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!i ]ean-Claude CHEFTEL
Hénri CHEFTEL Membre de l' Académie d' Agriculrure de France
l.. .! aine de Conférences tt Direcreur du laboratoire de Biochimie ee de Techno1og-ie Alimemaires
Universiré des Sci~nces er Techniques du languedc'c, Mompellier
Ancien Directeu( du labocawire
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I I
de Recherches des Etablissemems
Carnaud et Forges de Basse-Indre
J. J.
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11-2.
I I
i
INTRODUCCION A LA BIOQUIMIC.A
y TECNOLOGIA DE LOS ALIMENTOS
11.2.1
Prólogo de Pierre DESNUELLE Professeur de Biochimie a ['Universieé Aix-Marseille 1
Direcreur du Cenue de Biochimie
ee de Biologie Moléculaire du CNRS
Conseiller Sciemif¡que de l'Instieur des Corp' Gras
...~~j?3f~~~!~~;;i.'
Traduci¿,ydel·,:(i:.:¡:¡kés..po( .-"I.~/'
Franci~fg;'-~Ó pez Pcofesor de
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Cap:s~it,
Tec1?lE~íar:RS!~lI9;4Bd?-5~fsqueros Fa~ult]ld d(:;,Gj~cias ¡ .." -;
U niversidad de
Proteínas sarcoplásmicas (enzimas glicolíticos, mioglobulina, etc.): 25 a 30 Ofo
Proteínas miofibrilares (de las cuales, 54 Ojo miosina y 27 % actina): un 50 %
(en los pescados: 65 a 75 Ojo)"
Proteínas del tejido conjuntivo (colágeno, elastina, etc.): 10 a 15 %
si(>.tio.gQ de Comp6stcji (España)
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3
5313
00001
EL SISTEMA PROTEICO MUSCULAR
Muchas de las propiedades gastronómicas o nutricionales de la carne y del pescado, tales como la textu ra, su comportamien to ante los diversos sistemas de cocción o con· servación, pérdida de 'Jugos", etc., están ligadas a la estructura del sistema proteico muscular, así como a las reacciones bioquimicas que en él se realizan. Por lo tanto, el conocer esta estructura y sus reacciones presenta - a pesar de su complejidad - un gran interés, desde el punto de vista tecnológico_ En el momento actual aún quedan muchos problemas por resolver y sólo podrán aclararse con un estudio profundo que, posteriormente, permitirá ~olucionarlos. El músculo está fOTInado por: la,s fibras; el tejido conjuntivo que las rodea y que contiene los vasos sanguíneos y nervios; el tejido lipídico y finalmente la mioglobina, que le da su color rojo y sirve como reserva de oxígeno. Contiene un 75 % de agua; 20 % de proteínas; 3 % de lípidos (en algunos pescados, más), de los cuales un 0,3 a 1 % son fosfolípidos; 1,2 Ojo de glúcidos; 0,7 Ofo sales minerales (de las que 38 Ojo son iones potasio intracelulares y 7 Ofo iones sodio extracelulares). La distribución de los principales constituyentes proteicos del músculo es la si guiente:
Volumen 1
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CARNE Y PESCADO
11.2.1.1
TEJIDO CONJUNTIVO
11.2.1.1.1
EL COLAGENO
9188
EDITORIAL ACRIBIA ZARAGOZA (España)
El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo del músculo y sin duda represen ta la proteína animal más abundante; también se encuentra en la piel y en los huesos. El calógeno mantiene unidas las fibras musculares (Figura 11.2.2-1).
65
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cación disminuye y sólo la acción prolongada de temperaturas más altas llega a solubi lizar el colágeno en fomla de gelatina. Al colágeno natural no le atacan la-tripsina o la quimotripsina, pero sí la pepsina y las colagenasas bactenanas. En los productos cárnicos, se utiliza la dosificación de la prolina, después de la ex tracción del colágeno, como medio para valorar la cantidad de éste; sin embargo, el método no es muy preciso, porque el rendimiento de extracción depende del número de enlaces intra e intermoleculares.
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JJ.2.1.1.2
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La elastina es el segundo componente del tejido conjuntivo; abundaespecialrnente en las paredes de las arterias y en los ligamentos de las vértebras; a causa de su color, también se le llama "tejido conjuntivo amarillo". La estructura de la elastina aún no es bien conocida; es una molécula ·tipo ovillo estadístico, que posee entre las cadenas proteicas numerosos enlaces, que son especial mente grupos lisina de cadenas laterales; cuatro restos lisilo forman los compuestos cíclicos, desmosina e iso-desmosina, en torno a las que se sitúan las cadenas proteicas. Las fibras de elastina son filamentosas y su espesor y distribución varían según el tejido. Durante su cocción en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve. Es muy resistente a los agentes capaces de romper los enlaces hidrógeno: insensible a la acción de la tripsina, quimotripsina y pepsina, pero se hidroliza por enzimas del tipo de la papaína y por la elastasa pancreática.
LA ELASTINA
1,
Fig.II.2.1-l. Fibras musculares mantenidas entre los segmentos de colágeno; sección transversal.
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El colágeno contiene un 30 % de glicina y 25 % de prolina e hidroxiprolina; cuan to más abunden estos aminoácidos, más rígido y resistente es el colágeno. La unidad básica del colágeno es la molécula de tropocolágeno: es una hélice, de unos 280 nm de longitud y de 1,5 nm de diámetro, con un peso molecular de unos 300.000, formado por tres cadenas polipeptídicas. Estas son de dos tipos diferentes; en cada molécula de tropocolágeno, hay dos cadenas de un tipo y una de otro. Se ciJmprobó la existen cia de diversos puentes intra e intemloleculares: entre grupos hidroxilo de la serina y grupos carboxilo; entre grupos E-aminados y grupos carbonilo; puentes disulfuro; enla ces hidrógeno, uniones aldoL uniones fosfato en el colágeno de los huesos, etc. La molécula de tropocolágeno posee en uno de sus extremos grupos ionizados; varias moléculas, todas orientadas en el mismo sentido y dislocadas 64 nm la una con relación a la otra, se asocian en fibríllas (Figura 11.2.1-2); estas características de estruc tura cristalina explican el aspecto del colágeno natural al microscopio (Fig. 11.2.1-3), así como la rigidez y resistencia que ofrece a la masticación. Como es sabido, estas propiedades se resaltan con la edad del animal, debido a que aumenta el número de enlaces intra e intermoleculares. Por esto, la dureza de la carne no sólo depende del contenido en colágeno, sino también de la edad del tejido. Este envejecimien to bioló gico del colágeno es un fenómeno normal en la vida de los animales, hasta tal extremo que la inhibición de los enzimas que intervienen en la formación de los enlaces puede afectar gravemente a la salud; en efecto, la enfermedad muscular y neuro-muscular, llamada latirismo y originada por el consumo en crudo de algunas leguminosas, puede ser debida a la presencia de sustancias antagónicas de estas enzimas. El calentamiento en agua origina la disociación de las fibrillas y la dislocación de la triple hélice; la temperatura crítica varía con la especie: es de 64°C para el músculo de vacuno y entre 30 a 45°C para pescados, -según la especie-o La resistencia a la masti
II.2.1.2
FIBRAS MUSCULARES (MUS CULOS VOLUNTARIOS)
Una fibra muscular está constituida por muchísimas miofibrillas paralelas, de apro ximadamente 1 !JID de diámetro, englobadas en un citoplasma, llamado sarcoplasma que contiene núcleos y mitocondrias, así como varios compuestos solubles, especial sarcómero
2, 3 '~rn estría
Z
banda A
1,5
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actina estría
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'" banda I
Zona H
banda I
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Fig.lp.1-2. Moléculas de tropocolágeno asociadas en fibrillas.
66
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1
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L= r - l Fig.11.2.1-3. Aspecto del colágeno al microscopio
miosina
Z
relajación
---IhlRI Fig. I1.2.1-4. Sección longitudinal de un sarcómero
67
contracción
mente ATP (trifosfato de adenosina), creatina, mioglobina, enzimas glucolíticas, glu cógeno, etc. La fibra (diámetro, 10 a 100 11m; longitud hasta 35 cm) está rodeada de una mem brana, el sarcolema, que recibe los estímulos nerviosos y cuya despolarización origina la contracción. A su vez, cada miofibrilla está rodeada por un entorno rico en iones Ca++, el reticulo sarcoplasmático y por conductos que comunicar. con el sarcolema. Estos tejidos parti cipan en la transmisión de los impulsos nerviosos e intercambios iónicos. Por su parte, la mio fib rill a se compone de: fIlamentos paralelos, alternativamente espesos y delgados, de miosina y actina, respectivamente; es la disposición de estos filamentos la que confiere a la miofibrilla su aspecto estriado; en el microscopio se deli mitan de forma bien visible las zonas oscuras (banda A) y claras (banda I) (Fig. 11.2.1-4). La figura II.2.l-4 representa esq:lemátícamente y en sección longitudinal la estruc tura de un elemento de miofibrilla o sarcómero, tal corno se pudo deducir de los espec tros de difracción de rayos X, de las imágenes logradas con microscopio electrónico, gracias a la solubilización de algunos de sus constituyentes proteicos.
