PRÁCTICA Nº 5 ISOMERIA. ESTEREOQUÍMICA DE COMPUESTOS ORGÁNICOS
I. INTRODUCCIÓN La estereoquímica es el estudio de la estructura tridimensional de las moléculas.
Definición de isómero Se llaman isómeros a aquellas moléculas que poseen la misma fórmula molecular pero diferente estructura. Se clasifican en isómeros estructurales y estereoisómeros. Isómeros estructurales Los isómeros estructurales difieren en la forma de unir los átomos y a su vez se clasifican en isómeros de cadena de posición y de función Estereoisómeros Los estéreoisómeros tienen todos los sustituyentes idénticos y se diferencian por la disposición espacial de los grupos. Se clasifican en isómeros geométricos, enantiómeros y diastereómeros Isomería Geométrica La rigidez y la falta de rotación en los dobles enlace C-C dan lugar a las isomería cis-trans, en ocasiones se usará la isomería geométrica E-Z. H3C H
CH2CH3 H
cis-2-penteno
Br Cl
CH3 H
(Z) -1-bromo-1-cloropropeno -1-bromo-1-cloropropeno
Centro quiral o asimétrico
H3C H
H CH2CH3
trans-2-penteno
Cl Br
CH3 H
(E) -1-bromo-1-cloropropeno -1-bromo-1-cloropropeno
Se llama centro quiral o asimétrico a un átomo unido a cuatro sustituyentes diferentes. Una molécula que posee un centro quiral tiene una imagen especular no superponible con ella, denominada enantiómero. H
H H3C
C
*
H3C
CH3
C CH2
Br
CH3
Br
Aquiral
Quiral
Nomenclatura R y S de átomos de carbonos quirales Es el sistema mas aceptado para nombrar la configuración de un carbono quiral, se sigue este procedimiento en dos pasos: 1. Asignar una prioridad a cada grupo enlazado al carbono quiral,. Los átomos con números atómicos mayores reciben prioridades mayores. 2. Colocando al grupo de menor prioridad atrás; dibuje una flecha desde el grupo de menor prioridad hasta el de mayor prioridad. Si el sentido es horario, la configuración es R; si el sentido es antihorario, la configuración es S.
H2N
COOH
COOH
C
C
CH3
H
configuracion R
H3C
NH2
H
configuracion S
II. OBJETIVOS
Reconocer la importancia de la estereoquímica para el aprendizaje de la química orgánica.
Reconocer la importancia de la estereoquímica en la medicina
III. PARTE EXPERIMENTAL Con la ayuda de modelos moleculares, identificar los carbonos quirales, y desarrollar los siguientes ejercicios: 1. Determinar el tipo de isomería geométrica en cada uno de los siguientes casos.
H3C H
H3C H2 N
COOH
H3C
H
H
CHO
ClCH2
COOH
H3C
Br
CHO CH2CH3
C6H5
CH3
F
CH2CH3
H2N
I
H2 N
CH2CH3
Cl
2. Determinar el tipo de configuración R y S en cada una de las estructuras siguientes. CH2CH3 C
CH3
HO
H
H
CH3
H
C
C
NH2 CHO
H3C
CH2Cl
Cl
Br OH COOH
COOH HO
H CH3 H3C CH3
HO
CH3
H3C
NO2 CHO
3. Trazar una representación tridimensional correspondiente a cada una de las moléculas siguientes. a) (S)-2-clorobutano b) (R)-1,3-dibromobutano c) (S)-1,3-dibromobutano d) (R)-3-cloro-3-yodoheptano e) (S)-2-butanol 4. Dar las relaciones estereoquímicas entre los pares de isómeros siguientes. Ejemplos de ellas son: mismo compuesto, isómeros estructurales, enantiómeros, diastrereómeros.
(a)
CH3
Br
C
C
H
Br
H CH3 (d) Cl
H
Cl
CH3 H3C
CH3 (b)
(c)
OH
H
H
OH
HO
Br
OH H
CH3
CH3
CH3
CH3
OH
H
H CH3
CH3
H
H
H CH3
Br
H CH3
H
H CH3
H3C
H
H CH3
H3C
H
(e)
H OH CH3
IV. CUESTIONARIO 1. Indique, mediante ejemplos, la importancia de la estereoquímica en la síntesis de fármacos. 2. Describa brevemente la polarimetría.
