MODUL BIOKIMIA PERAIRAN
Disusun oleh
Dr. Emma Rochima, SPi., MSi Nia Kurniawati, Ir., MS
Program Studi Perikanan Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan Universitas Padjadjaran Agustus, 2016 0
MODUL 1 PENDAHULUAN DAN ORGANISASI SEL
Pendahuluan Mata kuliah ini membahas tentang biomolekul, metabolisme sel di alam dan peranannya pada produk hasil perikanan, faktor-faktor yang mempengaruhi reaksi biokimia yang disebabkan oleh mikroba maupun enzim, kerusakan biokimiawi pada berbagai produk perikanan, prinsip-prinsip pengawetan produk perikanan serta pengendalian mikroba dan enzim Adapun kontrak perkuliahan dapat dilihat pada Kontrak Perkuliahan.pdf
Organisasi Sel Tujuan: Setelah mempelajari Organisasi Sel mahasiswa mampu menjelaskan organisasi (bagian-bagian) yang terdapat pada sel prokaryotes dan eukaryotes, sifat dan fungsi bagian-bagian tersebut, serta mampu membedakan antara sel prokaryotes dengan eukaryotes.
Sel Sel adalah bagian terkecil dari suatu organisme.
Semua sel memiliki
membrane sel. Lapisan tipis dari suatu jaringan yang membentengi antara sitoplasma dan lingkungan di luar sel. Membran sel berfungsi mengontrol bahan atau substansi yang masuk maupun keluar sel serta berperan melindungi sel. Beberapa struktur sel yang ada di dalam sitoplasma dinamai organel. Masingmasing organel memiliki tugas spesifik. Hampir seluruh organel dibatasi oleh membran.
1
Gambar 1: Bagian sel
Inti Sel Memiliki bentuk bulat berukuran besar di dalam sel. Membrane inti sel berperan melindungi inti sel. Inti sel terdiri dari kromatin yaitu untaian panjang yang mengapung di dalam inti sel, dan mengandung materi genetic.Adapula nucleolus yaitu bagian dari inti sel yang berukuran kecil yang juga mengapung di dalam inti sel. Nukleolus adalah tempat dimana ribosom dibuat.
Gambar 2. Inti sel
2
Sitoplasma Merupakan materi seperti gel di dalam membrane sel dan di luar inti sel yang mengandung organel-organel. Tidak seperti gelatin, sitoplasma bergerak secara konstan.
Mitokondria Memiliki struktur melingkar, menghasilkan energy yang dibutuhkan oleh sel untuk menjalankan fungsinya. Istilah lain mitokondria sebagai rumah energi bagi sel.
Ribosom Badan seperti biji yang menempel di bagian luar permukaan reticulum endoplasma atau sering isebut dengan bagian yang bebas mengapung di dalam sitoplasma.
Bagian
kecil
membuat
RNA,
menghasilkan
protein
dan
mengeluarkannya menuju retikulum endoplasma.
Retikulum Endoplasma Menyambung dengan membrane inti, bagian halus dari RE (dengan atau tanpa ribosom) membentuk lipid, sedangkan bagian RE yang kasar (dengan atau tanpa ribosom) memproduksi protein.
Badan Golgi Terlihat sepeti kumpulan karung dan tabung. Berfungsi menerima protein dan bahan baru lainnya dari RE. Mengemas protein dan melepaskannya keluar sel. Juga menyebarkan protein di dalam sel.
Lisosom Merupakan struktur yang melingkar kecil yang mengandung enzim pencernaan yang memotong-motong bagian makanan dan mendaur ulang bagian sel yang sudah tua.
Vakuola Bagian sel berukuran besar, bundar, terlihat seperti karung yang mengapung di dalam air dalam sitoplasma. Hampir seluruh tanaman memiliki
3
satu vakuola yang besar. Berfungsi menyimpan makanan, air dan sampah hasil metabolisme
Klasifikasi sel •
Eukariotik: organism yang mengandung satu inti sel dan organel-organel.
•
Prokariotik: Organisme yang kekurangan inti sel dan organel yang terikat pada membrane. Materi genetic mengapung di dalam sitoplasma sel prokariotik.
