REVISION BIBLIOGRAFICA LAS ENZIMAS:
Las enzimas son proteínas, son catalizadores catalizadores y exhiben selectividad selectividad frente a los sustratos. Son responsabl responsables es de los procesos procesos vitales vitales y están implicad implicados os en funciones funciones metabólicos de síntesis, recambio y señalización. Algunas enzimas necesitan componentes no proteínas, llamados cofactores, coenzimas o grupos prostéticos, para llevar a cabo su función catalítica los cofactores más habituales son los lipoato, muchas vitaminas del grupo B y deriva derivado doss de la nicoti nicotinam namida ida (que (que son en realid realidad ad cosust cosustrat ratos os que que están están firmem firmement ente e unido unidoss y que experi experimen mentan tan reacc reaccion iones es (que (que son en realid realidad ad cosust cosustrat ratos os que están están firmem firmement ente e unido unidoss y que que experi experimen mentan tan reacci reaccione oness Redox reversibles). Las enzimas que contienen un cofactor esencial se denominan “holoenzimas” mientras que las que están privadas del cofactor se denominan ‘’apoenzimas’’ y carecen de funciones catalíticas. Las enzimas estructurales y secretadas tienden a ser más pequeñas y a ser polipéptidos monoméricos, a menudo con actividades hidrolíticas contribuyan a movilizar o asimilar nutrientes y factores de crecimiento del medio ambiente donde el (micro)organismo no tiene apenas control sobre factores tales como la temperatura, el el pH y la composición. Muchas enzimas enzimas exógenas utilizadas utilizadas en los alimentos derivan de microorganismos a partir de los cuales pueden ser repr reprod oduc ucid idas as rápi rápida dame ment nte e a gran gran esca escala la aisl aislán ándo dola lass de los los cald caldos os de fermentación. Una enzima puede existir en diversas formas que presentan sólo pequeñas diferencias en la estructura primaria peo que posean una función catalítica casi idénti idéntica ca.. Estas Estas peque pequeñas ñas difere diferenci ncias as en la secuen secuencia cia pueden pueden manif manifest estars arse e como diferencias sutiles o incluso profundas en selectividad frente al sustrato o al producto o en óptimos de temperatura o de pH característicos. A estas entidades se les conoce como “isoformas” de la enzima (algunos términos menos actuales son izosimas o isoenzimas). PODER CATALITICO DE LAS ENZIMAS
Los catalizadores son agentes que aceleran la velocidad de las reacciones sin sufrir ellos mismos ninguna modificación química. Ejercen su función porque reducen la barrera energética que es necesario superar para transformar un reactante en un producto. Esto se ilustra bien con el uso de una hipotética “coordenada de reacción” que muestre el cambio de energía libre de asociado con una reacción reacción.. El transcurso transcurso de la reacción reacción se muestra muestra como etapas de la
transición de un reactante o “sustrato” (S) hasta un producto (P). En las reacciones catalizadas, el sustrato (S) se eleva hasta el estado de transición (Sⱡ) a un costo reducido de energía libre (∆G ⱡcat) en relación a la reacción no catalizada (∆Gⱡuncat). La figura 1 es una simplificación porque puede haber múltiples estados intermediarios en las coordenadas de reacción.
S
∆G
Sⱡ
P
∆Gⱡuncat
∆Gⱡcat -∆Gnet
Coordenada de la FIGURA 1.Comparación de las coordenadas de la reacción de reacciones catalizadas y no catalizadas. Fuente: FENNEMA, 2008. USO DE ENZIMAS EXÓGENAS EN LOS ALIMENTOS
Los usos de las enzimas exógenas se pueden clasificar en distintas categorías como la producción de ingredientes alimentarios o materias primas como los jarabes de maíz, la glucosa , rl jarabe de maíz de alto contenido en fructosa, el azúcar invertido y otros edulcorantes, los hidrolizados de proteínas y los lípidos estructurados: la modificación de componentes dentro de una matriz alimentaria, tal como la estabilización de la cerveza, la coagulación de la leche (la fabricación de queso), el ablandamiento de la carne, el desamargado de los cítricos y el ablandamiento de la corteza del pan : la mejora de procesos, como la maduración de los quesos, la extracción de los zumos/vino. La extracción de semillas oleaginosas y de frutas, la filtración de bebidas (cerveza, vino), la aceleración del mezclado de las masas panarias, la estabilización y esponjamiento de productos de panadería; el control de procesos, como sensores online; el análisis de componentes. FABRICACIÓN DE PAN:
Las enzimas más importantes que se emplean en la elaboración del pan son las producidas por la levadura, estas son las enzimas del complejo zymasa. Este complejo está formado por 14 enzimas y coenzimas, responsables de la producción de gas en la masa. Además de la producción de anhídrido carbónico y alcohol, se producen también glicerina y ácido succínico. Otra enzima importante es la diastasa que se encuentra en cantidades apreciables en los embriones de trigo y cebada; es de gran importancia durante la germinación, ya que durante este proceso es cuando despliega su actividad. Por consiguiente, a menos que se haya destruido por coagulación de la proteína durante el tostado final, todos los productos malteados contienen diastasa. La cantidad de diastasa presente depende del tipo de cebada y del sistema de malteado. La diastasa consta de dos componentes: α-amilasa y β-amilasa. La acción de la diastasa consiste en: la licuación del almidón y en la degradación a maltosa y dextrinas. La acción de la α-amilasa es, primordialmente, la producción de dextrinas y maltosa, mientras que de la β-amilasa es la producción de maltosa. El mecanismo de las reacciones químicas es complicado, pero la ecuación siguiente indica la naturaleza de la reacción.