PRÁCTICA N° 6 . ÁCIDOS CARBOXÍLICOS Y ÉSTERES 1. INTRODUCCIÓN Objetivo :_ Sintetizar el ácido acetil salicílico (aspirina) mediante la reacción de esterificación.
FUNDAMENTO : Los ácidos carboxílicos tienen como fórmula general R-COOH. Tiene propiedades ácidas; los dos átomos de oxígeno son electronegativos y tienden a atraer a los electrones del átomo de hidrógeno del grupo hidroxilo con lo que se debilita el enlace, produciéndose en ciertas condiciones, una ruptura heterolítica cediendo el correspondiente protón o hidrón, H+, y quedando el resto de la molécula con carga -1 debido al electrón que ha perdido el átomo de hidrógeno, por lo que la molécula queda como R-COO-. Además, en este anión, la carga negativa se distribuye (se deslocaliza) simétricamente entre los dos átomos de oxígeno, de forma que los enlaces carbono-oxígeno adquieren un carácter de enlace parcialmente doble. Generalmente los ácidos carboxílicos son ácidos débiles, con sólo un 1% de sus moléculas disociadas para dar los correspondientes iones, a temperatura ambiente y en disolución acuosa. La palabra carboxi también se utiliza para nombrar al grupo COOH cuando en la molecula hay otro grupo funcional que tiene prioridad sobre él, como el ácido etanoico que tiene más prioridad que él. HCOOH ácido fórmico (se encuentra en insectos, fórmico se refiere a las hormigas) CH3COOH ácido acético o etanoico (se encuentra en el vinagre) HOOC-COOH ácido etanodioico, también llamado ácido oxálico, CH3CH2COOH ácido propanoico C6H5COOH ácido benzoico (el benzoato de sodio, la sal de sodio del ácido benzoico se emplea como conservante) Ácido láctico Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo y un grupo amino. Cuando reacciona el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro se forma un enlace amida llamado enlace peptídico. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y tienen en un extremo un grupo carboxilo terminal. Todos los ácidos grasos son ácidos carboxílicos. Por ejemplo, el ácido palmítico, esteárico, oleico, linoleico, etcétera. Estos ácidos con la glicerina forman ésteres llamados triglicéridos.
Ácido palmítico o ácido hexadecanoico, se representa con la fórmula CH3(CH2)14COOH Las sales de ácidos carboxílicos de cadena larga se emplean como tensoactivos. Por ejemplo, el estearato de sodio (octadecanoato de sodio), de fórmula CH3(CH2)16COO Na+. El ácido acetilsalicílico o AAS (C9H8O4) (conocido popularmente como aspirina), es un fármaco de la familia de los salicilatos, usado frecuentemente como antiinflamatorio, analgésico (para el alivio del dolor leve y moderado), antipirético (para reducir la fiebre) y antiagregante plaquetario (indicado para personas con riesgo de formación de trombos sanguíneos),1 principalmente individuos que ya han tenido un infarto agudo de miocardio.2 3 Los efectos adversos de la aspirina son principalmente gastrointestinales, es decir, úlcera pépticas gástricas y sangrado estomacal. Reacción de obtención
2. PARTE EXPERIMENTAL
1. REACTIVOS Reactivo de Tollens Reactivo de Schiff Reactivo 2,4-dinitrofenilhidrazina Ácido sulfúrico concentrado Reactivo de Fehling (A y B) Acetaldehido al 10% Benzaldehido Acetona 2. MATERIALES
Gradilla
Tubos de prueba Cocinilla Baño maria Pipetas de 5ml y 10ml Matraz erlenmeyer 100 mL Bagueta Matraz kitazato
Embudo buchner Tubos de ensayo (4) Probeta 50 mL Pipeta 10 mL Trampa de vacío
Ácido salicílico Anhídrido acético Eter etílico Ácido sulfúrico Cloruro férrico 1%
2.1.PRUEBA PARA ÁCIDOS CARBOXÍLICOS En un tubo de ensayo colocar 2ml de NaHCO3 al 5% y añadir I a II gotas de ácido carboxílico en solución o unos miligramos del mismo si se encuentra al estado sólido.