Pada beberapa organism, sel dibedakan dalam ukuran dan struktur dan tugas yang membedakan fungsi selnya.
Gambar 3. Perbedaan sel prokariotik dan eukariotik
4
Bagian Sel
Tanaman
Hewan
Bakteri
Prokariotik dan eukariotik Membran sel Dinding sel Inti sel Klorofil Vakuola
Tugas Bandingkan sel pada hewan, tanaman dan bakteri dan buat dalam bentuk tabulasi.
5
Daftar Pustaka Nelson DN &Cox MM. 2008. Lehninger: Freeman & Company. New York
6
Principles Biochemistry 5 th Ed. WH
MODUL 2 ASAM AMINO DAN PROTEIN
Tujuan Pembelajaran: Mahasiswa mampu menjelaskan tentang unsur penyusun, sifat, rumus kimia, struktur , dan jenis asam amino standar, serta mengklasifikasikan asam amino standar berdasarkan rantai sisinya. Selain itu, mahasiswa mampu menjelaskan tentang pembentukan protein dari asam amino melalui ikatan peptida, urutan asam amino dalam protein, struktur protein, jenis, sifat dan fungsi protein.
Asam amino Asam amino, peptida dan protein merupakan komponen makro yang penting dalam sistem pangan. Asam amino merupakan prekursor penyusun peptida dan protein. Struktur peptida dan protein disusun oleh deretan asam amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan kovalen yang disebut ikatan peptida. Peptida memiliki deretan asam amino yang pendek, sedangkan protein merupakan molekul yang besar dan kompleks yang disusun oleh lebih dari 100 buah residu asam amino. Jenis peptida dan protein berbeda akan membentuk struktur kimia dan sifat fisikokimia yang berbeda pula tergantung jenis dan deretan asam amino penyusunnya. Sebagai contoh, protein yang mengandung banyak residu asam amino polar (misalnya albumin dan globulin) akan lebih larut dalam air, sebaliknya protein dengan kandungan asam amino non-polar lebih banyak (misalnya gliadin dan glutenin) akan kurang larut dalam air. Protein merupakan molekul yang sangat penting baik dalam system biologis, kontribusinya sebagai sumber nutrisi maupun dalam mempengaruhi kualitas pangan. Dalam system bologis, protein berperan sebagai zat pengatur dan pembangun jaringan, mempunyai aktivitas biologis sebagai hormone, enzim, penghambat kerja enzim (inhibitor enzim), antibody dan lain lain.
Sebagai
sumber nutrisi, protein menyumbangkan energy yang sama dengan karbohidrat yaitu 4 Kkal/gram. Sedangkan dalam proses pangan, protein dapat berperan dalam mempengaruhi karakteristik produk pangan, misalnya mengentalkan,
7
membentuk gel, menstabilkan emulsi, membentuk buih, membentuk flavor dan sebagainya. Protein dapat diperoleh dari tanaman dan hewan, misalnya kacangkacangan, biji-bijian, ikan, unggas. Kandungan protein dalam bahan pangan bervariasi. Selain itu, protein juga dapat ditemui pada alga, khamir, dan bakteri (misalnya single cell protein). Bab ini membahas protein dengan cakupan sebagai berikut: a. Asam amino sebagai prekursor penyusun struktur protein, yang mencakup struktur kimia, jenis, pengelompokkan, tatanama, sifat fungsional dan reaksi-reaksi kimia yang melibatkannya,
b.
