BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* BIOQUIMICA DEL TE+IDO MUSCULAR INTRODUCCIÓN La carne ha formado parte de la dieta humana desde la prehistoria y la aparición de la caza. Posterio Posteriormen rmente te la cría de animales animales doméstic domésticos os se convierte convierte en una parte importan importante te de la agricultura. agricultura. El consumo de carne carne ha constituido constituido para algunas culturas la fuente principal de proteínas, proteínas, ya que la mayoría de su composición contiene contiene los aminoácidos aminoácidos esenciales que el homre necesita necesita para su metaolismo y desarrollo diario, diario, aunque en ciertos sectores de estas culturas culturas e!isten e!isten carencia carencias s y malnutri malnutrición ción"" deido deido a factores factores económic económicos os que que limitan limitan el consumo de la carne. #odos #odos los productos productos de los que el homre se nutre son, con e!cepción e!cepción del agua agua y de la sal, perecederos. La naturaleza perecedera de la carne e inicialmente su alta estacionalidad estacionali dad llevó al desarrollo de los primeros métodos de conservación, como el sacado y el curado. $ás $ás tarde, el relativo relativo costo de la carne y las demand demandas as de una polación polación en aumento, aumento, dieron dieron lugar al desarrollo desarrollo de productos, productos, incluidos los emutidos cárnicos que permiten la utilización de asolutamente asolutamente todas las partes partes del animal. animal. Estos dos dos factores, factores, han dado lugar al desarrollo desarrollo de una una gran gran indust industri ria a de prod product uctos os deriva derivados dos de de la carne carne,, que hoy hoy en día día tiene tienen n un porcenta%e considerale en el sector de la industria y de la economía de los países. El curso de tecnología de carnes, es un elemento importante dentro del con%unto de materias que forman el perfil profesional profesional de quienes estudian el campo de los alimentos. La ciencia de la carne carne y de los productos productos cárnico cárnicos s requiere requiere conocimi conocimiento entos s de tres discipl disciplinas inas ásica ásicas& s& tecnología, tecnología, química y microiología. microiología.
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UNIDAD DIDACTICA ) CAPÍTULO I, ESTRUCTURA - COMPOSICION DE LA LA CARNE, (dentificará la estructura y func funcio iona nami mien ento to de las las prin princ cipal ipales es prot proteí eína nas s musculares y la regulación de los procesos de contracción muscular
)onceptos ásicos '.'. '.'. *arc *arcol olem ema a '.+. '.+. $iof $iofi iri rill llas as '.. '.. *arc *arcop opla lasm sma a '.-. '.-. etí etícu culo lo sarcoplasmático './. './. *arc *arcóm ómer eros os '.0. '.0. 1and 1andas as ( y 2 '.3. '.3. #ipos #ipos de $uscul $usculo o
La carne es es el te%ido muscular muscular de los los animales que que es utilizado como como alimento alimento por los seres seres humanos, proporcionando altos niveles de proteína, minerales esenciales 4como hierro, selenio, zinc5, vitaminas del grupo 1 4e!cepción del ácido fólico5 y aminoácidos esenciales como Lisina, #reonina, $etionina y #riptófano. *eg6n la legislación colomiana colomiana 47#) '+/ y el decreto +'0+ de '89 del $inisterio de *alud P6lica de )olomia5 )olomia5 definen la carne como como la :Parte muscular de los animales animales de aasto constituida por todos los te%idos landos incluyendo nervios y aponeurosis, y que haya sido declarada apta para el consumo humano, antes y después de la matanza o faenado, por la inspección veterinaria veterinaria oficial. 2demás, 2demás, se considera carne el diafragma, diafragma, no así los m6sculos del aparato hioideo, corazón, esófago y lengua:. *u importancia en la alimentación y nutrición humana es su aporte de proteínas.
),) E%$.uc E%$.uc$u. $u.aa !" $!/io $!/io mu%cu mu%cu"a. "a.,, Los componentes del te%ido muscular y la descripción de cada uno de ellos se relacionan en el cuadro '.
