UNIVERSIDAD NACIONAL “DANIEL ALCIDES CARRION”
FILIAL LA MERCED FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS E.F.P. EN INGENIERIA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS ALIMENTARIAS
TOXICOLOGIA E HIGIENE DE ALIMENTOS --------------------------------------------------------------------------
“Determinación de la actividad ureasica en la harina de soya” --------------------------------------------------------------------------DOCENTE:
Ing. OTAROLA GAMARRA ANTONIO
ALUMNO:
PARIONA PALOMINO WILLIAM
CICLO
:
IX CHANCHAMAYO - PERU 2016
I.
INTRODUCCIÓN
La soya es un alimento que se consume desde hace mucho tiempo y del que se reconocen múltiples beneficios para la salud. Se han encontrado registros médicos de China, Egipto y Mesopotamia, que mencionan a la soya como antibiótico primitivo para tratar heridas y reducir la hinchazón, que datan del año 1500 a.C y el primer registro es crito acerca del cultivo del frijol de soya data del año 2838 a.C. La soya fue introducida por primera vez en Europa en el año de 1712, por el botánico alemán E. Kaempfer y no fue hasta 1804 cuando se hace mención del primer cultivo de soya en América. Actualmente y gracias a la difusión de organismos como la Asociación Americana de Soya de varias investigaciones que destacan los beneficios que tiene la soya en la salud, se ha empezado a dar cabida a esta noble leguminosa en la dieta de países como México. La soja es un alimento muy rico en proteína. Algunos de sus derivados se consumen en substitución de los productos cárnicos, ya que su proteína es de muy buena calidad, casi equiparable a la de la carne. Los adultos necesitan ingerir con la dieta 8 aminoácidos (los niños 9) de los 20 necesarios para fabricar proteínas. Las proteínas más completas, es decir, con todos los aminoácidos necesarios, suelen encontrarse en los alimentos de origen animal. Sin embargo la soja aporta los 8 aminoácidos esenciales en la edad adulta, aunque el aporte de metionina sea algo escaso; pero esto puede compensarse fácilmente incluyendo cereales, huevos o lácteos en la alimentación diaria.
II.
OBJETIVO
Determinar la actividad ureasica residual en muestras de harina de soya y correlacionarlos con sus posibles efectos toxicológicos.
Conocer dos métodos para la determinación de la actividad ureasica: cualitativo (conversión de la urea a amoniaco en presencia del indicador rojo de fenol) y cuantitativo (por medio de variación de pH resultante de la formación de amoniaco).
III.
MARCO TEORICO 3.1.La soja La soja o soya (Glycine max) es una especie de la familia de las leguminosas (Fabaceae) cultivada por sus semillas, de medio contenido en aceite y alto de proteína. El grano de soja y sus subproductos (aceite y harina de soja, principalmente) se utilizan en la alimentación humana y del ganado.
3.2.Variedades de soja se usan para muchos propósitos. El nombre de género Glycine fue introducido originalmente por Linnaeus (1737) en la primera edición de Genera Plantarum. La palabra glycine deriva del griego - glykys (dulce) y se refiere, probablemente al dulzor de los tubérculos comestibles con forma de pera (apios en Griego) producidos por la enredadera leguminosa o herbácea trepadora, Glycine apios, que ahora se conoce como Apios americana. La soja cultivada primero apareció en Species Plantarum, Linnaeus, bajo el nombre de Phaseolus max L. La combinación, Glycine max (L.) Merr., fue propuesta por Merrill en 1917, ha llegado a ser el nombre válido para esta planta.
3.3.Descripción y características físicas La soja se da en varios tamaños y la cáscara de la semilla es de color negro, marrón, azul, amarillo, verde o abigarrado. La cáscara del poroto maduro es dura, resistente al agua y protege al cotiledón e hipocótilo (o "germen") de daños. Si se rompe la cubierta de la semilla, ésta no germinará. La cicatriz, visible sobre la semilla, se llama hilum (de color negro, marrón, gris y amarillo) y en uno de los extremos del hilum está el micrópilo, o pequeña apertura en la cubierta de la semilla que permite la absorción de agua para brotar.