112.1.2.1
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Il.2.12.2
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La actina se encuentra bajo dos formas: una globular, G-actina, de peso molecular de SO a 60.000; la otra fibrosa, F-actína, que resulta de la polimerización de la primera en fliamentos constituidos en dos cadenas enrolladas, en doble hélice y que compren den cada una 300 a 400 monórneros, todos orientados en el mismo sentido (Fig. II. 2.1 -6). Estos illamentos, cuyo ciiámetro es de unos 5 nm y la longitud 211m, tanlbién incluyen otras proteínas, dispuestas a ]0 largo de la hélice de F-actina, especialmente la tropomiosina, la troponina y la a-actinina; las dos primeras son sensibles a los iones Ca++ y por esto participan en el inicio de la contracción; la última interviene en la unión entre el filamento de actina y la línea Z.
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LA ACTlNA
LA iv[lOSINA Fig. 11.2.1-6, Filamento de actina fibrosa
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La molécula de miosina, de un peso molecular de unos 500.000, está constituida por dos cadenas proteicas, enrolladas entre sí, que presentan sobre todo hacia una de sus extremidades, varias zonas en a hélice y en la otra extremidad varios grupos -SH; esta parte, la más voluminosa de la molécula de miosina, es la que actúa en relación con 1a actina y posee la muy irrip ortante característica de una actividad ATPásica. Un fIlamento de miosina mide alrededor de 10 nm de diámetro y unos 1,5 11m de longitud; está constituido por un fascículo, de una veintena de moléculas, desplazadas la una con relación a la otra unos 6 nm, de tal forITa que sus extremidades voluminosas forman proyecciones o "dedos" todos dispuestos en espiral en tomo del haz (Fig. II. 2.1-5 a) y b); estos "dedos" oscilantes son los que realizan la contracción del músculo: se "enganchan" en los puntos activos de los filamentos de actina, tiran de ellos una cierta distancia (unos 10 nm), los sueltan, vuelven a su posición inicial, se enganchan en otro punto de f¡]amento de actina, les tiran de nuevo de una "muesca" y así suce sivamente. La velocidad de contracción muscular implica que un "dedo" realiza de 50 a 100 tracciones por segundo, lo que es compatible con la velocidad de acción ATPásica de la miosina; en efecto, y como se verá posteriormente, es la hidrólisis del ATP la que suministra la energía necesaria para la contracción muscular. filamento de actina
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de rníosina
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11.2.1.3
BIOQUIMICA DE LA CONTRACCl~N MUSCULAR
Las reacciones que entran en juego en la con{racción muscula~ son muy complejas no están aún totalmente esclarecidas.
. En presencia de ATP e iones Mg*, mientras que los iones Ca++ quedan retenidos
en el retículo sarcoplasmátíco, la miosina no rnanifjesta actividad APTásica y el mús
culo está en relajación: en esas condiciones no ]:ay ninguna dificultad para el des lizamiento de los fllamentos de actina a lo largo de los de miosina, bajo el efecto de una fuerza externa. Las dos proteínas estarían bajo la forrr:a de dos complejos: miosina-Mg++ ATP yactina-ADP. Siempre en presencia de ATP y de Mg++, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++, en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina, la hidrólisis del ATP libera: energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por ]a interacción momentánea miosina-actina, des· crita anteriormente. Enseguida el retículo sarcoplasrnático recobra el calcio y la contracción llega a su fIn con la ineludible condición de que queden ATP e iones Mg++ disponibles. La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10 -7 M y se para cuando desciende a menos de este nivel. Normalmente, el contenido en ATP permanece casi constante; en efecto, este com puesto se forma por tres caminos: fosfocreatina quinasa ATP + creatina ]) ADP + fosfocreatina y
SS\\\\\S,t Actina
2) 2 ADP
adenilato
quinas a
ATP
+ AMP "
..-..-...... fosfato
de miosina
Fig. 11.2.1·5. Miosina: sección transversal y longitudinal
68
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3) glucosa (glicólisis anaerobia)
2 lactato
+
3 ATP
69
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Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente; la tercera sólo ocurre cuando el aporte de oxígeno por la sangre no es suficiente para que continúe el meta bolismo aeróbico, lo que ocurre, por ejemplo, durante la contracción violenta del músculo no=al. La contracción muscular va acompañada por la aparición de creatina y fosfato, de un descenso del contenido en glucógeno (que suministra la glucosa) y formación de ácido láctico. Durante la recuperación aerobia (reposo o trabajo muscular moderado), desaparece el ácido láctico y se fo=a ATP por inte=edio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina. II.2.1.4
11.2.1.4.1
EL SISTEMA PROTEICO MUSCULAR DESPUES DE LA MUERTE
LA RJGIDEZ CADA VER1CA
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¡
! ! I
I
II
A propósito de las reacciones que acabamos de describir, insistimos sobre una con dición importante: la presencia de ATP e iones Mg*.
En efecto, en ausencia de ATP, la actina y miosina se unen de fo=a irreversible; se
produce la rigidez cadavérica (o rigor mortis), que surge después de la muerte del animal. La interrupción de la circulación sanguínea priva al músculo del aporte de oxígeno: la respiración celular se paraliza, el potencial de oxirreducción pasa de unos +2S0 a unos -SO mV y surge la glicólisis anaerobia; en estas condiciones el glucógeno en vez \ de degradarse en agua y anhídrido carbónico, con generación de ATP, en proporción f importante a partir del ADP, se transforma en ácido láctico. Las cantidades de ATP , producidas por la glicólísis anaerobia no son suílcientes para compensar las pérdidas resultantes de su hidrólisis'por la ATPasa sarcoplasmática; aunque la fosfocreatina dis I ponible suministra algo de ATP, rápidamente se agota. Por otro lado, la formación de I ácido láctico origina un descenso del pH; lo que a su vez inhibe progresivamente diversos enzimas, especialmente la fosforilasa; en defmitiva, la glicólisis se para, aunque la reserva de glucógeno no está completamente agotada, y el contenido de ATP se aproxima a cero. La actina y miosina se unen entonces irreversiblemente como ac to miosina. En el músculo de vacuno y a la temperatura ambiente, este proceso exige unas 8 horas (después de la muerte del animal). El descenso del pH y la fo=ación de enlaces en tre la actina y la miosina provocan modificáciones de las cargas eléctricas y de la conílguración de las proteínas del múscu lo. Cerca de su punto isoeléctrico (en torno a pH S,S), las cadenas proteicas tienen tendencia a aproximarse y fo=ar un conjunto casi cristalino; esto motiva un descenso de la capacidad de retención de agua, lo que influye desfavorablemente sobre la textura de la carne. El siguiente esquema puede resumir estos fenómenos (figura II.2.1-7). La intensidad de los fenómenos que acompañan a la rigidez cadavérica depende, especialmente, 'del estado nutricional del animal en el momento de su muerte y de la temperatura a la cual se almacena.
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Desciende el
Se para la
contenido en oxígeno del músculo
respiración
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Desciende el potencial de oxido~reducc¡ón
Producción de ácido
láctico
celular. Comienza la gl icól ¡sis anaerobia
/
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(de +250 a -50mV)
Descenso del pH (7,3-7 A a 5,7-5,0)
I
ATP, luego el contenido en
ATP
l
(Transformación de la oximioglobina en mioglobina; oxidación
de la mioglobina en metamioglobinal
/
Formación irreversible de actomníosina, endu recim ¡en to
\
Descenso de la capacidad de
I
,
Desciende la
_
producción enzimática de
I
Agregación de proteínas
/
retención del agua
Fig.l1.2.1-7.
Modificación de los tejidos musculares después de la muerte
En los animales con hambre o sometidos a "stress", la reserva de glucógeno es débil; por consiguiente, después de la muerte hay un rápido descenso del contenido en ATP del músculo. El endurecimiento es por tanto máximo y disminuye mucho la capacidad de retención del agua, aunque el descenso del pH será relativamente peque ño~ a causa de la falta de glucógeno. Esto origina, además, un serio inconveniente desde el punto de vista microbiológico: en efecto, un descenso acusado del pH retarda consi dqablemente la proliferación de la flora microbiana de la superficie.