RESULTADOS __________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________________________________________ DISCUSION Y CONCLUSIONES __________________________________________________________________ __________________________________________________________________ ______________________________________________________ 3. SÍNTESIS DE LA ASPIRINA
Pesar 1 g de ácido salicílico en un erlenmeyer de 100 mL, agregar 3 mL de anhídrido acético y 3 gotas de ácido sulfúrico concentrado. Agitar la mezcla suavemente por unos 5 minutos. La reacción es exotérmica, por lo que al elevarse la temperatura todo el ácido salicílico se disolverá. Dejar enfriar la mezcla, agregar lentamente y gota a gota aproximadamente 1 mL de agua destilada para decomponer el exceso de anhídrido acético. Agregar 50 mL de agua destilada a la solución, calentar hasta que se aclare y luego dejar enfriar. Cuando la mezcla se haya enfriado a temperatura ambiente, poner un paño de hielo para ayudar la cristalización. Filtrar los cristales obtenidos por succión al vacío. Lavar los cristales con pequeñas porciones de agua destilada fría. Secar los cristales al aire.
3.1TEST DEL FeC l3 Disolver en un tubo de ensayo unos cuantos cristales de aspirina obtenida (cruda). Agregar 3 . 5 gotas de FeCl 3 al 1%. Hacer el mismo test con la aspirina comercial y el ácido salicílico
3.2 RESULTADOS Anotar todo lo observado durante la experiencia. Pesar la muestra y anotar.
3.3. CÁLCULOS Determinar el porcentaje de rendimiento (%R) del ácido acetil salicílico obtenido. Fórmula: %R = Peso Practico Peso Teórico
x 100
4. CUESTIONARIO 1. Escriba la ecuación química de las reacciones llevadas a cabo durante la práctica. 2. Efectúe la reacción química entre el ácido acetil salicílico y el anhídrido acético. 3. Describa alguna técnica de cristalización. 4. ¿Qué otros compuestos químicos se podrían utilizar para la síntesis de aspirina en lugar de anhídrido acético?. 5. ¿Qué otras técnicas de purificación en síntesis orgánica existen? 6. Si se partió de 5g de ácido salicílico puro y experimentalmente se obtuvo (por reacción con anhídrido acético en medio ácido) 4,7g de ácido acetil salicílico, el rendimiento práctico fue de. .........% 7. Escriba la ecuación química de la formación de éster por reacción entre el alcohol amílico y el ácido butírico.
PRÁCTICA Nº 7 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
I. INTRODUCCIÓN Los aminoácidos son compuestos de bajo peso molecular y de alta polaridad, que poseen simultáneamente carácter ácido y básico. En la naturaleza, los aminoácidos se encuentran libres o formando parte de las pr oteínas ( poliaminácidos), de las cuales podemos obtenrlos por hidrólisis. Los aminoácidos generalmente, son insolubles en solventes orgánicos (como éter o benceno), pero solubles en agua, álcalis diluidos, o ácidos diluidos. Químicamente se caracterizan por la presencia de los grupos amino ( - NH2 ) y carboxilo ( - COOH ) :
Aminoácido -L-Aminoácido
Los -aminoácidos naturales de origen animal o vegetal, o los que se obtienen por hidrólisis enzimática o ácida de proteínas o péptidos, son ópticamente activas (excepto la Glicina), y por su configuración pertenecen a la serie L. Las rotaciones específicas son constantes valiosas para su identificación.
