CUESTIONARIO
1. ¿Qué es una enzima, coenzima, isoenzima? Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo (catalizan reacciones), siempre que sean termodinámicamente posibles, aceleran las reacciones químicas. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominaban cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática. enzimática . Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos o propiedades de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo
2. ¿Cuál es el papel de las enzimas con respecto a la energía de activación?
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
3. ¿Por qué las enzimas no se expresan en mg/100 ml o en milimoles /litro frecuentemente? No se usan porque las unidades internacionales (SI) de medida son: katal que es la cantidad de enzima que cataliza una reacción con velocidad de 1 mol/s. Otras unidades de actividad enzimática son las Unidades internacionales (U/L) o sus submúltiplos (mU/mL). una unidad internacional se define como la cantidad de enzima que cataliza la reacción de un micromol de sustrato por minuto en determinadas condiciones de pH, temperatura y conc. de sustrato.
¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de reacción?. Mencione algunos ejemplos. 4.-
La comisión de Enzimas de la Unión Internacional de Bioquímica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificación sistemática, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reacción implicada: A. O x i d o r r e d u c t a s a s : Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales + + como NAD y NADP , como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas. B. T r a n s f e r a s a s : Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas). C. H i d r o l a s a s : Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina. D. L i a s a s : También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas. E. I s o m e r a s a s : Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras. F. Ligaras Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.
5.- ¿En qué casos las enzimas facilitan el diagnóstico de enfermedades? El estudio de enzimas sirven para el diagnóstico clínico de diversas enfermedades ya que el valor de la enzima tiende a aumentar o disminuir ante alguna enfermedad. Algunas enzimas para el diagnóstico clínico ser ian -Fostatasa ácida -Adolasa -Fosfatasa alcalina -GGT -TGO -Lipasa -TGP -Amilasa -Transferasa -Transaminasa
Fosfatasa Alcalina: En huesos, placenta e hígado Disminución en desnutrición y deficiencia de proteínas Aumento en tuberculosis, tum ores óseos, consolidación ósea. TGO: En hígado y musculo cardiaco. Disminuye por penicilina. Aumenta por infarto, he patitis o traumatismo. GGT: En riñón, hígado, páncreas e intestino Disminuye por ingestión de algunos medicamentos. Aumenta por alcoholismo, obesidad, insuficiencia renal, hepatitis, tumor hepático, cirrosis. Amilasa: En glándulas salivales y páncreas. Disminuye por cáncer pancreático o toxemia del embarazo. Aumenta por pancreatitis aguda, cáncer d e páncreas, paperas, embarazo ectópico. Lipasa: En hígado, estomago, intestinos y leche materna. Disminuye por embarazo, tuberculosis, diabetes mellitus. Aumenta por pancreatitis aguda, carcin oma pancreático y gastroenterit is.
6.- ¿Cómo es la distribución de las enzimas a nivel celular? Las enzimas, normal y comúnmente actúan en el interior celular, las enzimas respiratorias están en las mitocondrias, las que participas de la síntesis de las proteínas en los ribosomas. Solo las enzimas digestivas actúan en la cavidad gástrica, oral o intestinal y muy pocas actúan en el torrente sanguíneo como los factores de coagulación de la sangre.