Cuando después de la muerte no se enfría rapidiunente el animal, el pH desciende rápido a un nivel muy bajo; esto puede motivar una desnaturalización de las proteínas musculares y que una gran parte del agua del gel miofibrilar se expulse hacia los espacios intercelulares o incluso se .exude fuera del tejido, con lo que la textura de la carne se modifica muy desfavorablemente: durante la masticación, el agua se ex pulsa rapidamente y deja un residuo fibroso y seco. Incluso haya veces una phdida de peso y un cambio de aspecto. La carne exhudatíva de cerdo constituye un ejemplo de este tipo de defecto; no obstante, se piensa que en algunos casos también participan factores de orden genético. Por el contrario, si el músculo alcanza los 0° a 1°C antes de la aparición de larigidez cadavérica, o si se congela y, por tanto, la rigidez sólo se produce en la descongelación, el endurecimiento es acusadamente rápido e intenso ("coíd shortening" y "thaw rigor") y está precedido por una contracción del músculo, sobre todo si este último.no está mantenido en extensión por el esqueleto. Este comportamie'nto se debe a una ce· sión de iones Ca ++ al sarcoplasma, lo que origina una hidrólisis rápida del ATP todavía presente en cantidades elevadas y por consiguiente a una liberación de energía; estas condiciones, análogas a las que prevalecen durante la contracción normal, también provocan una contracción y el endurecimiento posterior será tanto más pronunciado cuanto mayor sea la magnitud de la interacción en tre actina y miosina. Veamos qué influencia pueden tener estos fenómenos sobre la calidad de la carne. En la práctica, se busca no enfriar muy rápidamente, de modo que el músculo entre
7'
71
I
l
Se paraliza la circulación
;
I
en estado de rigidez cadavérica a una temperatura comprendida entre 14 y 19°e, pues a esta temperatura la contracción es mínima. Asimismo, se procura no congelar la carne antes que alcance completamente la rigidez; por el contrario, se evita el descon gelar muy rápido. Jamás se debe cocer una carne en estado de rigor mortis. f12.1.4.2 DESAPARfCION DE LA RIGIDEZ CADAVERICA A medida que la carne env~jece, su dureza se atenúa; la textura, después de la cocción, resulta mejor. Paralelamente aumenta la extractibilidad de las proteínas musculares -de la actomiosina- por soluciones salinas, así como la capacidad de retención del agua. Esta "maduración" (así se llama) no parece ser el resultado de una disociación de los enlaces establecidos entre la actina y miosina, sino de la separación de filamentos de actina de la línea Z, bajo la influencia de modificaciones iónicas o bien de enzimas, tales como la catepsinas procedentes de los lisosomas, liberadas por el descenso de pH. Un mejor conocimiento de estos fenómenos quizás pennita orientarlos en un sentido favorable, por modificaciones de la fuerza iónica, pH, etc.; por ejemplo, se pudo com probar que inyectando antes de la muerte una solución de sulfato magnésico, se reduce la pérdida del líquido que aparece en la descongelación. Las enzimas proteolíticas endógenas del músculo no tienen acción sobre las mio fibrillas tú sobre el colágeno, salvo que el tejido se mantenga a 37°e; en efecto, no se observa ninguna proteolisis importante de la carne durante la maduración a 0° como a 25°e. En el caso de carne de vaca, la desaparición de la rigidez cadavérica necesita 3 a 4 0 semanas a ~ 1,5° e, 15 días a 0° e, 2 días a 20 e y únicamente un día a 43°e. El descenso de dureza es mayor cuando la rigidez fue inicialmente menos intensa. La maduración de la carne está acompañada además por diversas reacciones: así la oxidación de los lípidos puede dar origen a olores indeseables; por el contrario, la for mación de nucleótidos según el siguiente esquema: ,~TP
ATP asa ,'-j
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ADP
mioquinasa
II l f
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ribosa
X
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_ AMP ___
La cocción es una operación mal definida, cuyos efectos sobre las proteínas del músculo dependen sobre todo de la temperatura: A partir de unos 50 o e, se desnaturalizan las proteínas plasmáticas y sarcoplás micas (desplegamiento de las a-hélices) y se ligan en parte, por enlaces hidrógeno o iónicos. Hay agregación y, a veces, coagulación.
A partir de 63° e, el colágeno se solubiliza parcialmente por destrucción de los
enlaces hidrógeno entre las cadenas proteicas; el efecto depende de la edad fisio
lógica del colágeno, es decir, del número de uniones transversales.
La elastina hincha, pero debido a su configu.ración se modifica poco.
La actomiosina se hace más firme y menos soluble; disminuye su capacidad de
retención del agua. El pH y el punto isoeléctrico se modifican por la liberación
de ciertos grupos; por lo general, el pH sube hasta 6,0 alcanzando valores más ba
jos o más altos según su valor antes de la cocción.
.
NH
N
)
+ NH 3
monofosfato de inosina (potenciador de aroma)
inosina
ribosa
\+ P ++
o " (NH rNH
N~~ N J
la formación de amoníaco, sulfuro de hidrógeno, acetaldehido, diacetilo, acetona, son - dentro de ciertos límites - favorables para el sabor y aroma.
euando la cocción es muy enérgica, el colágeno y la elastina se hacen más blandos, contrariamente a la actomiosina que se endurece a causa de la formación de uniones disulfuro, que enlazan fuertemente las cadenas proteicas entre sí. Ocurre, entonces, que según sea el trozo de carne y la temperatura alcanzada, la cocción puede ablandar lo o endurecerlo.
72
73
hipoxantina
~
ll.",,,
EFEeTOS DE LOS TRATAMIENTOS ALIMENTARIOS SOBRE LAS PROTErNAS MUSeULARES
IJ.2.1.6.1 EFECTOS DE LA COCCJON
o - - - - 'p
EL I\.':;;eULO DEL PESeADO
A pesar de que hay ciertas diferencias, fundamentalmente la estructura y compor tamiento del músculo de pescado son iguales a los de los animales de sangre caliente, aunque fa proporción de tejido conjuntivo (3 a 10 %) sea menor; además, el colágeno comienza a gelatinizarse entre 30 y 45°e, según la especie pesquera. Estas particulari dades explican al mismo tiempo la relativa blandura y alto nivel nutritivo de la carne de pescado. Las fibras musculares del pescado son cortas (unos 3 cm) y ordenadas en láminas, llamadas miotomos. Hay un 10 % de carne oscura, músculo motor lento y aerobio, rico en hemoproteínas (que cataliza la oxidación de los lípidos después de la muerte). Las proteínas estructurales representan del 65 al 75 Ojo de las proteínas totales; la miosina (sobre un 40 OJo) varía de una especie de pescado a otra y es más difícil de separar de la actina (15 a 20 %) y más rica en grupos -SH libres; es más sensible a las enzimas proteolíticas, al calor, desecación, que la miosina del músculo de los animales de sangre caliente. Por el contrario, la actina es menos variable y más similar a su homóloga de los mamíferos. . La rigidez cadavérica y su desaparición ocurren muy rápidamente: en general, entre 5 y 30 horas, respectivamente, a oOe. El descenso del pH después de la muerte es míni mo y depende, entre otros motivos, de las condiciones de pesca, porque las reservas de glucógeno disminuyen más o menos según la resistencia que opone el pescado a su captura. Por término medio, el pH pasa de 7,0, aproximadamente, a 6,2-6,5 para subir luego a 6,6-6,7. Esto contribuye a la alterabilidad del pescado después de su muerte, pues a esos pH no se inhibe la proliferación micro biana. 1I.2.1.6
sarcoplásmica
1I
1I.2.l.5
J.
r
En el c~so de las conservas. por lo general,.!a esterilización motiva la total solubiliza
dón del colágeno y la consiguien te fragmemación del tejido muscular. Para evitar este
inconveniente, algunos productos se modifi~:m mediante aditivos (salazón del jamón, acidificación de ciertos pescados), lo que pennite reducir el tratamiento ténnico a una
simple pasteurización.
Sin embargo, desde el punto de vista organoléptico la cocción también produce,
den tro del tejido muscular, compuestos favorables: sulfuro de hidrógeno y otros com
puestos azufrados volátiles, fonnados a partir de la cisteína; productos resultantes de
reacciones entre compuestos carbonilo y grupos amino de las proteínas; transforma
ción de monosacáridos y nucleótidos, etc.
1I.21.6.2
EFECTOS DE LA COliGELACION
La congelación y el almacenamiento congelado motivan la desnatur:J.lización yagre
gación de proteínas, así como la ruptura de células musculares. Estas modificaciones
son pequeñas cuando la congelación es rápida y la temperatura de almacenamiento
muy baja, pero resultan apreciables en los casos de congelación lenta y con tempera
turas de almacenamiento relativamente altas; se atribuye a que se forman en los tejidos
grandes cristales de hielo, a la concentración de sales cada vez mayor en los líquidos
residuales y a la acción deshidratante que estas sales ejercen por ósmosis sobre las
células. Además, se considera que la ruptura de las células favorece el contacto entre
lípidos y lipasas, que aún son activas a temperaturas muy bajas, lo que explica la libera
ción de ácidos grasos; estos últimos, al fijarse sobre las proteínas, contribuyen a
hacerlas hidrófobas y a desnaturalizarlas. En efecto, en sistemas modelos, la insolubili
zación de la actomiosina es paralela al contenido en ácidos grasos libres.
La principal consecuencia práctica de estos fenómenos es un descenso de la capaci
dad de retención del agua, que se manifiesta, después de la descongelación, por un
fuerte exudado; aunque este exudado contiene algunos aminoácidos, vitaminas, sales
minerales, etc., la pérdida de valor nutritivo es pequeña; por el contrario, puede ser
considerable la pérdida del peso, y la textura se "reseca".
Estos efectos y la calidad del músculo pueden valorarse basándose en la pérdida de agua a la compresión, la disminución de la extractibilidad de la actomiosina por una solución con fuerza iónica r ~ 0,5 a 1,0, o la facilidad de dispersión del tejido por homogmeización. El estudio de sistemas modelos demostró que la actomiosina del pescado (sobre todo en especies como el bacalao) es r.1ás sensible a la congelación que la carne de vaca y por otro lado que su desnaturalización depende más de la duración y temperatura de almacenamiento que de las operaciones propias del congelado y des congelado (ver figura 11.2.1.8)
Extraet:bi I¡dad de la actomiosina
del Deseado
-14
Oc 100 semanas Duración del almacenamiento
74
Fig.II.2.1-8. Extractibilidad de la ae tomiosina en función de la temperatura y de la duración del almacenamiento
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¡
!I21.6.3
EFECTOS DE LA DESHIDRATACION
La deshidratación, ya sea de carne o pescado, origina un endnrecimiento de la textura y un descenso de la capacidad de retención del agua, durante la rehidratación posterior; esto se nOI~ aunque la deshidratación se haga por liofilización. Durante la eliminaCión del agua y especialmente en el caso de la liofilización, el agua de la fase residual no congelada aumenta la fonnación de uniones S-S y enlaces no covalentes al nivel de la actomiosina, de tal forma que las miorlbLiUas se adhieren fuertemente entre sí.
