Terciario: es la forma tridimensional| participa un enlace di sulfuro (proteína semis esférica son hidro solubles hidrofilicas, mayor diversidad funcional) (como filamento, estructura, las hacen más resistentes)| una proteína sin sistema no forma puentes disulfuro Cuaternaria: cuando la proteína esta formada por sub unidades o cadenas peptidicas| no todas las proteínas llegan a la cuaternaria ya que deben de estar las subunidades juntas | mantenida por enlaces débiles en caso de inmunoglobulina los enlaces son disulfuro. Quinaria:: más de una cadena peptidica y cada cadena es conjugada. Quinaria Conformación nativa: estructura final de toda proteína| consecuencia directa de la secuencia lineal de aa| si llega a perder la conformación nativa se depende de su nivel de desnaturalización o pierde su función parcial o total| cada nivel es visible| para que se desnaturalice debe romper puentes de hidrogeno y se hace lineal Físicas: calor| agresión mecánica (rompe enlaces débiles) | zonificación (fricción entre proteínas) Químicas: cambios de ph |ph (ácido)(base)| rompen puentes de hidrógeno| solventes orgánicos: rompen fuerzas hidrofóbicas, grasas| detergentes: moléculas Anfipáticas, rompen fuerzas hidrofilicas Hemoglobina proteína alosterica por tener dos cooperadores| encargada del trasporte de oxigeno| es un tetrámero | 2 globinas α y 2 subunidades β idénticas y un grupo homo Grupo homo: es la parte fijadora del O2| es una molécula de porfinina, cordinando un átomo de (Fe) hierro | confía en las globinas y a la sangre su color rojo. Mioglobina: proteína de almacenamiento de oxigeno que utilizan todas las especies animales| estructura secundaria (héliceα) disposición en dos capas solo 1 cadena peptidica α Cooperación positiva de la hemoglobina forma en como se une el O2 a la hemoglobina Formas T y R de la hemoglobina formas T: menor afinidad, formas R: mayor afinidad. Efecto alosterico: es una proteína maestra variable de afinidad a un sustrato| altera afinidad influida por el O2 molécula unida a la proteína y estabiliza la forma R| Efecto borh: trata de explicar como la hemoglobina reacciona al pH CO2 en la hemoglobina: reduce el ph en los eritrocitos mediante la reacción del bicarbonato, capacidad capacidad del CO2 de alterar la afinidad de Hb por el O2|
Bioquí ioquími mic c a Médica 1er Parcial
Estudiar como trabaja las enzimas.| campo de la bioquímica que se encarga de medición cuantitativa de la velocidad de las reacciones | estudio sistemático de los factores que afectan estos índices.
*
Proporcionan información sobre: velocidad sobre: velocidad de reacción| reacción| afinidad afinidad de enzimas
procesos que experimentan
ciencia que estudia los constituyentes químicos de las células así las reacciones y
sustratos y por inhibiciones| mecanismos de reacción
conocer la estructura y metabolismo de las Biomoléculas más importantes (proteínas, CH, Lípidos).
Temperatura: aumenta el índice de reacción| en humanos trabajan de
unidad más pequeña de un elemento químico.
34° a 40° C y en microorganismos termófilos 70° C° o más| un exceso desnaturaliza la enzima.
átomo o grupo de átomos cargados eléctricamente, carga; positiva-catión, negativa-anión
pH: la actividad optima entre 5 y 9| a ph bajo o alto la ensima se
átomos del mismo elemento pueden tener dif. Número de neutrones.
desnaturaliza| se modifica el estado de carga del sitio activo lo que afecta la
unión de dos o más átomos iguales o diferentes
capacidad de unión al sustrato. bacterias adaptadas a ala temperatura.
ceden electrones| fuerza de atracción eléctrica entre los iones de cargas opuestas
Concentración del sustrato: a medida que aumenta la (s) se incrementa la velocidad hasta alcanzar la vel. Máxima.
