República de Panamá Columbus University Facultad de Medicina y ciencias de la Salud
Cátedra: Bioquímica III Semestre
Coordinadora: Dra. Zelibeth Valverde
Tema de trabajo: “Las proteínas”
Estudiantes: Nicolás Álvarez Matas Diego Polo Miroslava Ordoñez Jhonatan Da Silva
Año lectivo 2010
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Índice
Introducción…………………………………………………………… Introducción………………………………… ………………………… 3 Las Proteínas…………………………………………………………. 4 Historia de las Proteínas ……………………………………………… 5-6 Los Aminoácidos………………………………………………………. 7-8 ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?.......................... aminoácidos?...................................... ............ 8-10 El Enlace Peptídico……………………………………………………. 11-12 11-12 Estructura de las proteínas…………………………………………… 13-15 Funciones de la proteína…………………………………………….... 16-19 Clasificación de las proteínas………………………………… 20-21 Conclusión…………………………………………………………….. 22 Bibliografía……………………………………………………………. 23
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Introducción Las proteínas son cadenas compuestas de aminoácidos, las cuales desempeñan muchísimas funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Las proteínas se encuentran abundantes en la célula, su participación es imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. La importancia de las proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan, como en la calidad de estas funciones. Entre las funciones que desempeñan las proteínas se pueden mencionar las funciones enzimáticas, funciones reguladoras u hormonales, funciones defensivas e inmunológicas, funciones de transporte, funciones estructurales, funciones homeostáticas, funciones contráctiles y funciones de reserva.
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Las Proteínas Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Las proteínas resultan ser de vital importancia en toda materia viva y sumamente indispensables para el crecimiento de la misma. Las proteínas desempeñan un papel sustancial a la hora de la regeneración de células, formando algunas nuevas y transportando oxígeno Algunas de las funciones más destacadas que practica son estructural , transportación, regulación, defensión, enzimática y contractil. Respecto a su apariencia, la misma resulta ser de consistencia gelatinosa y compone de manera estructural a las células, como son las protaminas e histonas que se alojan en el núcleo de la célula. La hemoglobina, las enzimas, algunas hormonas, el colágeno, los anticuerpos, queratina, son algunas de las variadas proteínas que existen. Las proteínas las podemos encontrar en nuestro cuerpo, específicamente en todos los líquidos orgánicos, en los músculos, en la piel, en los órganos, en las glándulas, etc. Las proteínas también se pueden encontrar en alimentos, como la carne, leches, quesos, huevos, pescado, entre otros. Algunas de las propiedades que presentan las proteínas son: solubilidad (se mantiene cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes), capacidad electrolítica (analiza carga positiva o negativa), especificidad (cada una tiene una función específica) y amortiguador de PH (se comportan como ácidos o bases).
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Historia de las Proteínas Las proteínas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes principales de las células y suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término "proteína" deriva del griego proteíos, que significa primero. Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veinti tantos aminoácidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces azufre. Stanley Miller construyó un aparato en el cual cerrado al vacío Miller, colocó metano, hidrógeno y amoniaco gaseoso, haciéndolos circular a medida que hacía pasar una descarga eléctrica de alta energía. Agregaba calor y vapor de agua procedentes de un recipiente de agua en ebullición conectado al aparato. A medida que el vapor circulaba se enfriaba y se condensaba como lluvia. Es decir, Miller creó algunas de las condiciones que pudieron haber estado presentes en la atmósfera primitiva. Estas condiciones eran los gases, el calor, la lluvia y las descargas eléctricas. Después de haber tenido el aparato en funcionamiento, Miller examinó el contenido líquido cuya única diferencia aparente era el color. Ahora presentaba en color rojizo mientras que al comienzo del experimento era incoloro. Este cambio indicaba que los átomos de algunas moléculas gaseosas se había recombinado formando moléculas nuevas más complejas. Cuando Miller identificó estas sustancias encontró que se habían formado compuestos orgánicos conocidos como aminoácidos. Este fue un descubrimiento estimulante, pues los aminoácidos son las unidades fundamentales que forman las proteínas, los compuestos orgánicos más abundantes en las células vivas y sin las cuales no es posible la vida. El experimento de Miller no probó que bajo las condiciones de la Tierra primitiva se hubieran formado los aminoácidos de esta manera, pero indica que pudo haber ocurrido un proceso similar en la atmósfera de esta atmósfera primitiva.
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Sanger Frederic: Nació en Rendcombe, Gloucestershire, en 1918. Bioquímico y premio Nobel británico. Estudió en la Universidad de Cambridge y después de graduarse en 1939 dio clases en Cambridge y se dedicó a la investigación del metabolismo de los aminoácidos y la estructura de la insulina. Desarrolló un nuevo método para analizar la estructura molecular de la proteína y demostró que una molécula de insulina contiene dos cadenas de péptidos unidas entre sí por dos puentes de disulfuro. La investigación de Sanger facilitó los posteriores avances en el campo de la bioquímica de John Kendrew y Max perutz en Gran Bretaña, que hacia 1960 pudieron establecer las estructuras tridimensionales de las moléculas de las proteínas. En 1958 recibió el Premio Nobel de Química y en 1963 fue nombrado CBE (Comendador de la Orden del Imperio Británico). En 1980 Sanger fue galardonado de nuevo en el Premio Nobel de Química, esta vez por su desarrollo de un método por el cual se podía determinar rápidamente la secuencia nucleótida de los ácidos nucleicos. Este trabajo fue básico para el desarrollo de la ingeniería genética.