3.4.Composición química de la semilla Soja, semillas maduras, primaria Valor nutricional por cada 100 g Energía 450 kcal 1870 kJ Carbohidratos • Azúcares • Fibra alimentaria Grasas Proteínas Agua Vitamina A Vitamina B6 Vitamina B12 Vitamina C Vitamina K Calcio Hierro Magnesio Potasio Sodio Zinc % CDR diaria para adultos.
30.16 g 7.33 g 9.3 g 19.94 g 36.49 g 8.54 g 1 μg (0%) 0.377 mg (29%) 0 μg (0%) 6 mg (10%) 47 μg (45%) 277 mg (28%) 15.70 mg (126%) 280 mg (76%) 1797 mg (38%) 2 mg (0%) 4.89 mg (49%)
3.5.Beneficios y propiedades
Reduce la tasa de azúcares en sangre (tratamiento de diabetes).
Fuente de proteínas en la alimentación
Previene los trastornos cardiovasculares.
Previene la osteoporosis: por la reducción de estrógenos femeninos.
De la soja se obtienen diversos derivados, como la bebida de soja o el tofu, excelentes alimentos para personas intolerantes a la lactosa o alérgicas a la proteína láctea. Por su composición lipídica, se obtienen derivados como la lecitina, utilizada como ingrediente por la industria agroalime ntaria.
3.6.Harina de Soya La harina de soya, se obtiene de la molienda del poroto de soya que previamente se le ha extraído la cáscara y el aceite. La soya es una legumbre con propiedades nutricionales excepcionales, es considerada una excelente fuente de proteína de alta calidad. Es rica en minerales y vitaminas. Es muy baja en grasas saturadas y una de las fuentes más ricas en lecitina. Como es un alimento que no gluten, esta harina puede ser utilizada como un sustituto de otras harinas, para aquellas personas que sean Intolerantes al Gluten o tengan condición celíaca. Este producto posee un Certificado Análisis de Gluten, del Instituto de Salud Pública (ISP).
La harina de soja se fabrica triturando semillas de soja hasta obtener un polvo fino. Se presenta en tres formas: natural o con toda la grasa (contiene aceites naturales), desgrasada (se retiran los aceites) con un 50% de contenido proteico y solubilidad en agua alta o baja, y lecitinada (se añade lecitina). Al no tener la harina de soja gluten, los panes fermentados con levadura elaborados con ella son de textura densa.
3.6.1. ¿Cuánta soya recomiendan consumir los expertos?
General Fórmula semidesarrollada
CO(NH2)2
Fórmula estructural
Ver imagen.
Fórmula molecular
CO N2H4
Identificadores
Número CAS
57-13-61
Propiedades físicas Densidad
1340 kg/m3; 1,34 g/cm3
Masa molar
60,06 g/mol
Punto de fusión
405,8 K (133 °C)
Propiedades químicas Acidez
0.18 pK a
Solubilidad en agua
En agua: 108 g/100 ml (20 °C) 167 g/100 ml (40 °C) 251 g/100 ml (60 °C) 400 g/100 ml (80 °C) 733 g/100 ml (100 °C)
Se puede seguir la recomendación de la FDA (organismo norteamericano para el control de alimentos y medicamentos), que señaló Valores en el SI y en condiciones normales(0 °C y 1 atm), salvo que se indique lo contrario. Basándose en los estudios realizados a esta planta y sus componentes- que "25 gramos de proteína de soya al día pueden reducir el riesgo de sufrir enfermedades cardiovasculares".
3.7.Urea La urea es un compuesto químico cristalino bipolar e incoloro, de fórmula CO(NH2)2. Se encuentra abundantemente en la orina y en la materia fecal. Es el principal producto terminal del metabolismo de proteínas en el hombre y en los demás mamíferos. La orina humana contiene unos 20g por litro, y un adulto elimina de 25 a 39g diariamente. En cantidades menores, está presente en la sangre, en el hígado, en la linfa y en los fluidos serosos, y también en los excrementos de los peces y muchos otros animales. También se encuentra en el corazón, en los pulmones, en los huesos y en los órganos reproductivos así como el semen. La urea se forma principalmente en el hígado como un producto final del metabolismo. El nitrógeno de la urea, que constituye el 80% del nitrógeno en la orina, procede de la degradación de los diversos compuestos con nitrógeno, sobre todo de los aminoácidos de las proteínas en los alimentos. En los mamíferos la urea se forma en un ciclo metabólico denominado ciclo de la urea. La urea está presente también en los hongos así como en las hojas y semillas de numerosas legumbres y cereales.
