TUGAS KIMIA ORGANIK II 1. Apa yang dimaksud struktur sekunder, tersier dan kuartener dari protein?
Rangkaian asam amino yang membentuk protein sering dikelompokkan ke dalam empat tingkatan struktur, yaitu primer, sekunder, tersier, dan kuarterner. Struktur primer merupakan rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus. Struktur sekunder merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino. Namun, setiap gugus mengadakan ikatan hidrogen sehingga rantai asam amino membentuk struktur heliks, seperti pegas atau per. Struktur tersier terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder) menggulung karena adanya tarik-menarik antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu subunit protein yang disebut struktur tersier. Struktur kuarterner terbentuk jika antarsubunit protein (dari struktur tersier) berinteraksi membentuk struktur kuarterner. (Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0 http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html) 800521/strukturprotein.html)
Struktur Primer Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam amino yang disatukan oleh ikatan peptide yang mencakup lokasi setiap ikatan disulfide. Tidak terjadi percabangan rantai.
Struktur Sekunder Daerah di dalam rantai peptide dapat membentuk struktur regular, berulang dan local yang terjadi akibat adanya ikatan hydrogen antara atom-atom ikatan peptide. Ini berhubungan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asam amino yang berdekatan dengan urutan liniear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur sekunder mencakup alfa heliks, beta sheet dan loop.
Struktur Tersier Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang berjauhan dalam urutan liniear dan pola ikatan-ikatan disulfide. Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya.
Struktur Kuartener Menggambrakan pengaturan subunit dalam ruang. Protein dengan dua atau lebih
rantai
polipeptida
yang
terikat
oleh
kekuatan
non
kovalen
memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini masingmasing rantai polipeptida disebut protomer atau subunit. Subunit tersebut
disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang berperan dalam struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatan hydrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein dimerik atau tetramerik. (Sumber :http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/1932/1/09E01872.pdf)
(Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html)
2. Jelaskan bagaimana sifat keasaman dan kebasaan asam amino dan bagaimana menghitung titik isoelektrik pada asam amino! Jika suatu asam amino dititrasi dengan basa, bagaimana kurvanya?
Suhardi (1991), menyatakan tiap-tiap asam amino mempunyai titik isoelektris yang berbeda-beda. Titik isoelektris adalah saat dimana pada pH asam amino berada pada bentuk amfoter (zwitter ion), dan pada saat titik isoelektris ini kelarutan protein menurun dan mencapai angka terendah, protein akan mengendap dan menggumpal. Pada saat titik isoelektris ini jumlah kation dan anion yang terbentuk sama banyaknya. Sejalan dengan pendapat (Soeharsono, 1989), yang menyatakan berdasarkan struktur molekulnya, pada dasarnya asam amino merupakan senyawa yang bermuatan ganda atau zwitter ion, keadaan ini mudah berubah karena dipengaruhi oleh keadaan sekitar atau pH lingkungan. Pada pH rendah (suasana asam) asam amino akan bermuatan positif sedangkan pada pH tinggi (suasana basa) akan bermuatan negatif. Pada pH 4,8 – 6,3 (pH isoelektris) asam amino akan berada pada keadaan dipolar atau ion zwitter. Pada keadaan ini kelarutan protein dalam air paling kecil sehingga protein akan menggumpal dan mengendap. (Sumber: http://eprints.undip.ac.id/27996/1/C-10.pdf) Sifat Asam Amino
Amfoter
Gugus fungsional pada asama amino, yaitu karboksil dan amina, keduanya memengaruhi sifat keasaman asam amino. Dengan demikian, asam amino dapat bereaksi dengan asam maupun basa sehingga dikatakan bersifat amfoter atau amfiprotik. Sifat amfoter ini tampak pada asam amino yang hanya mengikat satu gugus -COOH dan satu gugus -NH2. Adapun asam amino yang mengikat lebih dari satu gugus -COOH dan hanya satu gugus -NH2, akan lebih bersifat asam.
Ion Zwitter
Pada asam amino, ada gugus yang dapat melepaskan ion H+ dan ada gugus yang dapat menerima ion H+. Akibatnya, terbentuk molekul yang memilikidua jenis muatan, yaitu muatan positif dan muatan negatif. Molekul seperti ini, dikenal sebagai ion zwitter atau kadang-kadang disebut juga sebagai ion dipolar.
Gambar Dua bentuk asam amino, (1) tidak terionisasi; (2) ion zwitter.
Optis Aktif
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki atom C asimetris atau atom C kiral, yaitu atom C yang mengikat empat gugus yang berbeda (gugus -H, -COOH, -NH2, dan -R). Oleh karena itu, semua asam amino (kecuali glisin) bersifat optis aktif. Artinya, senyawa tersebut dapat memutar bidang polarisasi cahaya. (Sumber: http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/sifatasamamino.html)
Keasaman Asam Amino
Ada dua keasaman asam amino-asam asparic dan asam glutamic- yang dimiliki grup R mengandung group carboxyl. Di sisi rantai group carboxyl asam lebih lemah dibanding group α-COOH tapi keasamannya cukup untuk hadir sebagai – COO pada pH netral. Asam asparic dan asam glutamic kemudian memiliki muatan negatif pada pH 7. (Garrett, R.H, 2013: 79) Rumus Isoelektrik
pI = Potensial Iso Elektrik pI = (pKa1 + pKa2) / 2
Rumus ini berlaku untuk asam amino yang hanya mempunyai 2 pKa. Untuk asam amino yang mempunyai 3 pKa, tetapi lebih banyak COOH dibanding NH2. pI = (pKa2 + pKa3) /2
(Sumber: kimia_slide_acid_-_base_i.pdf) pI adalah rata-rata dari pKa1 dan pKa2. Untuk 4 asam amino yang sama kuatnya atau lemahnya keasaman rantai, pI adalah rata-rata dari 2 pKa terendah.
Untuk tiga asam amino dengan rantai dasar, pI adalah rata-rata dari 2 nilai pKa tertinggi.
PUSTAKA
Anonim. http://eprints.undip.ac.id/27996/1/C-10.pdf (diakses pada tanggal 19 Desember 2013) Anonim.
http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/sifatasamamino.html
(diakses pada tanggal 19 Desember 2013) Anonim. http://kimia.upi.edu/staf/nurul/Web%202011/0800521/strukturprotein.html (diakses pada tanggal 19 Desember 2013) Anonim.
http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/1932/1/09E01872.pdf
(diakses
pada tanggal 19 Desember 2013) Garrett, R. H., Grisham, C. M. 2013. Biochemistry, Fifth Edition. USA: Brooks/Cole Cengage Learning.
