Dlm system biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Tanpa
Contoh : enzim yg mengkatalisis mengkatalisis reaksi pertama pada suatu
katalis sangat lama shg diperlukan Enzim yg berfungsi sbg
siklus biosintesis biasanya di hambat oleh produk akhirnya ( feedback
biokatalisator
inhibition)
protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan
bbrp enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan
menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi,
oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor
serta bersifat sangat spesifik.
yg tidak aktif disebut zymogen
Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang
berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di
dikatalisis
dalam tubuh (organisme) tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi
Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah ba ik
Biasanya ditambah akhiran ase
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar
sebelum dan sesudah reaksi tetap
Enzim sebagai biokatalisator
Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim
Katalis yg paling efisien mampu mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat
Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat dan reaksi yang
SUSUNAN ENZIM
Komponen utama enzim adalah protein
Protein yang sifatnya fungsional, bukan protein struktural
Tidak semua protein bertindak sebagai enzim
Tiga sifat utama
Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya ,
Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya
Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri
Kemampuan katalitiknya
Spesifisitas
Kemampuan untuk diatur (regulasi SIFAT
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya (disebut eksoenzim)
Logam berat, menghambat aktivitas enzim: Pb, Cu, Zn, Cd, Ag
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif kondisi asam, amilase kondisi netral, tripsin kondisi basa)
Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
Konsentrasi substrat, substrat yang banyak mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi kemudian menghambat karena: penumpukan produk ( feed back effect )
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil 2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun basa, kation
aktifitasnya
maupun anion 3. Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
Konsentrasi enzim, peningkatan konsentrasi enzim memacu
Air, memacu aktifitas enzim
Vitamin, memacu aktifitas enzim
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
BAGIAN-BAGIAN ENZIM
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit
Kita mengenal istilah:
memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi 6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim teta p baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
Apoenzim/ apoprotein
Gugus prostetik
Koenzim
Kofaktor
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik
0
Holoenzim
Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kua t bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim gugus prostetik
0
Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya holoenzim
Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim
0
Suhu: optimum 30 C, minimum 0 C, maksimum 40 C
Logam, memacu aktifitas enzim: Mg, Mn, Co, F e
Apoenzim / apoprotein
Fungsi koenzim adalah sebagai karier s ementara dari gugus
konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. dpt menerangkan fase
fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis terse but.
transisi ES (Enzim-Substrat) komplek
CARA KERJA ENZIM
Reaksi tanpa enzim:
Lambat
Membutuhkan suhu yang tinggi
Tekanan yang tinggi
Reaksi enzimatis
Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi
TEORI UNTUK MENJELASKAN ENZIM
setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja.
pH
contoh : pepsin pH 2, amylase pH 7.0
Temperatur
setiap kenaikan suhu 10˚C (sampai 40˚C),
kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60˚C. Mengapa?
[S] dan atau [E]
PENGHAMBAT REAKSI ENZIMATIS
Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible
Irreversible pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim
Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi enzim
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM
Induced Fit theory
mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah
Reversible suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali
Reversible inhibitor ini dpt dibagi :
competitive
non-competitive
un-competitive
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe: 1. Kompetitif: zat penghambat mempunyai struktur yang mirip
rantai polipeptida. Rangkaian asam amino menentukan karakteristik
enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk
untuk spesifisitas enzim
2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat ENZIM
Suatu zat bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam pro-ses tersebut
Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak akan terjadi. Enzim mengkatalisa semua aspek metabolisme sel.
molekul besar t.d. sebuah rantai asam amino atau lebih, disebut
dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect )
Enzim protein :
Ada 2 karakteristik penting enzim :
1. Enzim tidak berubah masuk ke dalam reaksi kimia dan bertindak hanya sebagai katalisa. 2. Enzim tidak mengubah keseimbangan yang konstan pada reaksi kimia tersebut, enzim ini hanya meningkatkan kecepatan dimana reaksi mendekati keseimbangan. * Sifat kimia enzim pada umumnya enzim adalah protei 1980-an asam nukleat tertentu yang mampu sebagai katalitik.