Es soluble en agua y en alcohol, y ligeramente soluble en éter. Se obtiene mediante la síntesis de Wöhler, que fue diseñada en 1828 por el químico alemán Friedrich Wöhler, y fue la segunda sustancia orgánica obtenida artificialmente, luego del oxalato de amonio.
3.8.Urea en la naturaleza La urea es producida por los mamíferos como producto de la eliminación del amoníaco, el cuál es altamente tóxico para los mismos. El llamado ciclo de la urea, es el proceso que consiste en la formación de urea a partir de amoníaco. Es un proceso que consume energía, pero es indispensable para el quimismo vital. En los humanos al igual que en el resto de los mamíferos, la urea es un producto de desecho, producido cuando el cuerpo ha digerido las proteínas. Esta es llevada a través de la sangre a los riñones, los cuales filtran la urea de la sangre y la depositan en la orina. Un hombre adulto elimina aproximadamente unos 28 g de urea por día. Por otra parte, se encuentran en el suelo numerosas bacterias que liberan una enzima llamada ureasa. La ureasa es una enzima hidrolítica que cataliza la reacción de descomposición de urea por el agua, con formación de una molécula de anhídrido carbónico y dos moléculas de amoníaco.
3.9.Anomalía hereditaria del ciclo de la urea Es una afección hereditaria que puede causar problemas con la eliminación de desechos del cuerpo en la orina.
3.9.1. Causas El ciclo de urea es un proceso en el cual los desechos (amoníaco) son eliminados del cuerpo. Cuando uno consume proteínas, el cuerpo las descompone en aminoácidos. El amoníaco se produce a partir de los aminoácidos sobrantes y se tiene que eliminar del cuerpo. El hígado produce varios químicos (enzimas) que convierten el amoníaco en una forma llamada urea, que el cuerpo puede eliminar en la orina. Si este proceso se altera, los niveles de amoníaco empiezan a elevarse. Varias afecciones hereditarias pueden ocasionar problemas con este proceso de eliminación de desechos. A las personas con un trastorno en el ciclo de la urea les falta un gen que produce las enzimas necesarias para descomponer el amoníaco en el cuerpo.
Estas enfermedades abarcan:
Aciduria argininosuccínica
Deficiencia de arginasa
Deficiencia de carbamil-fosfato sintetasa (CFS)
Citrulinemia
Deficiencia de N-acetil-glutamato sintetasa (NAGS)
Deficiencia de ornitina-transcarbamilasa (OTC)
3.9.2. Síntomas Típicamente, el bebé comienza a alimentarse bien y parece normal; sin embargo, con el tiempo, el bebé comienza a presentar alimentación deficiente, vómitos y somnolencia, la cual puede ll egar a ser tan profunda que es difícil despertarlo. Esto generalmente ocurre dentro de la primera semana después del nacimiento. Los síntomas abarcan:
Confusión
Disminución en la ingesta de alimento
Mostrar desagrado por los alimentos que contienen proteína
Aumento de la somnolencia, dificultad para despertarse
Náuseas, vómitos
3.10.
Ciclo de la urea Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados, los grupos amino se canalizan a un único producto final de excreción. La mayoría de especies acuáticas, como por ejemplo los peces óseos, excretan el nitrógeno amínico en forma de amoníaco por lo que se les llama animales amonotélicos; la mayoría de animales terrestres son ureotélicos, excretan el nitrógeno amínico en forma de urea; las aves y los reptiles son uricotélicos, excretan el nitrógeno amínico en forma de ácido úrico. En los organismos ureotélicos, el amoníaco depositado en las mitocondrias de los hepatocitos se convierte en urea mediante el ciclo de la urea . Esta ruta fue descubierta en 1932 por Hans Krebs (que más tarde también descubriría el ciclo del ácido cítrico) y un estudiante médico asociado, Kurt Henseleit. La producción de urea tiene lugar casi exclusivamente en el hígado y representa el destino de la mayor parte del amoníaco allí canalizado. La urea pasa al torrente sanguíneo y de ahí a los riñones y se excreta en la orina.