comparten electrones| fuerza electromagnética que mantiene unido a átomos que comparten electrones los cuales Hidrógeno está unido covalentemente, covalentemente, a una átomo electronegativo forma en la que se enlazan sustancias que no se disuelven en el agua enlaces momentáneos entre átomos neutros y moléculas
Puede separarse o la enzima modificara a sustrato y genera el producto
K1: velocidad afinidad sutrato – enzima
cerca. compuestos con la misma formula química diferente estructura
K-1: velocidad separación enzima sustrato K2 : velocidad de generación de producto E+S
ES
unidad de formación de una macromolécula son macromoléculas formadas por la unión de moléculas moléculas constituyentes de los seres vivos
E+P
Orgánicas: bases carbonatadas Constante de michaelis Km
Inorgánicas: no tiene base estructural al carbono
Km: k-1-k2/k1| es la (S) a la cual la Vel. Inicial |es la mitad de la Vel. Máxima |Km pequeño alta afinidad alcanzable de una enzima de una afinidad enzima por
conjunto de átomos enlazados de una determinada forma que presenta una estructura y propiedad que los caracterizan.
el sustrato| km grande : baja afinidad enzima sustrato
C,H,O,N,S,P
Michaelis y menten introdujeron su constante a la ecuación de Vel ya estable 2-3 bifosfoglicerato en la hemoglobina: molécula que se produce dentro de la glucolisis anaerobia de los leucocitos y es un efecto alosterico de la hemoglobina
se forma cuando se comparten electrones de valencia entre átomos cuando un hidrogeno unido covalentemente en una
Oxidorreductasas: reacciones de Oxido —reducción
molécula se une a un átomo electronegativo de otra molécula.
Transferasa: transferencia de grupos funcionales de una sustancia que producen las células vivas yq ue actúan como catalizador de los procesos metabólicos molécula sobre la que actúa la enzima enzima sin factores asociados o sin totalidad de sus factores complejo formado por un Cofactor y una enzima completa que tiene actividad catalítica moléculas orgánicas que necesitan las enzimas para funcionar transformación química producida producida por cuerpo al acabar la reacción permanecen inalterados variantes genéticas de una enzima precursores inactivos de las enzimas orgánico ion metálico que activan a las enzimas inorgánico aumentar o disminuir las reacciones es una transferaza
molécula a otra
se forma cuando se transfiere uno o mas electrones de valencia de un átomo a otro
Hidrolasa: rompen enlances, adicionan moléculas de agua
se dan cuando dos átomos están muy cercanos entre si
Liasas: rompen enlaces y generan un doble enlace C-C, C.S C-H
Funciones del agua en el cuerpo: nutrir/ amortiguador
Isomerasas: reordenan las moléculas (reacción de isomerización)
La molécula del agua : H2O (dos moléculas de hidrogeno y una de de Oxigeno)
Ligasas: participan en la formación de dos moléculas y gastan energía en forma de atp.
moléculas solubles en agua repelen el agua, son no polares y no tienen grupo funcional. son moléculas, grupos funcionales polares y no polares solo una parte
Aceleran las reacciones reacciones por que disminuyen disminuyen la energía de activación activación No sufren modificaciones al realizar catálisis Sin enzimas no hay vida
del agua interacciona. mezcla homogénea de dos o más componentes fase dispersa de una solución y se encuentra en menor cantidad fase dispersa de una solución y se encuentra a mayor cantidad
El soluto nuca forma enlaces químicos con el solvente. (según tamaño de partículas de soluto) Heterogenias: invisibles a simple vista, visibles en microscopio óptico| sedimentan espontáneamente: se vana a ir al fondo| las partículas no atraviesan membranas permeables semi-permeable y dialíticas| permeable al papel filtro, membrana dialítica (no deja pasar nada). Coloidales: partículas invisibles al microscopio óptico.| sólo sedimentan por ultra centrifugación| las partículas atraviesan membranas permeables (papel filtro, filtro de arcilla) pero son membranas dialíticas. Disoluciones verdaderas: partículas en el límite de solución del microscopio electrónico | no se sedimentan | las partículas atraviesan membranas permeables y dialíticas pero no las semi permeables. proporción entre cantidad de un soluto y un solvente en una solución | formas de expresión: Porcentaje masa-masas | porcentaje de molaridad, molalidad Soluciones porcentuales: cantidad de soluto por cada 100 unidades de la disolución % en masa = sólidos. % volumen = líquidos.