pengelompokannya,
struktur sifat
kimia
peptide
fungsionalnya
dan
dan
polipeptida
reaksi-reaksi
(protein),
kimia
yang
melibatkannya dan c. peranan protein dalam proses pengolahan pangan. Fungsi protein bagi tubuh antara lain sebagai pengatur, pembangun, dan menentukan aktivitas biologis (contohnya hormon, enzim dll). Sebagai enzim, protein berfungsi mengkatalisis reaksi suatu substrat A menjadi produk B. Protein pengangkut
berfungsi
mengikat
dan
membawa
molekul
ligan
(seperti
hemoglobin). Protein penyimpan contohnya ovalbumin, ferretin, kasein. Protein kontraktil yang berfungsi untuk berkontraksi, perubahan bentuk (aktin dan myosin), protein structural untuk menopang bentuk (serat kolagen dari suatu tendon), elastin dll, protein pertahanan untuk melindungi tubuh dari serangan dari luar tubuh (contoh protein antibody), fibrinogen, thrombin. Protein pengatur yang berfungsi mengatur metabolisme tubuh contohnya hormon, dan faktor transkripsi. Kebutuhan protein untuk tubuh setiap hari sebesar 1g perkilogram berat badan.
Struktur kimia Asam amino adalah senyawa organik penyusun protein yang memiliki dua buah gugus fungsional primer, yaitu gugus amin (-NH2) dan gugus karboksil (-COOH). Kedua gugus fungsional tersebut terikat melalui ikatan kovalen pada atom karbon primer atau karbon α. Atom karbon α merupakan pusat kiral, yaitu dapat memutar sinar bidang polarisasi menuju suatu arah atau kebalikannya. Pada karbon α tersebut, terikat juga atom hydrogen (disebut juga hydrogen α) dan gugus R (rantai karbon). Struktur umum dari asam amino dapat dilihat pada Gambar di bawah ini. 8
Gambar 4. Struktur umum asam amino
Kelompok Asam amino Berdasarkan Sifat Kepolaran a. Asam amino non-polar, mempunyai gugus samping/ residu yang memiliki gugus alifatik yaitu yang tersusun dari gugus hidrokarbon yang bersifat hidrofobik. Termasuk kelompok ini adalah: glisin, alanin, valin, leusin, metionin, isoleusin
b. Asam amino yang memiliki gugus samping berupa gugus aromatik yang tersusun dari struktur cincin aromatik atau sulfur, yaitu fenilalanin, tirosin, triptofan.
9
c. Asam amino polar karena memiliki gugus samping yang tidak bermuatan karena mengandung gugus hidroksil atau gugus amino dan bersifat hidrofilik (dapat membentuk ikatan hidrogen. Termasuk kelompok ini antara lain: serin, treonin, sistein, prolin, asparagin, glutamin
d. Asam amino yang mempunyai gugus samping bermuatan positif. Gugus samping ini mempunyai gugus amida yang dapat membentuk ion positif pada pH di bawah 7.0. Yang termasuk kelompok ini yaitu: lisin, arginin, histidin.
10
e. Asam amino memiliki gugus samping bermuatan negatif, karena terdapat gugus COOH yang dapat membentuk ion negatif pada pH di atas 7.0. Termasuk kelompok ini: asam aspartat, asam glutamat.
Adapun struktur kimia dan singkatan asam amino yang dipakai dalam literature Asam amino
Singkatan
L-Alanine L-Arginine L-Asparagine L-Aspartic acid L-Cysteine L-Glutamic acid L-Glutamine Glycine L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine L-Methionine L-Phenylalanine L-Proline L-Serine L-Threonine L-Tryptophan L-Tyrosine L-Valine
Ala / A Arg / R Asn / N Asp/ D Cys / C Glu / E Gln / Q Gly /G His / H Ile / I Leu / L Lys / K Met / M Phe / F Pro / P Ser / S Thr / T Trp / W Tyr / Y Val / V
11
SIFAT ASAM AMINO a. Isomer: Setiap asam amino (kecuali glisin) memiliki dua bentuk molekul yang sama, namun masing-masing memiliki arah perputaran atom yang berbeda dalam ruangan. Ibarat gambaran dalam cermin, molekul asam amino yang memiliki tangan kiri dan kanan yang disebut dengan chiral dan gambaran cermin disebut dengan enansiomer.