3.10.1. Reacciones:
El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre intramitocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la respiración celular), para producir carbamoil-fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfatosintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por el Nacetilglutamato.
2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina transcarbamoilasa . La citrulina se libera al citoplasma.
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmática. Enzima que necesita ATP y produce como intermediario de la reacción citrulil-AMP.
4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina libre y fumarato. 5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar urea y ornitina.
6. La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.
En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmáticas
3.11.
Tripsina Tripsina Estructura tridimensional de la tripsina 9475 HUGO PRSS1 Símbolo TRY1 Símbolos
alt. Datos genéticos Locus Bases de datos Número EC Entrez OMIM RefSeq UniProt
Cr. 7 q32qter 3.4.21.4 5644 276000 NM_002769 P07477
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.
3.12. Química y función La tripsina es secretada en el intestino delgado, donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica. Esto se logra modificando el ambiente electrostático de l a serina. La reacción enzimática catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable pero tiene una alta energía de activación (es cinéticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH óptimo de operación de 8 y una temperatura óptima de operación de 37 °C. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la región catalítica (S1) de las tripsinas tiene la función de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan proteínas en el extremo carboxílico (ó extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma. Las tripsinas activadas a su vez activan más tripsinógeno (autocatálisis) y al resto en enzimas, de manera que sólo una pequeña cantidad de enteropeptidasa es necesaria para comenzar la reacción.
Este mecanismo de activáción es muy común entre las Serín proteasas, y sirve para prevenir la autodigestión en el páncreas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometría de masas, la especificidad del corte es importante.
3.12.1. Soja y antinutrientes Mucho se ha dicho, mucho más se va a decir sobre el grano que ha revolucionado en los últimos años la agricultura argentina y mundial. Esto es un aporte a todo lo escrito
3.12.2. Calidad Nutricional Para evaluar la calidad nutricional hay tres factores a considerar:
composición de aminoácidos
digestibildad de aminoácido
ausencia de componentes biológicamente activos
Respecto del primer ítem podemos comentar que la soja en su proteína contiene la mayoría de los aminoácidos escenciales, o sea los que no pueden ser sintetizados por nuestro organismo, o bien la síntesis es muy escasa. La lista de estos aminoácidos varía según los científicos, pero en general se acepta que son 10, a saber: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina (azufrado), fenilalanina, treonina, triptofano, valina. El otro aminoácido azufrado es la cistina, que algunos también lo consideran escencial.
El segundo ítem es muy importante, ya que limita la asimilación o el aprovechamiento de las proteínas ingeridas. En general se reconoce que las proteínas de origen animal son más digestibles, y como ejemplo, tenemos: Profundizando el tema, la digestibilidad está relacionada con la presencia en la estructura química de las proteínas de muchos enlaces disulfuro (-S-S- como en la queratina), o de enlaces covalentes entre las cadenas proteicas (colágeno) o de polisacáridos como la celulosa en las leguminosas que hacen más dificultosa la degradación necesaria para la posterior digestión.