* * * Es posible que se llegue a proteger las proteínas musculares contra la desnaturaliza ción que originan los distintos procesos a1irr:entarios. La sacarosa ajerce un efecto pro teclOr general; ciertas modificaciones del pH o de la fuerza iónica también podrían resultar favorables. Lo que sí se necesita es profundizar los conocimientos fundamenta les y los mecanismos bioquím:cos que motivan estos fenómenos.
11.2.],7
LA MlOGLOB1NA,
ses FUNCIONES y MODrF1CACIONES
Las mioglobinas son los pigmentos rojos del músculo de numerosos verteorados e invertebrados, formados por una cadena polipéptida, la globina, fija por un residuo hidistilo a un grupo hemo, fonnado por cuatro anillos pirrólicos, heterocíclicos, que rodean a un átomo de hierro divalente, y unidos a él por sus átomos de nitrógeno. La mioglobina de carne de vaca tiene un peso molecular próximo a 17.800. Simplitlcando, la molécula de mioglobina podría representarse así: glDbina
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El átomo de Fe++ está ligado a 5 átomos de nitrógeno, de los cuales 4 pertenecen al anillo porfirínico, formados por los núcleos pirrol y el quinto al resto histidilo de la globina; el sexto enlace de coordinación queda disponible y puede tljar moléculas tales como H 2 0.0 21 NO, mientras el hierro permanece diva.leme. La hemoglobina, pigmento rojo de la sangre, tiene una estructura análoga a la de la mioblobina; no obstante, posee cuatro grupos hemo y un peso molecular en tomo a 67.000. La función primordial de la hemoglobina es transportar el oxígeno de los pulmones a los tejidos; la mioglobina, cuya afinidad por el oxígeno es más fuerte que la de la hemoglobina, actúa, a su vez, en el músculo, como reserva del oxígeno que le suminis tra la hemoglobina. Aun en la came no sometida a ningún tratamiento, la mioglobina sufre diversas transfonnaciones que se esquematizan en la figura 11.2.1-9.
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Tal como se indica en el esquema, en ciertas reacciones la valencia del átomo de hierro pasa de 2 a 3; sin embargo, se trata de una oxidación muy particular que es in hibida por el oxígeno. En efecto, la mioglobina obedece a las dos reacciones siguientes: oxigenación H 1) Mb ++ + O2 Mb0 2 oxidación 2) Mb++ + H+ + 1/4 O2 MetMb H+ + 1/2 H2 O
Así pues, la reacción 1) conduce a la formación de oximioglobina, fOTIna oxigenada
especialmente resistente a la oxidación Fe++ - - ¿ . Fe+++ y al pardeamiento que le acom paña. La formación de me tamioglobina es acelerada por bajas presiones parciales de oxí geno, aunque ciertos coenzimas reductores presentes en la carne son capaces de Mb
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colo r rojo-rosado (sala zones)
Fig. 11.2.1-9. Modificaciones de la mioglobina en la carne no sometida a un tratamiento. Según C.lo. IJODWELL y P.t.."lcCLAIN. en J .1<". PKICE y E.S. SCHWEIGERT eds, The Science ol" Meat and Meat Products, segunda ed., W.H. FREEMA,"! and Company © 1971 Publicada en español por esta Editorial.
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FERROHEMOCROMO
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retransformar la metamioglobina en mioglobina. El metabolismo residual del tejido y el desarrollo de microorganismos tienden a reducir el oxígeno disponible en la carne. Para conservar durante el mayor tiempo posible el deseable color rojo vivo de la super ficie de la carne almacenada en frigorífico, es preciso dejarl~ en contacto con el aire, utilizando, por ejemplo, un embalaje plástico permeable al gas (ver "Tecnología", 1U.2). La inhibición de la oxidación por el oxígeno permite observar una diferencia inte resante entre el comportamiento de la mioglobina en un sistema modelo (en solución) y por otro lado en la carne; en este segundo caso, pero no en el primero, la resistencia a la oxidación es mayor a medida que la presión de oxígeno es más elevada. Se explica esta diferencia por el hecho de que en la carne el oxígeno se difunde lentamente hacia el interior, donde el medio permanece reductor. La carne, expuesta a la luz ya la temperatura ambiente, pierde su vivo color rojo en 1 a 3 días; pero lo conserva durante una decena de días si se almacena en la oscuridad a -1 Oc siempre que la carga microbiana inicial sea baja. Cuando la carne se somete a tratamientos tales como la cocción, esterilización, sala zón, etc., la mioglobina sufre modificaciones distintas a las que presenta la carne no elaborada. En el siguiente esquema (figura 11.2.1-10), se indican las principales. La molécula de NO, suministrada por el nitrito o procedente de la reducción (enzi mática o bacteriana) del nitrato, se fija con el Fe ++ mediante enlacés de coordinación, igual que la molécula de H 2 O Y de lamioglobina y la de O2 en la oximioglobina. Es
Fig. 11.2.1-10.
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Modificaciones de la mioglobina por la cocción y salazón.
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una panicularidad del Fe ++ del hemo, de originar así compuestos rojos o rosados, estables y resistentes a la oxidación. Estos tratamientos, que serán motivo de estudio posterior, además de inlúbir la pro· liferación bacteriana y ciertas acciones enzimáticas, conducen a conservar en las cames ese color roJO o rosa tan apreciado por el consumidor. El ácido nicotínico y su amida también forman un complejo rojo estable con la mioglobina, pero no pueden reemplazar los nitritos, porque no afectan al crecimiento de microorganismos.
II.2.2
TECNOLOGIA
11.2.2.1
CARNES
En general, el término carne designa la llamada de carnicería, es decir, que procede de diversas especies: bovinos (vaca, ternero, cebú), ovinos (carnero y cordero), equinos (caballo y asno), cerdo. Pero, aunque cada una de estas especies representa su propor ción en la distribución en fresco o congelado, a nivel industrial de productos elabora dos sólo se emplea como materia prima principal el cerdo y la vaca. Por eso, en las páginas siguientes, únicamente se estudiarán las preparaciones más importantes de estas dos especies. 11.2.2.11
PRODUCC10N y ALMACENAJ1;f1ENTO
Los problemas ganaderos no entran en la fmalidad de este capítulo; no obstante, conviene recordar que la calidad de una carne depende de numerosos factores, tales como la raza, edad, alimentación, ejercicio físico, condiciones en el momento del sacrificio del animal, etc. Una alimentación correctamente calculada, unida a la inac tividad física y oscuridad, permiten obtener en unos meses unos becerros que pre sentan el óptimo rendimiento en músculo ("baby beef"); pero también se puede ob tener, mediante una alimentación y condiciones de crianza diferentes, una carne rela tivamente rica en grasa y de mejor calidad: los lípidos englobados entre las fibras mus culares se funden durante la cocción y contribuyen a la blandura: La carne fresca es muy alterable y toda espera (en el transporte, distribución, madu ración) exige una refrigeración inmediata o bien, si es por mucho más tiempo, un trata miento de conservación. Hay dos fenómenos desfavorables que condicionan las características del almacena miento de las carnes: el peligro de proliferación bacteriana en la superficie de la carne y el riesgo de desecación (con pérdida de peso); la humedad relativa en la superficie de la carne determina cuál de estos inconvenientes se va a producir*. Por lo general, des pués del sacrificio, las carnes se enfrían por aire con un 90 % de humedad relativa y una temperatura comprendida entre -10 y -1 ° C. La velocidad del descenso de tempe ratUra en el centro no debe sobrepasar 1,5°C por 'hora, durante las primeras 6 horas. En estas condiciones, se necesitan de 16 a 36 horas para que la temperatura alcance 0°, lo que favorece conseguir la rigidez cadavérica y blandura posterior. A continua ción, la carne se almacena durante un tiempo más o menos largo: por ejemplo, hasta
* En las condiciones habituales de almacenamien to de las carnes en frigorífico, la oxidación de los lípidos y la aparición de metamioglobina parda sólo se manifiesta de forma inaceptable, después de unos 45 días; por consiguiente no afectan al almacenamiento frigorífico, salvo en el caso de la carne'·de cerdo, en la que el peligro de rancidez impide toda maduración.