Gambar 5. Sifat Isomer Protein b. Sifat ionisasi: Di dalam larutan, asam amino terionisasi dan dapat bersifat sebagai asam atau basa (bersifat amfoter). Dalam keadaan dipolar (zwitterion), dimana gugus amin dan karboksil berionisasi (zwitterion), asam amino memiliki kelarutan yang minimal. Selain itu asam amino memiliki titik isoelektrik yaitu suatu kondisi dimana pH pada saat molekul asam amino tersebut tidak bermuatan. Sedangkan nilai pK yaitu pH pada saat gugus amino dan karboksil 50% terionisasi dan 50% tidak terionisasi. Contoh ionisasi asam amino glisin
12
c. Beberapa asam amino dalam suatu protein memiliki muatan listrik dalam bahan yang berbeda, dan tergantung pada pH dalam media dimana protein tersebut ditemukan. Molekul protein yang disebut amfoterik, karena asam amino tersebut memiliki potensi fungsi sebagai asam maupun basa, tergantung pH. Pada titik isoelektrik, jumlah muatan positif dan negatif sama, dan pada kondisi tersebut protein memiliki kelarutan yang terendah. d. Polimerisasi: beberapa asam amino bergabung membentuk polimer tertentu. Ada beberapa jenis polimerisasi yaitu dipeptida, jika dua asam amino berikatan; oligopeptida jika lebih dari dua asam amino bergabung; polipeptida, jika banyak asam amino berikatan. Antar asam amino satu sama lain dihubungkan dengan dengan ikatan peptida.
Ikatan
peptida
merupakan
ikatan
kovalen
yang
menghubungkan antara gugus amin (-NH2) pada asam amino pertama dengan gugus karboksil (-COOH) pada asam amino kedua. Pada saat terbentuk ikatan peptida, 1 molekul air dibebaskan (polimerisasi kondensasi). Ikatan peptida lebih pendek dan lebih kuat daripada ikatan C-C, tetapi lebih lemah dibanding C=C. Selain itu, ikatan peptida tidak dapat berotasi secara bebas. Berikut gambaran ikatan peptide yang menghubungkan beberapa asam amino.
Gambar 6. Ikatan peptida Pembentukan ikatan peptide untuk membentuk struktur protein/peptide dapat dilihat dari gambar berikut ini:
13
Gambar 7. Pembentukan ikatan peptida
Struktur Protein Struktur protein dibagi menjadi 4 bagian yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur terter dan struktur kuarterner. Struktur primer adalah merupakan sekuen linier dari asam-asam amino dari mulai ujung nitrogen sampai ke ujung karbon. Misalnya NCC-NCC-NCC-NCC-NCC-NCC-NCC-NCC. Struktur sekunder, merupakan struktur yang teratur dengan orientasi asam amino dalam ikatan peptide disebabkan karena ikatan H pada ikatan alfa heliks dan lembaran beta. Struktur tertier, merupakan struktur tiga dimensi bentuk konformasi disebabkan adanya interaksi elektrostatik lemah antar atom-atomnya. Bentuk terbanyak dari protein adalah globular (bulat). Struktur kuarterner merupakan gabungan dari dua atau lebih polipeptida atau interaksi sub-unit yang menghasilkan bentuk unik. Berikut gambaran struktur protein:
14
Gambar 8. Struktur Protein Jenis-jenis Protein Jenis-jenis protein meliputi protein globular, protein serat, dan protein konjugasi. Protein globular merupakan protein alami yang memiliki konfigurasi struktur tertier di dalamnya. Sebagai contoh: albumin (pada telur), globulin ( pada daging, polong-polongan), histon ( pada jaringan kelenjar), dan protamin (pada sel sperma ikan). Protein serat bersifat tidak larut air dan berwujud protein yang memanjang. Sebagai contoh: kolagen, elastin (dalam daging dan ternak). Protein konjugasi yaitu protein kombinasi antara beberapa jenis seperti karbohidrat atau lipid.
Contohnya
glikoprotein,
lipoprotein,
metalloprotein,
nukleoprotein,
fosfoprotein.