Ácido ——disocia—> Base conjugado Base——disocia——> Ácido conjugado El grado de ionización de un ácido también es calculable a concentración base conjugada |H+ concentración de iones| AH concentración de ácidos) Mientras más
es el
Mientras más
es el
su su
es mas
que
Los ácidos y base es un aspecto fundamental de la homeostasis del organismo| los seres vivos mantienes la [H+] entre 35 y 45 nmol/litro| Biomolécula contienen grupos funcionales que son ácidos base o débiles. solución que mantienen al pH estable| capacidad de resistir cambios de pH después de la adición de pequeñas cantidades de ácido o base| muestra gráficamente la amortiguación de un par
se
V 1C1=V 2C2 es el numero de moles de un soluto por cada litro de disolución Mol: peso molecular expresado en gramos M=
su nivel normal hay una
y cuando disminuye hay
.
Las biomoléculas que sufren más cambios de ph son las proteínas| un
numero de moles de soluto por el kg de solvente, no se aforan m= moles de soluto ÷ kg de disolvente
cambio de pH debe ser regulado| nuestro organismo tiene sistemas amortiguadores, algunos basado en bases fuertes y débiles son los que agarran los protones de más o los liberan.
Potencial de hidrogeno indica la acidez o basicidad de una sustancia la cuál esta determinada por la [H*]
cuando el una
escala de 0 a 14: 0-6.9 Acido 7
neutro 7.1-14 base (poca concentración) Kw: producto iónico del agua Definición de valor del pH 7 (neutro del agua) por que es le máximo de iones que puede haber capacidad para separase en iones | el agua tiene la capacidad de disociarse (reversible)| se comporta como ácido y base (acido: dona protones| base: recibe protones)| el grado de ionización del agua se puede calcular |la probabilidad de que un átomo de H exista como ion es de 1.0x10-16 1 cuando la concentración es 1 elevado a cualquier exponente es el exponente -6 en positivo 1x10 =6 2 cuando la [H+] es diferente se usa formula 3cuando se conoce la OH se usa el principio de Kwcade
-4
3.2x10 =3.49
Potenciómetro: aparato que tiene un electrodo el cual se sumerge y se oprime un botón y nos da el ph e s una forma cuantitativa exacta Papel indicador : varea pero indica la idea de en que rango de pH esta. Ácido: sustancia que dona protones Ácido fuerte: es el que se disocia completamente Base fuerte: acepta protones y no los deja ir
es el más importante del Ph sanguíneo y esta ligado directamente a la función respiratoria| en nuestrio cuerpo el CO2 esta regulado también
CO2+H2O2
-
Metabólica: perdida de cloruros (vómitos presentes)| perdida de potasio (en la orina)| se resuelve con respirar lento Respiratoria: hiperventilación respiración mayor de lo normal| se resuelve cuando la función renal disminuye la absorción de bicarbonato
es mas
ácido-base conjugado| entre que valores va a amortiguar el ácido-base
En el caso de
Metabólica: producción de cada endógeno | acumulación de ácidos endógenos| se va a compensar más rápido Respiratoria Res piratoria: quiere decir que el origen esta en la respiración| aumento de presión parcial de CO2 | se resuelve cuando el riñon absorbe más bicarbonato
+
HCO 3+H
Formas del Co2 circulantes: pCO2= 5.3Kpa (presión)| dCO 2=1.2mmoles/litro (disuelto) Cuando se añaden protones ala sangre se vuelve ácida | cuando se añaden protones [H+] se forma el ácido carbonico y este se descompone en agua y CO2| la presión del CO2 aumenta, exceso de Co2 se libera más rápido| [H2CO3 ] disminuye por que comienza a reaccionar con las bases| al respirar más lento se retiene Co2 y al juntarse con agua aumenta el [H2CO3 ] respiración rápida | respiración lenta. + -2 regula el pH dentro de las células.| H2P 4 H +HPO 4 | si hay que bajar el ph el Ácidofosfato se disocia| si hay que subir el ph al fosfato se le un proton. proteínas plasmáticas, como la hemoglobina y algumina por la cantidad de proteínas| aminoácidos ´básicos y ácidos son lo que hacen fusión de protección | la amortiguación renal es la ultima que se activa en caso de no funcionar la de respiración reabsorción de bicarbonato, o eliminación del exceso de ácido
Monómero de proteínas 20aa estándar Clasificación: 1.- agrupación de posición del aa el aa α es el de los 20 aa de las proteínas siempre unidos a las cadenas centrales 2. De acuerdo a su cadena lateral : no polar, polar, ácido, bases. es hidrofóbico| CH | S (azufre)| Anillos aromáticos| H| OH 3| CONH2 2| COOH COONH2 Glicina Gli G Serina Ser S Alanina ALA A Treonina Tre Valina Val Tirosina Tir Y Leucina Leu Asparagina Asn N Isoleucina Ile Glutamina Gln Q Fenilalanina Fen Glutamato Glu E Triptofago Trip Aspartato Asp D Metionina Met M Lisina Lis K Cisteína Cis C Histidina His H Prolina Pro P Arginina Arg R | grupo de isómeros en espejo. ( es el que tiene el NH2 a al Todos los aa de las proteínas esta en el grupo derecha y el L-aa lo tiene al a izquierda) Carbonoquiral: cuando el carbono central esta unido a los 4 grupos diferentes | | los aa con
tienes capacidad de
absorber luz ultravioleta a 280 nanómetros (nm) y el res to de aa a 214 nm. el pH en el que la carga neta del aa es 0 técnica para la separación de moléculas según la movilidad de estas en un campo eléctrico. unión de 2 a 100 aa.| enlace covalente en el grupo amino de el primer amino al otro durante un enlace se libera una molécula de agua.