60 días a _1,5°C, durante su transporte por barco desde Australia (la pérdida de agua es en torno al 2 %). Como ya se indicó anteriormente (ver "El sistema proteico muscular", n.2.l), las condiciones bajo las cuales se realiza la "maduración" de la carne constituyen un factor muy importante para su ablandamiento; recordemos que la blandura es un criterio fundamental para la calidad. Para la carne de vaca, la "maduración" (hasta un límite de blandura apropiado) exige de 3 a 4 semanas a -1,5° C ó 15 días a 0° C; hay que regular la temperatura con precisión, para evitar la congelación que se produce a-2° C. Puede obtenerse el mismo grado de maduración en 2 días a 20°C ó 1 día a 43°C, lo que representa una considerable ganancia de tiempo y por consiguiente una apre ciable economía de volumen en las cámaras y de capital inmovilizado; pero, en este caso hay que tomar estrictas precauciones para defenderse contra la proliferación microbiana; el sacrificio y almacenamiento se realizarán en unas condiciones de asepsia, casi de quirófano; el crecimiento de la flora bacteriana en la superficie de la carne está reducido por el empleo de lámparas de rayos ultra-violeta en los locales; el personal será altamente capacitado. Hoy en día la maduración a 43°C sólo se realizó a título experimental y con la ayuda de antibióticos. En las condiciones normales de maduración, en una atmósfera de aire húmedo y frío, la formación de limos en la superficie de la carne debido a la proliferación de bacterias aerobias criómas, surge, a O°C, en una decena de días; tarda de 3 a 4 días a 3°C y de 1-2 días a 10°C. Esto se puede retardar con una ventilación de aire frío, pero provoca Una deshidratación excesiva, por lo que se recurre a atmósferas condicionadas: humedad relativa de 80 a 90 % y contenido en anhídrido carbónico del 10 al 20 % (para inhibir el crecimiento de Pseudomonas), o bien el embalaje en películas plásticas que posean características especiales de permeabilidad al gas: permitir el paso de una cierta cantidad de oxígeno, que es favorable para mantener el color rojo vivo de la oximioglobina, pero al mismo tiempo evitar una evaporación excesiva y'la acumu lación de humedad, que acelera la proliferación microbiana en la superficie de la carne. Con referencia a esto no hay reglas generales, porque la elección del material de embalaje debe considerar el tamaño del trozo de carne, composición, temperatura, así como el ritmo de renovación de la atmósfera; la duración del almacenamiento, etc. Frecuentemente, las reses se almacenan bajo películas de polietileno o cloruro de polivinilo retractible y permeable al gas o mejor aún bajo vacío en películas de cloruro de polivinilideno impermeable al oxígeno; el metabolismo post mortem conduce, en este último caso, al establecimiento de una relación CO 2 /0 2 favorable a la conservación. La carne troceada, para la venta al por menor, se embala bajo películas de cloruro de polivinilo o de celofán con revestimiento impermeable al vapor de agua; la permeabili dad al oxígeno debe permanecer elevada (sobre 5 litros 02/m224 h, para una humedad relativa del 100 % en el interior del embalaje y del 50 % en el exterior) con el fin de mantener durante el mayor tiempo posible el color rojo que exige el consumi dor. La conservación en frío de esta carne "pre-embalada" sólo puede ser por unos días, debido sobre todo a las modificaciones de color y al desarrollo superficial de micro bias.
*
* * El ablandamiento de la carne puede favorecerse por ciertas sales o enzimas pro te olí ticos. AsÍ, la inyección a un trozo de carne o bien a la masa de carne triturada, de cloruro o fosfato de sodio, produce una solubilización parcial de ciertas proteínas, j;J;~,
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concretamente de la actomiosina, y aumenta la capacidad de retenClOn de agua. Si poco antes del sacrificio se inyectan al propio animal proteasas vegetales, tales como la papaína o proteasas microbianas o bien se trata la carne con esos enzimas antes de cocerla, se logra un franco ablandamiento, sin provocar una proteolisis importante. Estos tratamientos sólo pueden emplearse con la condición de que estén autonzados por los reglamentos vigentes. La congelación correctamente realizada y seguida de un almacenaje a temperatura suficientemente baja (ver "El sistema proteico muscular", 11.2.1, y "Congelación", VII.1.l) permite conservar durante varios meses la calidad inicial de la carne. La congelación de reses, o grandes cuartos de carne, se realiza en cámaras con aire forzado, a -30°C, ~40°C. Algunos animales (ejemplo, cordero) se congelan inmedia tamente después del sacrificio, y lo más rápido posible; luego, para conseguir una buena atenuación de la rigidez cadavérica, se necesita la descongelación lenta, a baja temperatura; pero el ganado vacuno, primero se refrigera y después se congela lenta mente. Durante la congelación con aire forzado, se necesita proteger la carne con un embalaje, para evitar la desecación de la superficie y pérdidas de peso. La carne destina da a fabricar salchichas puede congelarse antes de la rigidez cadavérica, pues la desconge lación se logra al picarla; así no hay ni glicólisis ni descenso de pH o disminución de su capacidad de retención de agua. Para congelar trozos pequeños, se usan frecuentemente congeladores de placas. La velocidad de congelación no será inferior a 0,2 cm/h para evitar la exudación durante el descongelado. Incluso se considera que para la buena calidad no se necesita una con gelación más rápida (véase "Congelación", VII.U). La temperatura de almacenamien to será igual o inferior a _18°C. Para evitar la desecación de la carne, estará embalada en películas plásticas impermeables. En cuanto al oxígeno, su presencia es favorable, para mantener así más tiempo un color rojo vivo de la superficie, pero aumenta el peligro de oxidación de los lípidos; éste sólo ocurre de una manera acusada en la carne de cerdo,las salazones, carne picada, carnes cocidas antes de la congelación (véase "Oxidación de lípidos", III.2). En la carne de vaca, la capacidad de retención de agua y la textura resultan menos afectadas por una congelación prolongada que en pescado. La conservación de la carne por congelación se utiliza mucho para las importaciones provenientes del hemisferio sur y es la base de aprovisionamiento para la industria de transfonnación y las colectividades; por el contrario, para la venta al por menor, se utiliza - incluso en los E.U.A. - la carne no congelada (o descongelada), pues, por el momento, el consumidor aún la prefiere. En el futuro debe desarrol1arsemás, en los lugares de producción, la carne nonnalizada en cuanto a cortes, deshuesado, preparación, pre-embalado en películas plásticas y a continuación congelada. Las carnes así prepara das se utilizan, cuando son piezas grandes, para el aprovisionamiento de las instalacio nes industriales (salazón, chacinería, conservas) y en trozos individualizados para los restaurantes y distribución al por menor. Es interesante resaltar, con relación a la carne de cerdo, que su almacenamiento congelado permite destruir las larvas de triquina; se logra en 2 mn a-32° C ó en 20 díasa--1SoC. .'
Conservados por Jamón crudo y "bacon" (tocineta salada) Jamón cocido Salchichón seco Salchichas para cocer Pastas diversas (de hígado, de carne, menudos) "Comed beef" Carne de vaca en jalea "Luncheon meat" o gelatina de carne Chicharrones Platos preparados (por ejemplo, callos, carne guisada, choucroute preparada, carne adobada, etc.) Pastas rellenas (ravioli, canelones) Alimen tos infantiles Alimentos para perros y gatos
Salazón Salazón + pasteurización Salazón + deshidratación Refrigeración Conserva Conserva Conserva Conserva Recubiertos por grasa Conserva, Congelación Conserva Conserva Conserva, deshidratación
Aquí nos limitaremos a describir tan sólo algunos.
Jl.2.2.1.2.1 JAMON CRUDO y "BACON" (tocineta salada)
Con las transfonnaciones a las que se sorne ten las diVersas carnes no sólo se consigue hacerlas menos perecederas, sino que al presen tarlas bajo la fonna de productos nuevos también se consigue hacerlas más agradables a la vista y al paladar. Los procedimientos más utilizados son la salazón, deshidratación y conserva, com
El jamón crudo y el "bacon" son dos productos preparados exclusivamente por salazón, sin recurrir a ninguna otra técnica de conservación. El ahumado que se aplica a ciertos tipos de jamones y tocinetas es un ahumado ligero, que busca aromatizar el producto más que conservarlo. La sal, tradicionalmente empleada para la preparación de jamones y "bacon", es una mezcla de sal común (cloruro de sodio) y nitrato de potasio (sal de nitro). En Francia la proporción del nitrato potásico no debe rebasar el 10 OJo, siendo lo habitual el 6 OJo. La función esencial del nitrato se debe a que mediante ciertas bacterias se transfonna en nitrito que a su vez origina óxido nítrico, NO, que se fija sobre un átomo de hierro de la mioglobina y de la oximioglobina (ver 11.2.1). Se forma así la nitrosomiogIobina que da el color rojo al jamón crudo, "bacon" y salchichón seco; por calentamiento se transfonna en nitroso-ferro-hemocromo, de color rosado, pigmento característico del jamón cocido y de las salchichas después de la cocción. Es probable que las reacciones que conducen a estos compuestos sigan, según condi ciones, caminos diferentes: en los trozos grandes, tales como el jamón, a cuyo interior no llega el oxígeno y las sales se difunden muy lentamente, el óxido nítrico se fija sobre la mioglobina; en la carne picada, que, por ejemplo, se usa en la preparación de salchichones secos y donde, debido al contacto con el aire, el pigmento está en gran parte corno oximioglobina, el óxido nítrico reemplaza al oxígeno en el átomo de hierro; incluso en otras condiciones puede fonnarse primero ferri-hemocromo que después se reduce a ferro-hemocromo y finalmente fija la molécula NO. Desde que se demostró que el nitrato añadido se transfonna en nitrito, éste fue reemplazándolo cada día más. En efecto, su sustitución tiene varias ventajas: rapidez de acción, puesto que no se necesita esperar a que las bacterias nitro-reductoras trans
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II.2.2.1.2
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plementados frecuentemente entre sí. Hasta el momento - al menos en la carne - la liofIlización y tratamiento por radiaciones ionizantes sólo fueron de aplicación muy limitada, sin sobrepasar el nivel experimental. Los productos más importantes son los siguientes:
PRODUCTOS ELABORADOS