Sifat fisiko kimiawi Asam amino memiliki sifat fisikokimiawinya antara lain: sifat hidrasi, dimana asam amino memilki daya ikat terhadap air dan pembentuk viskositas. Selain itu, asam amino juga memiliki Sifat kelarutan (penting untuk proses ekstraksi), sebagai pengental, pembentuk gel (penting untuk produk olahan daging dan ikan), pembentuk tekstur, koagulasi panas dan pembentuk film (seperti pada kembang tahu), dan texturized protein (pembentukan struktur serat seperti daging pada produk ekstrusi, sebagai pengemulsi, pembentuk busa (busa protein putih telur melembutkan dan mengembangkan produk cake), pembentuk adonan (protein gluten yang bersifat viskoelastis pada adonan roti dan mie) dan bersama-sama dengan gula pereduksi membentuk warna dan aroma melalui reaksi Maillard.
15
Perubahan yang mungkin terjadi selama proses pengolahan dan penyimpanan adalah: a. Denaturasi (karena panas) yang akan menyebabkan perubahan kelarutan, sehingga mempengaruhi tekstur pada bahan pangan. b. Penyimpangan flavor yang disebabkan karena oksidasi (dikatalisis oleh cahaya) c. Degradasi enzimatik yang akan menyebabkan perubahan pada tekstur dan flavor (bisa menyebabkan terbentuknya flavor pahit). d. Pembekuan dapat menyebabkan protein mengalami perubahan konformasi dan kelarutannya.
Metabolisme protein Protein menyediakan 5-10% kebutuhan energi untuk bekerja. Sumber tenaga diperoleh melalui substrat siklus Krebs, proses glukoneogenesis melalui siklus glukosa-alanin. Siklus Krebs dapat dilihat pada Gambar di bawah ini:
Gambar 9. Siklus asam sitrat
16
Adapun siklus glukosa alanin tergambar seperti di bawah ini:
Gambar 10. Siklus glukosa alanin
DAFTAR PUSTAKA Lehninger A. 1994. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Thenawijaya M, penerjemah; Jakarta: Penerbit Erlangga, Terjemahan dari: Principle of Biochemistry.
17
MODUL 3 KARBOHIDRAT DAN LIPID
Kegiatan Belajar 1: Karbohidrat Tujuan: Mahasiswa mampu menjelaskan tentang rumus kimia, struktur, sifat, dan jenis monosakrida, disakarida, oligosakarida dan polisakarida. Mahasiswa mampu menjelaskan tentang reaksi glikolisis, dan glukoneogenisis serta mampu membedakan keduanya. Mahasiswa mampu menjelaskan tentang proses metabolisme glikogen dan proses pengontrolannya
Karbohidrat Karbohidrat atau Hidrat Arang adalah suatu zat gizi yang fungsi utamanya sebagai penghasil energi, dimana setiap gramnya menghasilkan 4 kalori. Walaupun lemak menghasilkan energi lebih besar, namun karbohidrat lebih banyak di konsumsi sehari-hari sebagai bahan makanan pokok, terutama pada negara sedang berkembang. Di negara sedang berkembang karbohidrat dikonsumsi sekitar 70-80% dari total kalori, bahkan pada daerah-daerah miskin bisa mencapai 90%. Sedangkan pada negara maju karbohidrat dikonsumsi hanya sekitar 40-60%. Hal ini disebabkan sumber bahan makanan yang mengandung karbohidrat lebih murah harganya dibandingkan sumber bahan makanan kaya lemak maupun protein. Karbohidrat banyak ditemukan pada serealia (beras, gandum, jagung, kentang dan sebagainya), serta pada biji-bijian yang tersebar luas di alam. Karbohidrat termasuk penyusun sel karena penyusun sel terdiri dari molekul organik, yaitu molekul yang mengandung atom karbon (C), hidrogen (H), dan aksigen (O). Secara biologis, karbohidrat memiliki fungsi sebagai bahan baku sumber energi baik pada hewan, manusia dan tumbuhan. Sumber karbohidrat nabati dalam bentuk glikogen, hanya dijumpai pada otot dan hati dan karbohidrat dalam bentuk laktosa hanya dijumpai di dalam susu. Pada tumbuh-tumbuhan, karbohidrat di bentuk dari basil reaksi CO2 dan H2O melalui proses foto sintese di dalam sel-sel tumbuh-tumbuhan yang mengandung hijau daun (klorofil). Matahari merupakan sumber dari seluruh kehidupan, tanpa matahari tanda-tanda dari kehidupan tidak akan dijumpai. 18
Manusia membutuhkan karbohidrat dalam jumlah tertentu setiap harinya. Walaupun tubuh tidak membutuhkan dalam jumlah yang khusus, kekurangan karbohidrat yang sangat parah akan menimbulkan masalah. Diperlukan sekitar 2 gram karbohidrat per Kg berat badan sehari untuk mencegah terjadinya ketosis. Secara keseluruhan tubuh harus mempertahankan keseimbangan tertentu dalam utilisasi karbohidrat, lemak dan protein sebagai sumber energi.