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* Cua.o ), Com0o#!#$!% $!/io mu%cu"a., Com0o#!#$!
D!%c.i0ci1#
E0imi%io
4;az secundario5. Es una envoltura e!terior gruesa, en forma de lámina, de te%ido conectivo 4de colágeno5 que recure el m6sculo.
P!.imi%io
4;az primario5. )onformado por una red de te%ido conectivo de colágeno que contiene las haces de las firas musculares.
E#omi%io Sa.co"!ma o m!m2.a#a mu%cu"a.
Sa.co0"a%ma, Fi2.a% mu%cu"a.!%
Es un te%ido conectivo que cure las firas musculares individuales dentro de las haces de las mismas. )ompuesta por proteínas y lípidos. Esta conformada la memra celular 4plamalema5 y una lámina asal e!terna formada por glucoproteínas. Es elástica y por ello puede sufrir camios durante la contracción y la rela%ación muscular. En su superficie se encuentran las terminaciones nerviosas y en su interior las miofirillas. Es el citoplasma de las firas musculares. *e encuentra en él la proteína gloular que fi%a el o!igeno transportado por la sangre y es la miogloina produciendo el color ro%o. #amien puede almacenar hidratos de carono en forma de glucógeno *on células multinucleadas, estrechas, largas, son la estructura esencial de los m6sculos, están conformadas por miofirillas que están muy cerca unas de otras, constituyen entre el 3/<8+= del volumen total de la célula muscular. *on el sistema contráctil del m6sculo, tienen forma de orgánulos cilíndricos de '><'>> um de y na longitud hasta de - cm
Fi3u.a ), E%$.uc$u.a !" m4%cu"o
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Fu!#$!5 Com0o#!#$!% !%$.uc$u.a"!% !" m4%cu"o, 6, Va.#am, Ca.#! 7 0.ouc$o% c8.#ico% 7 La..a3a&a I"!"9o#%o Co#$.o" ! :i3i!#! ! "o% a"im!#$o%,
El diámetro de las firas varía de un m6sculo a otro de acuerdo a las costumres y la alimentación. 2demás de lo anterior otros factores son& se!o del animal, edad, alimentación lire y e%ercicio. Las miofirillas son estructuras cilíndricas de naturaleza proteicas encargadas de la contracción muscular de la carne. Las miofirillas están compuestas de miofilamentos de tipo grueso y delgado. Los miofilamentos gruesos contienen moléculas de la proteína miosina y los filamentos delgados contienen dos cadenas de la proteína actina. )ada filamento de miosina se encuentra rodeado por seis filamentos de actina dispuestos he!agonalmente Las miofririllas están formadas de hileras que alternan miofilamentos gruesos y delgados con sus e!tremos traslapados. ?urante las contracciones musculares, estas hileras de filamentos interdigitadas se deslizan una sore otra por medio de puentes cruzados que act6an como ruedas. La energía que requiere este movimiento procede de mitocondrias densas que rodean las miofirillas.
Fi3u.a ' E%$.uc$u.a ! "a% 9i2.a% mu%cu"a.!%
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@uente.)urso internacional tecnología de carnesAcentro de tecnología de carnes. )ampinas 41rasil5(nstituto de tecnología de alimentos. '839.