El tercer ítem, nos enuncia un importantísimo tema respecto de la digestibilidad, cuál es el de "factores antinutrientes", dado que la presencia de éstos en un alimento necesita no solo ser conocida sino también poder eliminarlos convenientemente antes de estén en nuestra mesa. De ellos los más importantes son los inhibidores proteolíticos comunmente llamados "inhibidores de tripsina", que en la soja constituyen el 6% del total de sus proteínas. Entre las alteraciones que pueden provocar, las más importantes son:
Retardo en el crecimiento (30 a 50%) en animales monogástricos, dentro de ellos, los humanos. Esto ocurre por que en ciertas leguminosas existen compuestos que por diferentes mecanismos biológicos impiden la incorporación de iodo a la glándula tiroides, interfieren en la síntesis de la tirosina o bloquean la incorporacion del iodo, estimulando la secreción de tirotrofina, y terminan en la hiperplasia o agrandamiento de la glándula, que dicho de otra manera es la aparición del bocio. Los compuestos arriba mencionados son la tiooxazolidona, tiocianatos e isotiocianatos presentes en forma de glucósidos, y que con una cocción suficientemente prolongada es posible inactivarlos y eliminar su toxicidad. En el caso específico de la soja serían hemoaglutininas, que fijándose en la mucosa intestinal, interfieren en la reabsorción de la tirosina excretada al intestino con la bilis, provocando la eliminación por las heces de gran cantidad de tirosina, aunque la absorción de iodo sea normal. Hipertrofia pancreática: la hiperplasia glandular se explica ya que al ser inhibida parte de la tripsina (elaborada por el páncreas e indispensable en la digestión de proteínas) el organismo, como máquina perfecta, exige a la glándula una mayor producción, con el consiguiente agrandamiento de la misma. Entre los inhibidores de tripsina, la mayor actividad se halla en el inhibidor "A2", comunmente llamado "inhibidor de Kunitz". Una de sus características es la presencia de 2 puentes disulfuro (-S-S-) que lo hace lábil al calor. El otro inhibidor que le sigue en importancia es el de "Bowman Birk", que es menos lábil al calor (cuenta con 7 puentes disulfuro) y en el tratamiento térmico queda una muy pequeña acción residual. Desde luego el tratamiento térmico debe ser controlado para evitar la descomposición de aminoácidos importantes como ser cistina, lisina y arginina. La destrucción de estos inhibidores se evalúa con un análisis denominado "actividad ureásica", que es un método oficial reglamentado en el Código Alimentario Argentino.
Resumiendo, los factores antinutricionales son:
Lábiles al calor (se descomponen)
Inhibidores de tripsina
Hemoaglutininas
Factores goiterogénicos
Antivitaminas
Fitatos (inhiben el metabolismo del calcio)
Estables al calor (no se descomponen)
Saponinas
Estrógenos
Factores de flatulencia
Lisinoalaninas
Alergénicos
3.13. DETERMINACIÓN DE ACTIVIDAD UREASICA Los factores inhibidores de la tripsina, como la ureasa y otros componentes de la soja, son termolábiles. Por lo tanto, la actividad de estas sustancias disminuye en función del tiempo e intensidad del tratamiento térmico aplicado. Como regla general, se considera que cuando la actividad de la ureasa es mínima los demás factores antinutricionales también han dejado de ser activos o se encuentran presentes en bajas proporciones. La técnica para determinar la actividad de la ureasa es rápida y sencilla, razones por las que su uso se ha generalizado. Los resultados se expresan en unidades de pH, pudiendo variar desde 0,0 hasta un máximo de 2,0 a 2,5 unidades (grano crudo). La actividad ureásica tolerable en términos comerciales para la harina de soja es de 0,2 a 0,5 unidades de pH (46; 48). No obstante, es necesario tener presente que cuando el valor de actividad ureásica de una muestra es cero existe la posibilidad de que el poroto haya sufrido sobrecalentamiento, afectando su valor nutricional. Por lo tanto, es un test que no permite evaluar si hubo daños por calentamiento excesivo
IV. MATERIALES Y MÉTODOS A). MATERIALES
Materiales
Muestras de harina de soya , torta dela soya
Baño maría a 30ºc
Tubos de prueba con tapa
Pipetas de 10ml
Vasos de 100ml
Placas Petri