Fungsi Karbohidrat Fungsi utama dari karbohidrat adalah menyediakan keperluan energi tubuh, selain itu karbohidrat juga mempunyai fungsi lain, yaitu karbohidrat diperlukan bagi kelangsungan proses metabolisme lemak. Juga karbohidrat mengadakan suatu aksi penghematan terhadap protein.
a. Karbohidrat Sebagai Sumber Energi Utama Sel-sel tubuh membutuhkan ketersediaan energi siap pakai yang konstan (selalu ada), terutama dalam bentuk glukosa serta hasil antaranya. Lemak juga merupakan sumber energi, tetapi cadangan lemaknya tidak dapat segera dipergunakan sebagai sumber
energi siap
pakai. 1
gram karbohidrat
menyediakan 4 kalori, dan diketahui hanya 10 gram glukosa beredar dalam darah atau 70-100 miligram glukosa per 100 ml darah. Kadar glukosa ini harus dapat dipertahankan.
b. Pengatur Metabolisme Lemak Karbohidrat mencegah terjadinya oksidasi lemak yang tidak sempurna. Bila energi tidak cukup tersedia maka akan mengakibatkan terjadinya peningkatan katabolisme lemak, akibatnya terjadi penumpukan/akumulasi badanbadan keton, dan terjadi keasaman pada darah (Asidosis). Dalam hal ini karbohidrat berfungsi sebagai “fat – sparer”.
c. Penghemat Fungsi Protein (Protein Sparer) Energi
merupakan
kebutuhan
utama
bagi
tubuh,
sehingga
bila
karbohidrat yang berasal dari makanan tidak mencukupi maka protein akan dirombak untuk menghasilkan panas dan sejumlah energi. Padahal protein mempunyai fungsi yang lebih utama yaitu sebagai zat pembangun dan
19
memperbaiki jaringan. Agar dapat dipergunakan sesuai fungsinya maka kebutuhan karbohidrat harus dipenuhi dalam susunan menu sehari-hari.
d. Karbohidrat Sebagai Sumber Energi Utama Bagi Otak dan Susunan Saraf Otak dan susunan saraf hanya dapat mempergunakan glukosa sebagai energi, sehingga ketersediaan glukosa yang konstan harus tetap terjaga bagi kesehatan jaringan tubuh/organ tersebut. Demikian juga kekurangan glukosa dan oksigen akan menyebabkan kerusakan otak/kelainan syaraf yang tidak dapat diperbaiki.
e. Simpanan Karbohidrat Sebagai Glikogen Tidak seperti halnya dengan simpanan lemak dalam jaringan adipose, glikogen menyediakan energi siap pakai. Lebih kurang 355 gram glikogen disimpan dalam hati dan otot, sehingga dalam tubuh orang dewasa, terdapat 365gram karbohidrat (355 gram dalam bentuk glikogen dan 10 gram dalam bentuk glukosa) jumlah ini sanggup menyediakan energi untuk melakukan aktivitas sedang selama 3 jam. Berarti ketersediaan energi dari menu sehari-hari amatlah diperlukan.
f. Pengatur Peristaltic Usus dan Pemberi Muatan Pada Sisa Makanan Sellulosa (serat) merupakan polisakharida yang tidak dapat dicerna, tetapi mempunyai fungsi yang penting bagi kesehatan yang mengatur peristaltic usus (memungkinkan terjadinya gerakan usus yang teratur), karena serat memberi muatan/pemberat pada sisa-sisa makanan pada bagian usus besar. Hemisellulosa, agar-agar serta pectin juga memberi fungsi serupa yaitu memberi dan
menyerap
sejumlah
air
dalam
kolon
(bagian
usus
besar).