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formen en nitrito una parte del nitrato; mejor higiene, porque se inhibe más rápido la proliferación de la flora bacteriana indeseable; posibilidad de regular con precisión la cantidad de nitrito añadida, ya que su contenido en el producto final no debe sobre pasar el límite fijado por la legislación (en Francia, 150 mg/kg; reglamento del 8.12. 1964). Ahora bien, la manipulación de una sal tan tóxica como los nitritos de sodio o pota sio, cuya dosis mortal para el hombre es en tomo al gramo, no puede hacerse irrespon sablemente; por esta razón, en Francia, al igual que en los demás países del Mercado Común Europeo, sólo se admite el nitrito en mezcla con sal, es decir cloruro de sodio adicionado de 0,5-0,6 % de nitrito de sodio; esta mezcla sólo se prepara y vende por establecimientos especialmente autorizados. ' Además de su toxicidad directa por acción sobre la hemoglobina, el nitrito también presenta la propiedad de originar con aminas secundarias, nitroso-aminas, algunas de las cuales tienen un considerable poder cancerígeno. Por otro lado, el efecto bacterio estático, que ejerce el nitrito en la carne, sería debido a los compuestos resultantes de su acción con las proteínas. Este doble problema fue motivo de numerosas investiga ciones, sin que hasta el momento se pueda considerar el tema resuelto. En salazones, tales como la del jamón, no fue posible demostrar la presencia de nitrosaminas; además, se plantea la duda de si los nitritos y aun los nitratos - estos últimos muy abundantes en varios vegetales - pueden dar origen a nitrosaminas, al reaccionar en el tubo digestivo, con aminas secundarias. Por el momento, para preparaciones como el jamón, no se encontró otro medio mejor que el empleo combinado de la sal y del nitrito (o del nitrato) para conseguir, al mismo tiempo, la estabilización del color y la inhibición de la flora bacteriana, especialmente anaerobia. En ciertos casos puede ayudar a preservar el color la adición de ácido ascórbico (especialmente durante la salazón rápida), pero la acción reductora de este ácido puede favorecer la flora anaerobia. También el ácido y la amida nico tínica forman, con la mioglobina, un complejo rojo estable, pero su empleo en lugar del nitrito o nitrato, no resuelve el problema bacteriológico. Los otros ingredientes de la salazón son la sacarosa, utilizada para favorecer el desa rrollo de bacterias nitrato-reductoras y diversos tipos de polifosfatos de sodio. Desgra ciadamente la adición de estos últimos, destinados al principio para corregir el equili brio salino de las carnes exudativas de cerdo o impedir pérdidas excesivas de agua, como quiera que permiten absorber agua por la carne, se generalizaron, originando un deplorable descenso de la calidad organoléptica de la mayoría de los jamones. En la preparación de salazones, la primera operación es enfriar los cuartos de res lo más rápido posible, hasta 3-4°C. Debe mantenerse esta temperatura durante toda la salazón, para evitar la proliferación de bacterias indeseables; sin embargo, no se puede trabajar a temperaturas más bajas, porque la penetración de la sal sería demasiado lenta. Para el jamón crudo, el sistema tradicional de trabajo consiste en frotar la pieza, después de cortada y preparada, con sal y nitrato (NaCl, 90 %; KN0 3 , 10 %); hoy en día es frecuen te completar este tratamiento con una inyección de salmuera con nitrito, a nivel de la articulación, por ser la zona más sensible a las alteraciones microbia nas. Enseguida, se amontonan en pilos de cemento. Inmediatamente, la sal motiva, por ósmosis, una exudación del agua; los jamones pierden peso y finalmente se bañan en una salmuera saturada. Se cambian cada 10-15 días, con el [m de que toda su super ficie quede en contacto con la salmuera. La salazón dura de 40 a 60 días - según el tamaño de los jamones -, lo que da tiempo a que la sal penetre hasta el tejido adiposo y la articulación. Durante este período es cuando el nitrato se reduce a nitrito, por acción de las bacterias y el óxido nítrico que así se forma se fija sobre la mioglobi
El sistema de preparación tradicional consiste en disponer los jamones en cubas y recubrirlos de salmuera con un 18 % de sal (NaCl + KN0 3 ) y 2-3 % de sacarosa; a veces, se aprovecha salmuera vieja restableciendo la concentración por adición de sal y nitrato, o bien se utiliza salmuera nueva mezclada con "salmuera madre", es decir, un resto de salmuera vieja que aporta un cultivo de bacterias nitrato-reductoras y una cierta cantidad de nitrito ya formado. Esta manera de trabajar tiene el doble in conveniente de aportar nitrito en cantidades desconocidas, incluso, algunas veces, peli grosamente elevadas y también el que añade una flora bacteriana sin controlar. La salazón dura de 30 a 40 días, a 3-5°C. Durante este período, al mismo tiempo que penetran las sales, hay una ligera fermentación láctica, así como acciones enzimá ticas favorables, especialmente lipólisis. Inmediatamente después, los jamones se lavan, frotan, estufan 24 horas a 30°C, en atmósfera húmeda e incluso, algunas veces, se ahu man ligeramente. Entonces se deshuesan y para darles forma se colocan, con un poco de gelatina en polvo, en moldes de aluminio fundido, o bien en envases de hojalata, en los que se someten a la cocción en agua a 80° C o en estufa; por lo general, se calculan 30 minutos por kilogramo de jamón para alcanzar así en el centro 66 a 70°C. Esto constituye una pasteurización que unida al con tenido en cloruro sódico y nitrito, asegura una conservación prolongada, siempre que la temperatura no sobrepase los lO-12°C. En el caso de la cocción en molde, los jamones se desmoldan y embalan en bolsas plásticas retractibles. Cualquiera que sea el embalaje, los jamones se almacenan en cámaras refrigeradas. En síntesis, la maduración es una repartición homogénea de las sales, que se prosigue durante meses: el producto final tiene un pH de 5,4 a 6,0 y un contenido en sal de 3,5 a 4 %. No cabe duda que año tras año fueron apareciendo nuevas aportaciones a este siste ma de preparación: las viejas salmueras, verdaderos caldos de cultivo, fueron reempla zadas por salmueras frescas sembradas con cepas seleccionadas de bacterias nitrato reductoras; la inyección de salmueras, especialmente al nivel de la articulación o intra muscular con la ayuda de numerosas agujas, regularizó totalmente el salmuerado por inmesión; el nitrito reemplazó al nitrato. Estos innegables progresos técnicos tuvieron como consecuencia el poder reducir considerablemente la duración de la salazón; se logra así "hacer" en algunos días jamones llenos de agua, que absorben hasta el 15 %
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na (véase anteriormente). Al mismo tiempo, la absorción de sal por el tejido muscular tiene por efecto invertir las condiciones de la presión osmótica: la exudación se parali za. A continuación, los jamones se lavan y frotan (para limpiar la superficie y eliminar la capa de sal) y algunas veces se someten a un ligero ahumado, para almacenarlos así en locales frescos y secos, donde reciben una lenta "maduración", que para las mejores calidades de jamón crudo, dura más de un año. Otras veces este almacenamiento se hacía en las montañas: los Apeninos próximos a Parma, estribaciones de los Pirineos cerca de Bayona, montes de las Ardenas, pero hoy en día se recurre a cámaras con aire acondicionado. La temperatura debe mantenerse a unos 10°C y con humedad relativa controlada, de manera que impida no sólo la formación de limos, sino también la apa rición de mohos al mismo tiempo que evita una desecación excesiva y la oxidación de las grasas, sin ser obstáculo a la acción de enzimas productoras de aromas. El acondi cionarlos en bolsas plásticas, impermeables al vapor de agua y oxígeno, facilitó mucho esta operación: se emplean películas retractibles o embalajes bajo vacío. No obstante, a veces, el jamón crudo es muy seco y salado por temor a alteraciones microbianas, sobre todo durante el transporte. Por esto la fabricación de jamón llamado"extra dulce", con menos de 3 % de sal, implica frecuente pérdidas.
11.2.2.1.2.2 JAMON COCIDO
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de salmuera (especialmente gracias a la adición de palifas fatos ) y que se distinguen por la ausencia de s3.bor Gamones llamados "de París"). Los polifosfatos tienen además el inconveniente de provocar en el interior de los en vases la formación de manchas negras, desestañados, debidos a pilas de concentración motivadas por el reparto irregular de sales. Se evita este defecto utilizando envases provistos de un ánodo de aluminio, que, gracias a su potencial inferior, protege el hierro y estaño.
11.2.2.1.2.3 SALCHICHONES SECOS Los diversos tipos de salchichones secos representan una producción muy impor tante, especialmente en Italia, Frmcia, España, etc. Son productos de "contenido medio en agua", cuya conservación está asegurada por su proporción en sal y nitrito, así como un pH bajo, resultado de una fermentación láctica y la débil actividad del agua, a causa de la desecación (y contenido en sales). Se emplea carne de cerdo, de vaca y algunas veces también de caballo y asno. Se empieza por triturar el magro, después la carne grasa y a continuación se incorpora el tocino, mezclándolos lentamente; se debe evitar formar una emulsión. La sal y even tualmente las especias, se añaden al final. Frecuentemente la mezcla preparada se deja "madurar" durante 24 a 48 horas, a 3-4°C. A continuación "reposa" en tripas, permea bles al vapor de agua, que pueden ser naturales o artificiales; estas últimas son de celu losa o colágeno "regenerado"; es preciso vigilar el llenado de las tripas, para no dejar bolsas de aire. Los salchichones se cuelgan en el secador; el secado es una operación delicada, que debe realizarse siguiendo un ciclo apropiado: primero, una fase de "ma duración" a 26-28°C y 80-90 % de humedad relativa, durante 2 a 3 días, durante los cuales, al mismo tiempo que ocurre la lipólisis, se establece la fermentación láctica y el pH desciende a 5,2-5,4. Cuanto más próximo esté el pH al punto isoeléctrico de las proteínas musculares, menor es la capacidad de retención de agua, lo que, evidente mente facilita el secado. El proceso se prosigue a una temperatura más baja, 10 a 20 Oc según los casos y con aire más seco, a 65-75 % de humedad relativa. Se necesita com paginar una rapidez de secado que impida las alteraciones microbianas, especialmente la fOffilación de limos en las superficie con la necesaria lentitud para no crear una costra que obstaculice el secado profundo, que favorecería la proliferación de especies anaerobias. Hacia el fmal del secado, la superficie del salchichón se cubre con una ligera capa de mohos blancos, la "flor" (Oidium sp.); se puede evitar su formación tratando las tripas con sorbato potásico. El secado exige de 40 a 60 días y representa una pérdida de peso del 35 al 40 %. Los productos terminadosJ;;ontienen alrededor del 30 % de agua, 25 % de proteínas y 45% de lípidos; su aw es del 0,75 a 0,85, con un pH próximo a 5,1-5,2.