La molécula de miosina tiene una cola larga 4'/0nm y +nm5, que tiene dos caezas curvadas en forma de pera 4'8nnmL5, unidades en forma fle!ile a uno de los e!tremos. Esta molécula está compuesta por dos grandes su
.>>> de peso molecular variale 4cadenas pesadas5 y cuatro suunidades de peso molecular variale 4cadenas ligeras5. Las cadenas pesadas forman la cola de la molécula de miosina, apro!imadamente el />=, tiene forma de hélice y se enrollan en una configuración seme%ante a una cuerda. El resto de cada una de las moléculas pesadas se pliega para formar la caeza gloular. En el filamento grueso, las colas de la molécula de miosina, se configuran para formar el esqueleto del ligamento" las colas de la mitad se sit6an en dirección opuesta, lo que da lugar a un esqueleto uniforme. Esta configuración de las caezas, al soresalir de la superficie de los filamentos gruesos, hace que estas puedan interactuar fácilmente con el ligamento delgado 4actina.5 Fi3u.a ; Fi"am!#$o% ! ac$i#a 7 mio%i#a
)(
El filamento delgado está conformado por apro!imadamente ->> moléculas de @
Fu!#$!5 6, Va.#am, Ca.#! 7 0.ouc$o% c8.#ico%< )==>
Ctras proteínas miofirilares que se encuentran en menor proporción son )< actina, )< proteína, 1
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* La troponina es un comple%o proteico gloular que se une a las moléculas de tropomiosina a intervalos de 9,/ mm a lo largo de lados de la actina @. •
E" Sa.c1m!.o. Es la unidad estructural repetitiva de la miofirilla y es la unidad ásica de la contracción y la rela%ación muscular presenta una denominan con letras.
serie de andas las cuales se
Fi3u.a ?, Ba#a% !" %a.c1m!.o
Fu!#$!,Moi9icao a 0a.$i. ! @, B"oom 7 D,@,Fac!$$, P:i"a!"0:ia< )=>
A $!$2oo o9 :i%$o"o37 @,B, Sau#!.% Co,
Ba#a I. La anda clara, formada por filamentos de actina, se encuentra en el centro de la anda 2.
Ba#a A. La anda más oscura, formada casi totalmente por miosina. *e encuentra a los lados de la 1anda (
Ba#a 6. *e encuentra en los e!tremos de los filamentos de actina y solamente contiene filamentos de miosina, la amplitud de esta zona ; depende del estado de contracción del m6sculo.
Lí#!a . Es una fina línea oscura que separa las andas (. El sarcómero está comprendido por dos líneas D adyacentes. En la figura / se muestra los diferentes estados de contracción& 425 $6sculo distendido 415 $6sculo en reposo 4)5 $6sculo severamente contraído.
TE+IDOS DE LA CARNE& La carne está formada por el te%ido muscular, te%ido conectivo y adiposo. La célula del $!/io mu%cu"a. está formada por firas musculares lisas, estriadas o cardiacas. La estriada es una célula alargada envuelta en una memrana 4sarcolema o miolema5, que recure el sarcoplasma donde se encuentran las miofirillas, formadas por actina y miosina, que se presentan como una serie de discos claros y oscuros, los primeros elásticos y los otros contráctiles, respectivamente. T!/io co#!c$iHo. Por medio de este te%ido las firas musculares, los huesos y la grasa se mantienen en su lugar. El endomisio son capas delgadas de te%ido que rodean las firas musculares individuales y que con el perimisio que es el te%ido conectivo de firas más gruesas se unen las andas de las firas musculares. El te%ido conectivo consiste principalmente de una matriz indiferenciada denominada sustancia fundamental, formada de mucopolisacáridos en los que se encuentran las firas de colágeno y elastina.
E" $!/io ai0o%o es rico en células adiposas, esféricas, rillantes y de gran tamao. *u color
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* es amarillo<lanco y su consistencia es semisólida. Las carnes finas como el lomo tienen la grasa finamente distriuída entre el te%ido muscular, lo que lo hace más sólido.