Solución urea en buffer a pH 7.0 ( 15 gr de urea + 500ml de buffer de fosfato +5 ml de tolueno) Solución buffer de fosfato
B). METODOLOGÍA EXPERIMENTAL Prueba cualitativa Este método comprende los siguientes pasos
Colocar 5gr de harina de soya en una placa Petri, agregar 9 ml de solución de prueba, dejar reposar por 5 min (si no hay manchas rojas dejar reposar por 25min). Observar Si se observa pocas manchas rojas (máximo un 25% de la superficie) se puede decir que la harina es poca activa y ha recibido un tratamiento térmico que la hace apta para el consumo Si la superficie está cubierta con un 75 -100% con manchas rojas: es muy activa; debe ser rechazada y no es apta para el consumo humano por estar insuficientemente cocida
Prueba cuantitativa Blanco
Pesar o.2 gramos de harina de soya, colocarlos en tubos de prueba, agregar 10 ml de buffer, tapar, mezclar y llevar a baño maría a 30ºc. Agitar cada 5min, retirar del baño maría después de 5 min. De retirado del baño maría Pesar 0.2 gr de harina de soya, colocarlos en u tubo de prueba, agregar 10ml de solución de urea en buffer fosfato, tapar, mesclar y llevar a baño maría a 30 min. Transferir el líquido sobrenadante a un vaso de 20 ml y medir el pH después de 5min. De retirado del baño maría
Cálculos La diferencia entre los pH de la muestra y del blanco es un índice de la actividad ureasica (IAU)
PROCESO:
Prueba cualitativa Este método comprende de los siguientes pasos Colocar 5 gr, de harina de soya en una placa Petri, agregar 15 ml. De solución de baffer, fosfato. dejar reposar por 5 min. (si no hay manchas rojas dejar reposar por 25 min.). observar Si se observa pocas manchas rojas (máximo un 25% de la superficie), se puede decir que la harina es poco activa y ha recibido un tratamiento térmico que la hace apta para el consumo. Si la superficie está cubierta por el 50% de manchas rojas, la harina es activada. Si la superficie es cubierta por el 75% o 100% con manchas rojas, es muy activa, debe ser rechazada y no es apta para el consumo humano por estar insuficientemente cocida.
Prueba cuantitativa Blanco Pesar a.2 gr. De harina de soya cruda, colocarlos en un tubo de
prueba, para agregar 10 ml. De baffer, tapar, mesclar y llevar a baño maría a 30ªC. agitar cada 5 min. Retirar del baño maría después de 30 min. Trasferir e liquido sobrenadante en un vaso de 20 ml. Y medir el pH después de 5 min. De reti rado del baño maría.
V.
RESULTADOS Y DISCUSIONES Resultados En las muestras de harina de soya que se colocó en las placas Petri,
no se observó ningún cambio, esto puede ocurrir cuando la solución buffer fosfato este mal preparado o este pasado, en esta práctica no pudimos observar los cambios. En la prueba que se realizó en los tubos de ensayo, se midió el pH después de los 30 min. En baño maría y 5 min. De reposo luego de haber retirado de baño de maría, el pH = 8.08 -6.24 = 1.25 unidades, Esto quiere decir que la soya está en buenas condiciones de consumo por que está dentro del índice permitido.
Discusiones
SEGÚN TED A. LOOMIS (1974) Los porotos de soja y sus derivados tienen gran riqueza en proteínas de elevado valor biológico y razonable digestibilidad, que los convierten en una fuente nitrogenada de reemplazo con costo sustancialmente inferior a las proteínas de origen animal. Sin embargo, la presencia de compuestos químicos tales como inhibidores de tripsina y de quimotripsina, lectinas, taninos, fitatos y saponinas, denominados genéricamente antinutrientes o factores antinutricionales (1- 4) disminuyen la eficiencia nutricional de dietas de soja respecto a lo que se podría esperar si sólo se tuviera en cuenta su composición química. Estos antinutrientes, de naturaleza proteica y diferente termoestabilidad, son inactivados mediante tratamientos térmicos habituales durante el acondicionamiento de los productos de soja antes de su consumo. La temperatura, el tiempo de aplicación y las condiciones de humedad a las que se lleva a cabo el tratamiento deben ser rigurosamente controlados debido a que se corre el riesgo de ocasionar, en eventuales casos de temperaturas y tiempos anormalmente elevados disminución de la biodisponibilidad de aminoácidos esenciales como la lisina, con defectos nutricionales de gravedad variable.