mezcla; por fm, se incorporan los otros ingredientes y la pasta se amasa bajo vacío, con el fin de eliminar el aire. Es conveniente "escaldar" los trozos de tocino, sumer giéndolos brevemente en agua hirviendo antes de mezclarlos con la carne; esto coagula las proteínas de las paredes de las células der tejido adiposo y disnúnuye la exudación de grasa durante la esterilización. Posteriormente, la pasta se reparte en los envases, mediante llenadoras-dosificadoras volumétricas y los envases se cierran, esterilizan y enfrían. Un defecto que se presenta frecuentemente con los pequeños envases de patés, es el movido (flojedad de tapas) físico, debido a sobrepresión interna resultante de una tem peratura de cierre' demasiado baja. Se evita, con facilidad, haciendo el llenado en caliente. El empleo de molinos coloidales permite preparar pastas tan finamente trituradas que incluso el examen histológico no es capaz de reconocer los elementos de los diver sos tejidos; al mismo tiempo, la adición de polifosfatos, caseinatos y otros coadyudan tes, permite obtener emulsiones más estables y también más ricas en agua. Así, con juntamente con pastas de excelente calidad, se encuentran otras que básicamente son emulsiones de grasa en agua, que casi no llevan carne como ingrediente. Las proteínas solubles (o solubilizadas por la sal) juegan un papel emulsionante y forman una capa en tomo a las partículas de materia grasa. Entre estos patés, hay que resaltar la "mousse (o crema) de foie gras" legítimo, pre paración hecha de pasta fmamente dividida, esterilizada, que tiene que contener, como mínimo, 25 % de foie-gras (hígado graso de pato) (Resolución núm.38 del Centro Técnico de Conservas de Productos Agrícolas, de Francia). El "luncheon meat" o fiambre de carne de vaca, también es una especie de pasta, muy recargada de féculas y gelatina, adicionada de polifosfatos, en la cual la grasa se dispersa en trozos reLativamente grandes. Empacada en envases de forma tronco cónica, se esteriliza preferentemente en autoclave giratorio, para evitar la separación de grasas. Los chicharrones, así como algunas especialidades de oca o pato, represen tan un método de conservación que asocia la pasteurización con el rebozado con grasa. El método consiste en cocer los trozos de carne mucho tiempo en la grasa, hasta la casi completa eliminación del agua de los tejidos. La conservación está asegurada por su largo calentamiento, por una aw muy baja y por la defensa que representa la grasa contra las contaminaciones exteriores. Este método tradicional de trabajar y que ac tualmente aún se practica,fue indispensable para la conservación en tarrinas de barro, pero el uso de envases de cierre hermético permite preparar chicharrones menos des hidratados, cuya conservación se logra median te la esterilización en autoclaves.
11.2.2.1.2.5 SALCHICHAS
Los patés de hígado, cerdo, etc., corresponden a fórmulas muy variadas. Se fabri can con aproximadamente un 50 % de grasa de cerdo, 20 a 40 % de carne de vaca o despojos, y diversos ingredientes, que actúan como emulsionantes: huevos, leche, caseína solubilizada, extracto gelatinoso, almidón, polifosfatos, así como especias y aromatizan tes. Primero se corta la carne y después se pica finamente en un "cutter" (cortadora rápida de cuchillas) o molino coloidal; se incorpora el tocino cortado en cubos peque ños; ·se añade hielo o el suero congelado para evitar así recalentamientos durante la
Para la preparación de salchichas para cocer, tipo Francfort (cerdo) o tipo Estras burgo o Viena (vaca), la carne, por lo general después de una salazón ligera, se tritura y mezcla con tocino y otros ingredientes, al igual que se dijo para la preparación de pastas de textura muy fina. La adición de polifosfatos aumenta la estabilidad de la emulsión al calentamiento. Ya hemos indicado (véase § II.2.2.1.1), al estudiar el empleo de la carne congelada, el interés que tiene para la preparación de salchichas el congelarla antes de la rigidez cadavérica y descongelada durante el triturado; en efecto, la capacidad de retención de agua, por la miosina, desciende acusadamente con el rigor mortis. A continuación, se introduce la emulsión, mediante una "embutidora", en una tripa natural (intestino de carnero) o artificial (por ejemplo, celulosa). La tripa mantiene
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11.2.2.1.2.4 PATES
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íI la pasta y evita pérdidas de agua y grasa durante los tratamientos posteriores. En la mayoría de los casos es comestible. A medida que la tripa se llena, se grapa automá ticamente en trozos del tamaño deseado. Según el tipo de salchicha, se procede luego a una cocción, ahumado o secado (con maduración, al igual que para el salchichón seco). Las salchichas tipos Franc fort se cuecen en agua y después se ahuman; la cocción provoca la coagulación de la capa proteica superficial; si las salchichas se van a conservar envasadas, se puede inclu so elirninar antes la tripa;· en caso contrario, se hacen pequeños orificios mediante pin chazo, para evitar que revienten durante la esterilización. Las salchichas también pue de embalarse en películas plásticas y conservarlas refrigeradas. Recientemente se logró un procedimiento que permite evitar al empleo de tripas: la pasta se inyecta en un molde y calienta hasta la coagulación; el conseguir un grado de coagulación apropiada depende esencialmente del estado de la miosina y más exac tamente de la ausencia de degradación proteolítica de la molécula de miosina. Sin duda, un conocimiento más profundo de las propiedades de las proteínas muscu lares permitirá explicar mejor algunas propiedades funcionales de la carne de vaca y cerdo, tales como su retención de agua, emulsificación de lípidos, coagulabilidad por el calor, etc. Entonces, probablamente, será posible mejorar las propiedades funcio nales, manejando modificaciones de pH, fuerza iónica, etc. y en algunos casos conferír selas también a las proteínas vegetales o microbianas, que normalmente no las tienen.
de platos nstos para ser consumidos o que· sólo necesitan un breve calentamiento: diversos platos cocinados, pastas rellenas, etc. Estos productos se elaboran industrial mente en gran escala, para utilizarlos, en estado fresco, como aprovisionamiento de cantinas y de cadenas de restaurantes o bien se conservan por congelación o esteriliza ción para distribución al por menor. Bajo estas circunstancias, el arte culinario se con vierte en tecnología alinlentaria, pues los problemas que plantean las materias primas, procesos de fabricación, rendimientos, uniformidad de propiedades, controles, etc., son análogos a los que tiene que resolver una fábrica. II.2.2.2
AVES
Il.2.2.2.1
POLLOS
Mediante razas seleccionadas, se logra producir en unas 8 semanas, pollos de apro xinladamen te 1,5 kg en granjas avícolas donde las condiciones de temperatura, hume dad, higiene, alimentación, etc., están estrictamente reguladas. Algunos mataderos pueden preparar y congelar 10.000 pollos a la hora. Los anima les, después de 12 horas en ayunas, se cuelgan de un monoran y matan por una des carga eléctrica; luego se sangran, sumergen en agua caliente para facilitar el desplumado por dedos vibratorios de caucho, evisceran, inspeccionan, lavan enfrían, secan exterior mente, embalan y eventualmente congelan. Para la congelación se emplean embalajes impermeables a los gases, con el fm de reducir la oxidación de sus lípidos. El tiempo de conservación refrigerado depende de la carga bacteriana superficial; si al inicio es de 10.000 gérmenes por cm 2 , la conservación es de 5 a 6 días, a 4°C. El sabor de la came de pollo depende de la alimentación, sobre todo durante las últinlas semanas. En la textura influye la atenuación de la rigidez cadavérica, que requiere una decena de horas; sin embargo, cuando se elaboran aninlales jóvenes y tiernos, no se necesita tratamiento de "maduración".
Il.22.l.2.6 "CORNED BEEF" El "comed beef' fue en otras épocas el subproducto de la preparación de extracto de carne; debe su nombre a la sal gruesa que se llamaba vulgarmente, en los E.U.A., "com" (maíz). La materia prima es carne de vaca, congelada o no; se prefieren los trozos ricos en tejido tendinoso, porque darán un producto más suave. Después del deshuesado y selección, la carne se corta en tiritas de 3 a 5 cm de largo y se pone a cocer en una salmuera al 10 % de cloruro sódico y 0,5-1 % de nitrato de potasio. Se cuece durante 30 a 60 minutos, hasta que la carne haya perdido un 35 % de su peso. La carne se selecciona a continuación, eliminando venas y nervios; tritura ligeranlente, mezcla con la proporción prevista (5 a 10 %) de grasa y distribuye en los envases. El producto debe apretarse fuertemente, sin bolsas de aire, defecto en que no se debe caer, pues caso contrario se deteriora por oxidación de sus lípidos. Existen llenadoras especiales. Después delllénado, los envases se cierran, esterilizan alISo C y enfrían.