2-10 oligopeptidos: pocos di péptidos| 11 -100 cadenas pepitidicas. | responde a los
niveles y alcanza la estructura terciaria. Po su composición 100 aa simples| combinados: proteína funcional| Primarias: mantenida por enlaces peptidicos| secuencia lineal de los aa, (es arbitraria)| el RNAm es el que dirige las proteínas. Secundarias: primer nivel de organización lineal puede ser α hélice o lamina β se mantiene por un enlace débil (puente de H)| cuando la secuencia es rica en : Glicina aa con R cargadas, aa con R grandes (anillos aromáticos) se
Catálisis por proximidad. Distancia adecuada para la interacción (se tiene que unir) enzima-sustrato Catálisis por tensión: (Ligasas) estabilizan el sustrato en una conformación intermedia de transmisión en la cual es más fácil romper. Catálisis covalente: la enzima se une de manera covalente al sustrato mientras realiza la catálisis (transferasa residuos de CIS o SER) las enzimas son muy especificas distinguen entre sustrato con estructuras muy similares cuando la enzima solo reconoce
al sustrato biológico reconoce sustratos con un grupo de biomoléculas estructuralmente similares es para enzimas que tienen más de un sitio activo (es reversible)
Competitivas : compiten por el sustrato del sitio activo| compuesto cuya acción se debe a su similitud física y química con el sustrato.| reduce la concentración de la enzima disponible para la unión del sustrato. No competitivas: no ocupan el sitio activo de la enzima| se puede unir a la enzima libre haya a la enzima unidad sustrato | conocida como inhibición mixta Inhibidor reversible o suicida : se unen de manera covalente a la enzima con un grupo funcional cercano o en el interior del sitio activo| provocan una disminución de la concentración de la enzima libre funcional por la que cinética se disminuye| para regular las funciones se regulan las células dentro de la célula no hay inhibidores reversibles. ¿Por qué ? Mantener un estado ordenado: producción de sustancias sin desprender recursos Conservación de energía: control de las reacciones que generan y gastan energía. Responder a variaciones ambientales: aumentar o disminuir las velocidades de reacciones específicas. 1 control genético: si no se ocupa no se sintetiza de lo contrario la inactiva| las enzimas son sintetizadas para responder a variaciones en las necesidades metabólicas. 2. modificación covalente: las enzimas se regulan por la interconversion en su forma activa o inactiva 3 regulación alosferica: cuando se les une una molécula estabilizan la forma T y R R (reguladora) forma más activa por que se une al sustrato con más afinidad T forma menos activa que se une con afinidad baja o no hay afinidad formar médicos Generales con las competencias profesionales para la prevención, diagnostico, tratamiento oportuno y rehabilitación, con principios bióeticos y optimización de recurso. Médico aptos para vincular la asistencia, docencia e investigación con valores, actitud critica, científica, capacitación de liderazgo para beneficio de la sociedad y propios a la mejora constante y la superación continua queremos ser una licenciatura en medicina con prestigio internacional en el futuro mediato; aratamente competitiva por su programa proactivo, prospectivo, flexible o innovador con énfasis en la formación de lideres con un profundo sentido ético y humanístico que contribuyan a mejorar la salud de la población donde se desempeñan
