o con un disacardo; pero mas lenta. La ensima en la saliva es la amilasa que va hidrolizando al almidon apenas entra en contancto y la velocidad de hidrilisacion depende de la saliva de la persona.
Recomendaciones
Tratar de agregar el acido sulfúrico de la manera mas cuidadosa posible porqu además de su propiedades corrosivas si hubiese una agitación muy brusca por la caída de la gota no se porduciria el anillo morado que lo identifica. No calentar la solución de almidon demasiado tiempo cuando ya se agrego la saliva porqueel calor también hace que el el lugol no cambie de color con el almidon.
Cuestionario 1. ¿Por qué la sacarosa no es un azúcar reductor? ¿Qué ocurre si la di solución de sacarosa es tratada previamente con ácido clorhídrico? La sacarosa es un disacárido que no posee carbonos anoméricos libres por lo que carece de poder reductor. Al tratar previamente la disolución de sacarosa con HCl lo que sucede es que estamos rompiendo el enlace que un de la glucosa y la fructuosa (los cuales están unidos por un oxigeno), por lo tanto al romper el enlace obtenemos dos monosacáridos los cuales ya se van a poder oxidar. 2. ¿Por qué se dice que un azúcar es reductor? Se dice que una azúcar es reductor cuando puede oxidarse. Estos azucares poseen un grupo funcional intacto y que a través del mismo pueden reaccionar con otras moléculas. Los azúcares reductores son aquellos azúcares que poseen su grupo carbonilo (grupo funcional) intacto, y que a través del mismo pueden reaccionar como reductores con otras moléculas.
Todos los monosacáridos son azúcares reductores, ya que al menos tienen un -OH hemiacetálico libre. 3. ¿Cuál es la diferencia entre aldosas y cetosas? Las aldosas difieren de las cetosas en que tienen un grupo carbonilo al final de la cadena carbonosa (COH), mientras que el grupo carbonilo de las cetosas lo tienen en el medio(C=O). En conclusión Monosacáridos con un grupo carbonil aldehídico y grupo hemiacetal son llamados: ALDOSAS. Monosacáridos con un grupo carbonil cetónico y grupo hemiacetal son llamados: CETOSAS 4. ¿Cuál es la reacción que ocurre entre el almidón y el reactivo lugol? Esta reacción es el resultado de la formación de cadenas de poliyoduro a partir de la reacción del almidón con el yodo presente en la solución de un reactivo llamado Lugol. La amilosa, el componente del almidón de cadena lineal, forma hélices donde se juntan las moléculas de yodo, formando un color azul oscuro a negro. 5. ¿Qué ocurrirá con la reacción donde el almidón es tratado previamente con HCl y se le agrega el reactivo lugol? Al agregar ácido clorhídrico se produce la hidrolisis total del almidón dándonos como productos glucosa, maltosa e isomaltosa. 6. ¿Qué entiende usted por hidrolisis, ejemplos? La hidrolisis es la descomposición de sustancias orgánicas e inorgánicas mediante el uso de agua. 7. Explicar a qué se debe que el almidón con lugol pierda el color al calentar, y que vuelva a recuperar su color azul-violeta después de enfriarse. La reacción de calor azul con yodo, típica del almidón se debe a la fracción de la amilosa, el producto azul es un compuesto de inclusión en el cual las moléculas de yodo entran en los espacios abiertos en el centro de una hélice. Al calentar las hélices se alargan soltando al yodo cambiando de color y al enfriarse de nuevo las hélices se forman regresando el color azulvioleta. Discusión de resultados de proteínas
En esta caso la muestra fue la clara del huevo la cual dio positivo el la prueba de Biuret lo que quiere decir que hay una proteína la cual es la ovoalbúmina. Cuando se agrego acido nítrico y apareció un precipitado amarillo. En las pruebas de la acción de los agentes físicos se pudo ver: 1. Accion del calor:Forma una coagulación color blanco. 2. Con un solvente organico:también forma una coagulación y u anillo color blanco 3. Con un metal pesado(CuSO4):Precipitado color azul verdoso 4. Con un acido inorgánico:APrece un precipitado blanco.