JI.2.2.2.2
FaJE GRAS
En Francia, las preparaciones a base de foie gras (hígado graso) tienen tanta impor tancia económica que aconseja comentarlas aquí. El término "foie gras" designa el hígado, degenerado por hipertrofia grasosa, que se logra cebando ocas. Se trata de una crianza difícil y costosa, que exige mucha mano de obra, lo que explica el elevado precio del foie gras legítimo. La crianza de ocas y la producción de foie gras se describen en un folleto del "Cen tre Technique des Conserves de Produits Agricoles" (ver Bibliografía); las diversas pre paraciones de foie-gras se definen en las resoluciones núm. 29 y 32 de dicho "Centro Technique". Conviene recordar que el "paté de foie-gras" es hígado graso, entero o en trozos, rodeado de una capa de tOCjilO y/o de un relleno, cuya proporción no debe sobrepasar, en ningún momento, el 25 Ofo. Los hígados se seleccionan, limpian (se separa cuidadosamente la vesícula biliar y vasos sanguíneos) y sumerjen en una salmuera ligera, con el fm de eliminar la sangre. tarrinas de barro o envases de hojalata, aunque a A continuación se colocan en veces se someten antes a un ligero hervido. Para las tarrinas se prosigue con la cocción en horno o estufa y, si son envases metálicos, en un baño de agua hirviendo o auto clave.
112.2.1.2.7 CARNE DE VACA EN GELAT1NA La carne en gelatina es la conserva de carne del ejército francés. Se prepara bajo control permanente de un oficial veterinario, siguiendo las detalladas instrucciones de la norma técnica núm. 212.00 (1/7/1967) del "Service Central d'Etudes et de Réali sations des Subsistances". Lacame, mezclada con una ligera proporción de extracto gelatinoso, se coloca cruda en los envases, que se cierran y esterilizan rápidamente.
JJ.].2.1.2.8 OTRAS PREPARACIONES DE CARNES La tendencia actual de reducir al mínimo el trabajo culinario doméstico y a consu mir,. al menos, una de las comidas fuera del domicilio, desarrolló mucho la preparación
La principal dificultad es evitar la separación de la grasa durante el calentamiento. Esto está influenciado, especialmente, por la propia materia prima; preferentemente
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se escogen hígados grasos, de color ocre rosado, cuyo peso no sobrepasa los 700 a SOO g. No se puede subir la temperatura por encima de 10SoC, sin afectar la textura, que constituye una de las características organolépticas esenciales del foie gras; hay que limitarse por tanto a una pasteuriGación, 10 que convierte al foie gras en una semi conserva; la e tiqueta debe llevar la leyenda "guárdese en sitio fresco", y el producto se mantendrá constantemente a una temperatura que no sobrepase los 10°C. 11.2.2.3
PESCADOS
11.2.2.3.1
PRINCIPALES PESCADOS COlvfESTIBLES
Estas transformaciones se retardan, pero no se paralizan por un descenso de la tem peT3.tura; las Pseudo monas sólo dejan de proliferar a unos _5°C y varias enzimas, concretamente las lipasas, aún continúan activas en el pescado congelado. Se compren derá que bajo estas circunstancias, la simple refrigeración no permite mantener el pescado en condiciones aceptables durante mucho tiempo. Por eso, cuando sea factible, el mejor procedimiento consiste en sangrar y eviscerar el pescado al capturarlo y enfriarlo rápida'Tlente en agua del mar, a -1 ó _2°C; el período de conservación varía mucho de una especie a otra, pero puede llegar hasta 1 ó 2 semanas, mien tras que a la temperatura ordinaria se deteriora entre 24 y 48 horas.
112.2.3.3
Con excepClOn de algunos casos mínimos de cultivo (trucha, carpa) y de algunas otras especies (salmón, anguila). que se pescan en la desembocadura de los ríos, la mayor parte de las especies marinas se capturan relativamente lejos de las costas; por tanto se necesita conservarlos momentáneamente, para poder traerlos a tierra o bien tratarlos ya a bordo, en barcos especialmente equipados. Las especies verdaderamente importantes desde el punto de vista industrial (exclui da la preparación de harinas o abonos) son relativamente poco numerosas. En tre los pescados llamados "grasos", mencionemos la familia de los clupeidos, con el arenque, espadín, sardina, anchoa, etc_; los escómbridos, con los atunes y caballas; salmónidos, etc. Estas especies constituyen la principal materia prima para las indus trias de curado y conserva. Por lo general, su carne muscular es rica en lípidos de reser va, que se encuentran bajo la forma de glóbulos grasos extracelulares; la materia grasa varía considerablemente de una época a otra, en función de su ciclo sexual, pues por ejemplo la sardina oscila de 1 a 20 %, pero se mantiene en valores medios durante la campaña de pesca. Entre los pescados "magros", cuyo contenido en lípidos no sobrepasa el 5 % y donde los fosfolípidos intracelulares representan el 65 % de la materia grasa, ocupa el primer lugar el bacalao, que se sala y seca en grandes cantidades. A continuación vienen otros pescados de arrastre, entre ellos los gálidos y otros (abadejo, merluza, etc.), que se venden frescos o transforman en filetes y se congelan. La carne de pescado contiene proteínas de alto valor biológico; es rica en vitaminas A y D. Por el cOlltrario, en los pescados magros, estas dos vitaminas sólo están presen tes en el hígado, en concentraciones a veces muy elevadas (lo que incluso, a veces, puede hacer este órgano muy tóxico).
11.2.2.3.2
CONGELACION DEL PESCADO
Para el pescado, al igual que los demás alimentos, interesa una congelación rápida (ver "Congelación", VIl.l.l), pero la calidad del producto final va a depender, corno siempre, ante todo de la calidad de la primera materia. Así, aunque el pescado esté eviscerado, si antes estuvo varios días en hielo, no debe congelarse, pues no es posible impedir el ablandamiento del tejido conjuntivo. También es importante el momento en que se realiza la congelación; si se hace antes de alcanzar la rigidez cadavérica, ésta se produce durante la congelación y tan sólo incompletamente; este inconveniente se manifiesta sobre todo en el caso de fIletes hechos y congelados inmediatamente después de la captura; por el contrario, resulta una textura Hnal aceptable cuando la congelación se hace antes de la rigidez cadavéri ca, pero sobre pescados enteros. Se cree que la diferencia está en el hecho de que los metes se descongelan rápidamente y que la rigidez actúa en un tejido flexible que se contrae fácilmente, mientras que un pescado entero se descongela más lentamente y los músculos se mantienen extendidos. En la práctica, cuando la congelación se efectúa en la mar sobre pescados enteros, se hace antes de la aparición de la rigidez cadavérica, por ejemplo en atunes; el fluido refrigerante más frecuente es la salmuera o el aire. Por el contrario, en la preparación de metes, se prefiere trabajar después de la rigidez cadavérica, pues el pescado en este estado es difícil de ftletear. Se puede acelerar el proceso, elevando la temperatura, pero sin sobrepasar los 10-12 0 C. Actualmente, la congelación tiende a realizarse cón nitrógeno líquido; no obstante continúan empleándose los procedimientos clásicos, por inmersión o contacto. Si antes de congelar se sumerge en una disolución con poli fosfatos, la pérdida de líquidos en la descongelación se reduce; este tratamiento actua ría por fonnación de una capa de proteínas hinchadas que impide la salida de agua. El almacenamiento prolongado del pescado congelado, produce una desnaturaliza ción de proteínas y un endurecimiento de la carne (ver "Sistema proteico muscular", n.2.!). Este fenómeno limita la duración del almacenamiento de los pescados magros, mientras que en el caso de especies grasas el factor limitante del tiempo de conserva ción congelado, es la oxidación de sus lípidos. El deterioro se retarda si se baja más la temperatura (Cuadro Il.2.2-1); -60°C sería una temperatura apropiada para un almacenamiento de muy larga duración, pero resul taría muy caro. En la práctica, el pescado congelado se almacena a _ISO C, aunque en ciertos países, a - 30°C.
GRAN ALTERABILIDAD DEL PESCADO, REFRIGERACION
Desde la muerte del pescado, se inician en sus tejidos musculares (ver "Sistema pro teico muscular", 11.2.1) procesos de degradación, que aquí son mucho más rápidos, debido a la acción de las enzimas endógenas y bacterias. Estas últinaas, presentes en gran número sobre la piel e intestinos, se extienden y multiplican en los demás tejidos, donde el pH relativamente elevado y la abundancia de sustratos de bajo peso molecu lar (aminoácidos, aminas) crean un medio favorable para su proliferación; esto da lugar a la aparición de compuestos malolientes, especialmente trimetilamina (formada a partir de1 óxido de trimeíí!amina, componente natural del pescado), metí! mercap tanos, sulfuro de dimetilo, sulfuro de hidrógeno, amoníaco, etc. Además, las proteasas tisulares y bacterianas motivan un reblandecimiento rápido del músculo; al mismo tieopo la difusión de hemoproteínas modifica el color de la carne y los lípidos se hidrolizan y oxidan.
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Resul ta peligroso dejar subir la temperatura a-5 C Ó _2° C, pues afecta especial mente a la textura del pescado congelado. Por otra parte, éste debe protegerse contra la deshidratación, que presupone pérdida de peso, modificación de la textura, forma ción de manchas, así como una penetración del oxígeno y más fácil oxidación de los Jípidos. Se puede proteger por un glaseado superficial, realizando sobre el pescado una
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