Alumno: HUAMAN DIAZ YEYSON
USMP-NORTE
CUESTIONARIO:
1. A qué se denomina denomina estructura estructura primaria, secundaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de de una proteína.
Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos aminoácidos,, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, covalente, el enlace peptídico. peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
Estructura scun!aria La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación depuentes depuentes de idrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin acer referencia a la cadena lateral. !"isten diferentes tipos de estructura secundaria: # !structura secundaria ordenada, $ repetitivos donde se encuentran los élices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta% #!structura secundaria no ordenada #!structura secundaria desordenada Los motivos más comunes son la élice alfa y alfa y la beta lámina $&o'a plegada beta%. H"lic al#a
Los aminoácidos en una élice ( están dispuestos en una estructura elicoidal de"trógira de"trógira,, con unos ).* aminoácidos por vuelta. +ada aminoácido supone un giro de unos 1- en la élice, y los carbonos ( de dos aminoácidos contiguos están separados por 1./. La élice está estrecamente empaquetada, de forma que no ay casi espacio libre dentro de la élice. 0odas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas acia el e"terior de la élice. * $%mina &ta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de idrógeno con los grupos carbo"ilo de la opuesta. !s una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de idrógeno durante la formación de la élice alfa.
Estructura trciaria !s el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. !s la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realia de manera que los aminoácidos apolares se sit2an acia el interior y los polares acia el e"terior en medios acuosos. !sto provoca una estabiliación por interacciones por interacciones idrofóbicas, idrofóbicas, de fueras de van der 3aals y de puentes disulfuro1 $covalentes, entre aminoácidos de cisteína cisteína convenientemente convenientemente orientados% y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuatrnaria 4
La estructura cuaternaria deriva de la con'unción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, unmultímero unmultímero,, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros monómeros componentes. componentes. 5icas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de idrógeno, interacciones idrofóbicas o puentes salinos. 6ara el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero dímero,, éste puede ser un omodímero omodímero,, si los monómeros constituyentes son iguales, o un eterodímero eterodímero,, si no lo son.
7. !n que tipo de enlaces enlaces se basan estas estructuras estructuras ESTRUCTURA PRIMARIA: Est% !a!a por l nlac ppt'!ico( Su ruptura implica )i!r*lisis( ESTRUCTURA SECUNDARIA: +ORMA COMO SE DO,$A $A ESTRUCTURA PRIMARIA Est% !a!a por los punts ! )i!r*no( Su ruptura implica !snaturali.aci*n( Pu! sr: Al#a )"lic ,ta u )o/a pla!a Tripl )"lic( ESTRUCTURA TERCIARIA: +ORMA COMO SE ARRE0$A $A ESTRUCTURA SECUNDARIA EN E$ ESPACIO ESPACIO Est% !a!a por los punts ! )i!r*no1 p unts salinos1 nlacs !isul#uro1 intraccions )i!ro#*&icas( Su ruptura implica !snaturali.aci*n( ESTRUCTURA CUATERNARIA CUATERNARIA +ORMA COMO SE UNEN $AS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS 0RUPOS PROSTETICOS O $AS SU,UNIDADES ENTRE E$$AS Est% !a!a por los punts ! )i!r*no1 p unts salinos1 nlacs !isul#uro1 intraccions )i!ro#*&icas1 nlacs co2alnts( Su ruptura implica !snaturali.aci*n(
). +uál es las características estructural estructural de la emoglobina emoglobina # peso molecular lar $68% de la &b en *9 dalton tons # tetr tetrám ámer ero o y comp compue uest sto o de de dos dos pare paress de de cad caden enas as polip polipep eptíd tídic icas as dist distin inta tas, s, las las cua cuale less fueron denominadas alfa $(% y beta $% y supusieron que cada cadena estaba pegada a un grupo emo. # La emo emogl glob obin ina a A, la la pre predo domi mina nant nte e en en el el adu adultlto o se se com compo pone ne de 7 cad caden enas as ( y 7 en distribución tetraédrica. Las interacciones son fundamentalmente entra cadenas ( y . ;o entre similares. #!s una proteína aldosterica, es decir unión coperativa de o"igeno por unión al grupo &!8< .
=. +uál es la estructura ;< proteica proteica de la emoglobina !l grupo emo, cuyo átomo de ierro es capa de unir de forma reversible una molécula de o"ígeno . . +uál es la función de la emoglobina La emoglobina tiene como funcion funcion transporte de gases respiratorios.# respiratorios.# cuando se encuentra con el o"ígeno forma un compue>sto quimico llamado o"iemoglobina que lleva al o"igeno asta los te'idos, .Ai en los te'idos se vuelca a la cangre otro gas el dio"ido de carbono, que en parte se combina con la emoglobina y foprma carboemoglobina, carboemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dio"ido de carbono se e"pulsa y vuelve a formarse o"iemoglobina
BOHINSKI, Robert. Bioquímica Bioquímica.. Edit. Fondo Educativo Interamericano. 197 &o'e. Biomo()cu(a'* %eccione' %eccione' de Bioquímica e'tructura(. e'tructura(. Editoria( !"#"R$%%", &o'e. Revert).197+ E'a-a omo 1. Edit. Revert), 0 edici2n SR/ER, %ubert. Bioquímica, omo 6?@;+@6@< 5! B@
