Son los l os cambios que sufre la proteína luego lue go de ser sintetizada sintetizada durante durante la traducción. Son dados por cambios químicos en los aminoácidos ami noácidos constituyentes de las proteínas. Se clasifican clasifican en dos: los que añaden grupos funcionales funci onales y los los que enlazan proteinas. proteinas.
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES Acilación: Adición de un grupo acilo. Es una modificación por lípidos . Interacción de la proteína con las membranas biológicas. Anclaje de las proteínas en las membranas.
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES Fosforilación: Adición de un grupo fosfato, es la más frecuente, afecta a Serina, treonina y tirosina. Regulación de la función proteica.
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES Hidroxilación : Adición de un grupo hidroxilo. Bacterianas: inactivación de proteínas del huésped. Intracelulares: implicadas en la transducción de señales ADP-ribosilación de histonas control de la expresión génica
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
Metilación. Adición de un grupo metilo. Afecta al N lateral de la lisina o al carboxilo de la glisina
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES Glicosilación: Adición de un glúcido, se produce de dos maneras Oglicoproteínas y N-glicoproteínas . Aumenta la solubilidad de la proteína y la vida media de las proteínas secretadas. Protección contra proteasas y otras enzimas proteolíticas. Reconocimiento celular por proteínas de membrana. Marcador específico de tejidos. Desarrollo de tejidos y modificación de señales extracelulares. Soporte estructural. Proteoglucanos de la matriz extracelular
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
Puentes de disulfuro: puentes de disulfuro entre cisteinas de la misma o distinta cadena.
AÑADEN GRUPOS FUNCIONALES
Prenilación. Adición de moléculas hidrofóbicas. Señal de retención.
ENLAZAN PROTEÍNAS Ubiquitinación: Adición de la proteína ubiquitina a proteínas diana. Una de sus muchas funciones es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubiquitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción. El marcaje de ubiquitina dirige las proteínas al proteosoma, que es un gran complejo de proteínas que encontramos en la célula y que degrada y recicla proteínas innecesarias.
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ENLAZAN PROTEÍNAS Sumoilación. Adición de la proteína SUMO (small ubiquitin-related modifier) a proteínas diana. transcripción, proliferación, reparación del ADN, degradación de proteinas y localización nuclear.
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Resumen de tipo de modificación y aminoácido
Según el aminoácido modificado: Extremo N-t: formilación, acetilación, acilación, mistirilación, glicosilación Extremo C-t: metilación, ADP-ribosilación Arg: acetilación, metilación, ADP-ribosilación Asn: N-glicosilación, metilación, desamidación Asp: metilación, hidroxilación Cys: formación de puentes disulfuro, de SelenoCys acilación, prenilación, unión de grupos prostéticos (hemo) Glu: metilación, carboxilación, ADP-ribosilación Gln: desamidación
Resumen de tipo de modificación y aminoácido
His: metilación, fosforilación, ADP-ribosilación Lys: N-acetilación, metilación, oxidación, hidroxilación, ubiquitinación. Met: formación de sulfóxidos. Phe: β-hidroxilación, O-glucosilación. Pro: hidroxilación, O-glicosilación. Ser: fosforilación, O-glicosilación, acetilación. Thr: fosforilación, O-glicosilación, metilación. Trp: β-hidroxilación. Tyr: fosforilación, yodación, adenilación, sulfatación, hidroxilación.
Resumen de modificación y organelo donde se presenta
Núcleo: acetilación, fosforilación (no exclusivas). Lisosoma: resto manosa-6P en proteínas lisosomales. Mitocondria: N-formilación. Aparato de Golgi: N- y O-glicosilación, sulfatación, palmitiolación. Retículo endoplasmático (ER): N-glicosilación, unión a fosfatidilinositol. Citosol: acetilación, metilación, fosforilación. Ribosoma: mistirilación. Membrana plasmática: N- y O-glicosilación, unión a fosfatidil-inositol. Fluido extracelular: N- y O-glicosilación, acetilación, fosforilación. Matriz extracelular: N- y O-glicosilación, fosforilación, hidroxilación, sulfatación.