Almidón Maltosa
Dextrina
Las proteinasas son enzimas que actúan sobre las proteínas y sus derivados. En la fermentación de la masa tienen su papel en la maduración del gluten. Los productos de malta contienen gran cantidad de enzimas proteolíticas, y por esta razón es por lo que se utilizan como coadyudantes en la maduración de las harinas fuertes. También por esta propiedad de los trigos germinados es por lo que la harina de estos trigos de masas que pierden estabilidad a medida que fermentan. ENZIMAS ENDÓGENAS DE LOS ALIMENTOS
Los alimentos frescos contienen sus propias enzimas las cuales catalizan sus procesos metábólicos internos. Estas enzimas pueden convertirse en un problema en el momento de la elaboración de un producto pudiendo afectar su calidad. Es por este motivo que se hace necesario conocer cuáles son las enzimas que producen efectos negativos en los productos que se desean elaborar y de qué manera podemos evitar estos efectos indeseables.
ENZIMAS RELACIONADAS CON LA CALIDAD DEL COLOR DE LOS ALIMENTOS La fenoloxidasa
El pardeamiento enzimático es causado por enzimas que se denomkinan colectivamente como fenolasa, fenoloxidasa, polifenoloxidasa, catecolasa, cresolasa y tirosinasa. Estas enzimas están ampliamente distribuidas en los microorganismos, plantas t animales, incluyendo a los humansos, donde su acción produce pigmentación de la piel. Estas enzimas están relacionadas por tener la misma arquitectura del centro activo con un núcleo de dos cobres (unidos oxidativamente) de tipo-3 que puede catalizar la última o las dos reacciones que aparecen a continuación:
Se cree que el papel de la fenoloxidasa es de defensa frente a parásitos y patógenos. La acción de la fenoloxidasa en los tejidos vegetales muestra un mecanismo clásico de activación por descompartimentalización porque la enzima es mayoritariamente plastídica (cloroplastos, cromoplastos), pueden estar latentes hasta en un 95%-99%, puede estar acomplejada con un inhibidor (por ejem. Oxalacetato) y los sustratos se encuentran en otros compartimientos (en vacuolas o células especializadas) o existen como precursores. La ruptura de los tejidos puede activar las difenoloxidasas latentes por el contacto con el ácido y los sutratos ( de las vacuolas), por el procesado porteolítico de los zimógenos o por varios activadores químicos, especialmente por surfactantes. Las fenoloxidasas de las frutas y de los vegetales tienen pH óptimos en el rango 4-7: algunos sustratos influyen en el pH óptimo. Los efectos del pH están mediados por un solo grupo ionizable que afecta la unión del sustrato (el paso de kM) y no al paso catalítico (V max) o a la conformación general de la enzima. Las temperaturas óptimas de las fenoloxidasas se encuentran en el rango d 3050 ⁰C pero la estabilisad a la temperatura es comparativamente alta y se caracteriza por tener vidas medias de varios minutos em el rango de 55-80⁰C, dependiendo del origen. Inactivación por calor
La precocción, escaldado o blanching es el método más conocido y empleado por la industria alimentaría para la inactivación de las enzimas, de modo que las reacciones enzimáticas que inducen los cambios indeseables, no ocurren
durante las siguientes etapas de los procesos. Este método consiste en exponer durante un tiempo breve, la materia prima cruda a altas temperaturas por corto tiempo - 3 a 10 minutos - como máximo en el caso de las frutas y se realiza aplicando vapor o por ebullición. La aplicación de vapor tiene la ventaja sobre el agua de que reduce la pérdida de las sustancias solubles en ella como las vitaminas y sales hidrosolubles. Inhibición por aditivos (no permitidos).