),' Com0o%ici1# química ! "a ca.#! *eg6n ' + / 0
LaFrie, la carne magra contiene principalmente& 2gua 43/=5. Proteína 4'8=5 Brasa intramuscular 4+./=5. *ales. Gitaminas. )arohidratos
),',) PROTEÍNAS. *on sustancias comple%as formadas por carono 4)5 hidrógeno 4;5, o!ígeno 4C+5 y nitrógeno 47+5. 2demás, contienen otros elementos como azufre, hierro y fósforo. Los aminoácidos son la estructura fundamental de las proteínas" se otienen por el desdolamiento de enzimas o ácidos. Los aminoácidos contienen por lo menos un grupo amina 4<7;+5 %unto con uno o varios grupos caro!ilos 4<)CC;5. *on compuestos cristalinos incoloros y generalmente solules en agua. Las proteínas musculares se clasifican en tres grupos& Proteínas del estroma, proteínas sarcoplámicas y proteínas miofirilares.
PROTEÍNAS DEL ESTROMA. '
E" co"83!#o
Las proteínas del te%ido conectivo son las más aundantes, pero tamién son dainas a la estailidad de los productos cárnicos. El colágeno es la proteína de te%ido conectivo más com6n en la carne, ya que es la ase de una red firosa que transmite la fuerza de contracción de la fira muscular a los huesos al recurir y conectar las firas musculares y las haces musculares. ;ay esencialmente tres tuos concéntricos de te%ido conectivo que comprenden cada m6sculo. El colágeno es daino a la estailidad de los productos cárnicos porque, aunque inicialmente asore humedad durante el proceso de cocción, el colágeno se encoge, lierando grasa y humedad de su estructura. *i es cocinado por mucho tiempo en un amiente h6medo, el colágeno se convierte en gelatina, la cual es tamién indeseale en la mayoría de los productos cárnicos. La posición anatómica de los m6sculos determina el contenido de colágeno, ya que los m6sculos más activos yAo involucrados en los movimientos más leves contienen, naturalmente, la mayoría del te%ido conectivo. Cviamente, las piernas de los animales se hallan más involucrados en el movimiento y, particularmente, las piernas delanteras de los animales 4especialmente la razuela5 están diseadas para movimientos más complicados. Por otra parte, los m6sculos del lomo en la espalda de los animales son usados primordialmente para sostener la estructura esquelética del animal. Por lo tanto, los lomos contienen mucho menos te%ido conectivo que los m6sculos de la razuela en las piernas delantera 2 medida que el animal enve%ece ya no se produce más te%ido conectivo, pero el te%ido conectivo que está presente se une más entre sí por medio de enlaces químicos, lo cual lo hace más duro y menos solule. *i los animales enve%ecen al punto de perder te%ido muscular 4las vacas, por e%emplo5, la proporción del m6sculo que está constituido de colágeno aumentará, incluso si el contenido asoluto permanece igual.
La castración disminuye el colágeno, lo que me%ora la calidad de los productos terminados, deido a que funcionalmente es la proteínas de menores cualidades" tiene una a%a capacidad
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* de retención de agua y al calor se encoge de%ando escapar el agua, lo que e!ige una determinada tecnología para la elaoración de los productos cárnicos. La capacidad de emulsificación del colágeno es nula 4cero5. +
La !"a%$i#a,
Es una proteína de color amarillo fluorescente por la presencia de un residuo cromóforo. Es el segundo componente del te%ido con%untivo, se encuentra en las paredes arteriales y en los ligamentos. La elastina tiene estructura firosa, elástica 4por enlaces peptídicos cruzados5, con cadenas peptídicas unidas entre sí. Es impermeale al agua hinchándose sin disolverse y no forma gelatinas" es resistente a las proteasas, aunque se hidroliza parcialmente con la elastasa del páncreas. Es poco digerile porque aguanta la acción de ácidos y ases relativamente concentrados. 7utricionalmente halando es pore porque tiene una a%a cantidad de aminoácidos esenciales.