Conclusiones
En la reacción de Biuret se pudo verificar la presencia de proteína debido a la formación de un complejo de coordinación con enlace peptídicos, este complejo se identifica por el color violeta final de la solución. La reacción xantoproteica se da por La reacción es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos. La acción de cabios físicos y químicos sobre la ovoalbúmina o mejor dicho su desnaturalización con ciertos compuestos varian solo de la temperatura y del pH.
Recomendaciones
Evitar calentar la ovoalbumina si es necesario para evitar q se cuagule como en la practica. Evitar el contacto directo con los ácidos o bases concentradas, de preferencia realizar dichas experiencias campana. CUESTIONARIO 1. ¿Qué otras pruebas de coloración se utilizan para reconocer proteínas? Fundamento de ellas Reacción de Hopkins Cole: es una prueba estándar para el triptófano y para las proteínas que contienen triptófano. Al realizar la reacción de la muestra de proteínas en medio ácido sulfúrico concentrado, frente al ácido glioxilico (Reactivo de HopkinsCole) aparece color violeta en la interface solución H2SO4, debido a la formación de un colorante similar al índigo. La reacción es positiva cuando lo s prótidos poseen aminoácidos con núcleo indólico (Triptófano). RECONOCIMIENTO DE AMINOÁCIDOS QUE POSEEN AZUFRE : Los aminoácidos
sulfurados se descomponen al tratarlos con solución de NaOH en caliente, formando sulfuro de sodio como producto. Éste se pone en evidencia acidificando con un ácido concentrado y colocando en la boca del tubo un papel mojado con acetato de Pb, Se observa la formación de un sólido negro-amarronado de sulfuro de plomo. REACCIONES PARA CISTINAS Y CISTEÍNAS : Cuando las proteínas que contienen grupos
tiólicos se calientan en medio fuertemente alcalino, el azufre presente reacciona para formar sulfuros. Este sulfuro puede detectarse por la formación de un precipitado negro de sulfuro de plomo por adición de acetato de plomo. Los grupos tioles también reaccionan con el nitroprusiato de sodio en presencia de un exceso de amoníaco para dar un complejo de color rojo.
Prueba de Ehrlich: La presencia de anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados en la cadena lateral de los aminoácidos se puede identificar mediante la reacción con ácido sulfanílico y nitrito de Sodio por formación de sales de Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo así detectar la presencia de Histidina libres o formando péptidos y proteínas. El resultado positivo de esta prueba se puede evidenciar con un color rojo o vino tinto
2. ¿Cómo se desnaturalizan las proteínas por acción de metales pesados? Cuando se adiciona Sulfato de cobre en la muestra de clara de huevo se forma una precipitación de coloración azul, esto a causa de la presencia de Cobre (metal pesado) en el reactivo, por tanto al haber presencia de iones metálicos se neutralizaron las cargas aniónicas de los grupos esenciales de la proteína causando una precipitación debido a la desestabilización de esta. 3. ¿Por qué se coagulan las proteínas con el calor? Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. 4. ¿Qué es una emulsión y cuál es su importancia para la vida? Una emulsión es un líquido lácteo que contiene en suspensión pequeñas partículas o gotas de otras sustancias insolubles en ella también se le denomina como mezcla de dos líquidos inmiscibles de manera poco homogénea EN LA MEDICINA: Las emulsiones microscópicas son usadas para distribuir vacunas y matar microbios EN LA CONSTRUCCIÓN DE CARRETERA: se usan emulsiones catiónicas y anionicas que disminuyen las huellas a altas temperaturas y aumentan la elasticidad a bajas (impermeabilidad de la superficie) FABRICACIÓN DE PINTURA: emulsión acrílica permite dar un aspecto especial EN LA INDUSTRIA DEL CALZADO: da propiedades de adhesión y resistencia al lavado. 5. ¿Si calentamos una solución de ovoalbúmina, y posteriormente le añadimos NaOH y sulfato de cobre? ¿Qué resultados se obtiene? ¿A qué se debe? Se obtiene una muestra de color violeta esto se debe a que la proteína se hidrolizado y el sulfato rompe el enlace peptídico formando un complejo 6. ¿Se puede renaturalizar una proteína? Esto depende del grado de modificación de las estructuras ,aunque esto se puede realizar modificaciones algunos casos este proceso demora horas , hasta días ya que la reconstrucción es un proceso donde la proteína no retoma su forma original inmediatamente y en algunos casos se puede obtener estructuras distintas a la original o con características diferentes.