Clasificación de los Aminoácidos: Los aminoácidos se diferencian unos de otros por la naturaleza de sus aminoácido” (- R), el cual puede ser : AMINOÁCIDOS NO POLARES NEUTROS:
“Restos
AMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS
AMINOÁCIDOS POLARES ACIDOS:
AMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS:
IONIZACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: Los aminoácidos forman una sal interna por la transferencia de un protón del grupo carboxilo ácido, al grupo amino básico. La estructura carboxilato de amonio resultante se conoce como el zwitterion. CH3CH(NH2)CO2H
→
CH3CH(NH3)(+)CO2( ) –
PUNTO ISOELÉCTRICO (pI ) : Es el pH en el cual la molécula no posee carga neta:
carga +1 Catión
carga 0 Zwitter-ion
carga 1 Anion –
DETECCIÓN DE -AMINOÁCIDOS (REACCIÓN DE LA NINHIDRINA): La presencia de -aminoácidos, puede ser detectada con el reactivo ninhidrina. Cuando se trata una solución de -aminoácido con unas gotas de solución alcohólica de ninhidrina (hidrato de tricetohidrindeno) al 0,25% se producirá una coloración violeta:
Además los aminoácidos en solución alcohólica o acuosa, pueden dar coloraciones rojizas frente al tricloruro férrico. Los restos aminoácidos de los diferentes aminoácidos se pueden detectar químicamente mediante diferentes pruebas. Así los aminoácidos aromáticos reaccionan con el HNO 3 dando derivados nitrados ( Reacción Xantoproteica) , los aminoácidos azufrados en medio alcalino y en presencia de sales de plomo forman PbS ( precipitado negro) ; los aminoácidos con resto indólico reaccionan con el p-dimetilaminobenzaldehido o con el ácido glicólico dando productos coloreados ; los aminoácidos fenólicos reaccionan con el nitrato mercúrico-mercurioso del reactivo de Millón para dar coloración rojo salmón ; etc.
RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS El nombre de las proteínas deriva de una palabra griega que significa primero., por lo que podemos afirmar que las proteínas son de vital importancia para el funcionamiento de las células. Las proteínas son sustancias compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, siendo el elemento característico el nitrógeno. Frecuentemente contienen además azufre y algunas proteínas tienen otros elementos como fósforo, fierro, etc. Son una de las moléculas más abundantes en las células. Son fundamentales para la estructura y función celular. También cumple función de catálisis enzimática, funciones contráctiles posibilitando así el movimiento; protección inmunitaria, etc. Puede decirse entonces que no existe vida sin proteínas. Las proteínas se caracterizan por ser macromoléculas formadas por unidades fundamentales que son los aminoácidos, es por eso que son llamados polímeros de aminoácidos. La cantidad de aminoácidos puede variar de acuerdo a la proteína. Desde el punto de vista estructural funcional, están catalogadas como poliamidas por proceder de la unión del carboxilo (COOH-) con el grupo amino (NH2) de dos alfa-aminoácidos. Las proteínas son moléculas anfóteras, es decir, según el número relativo de grupos carboxilo y amino libres, en solución darán reacción ácido o alcalina.
En otras palabras algunas moléculas se cargarán positivamente y otras negativamente. El pH al cual una proteína determinada es eléctricamente neutra se conoce como punto isoeléctrico. Todas las proteínas son menos solubles cuando se encuentran en su punto isoeléctrico.
COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria
REACCIÓN DE BIURET La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al liberarse los aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada biuret , de fórmula:
Esta sustancia en contacto con una solución de sulfato cúprico diluída, da una coloración violeta característica.
II. OBJETIVOS Reconocer las proteínas identificando sus características físicas y químicas. III. PARTE EXPERIMENTAL 1. RECONOCIMIENTO DE ALFA AMINOÁCIDOS Objetivo: Detección de alfa-aminoácidos.
Colocar en tubos de ensayo 1 ml de las muestras en solución, luego adicionarles 3 gotas del reactivo Ninhidrina (¡ Cuidado Can cerígeno! ), y llevar los tubos al baño maría por 3-5 minutos, retirar y observar.
Resultados: tirosina
glicina
glutamato
gelatina
albúmina
Ninhidrina + baño maría Discusión y conclusiones: 2. RECONOCIMIENTO DE RESTO AROMÁTICO Objetivo: Detección de aminoácidos con resto aromático. En tubos de pruebas colocar las muestras indicadas, luego adicionar 0,5 ml de HNO3 concentrado, llevar a bañomaria por 7 minutos, enfriar y luego adicionar cuidadosamente 0,5 ml de NaOH al 20%. Anote sus resultados
RESULTADOS: tirosina
albúmina
Cabellos
HNO3 + NaOH
DISCUSION Y CONCLUSIONES 3. RECONOCIMIENTO DE RESTO AZUFRADO. Objetivo: Detección de restos azufrados en aminoácidos.