Algunos están prohibidos precisamente por su acción sobre enzimas importantes: -Acido fórmico: por su poder complejante que inhibe enzimas que contienen Fe+++. -Acidos monocloro- y monobromoacético: por su acción tiolopriva en el sentido de bloquear los grupos sulfhidrílicos de las enzimas. -Acido bórico: inactiva descarboxilasas, fuera de acumularse en la grasa del organismo. -Base de amonio cuaternario: que activan la citocromo-oxidasa y enzimas digestivas. -Acido nordihidro-guayarético: (NDHA-antioxidante), inhibe las catalanas, peroxidasas, alcohol-dehidrogenasa, fuera de tener una acción alergizante. Inhibición de enzimas por componentes de alimentos
-Factor antitríptico, que se encuentra en el poroto de soya, clara de huevo (ovomucoide) y zumo de papa cruda. -Solanina o solanidina (aglucón) de la papa, que inhibe la colino-esterasa; lo que tiene relación con el control de la conducción de los impulsos nerviosos (23).
Técnicas para evitar el Pardeamiento enzimático: Inactivación de enzimas
En los alimentos las feoloxidasas son causantes del pardeamiento enzimattico. Este pardeamiento enzimático puede ser deseable en algunos casos como en el de la pasa, las ciruelas deshidratadas, el té, el café y la sidra de manzana. Se ha observado que la fenoloxidasa puede generar puentes cruzados de ditirosina y esto puede ser beneficioso cuando el objetivo que se persiga sea la texturización de proteínas como sucede en la formación de geles o el acondicionamiento de la masa de pan (gluten).Sin embargo, en la mayoría de
las frutas y hortalizas, especialmente en los productos mínimamente procesados el pardeamiento enzimático está asociado a la pérdida de calidad del color. En muchos casos es muy importante inhibir el pardeamiento enzimático y hay diversas estrategias para llevarlo a cabo, entre estos tenemos: •
La deshidratación
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La congelación
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Tratamiento térmico Envasado en atmosferas modificadas para alimentos mínimamente procesados. Recubrimiento de secciones de tejidos con jarabes de azúcar (especialmente para productos congelados) o con películas comestibles que limiten la disponibilidad de sustrato O 2. Tratamientos químicos basados en inhibir o en inactivar la enzima
Las estrategias que se basan en la inhibición enzimática son más eficaces a largo plazo e incluyen los acidulantes, los inhibidores enzimáticos, a los agentes quelantes y a los inactivadores de la enzima. Los acidulantes como los ácidos cítrico, málico o fosfórico, explotan la sensibilidad de la acción enzimática a los pHs bajos, hasta el pinto de que la acción de estos acidulantes se puede usar sin ningunotro efecto adverso. Los inhibidores similares a los sustratos nativos pueden ocupar competitivamente el sitio de unión de los fenoles.
La Peroxidasa
La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de ciertos compuestos dadores de hidrógeno, como fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromáticas (o-fenilendiamina) por medio de peróxidos ( ). El substrato oxidable más usado es el guayacol, que es oxidado a un complejo coloreado de tetraguayacol en presencia de peroxidasa:
Como la mayoría de las enzimas, la peroxidasa puede ser inactivada por el calor, siendo una de las que precisa mayor temperatura y más tiempo para su inactivación. Posee, además, la propiedad peculiar de la regeneración enzimática. Este fenómeno consiste en que al inactivarla por medio del calor recupera parcialmente su actividad después de un cierto tiempo. Esto ha sido explicado, aduciendo que la fracción proteica de la enzima sufre una desnaturalización sólo parcial, con pérdida de su estructura terciaria, si el calor se aplica un tiempo muy corto, produciéndose luego una reversión de la proteína a su estado normal por recombinación de sus grupos hidrógenos o sulfhidrílicos. Este efecto del calor sobre la actividad peroxidásica es muy, importante en la industria de alimentos y la regeneración enzimática de la peroxidasa puede causar serios problemas en los caracteres organolépticos. Se ha demostrado en el laboratorio que esta actividad enzimática puede detenerse totalmente, si el calentamiento es suficientemente largo, de manera que sobre 30" la regeneración es muy débil generalmente. La investigación de la peroxidasa ha sido usada para evaluar la eficiencia del escaldado o blanqueo de verduras y también en el control de pasteurización de la leche. Así, a la temperatura de pasteurización, la lactoperoxidasa se inactiva, pero se regenera; en cambio, si la leche es sobrecalentada (más de 80-85°C) la peroxidasa pierde su actividad en forma definitiva.
Bibliografia FENNEMA. 2008. Química de los Alimentos.Tercera Edición. Editorial Acribia, S.A. España. BENNION,E.1967. Fabricación de pan. Editorial Acribia. Zaragoza.
BRAVERMAN, I. 1980.Introducción a la bioquímica de los alimentos. Mexico. Bibioteca Digital de la Universidad de Chile. Repositorio.http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_f armaceuticas/schmidth02/parte05/01.html. Bibioteca Digital de la Universidad de Chile. Repositorio.http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_f armaceuticas/schmidth02/parte08/02.html