Klasifikasi Karbohidrat Karbohidrat dapat dikelompokkan menurut jumlah unit gula, ukuran dari rantai karbon, lokasi gugus karbonil (-C=O), serta stereokimia. Berdasarkan jumlah unit gula dalam rantai, karbohidrat digolongkan menjadi 4 golongan utama yaitu: 1. Monosakarida (terdiri atas 1 unit gula) 2. Disakarida (terdiri atas 2 unit gula) 3. Oligosakarida (terdiri atas 3-10 unit gula)
20
4. Polisakarida (terdiri atas lebih dari 10 unit gula) Pembentukan rantai karbohidrat menggunakan ikatan glikosida. Berdasarkan lokasi gugus –C=O, monosakarida digolongkan menjadi 2 yaitu: 1. Aldosa (berupa aldehid) 2. Ketosa (berupa keton)
Gambar 11. Klasifikasi karbohidrat menurut lokasi gugus karbonil
Berdasarkan jumlah atom C pada rantai, monosakarida digolongkan menjadi: 1. Triosa (tersusun atas 3 atom C) 2. Tetrosa (tersusun atas 4 atom C) 3. Pentosa (tersusun atas 5 atom C) 4. Heksosa (tersusun atas 6 atom C) 5. Heptosa (tersusun atas 7 atom C) 6. Oktosa (tersusun atas 3 atom C)
21
Klasifikasi karbohidrat menurut jumlah atom C
Gambar 12. Contoh monosakarida
Contoh pertama di atas (sebelah kiri) menunjukkan sebuah monosakarida triosa (memiliki 3 atom C), aldosa (berstruktur aldehid/-COH) sehingga dinamakan
gula
aldotriosa. Sedangkan contoh kedua
(sebelah
kanan)
menunjukkan sebuah monosakarida heksosa (memiliki 6 atom C), ketosa (berstruktur keton/R-CO-R) sehingga dinamakan gula ketoheksosa. Berdasarkan stereokimia, monosakarida terbagi menjadi beberapa golongan. Stereokimia adalah studi mengenai susunan spasial dari molekul.
22
Salah satu
bagian dari stereokimia adalah stereoisomer. Stereoisomer
mengandung pengertian: 1. memiliki kesamaan order dan jenis ikatan 2. memiliki perbedaan susunan spasial 3. memiliki perbedaan properti (sifat). Enantiomer merupakan pasangan dari stereoisomer. Dalam hal ini terdapat aturan yaitu: 1. Diberi awalan D dan L 2. Keduanya merupakan gambar cermin yang tak mungkin saling tumpang tindih Gambar-gambar berikut memberikan penjelasan mengenai perbedaan susunan spasial dalam enatiomer.
Gambar 13. Ilustrasi untuk enantiomer (perhatikan perbedaan susunan spasial yang ada)
23
Gambar 14. Contoh enantiomer dari gula triosa (perhatikan perbedaan susunan spasial yang ada).
Struktur Karbohidrat Sederhana Karbohidrat sederhana terdiri dari:
Monosakarida Sebagian besar monosakarida dikenal sebagai heksosa, karena terdiri atas 6-rantai atau cincin karbon. Atom-atom hidrogen dan oksigen terikat pada rantai atau cincin ini secara terpisah atau sebagai gugus hidroksil (OH). Ada tiga jenis heksosa yang penting dalam ilmu gizi, yaitu glukods, fruktosa, dan galaktosa. Ketiga macam monosakarida ini mengandung jenis dan jumlah atom yang sama, yaitu 6 atom karbon, 12 atom hidrogen, dan 6 atom oksigen. Perbedaannya hanya terletak pada cara penyusunan atom-atom hidrogen dan oksigen di sekitar atom-atom karbon. Perbedaan dalam susunan atom inilah yang menyebabkan perbedaan dalam tingkat kemanisan, daya larut, dan sifat lain ketiga monosakarida tersebut. Monosakarida yang terdapat di alam pada umumnya terdapat dalam bentuk isomer dekstro (D). gugus hidroksil ada karbon nomor 2 terletak di sebelah kanan. Struktur kimianya dapat berupa struktur terbuka atau struktur cincin. Jenis heksosa lain yang kurang penting dalam ilmu
24
gizi adalah manosa. Monosakarida yang mempunyai lima atom karbon disebut pentosa, seperti ribosa dan arabinosa.