Glicina
En tubos de prueba colocar las muestras indicadas, luego adicionar 0,5 ml de NaOH al 40% + 2 gotas de solución de acetato de Plomo al 10%, llevar al bañomaria por 7 minutos, enfriar, observar.
RESULTADOS: Cisteina
albúmina
glicina
NaOH+ b.m. 10’
+ Acetato de Pb
DISCUSIONES Y CONCLUSIONES 4. RECONOCIMIENTO DE RESTOS INDÓLICOS. Prueba de Hopkis-Cole Objetivo: Detección de aminoácidos con resto indólico. En tubos de prueba colocar 1 ml de las muestras indicadas, luego adicionar a cada una, 0,5 ml de solución de ácido glicólico, mezclar bien, luego adicionar cuidadosamente por las paredes del tubo 1 ml de H 2SO4 concentrado, y sin agitar, colocar en la gradilla y déjelo en reposo por 5 minutos. Observe y anote sus resultados.
RESULTADOS: albúmina
gelatina
Rvo. Ac Glicólico DISCUSION Y CONCLUSIONES
5. PRUEBA DE MILLÓN. Objetivo: Detección de resto fenólico en aminoácidos
glicina
En tubos de prueba colocar 1 ml de las muestras indicadas, luego adicionarles 0,5 ml de reactivo de Millón, llevar al baño maria por 5 minutos, retirar, enfriar y observar.
RESULTADOS: tirosina
albúmina
Glicina
gelatina
Rvo. Millón / baño maría
DISCUSIONES Y CONCLUSIONES
6. REACCIÓN DE BIURET
Tomar un tubo de ensayo y poner unos 3 cc. de albúmina de huevo. Añadir 2cc. de solución de hidróxido sódico al 20%. A continuación 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al 1%. Debe aparecer una coloración violeta-rosácea característica.
RESULTADOS
:
DISCUSIÓN Y CONCLUSIONES
7. COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS: Para ver la coagulación de las proteínas se puede utilizar clara de huevo, para conseguir más volumen puede prepararse para toda la clase una dilución de clara de huevo en agua, de forma que quede una mezcla aún espesa. Colocar en un tubo de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo. Añadir 5 gotas de ácido acético y calentar el tubo a la llama del mechero.
RESULTADOS:
DISCUSIÓN Y CONCLUSIÓNES
8. NATURALEZA ANFÓTERA DE LAS PROTEINAS Objetivo: Verificar el comportamiento anfótero de la albúmina frente a ácidos y bases. Preparar cuatro tubos de prueba con lo siguiente: 1º tubo : I gota de HCl 0,1 M + I gota de anaranjado de metilo + 2 ml de H 2O 2º tubo : I gota de HCl 0,1 M + I gota de anaranjado de metilo + 2 ml de H 2O 3º tubo : I gota de NaOH 0,1 M + I gota de fenolftaleína + 2 ml de H 2O 4º tubo : I gota de NaOH 0,1 M + I gota de fenolftaleína + 2 ml de H 2O añadir al 1º y al 3º tubo 3 ml de albúmina, agitar y observar ; al 2º y 4º tubos 3 ml de H2O agitar y observar, y explicar sus resultados.
RESULTADOS
DISCUSION Y CONCLUSIONES
IV. CUESTIONARIO 1.-Escriba el nombre y la estructura de 6 de los aminoácidos esenciales. 2.-Escriba la reacción entre la fenilalanina y la ninhidrina 3.-¿Qué aminoácidos se puede encontrar en la albúmina de huevo? 4.-¿Cómo se investiga la estructura primaria de una proteína? 5.-¿Qué aplicación tiene el concepto del punto isoeléctrico? 6.-.-¿Qué fuerzas intermoleculares son responsables de las estructuras 2°, 3° Y 4° de las proteínas? 7.- Aplicaciones de la electroforesis 8.-Describa algunas de las propiedades biológicas de las proteínas. 9.-Qué aminoácidos rendirá la hidrólisis ácida del siguiente péptido :