SEGÚN ERNST LINDNER (1990) La tripsina es una enzima segregada en el organismo, que permite la absorción de las proteínas. La anti-tripsina contenida en el poroto crudo es una enzima inhibitoria de la tripsina. El tratamiento con calor (tostado) tiene la ventaja de destruir al factor anti-tripsina e inhibir la actividad ureásica del poroto de soja, además de provocar un sabor ácido, se presenta como un indicador de la existencia del factor antitripsi na. Según estándares óptimos esta actividad ureásica del poroto tratado debe oscilar alrededor de 0.2 unidades de PH. Los puntos mencionados recalcan la importancia de un adecuado desactivado del poroto de soja. En el caso particular del “tostado”, la innovación argentina, estos requisitos se cumplen con alta precisión. En adición a lo anteriormente expuesto, el “tostado” de la soja permite un poroto de inigualable sabor, sin sabores ácidos o amargos y otorga la ventaja de una precocción pareja.
SEGÚN Microsoft ® Encarta ® 2009. © 1993-2008 Microsoft Corporation. Las proteínas se encuentran en algunos alimentos vegetales crudos (por ejemplo, soja) que pueden inhibir la digestión Cuando prima, ciertos alimentos vegetales contienen sustancias que pueden irritar el sistema digestivo humano. Los inhibidores de tripsina están presentes en la proteína de soja. Ellos bloquean la enzima tripsina, que es segregada por el páncreas y descompone la proteína en el intestino delgado. Los productos de soja se calientan a temperaturas elevadas durante el procesamiento para desactivar la toxina. Esta es la razón por la soja se deben cocinar antes de comer y por qué el aceit e de soja refinado debe ser.
VI.
CONCLUCIONES Se determinó la actividad ureasica residual en muestras de harina de soya y
correlacionarlos con sus posibles efectos toxicológicos Por otra parte, la soja contiene también una enzima llamada "antitripsina" que es una inhibidora de la absorción de proteínas. Esta encima es tan poderosa y se halla en tales cantidades que si alguien consumiese soja "tal cual es" no sólo no podría aprovechar o asimilar las proteínas que la soja contiene, sino que inhibiría la asimilación de otras proteínas que consumiese a través de otros alimentos. Si bien es cierto que estos dos problemas se solucionan mediante un remojado prolongado (con recambio del agua) y con un posterior y concienzudo hervido, es aquí cuando surge otro problema, y es que la mayor parte de las proteínas de la soja son solubles en agua (de allí que exista la leche de soja), por lo que luego de realizar el proceso de remojado y hervido, gran proporción de las proteínas se fueron con el agua.
En resumen, lo que se obtiene de la soja al fin del proceso normal de cocción y en condiciones de ser ingerido, es un poroto lleno de agua y con un mínimo porcentaje de su peso en proteínas (la mayoría pasa al agua y se pierde). Otro problema es que luego de cocido el poroto de soja debe mantenerse refrigerado o consumirse rápidamente, su transporte es engorroso y su preparación o utilización complicada. Se conoció los dos métodos para la determinación de la actividad ureasica:
cualitativo (conversión de la urea a amoniaco en presencia del indicador rojo de fenol) y cuantitativo (por medio de variación de pH resultante de la formación de amoniaco) Si bien es cierto que la soja tiene un 40% de su peso en proteínas, existen varios factores adversos y que hacen en definitiva que sea una verdad a medias. Para empezar la soja "tal cual es" tiene también una cantidad de actividad ureásica que le confieren una cierta toxicidad. Es decir, si alguien consumiese cantidades importantes de soja "cruda" periódicamente, terminaría enfermo o intoxicado.
VII.
RECOMENDACIONES
Se recomienda trabajar con todos las implementos como el guardapolvo, gorra y sobre todo con la mascarilla Se recomienda trabajar con harina de soya sin procesar si es necesario moler los granos y trabajar tal como se obtiene para así obtener resultados favorables
VIII. BIBLIOGRAFÍA
Microsoft ® Encarta ® 2009. © 1993-2008 Microsoft Corporation.
TED A. LOOMIS (1974) “fundamentos de toxicología “Editorial Acribiaimpreso en España.
ERNST LINDNER (1990) “toxicología de los alimentos”2º edición editorial Acribia S.A. Zaragoza- España
XV. ANEXO
Muestras de soya y harina de soya
Agregar solución baffer
Observar los resultados
Pesar 5 gr de harina de soya
Observar los resultados
Observar los resultados y tomar el pH