PROTEÍNAS SARCOPLSMICAS, El miogeno y las gloulinas 42l6minas5. *on proteínas constituidas por una mezcla comple%a de apro!imadamente /> componentes muchas de ellas enzimas del ciclo glucolítico. La proteína sarcoplásmica más aundante es la miogloina, que le confiere el color ro%o a la carne y constituye el 8>= de los colorantes y el '>= de hemogloina" el e!ceso de esta proteína en la carne se presenta cuando la sangría ha sido inadecuada, durante el faenado de los animales. Estas aparecen tamienm con frecuencia como goteo o purga, la cual se oserva en el fondo de los recipientes o tanques de descongelamiento de la carne. Estas proteínas son solules en agua y con frecuencia son llamadas proteínas del plasma. *i ien estas proteínas son frecuentemente desechadas en la industria cárnica, deido a la suposición de que son sangre, ellas pueden contriuir hacia las regulaciones de sustancias aadidas. 7o son eneficiosas en la ligazón de agua o grasa durante el procesamiento. Las concentraciones de miogloina varían seg6n la especie animal y el tipo de m6sculo, la edad y el e%ercicio del animal, aumentando el contenido de hierro con la edad. La miogloina es una heteroproteína porfirínica constituida por un grupo hemo y por una molécula de gloina, estailizando el con%unto de puentes de hidrógeno, salinos e interacciónes hidrofóicas. El grupo hemo de la molécula de miogloina es una molécula plana y rígida, con una alta estailidad en el n6cleo, tiene carácter ásico y capacidad para formar quelatos estales con metales como el hierro, magnesio, zinc y core. El ión central de la miogloina es un átomo de hierro 4@eH+5, que está unido a un átomo de C+, que es la reserva del m6sculo.
Fi3u.a J, E%$.uc$u.a ! "a mio3"o2i#a, A#i""o :!mo oiao 7 u#io a "a :i%$ii#a ! "a 3"o2i#a
@uente& Larragaa (ldelfonso, control e higiene de los alimentos, '888
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* En el m6sculo fresco la miogloina y el hierro 4en forma reducida @eH+5 es de coloración p6rpura" cuando capta C+ adquiere una coloración ro%o vivo. La estructura de la miogloina es la misma que la hemogloina, la diferencia está en que la miogloina es un monómero 4un anillo pirrólico5 y la hemogloina es un tetrámero 4cuatro anillos pirrólicos5. En la cocción de la carne se forman ferrocromos que le confiere el color pardo por o!idación del @eH+ a @eH. *i se adicionan sales nitrosas hay reducción manteniendo la coloración rosada de la carne, característica de los productos cárnicos curados. Las carnes oscuras 4res5 tienen de -< '> mg de miogloinaAg de te%ido h6medo 4hasta +>mgAg en ganado vie%o5" las carnes lancas como las de cerdo y ternera contienen mgAg. #amién se presentan diferencias entre animales de la misma especie y en m6sculos del mismo animal. ?e acuerdo a la unión de diferentes sustancias la miogloina toma diferentes coloraciones, que manifiestan características y calidad de la carne. En la figura 3 se muestran las diferentes modificaciones des la miogloina de la carne con tratamiento térmico.
Fi3, Moi9icacio#!% ! "a mio3"o2i#a ! "a ca.#! #o %om!$ia a $.a$ami!#$o,
Fu!#$!5 Aa0$aa ! Bo!""< C,E, !$ a"%5, T:! Sci!#c! o9 M!a$ a# M!a$ P.ouc$%, @,6,F.!!ma# a# Com0a#$< )=), Fi3u.a > Moi9icacio#!% ! "a mio3"o2i#a ! "a ca.#! %om!$ia a $.a$ami!#$o,
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()*
Fu!#$!5 Aa0$aa ! Bo!""< C,E, !$ a"%5 T: ! Sci!#c! o9 M!a$ a# M!a$ P.ouc$%, @,6,F.!!ma# a# Com0a#$< )=),
PROTEINAS MIOFIBRILARES, Estas proteínas están divididas en dos grupos, proteínas contráctiles 43/=5 en la cual encontramos la miosina 4/=5 y la actina4++=5 y proteínas reguladoras de la contracción4+/=5 conformada por las troponinas y tropomiosinas, apro!imadamente el 9= cada una" proteínas $ /=" proteínas ), +=" y actinas alfa y eta. Las proteínas contráctiles son solubles en sal , pueden ser disueltas en una solución salina 4salmuera5. Estas son importantes, ayudan a ligar 4o emulsionar5 grasa y agua durante la cocción. La actina y la miosina son las proteínas individuales más involucradas en el proceso de contracción muscular, permiten el movimiento de las piernas y otras partes del cuerpo de los animales y la gente. La miosina, es la más funcional de todas las proteínas animales en la elaoración de productos cárnicos cocidos. La me%or manera de e!traer la miosina de la carne es removiendo la carne de las canales previo al desarrollo del rigor, y mezclándola con sal inmediatamente para prevenir el desarrollo de la forma contraída de la actomiosina. La actomiosina es la forma proteica usada con mayor frecuencia en la industria cárnica, es relativamente uena para ligar agua y grasa, ella no es tan funcional como la miosina sola. Ina vez que la actina y la miosina se han contraído para formar el comple%o actomiosina, es mucho más difícil e!traer la miosina de la carne.