Kendrew John: Nació en el año de1917. Fue un Químico inglés y profesor de la Universidad de Cambridge. Ganó el Premio Nobel en 1962 con Max Perutz, por aclarar la estructura de la mioglobina, proteína muscular que almacena oxígeno y lo cede a las células del músculo. Por análisis de la difracción de los rayos X estableció la representación espacial tridimensional de la mioglobina.
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Los Aminoácidos Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH ). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas por estas moléculas orgánicas.
La estructura general de un aminoácido estará determinada por la presencia de un carbono central alfa, unido a su vez a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral.
Los aminoácidos pueden ser clasificados según estas condiciones: las propiedades de su cadena, su obtención, su capacidad de síntesis. Las propiedades básicas que presentan estos ácidos son: ácido - básica (comportamiento una vez ionizado, es decir, puede desempeñarse tanto como ácido o como base), óptica (sus disoluciones desvían la polarización cuando un rayo polarizado los atraviesa) y química. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos? Hay 22 aminoácidos conocidos que se clasifican del siguiente modo. •
Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.
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Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos
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esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina. •
Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales.
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Por último tenemos a la Carnitina que muchos autores también incluyen como aminoácido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminoácidos. ¿Cuáles son las funciones básicas de los aminoácidos?
Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas. •
ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones cerebrales)
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Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa.
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Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y liberación de la hormona de crecimiento.
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Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.
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Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.
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Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.
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Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina
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Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de 2
la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor. •
Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.
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Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al alcohol.
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Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y úlceras.
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Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía y reparación del tejido muscular.
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Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la piel y huesos
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Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la producción de la hormona de crecimiento.
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Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y pérdida de cabello.
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Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina. También puede ayudar a fabricar masa muscular.
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Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.
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Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como también hace de precursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)
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Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa del hígado.
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Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.
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Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis del colágeno y de la elastina.
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Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.
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Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la bulimia.
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El Enlace Peptídico Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen con la pérdida de una molécula de agua.
Tres aminoácidos pueden ser unidos por dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar se forman los tetrapéptidos, pentapéptidos y demás. Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse
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de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas. Características del enlace peptídico 1. El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace. 2. El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es
más corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano Configuración trans Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.
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Estructura de las proteínas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1.- La a(alfa)-hélice
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Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 2.- La conformación beta En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.
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Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
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Funciones de la proteína Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc... Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos, a los antígenos específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las hormonas, a sus receptores específicos; etc... A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan: Función estructural ·Algunas proteínas constituyen estructuras celulares. ·Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. ·Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. ·Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: ·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. ·La elastina del tejido conjuntivo elástico. ·La queratina de la epidermis. ·Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
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Función enzimática Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
Función homeostática Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
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Función defensiva ·Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. ·La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. ·Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. ·Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.
Función de transporte ·La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. ·La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. ·La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. ·Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. ·Los citocromos transportan electrones.
Función contráctil ·La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. ·La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
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Función de reserva · La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. · La lactoalbúmina de la leche.
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Clasificación de las proteínas Las proteínas se clasifican en holoproteinas y heteroproteinas:
Holoproteinas: formadas solamente por aminoácidos
Globulares:
Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
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Heteroproteinas: formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético.
Glucoproteínas:
Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante
Lipoproteínas:
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas:
Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
Cromoproteínas:
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones
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Conclusión Las proteínas son moléculas de elevada masa molecular formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; también pueden contener azufre, fósforo, hierro o cobre, entre otros elementos. La proteína es considerada un polímero formado por más de 50 aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos y está compuesta por una o varias cadenas. Su lugar de origen es el ribosoma y se crea a partir de la información genética. Cada proteína desarrolla una función específica gracias a su estructura y conformación, única en cada individuo: el cambio de la estructura de una proteína puede hacerla incapaz de realizar la función que desarrollaba antes. Las proteínas se pueden clasificar según su forma en fibrosas (forman largas cadenas y son insolubles en agua) o globulares (de forma esférica compacta) y según su composición química en simples (su hidrólisis sólo da aminoácidos) o conjugadas (sólo pueden serlo las globulares y su hidrólisis tiene como resultado aminoácidos y otras sustancias). Finalmente podemos concluir que este trabajo nos ha permitido tener una visión más clara y completa de todo lo referente a las proteínas en los seres vivos, incluyendo su función, su clasificación, su concepto, etc.
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Bibliografía Internet -
http://monografias.interbusca.com/biologia/las-prote%EDnas.html
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http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm
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http://www.monografias.com/trabajos7/sipro/sipro.shtml
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http://www.enbuenasmanos.com/articulos/muestra.asp?art=414
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