Fu#cio#a"ia ! "a% 0.o$!í#a% c8.#ica%, La funcionalidad de las proteínas seg6n anJen, '89- se asa en tres principios. '. E!tracción de las proteínas cárnicas a una soución salina, para aportar una matriz
BENÉMERITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Bioquímica ! A"im!#$o% O$o&o '()* capaz de proporcionar cohesión al producto, y para emulsificar la grasa. +. )oagulación de las proteínas e!traídas para formar un gel. . )apacidad de retención de agua. )2 El gel proteico aporta integridad estructural, retiene el agua y la grasa en el producto y da la te!tura final. La fracción de las proteínas de la carne principalmente responsale de todas estas actividades es la miosina solule en solución salina, que comprende cerca del ''./= de ese total de proteína de la carne magra.
),',' EL AGUA Es la sustancia de mayor proporción en la carne, apro!imadamente el 3/=" está formada por dos átomos de ;idrógeno 4;5 y uno de o!igeno 4C+5 El ; y C se encuentran ligados por unión atómica" forman con el C+ un ángulo de '>/K, originando puntos de gravedad con carga positiva y negativa, lo que la hace ipolar. La ipolaridad le da la propiedad de captar o rechazar cargas positivas y negativas" esta es la ase de muchos procesos y fenómenos de la industria cárnica, como la formación de soluciones verdaderas y coloidales y la fi%ación de agua en la carne durante los procesos de curado y emulsión. E!iste una relación entre el contenido de humedad de la carne y su contenido proteico, la que es representada por una razón matemática de .0 partes de humedad a ' parte de proteína. 2 medida que el contenido de proteína aumenta o disminuye, el contenido de humedad tamién aumenta o disminuye respectivamente a razón de .0&'. 7ormalmente, a medida que el contenido de grasa aumenta o disminuye, la cominación de humedad y proteína se desplaza en dirección opuesta. En el m6sculo el agua se encuentra en una proporción de 3>= en las proteínas miofirilares, +>= en las sarcoplásmicas y '>= en el te%ido conectivo. En la carne se encuentra de tres formas 4seg6n @ennema '83>5&
A3ua ! co#%$i$uci1#, El -
A3ua ! i#$!.9a%!, *e divide en agua vecinal 4formando de dos a cuatro capas5 y agua multiplicada 4más le%ana de las proteínas5
A3ua #o.ma", *e divide en& agua retenida en el m6sculo 4envuelta en las proteínas gel5 y agua lire, que es la primera que se liera en los tratamientos térmicos a que es sometido el alimento.
Fi3u.a =, Fo.ma% ! u2icaci1# !" a3ua !# !" m4%cu"o
@unciones&
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?isolución y dispersión de los ingrediente secos E!tracción de proteína durante el procesamiento. *uaviza te!tura en productos a%os en grasa. educe el aumento de temperatura al emulsificar mezclas educe costos de materias primas.