Gambar 15. Struktur karbohidrat
25
a. Glukosa Glukosa merupakan suatu aldoheksosa, disebut juga dekstrosa karena memutar bidang polarisasi ke kanan. Glukosa merupakan komponen utama gula darah, menyusun 0,065- 0,11% darah kita. Glukosa dapat terbentuk dari hidrolisis pati, glikogen, dan maltosa. Glukosa sangat penting bagi kita karena sel tubuh kita menggunakannya langsung untuk menghasilkan energi. Glukosa dapat dioksidasi oleh zat pengoksidasi lembut seperti pereaksi Tollens sehingga sering disebut sebagai gula pereduksi.
b. Galaktosa Galaktosa merupakan suatu aldoheksosa. Monosakarida ini jarang terdapat bebas di alam. Umumnya berikatan dengan glukosa dalam bentuk laktosa, yaitu gula yang terdapat dalam susu. Galaktosa mempunyai rasa kurang manis jika dibandingkan dengan glukosa dan kurang larut dalam air. Seperti halnya glukosa, galaktosa juga merupakan gula pereduksi.
26
c. Fruktosa Fruktosa adalah suatu heksulosa, disebut juga levulosa karena memutar bidang polarisasi ke kiri. Merupakan satu-satunya heksulosa yang terdapat di alam. Fruktosa merupakan gula termanis, terdapat dalam madu dan buahbuahan bersama glukosa. Fruktosa dapat terbentuk dari hidrolisis suatu disakarida yang disebut sukrosa. Sama seperti glukosa, fruktosa adalah suatu gula pereduksi.
Disakarida Disakarida
adalah
karbohidrat
yang
tersusun
dari
2
molekul
monosakarida, yang dihubungkan oleh ikatan glikosida. Ikatan glikosida terbentuk antara atom C 1 suatu monosakarida dengan atom O dari OH monosakarida lain. Hidrolisis 1 mol disakarida akan menghasilkan 2 mol monosakarida. Berikut ini beberapa disakarida yang banyak terdapat di alam.
a. Maltosa Maltosa adalah suatu disakarida dan merupakan hasil dari hidrolisis parsial tepung (amilum). Maltosa tersusun dari molekul α-D-glukosa dan β-Dglukosa.
27
Dari struktur maltosa, terlihat bahwa gugus -O- sebagai penghubung antarunit yaitu menghubungkan C 1 dari α-D-glukosa dengan C 4 dari β-Dglukosa. Konfigurasi ikatan glikosida pada maltosa selalu α karena maltosa terhidrolisis oleh α-glukosidase. Satu molekul maltosa terhidrolisis menjadi dua molekul glukosa.
b. Sukrosa Sukrosa terdapat dalam gula tebu dan gula bit. Dalam kehidupan seharihari sukrosa dikenal dengan gula pasir. Sukrosa tersusun oleh molekul glukosa dan fruktosa yang dihubungkan oleh ikatan 1,2 –α. Sukrosa terhidrolisis oleh enzim invertase menghasilkan α-D-glukosa dan β-D-fruktosa. Campuran gula ini disebut gula inversi, lebih manis daripada sukrosa. Jika kita perhatikan strukturnya, karbon anomerik (karbon karbonil dalam monosakarida) dari glukosa maupun fruktosa di dalam air tidak digunakan untuk berikatan sehingga keduanya tidak memiliki gugus hemiasetal. Akibatnya, sukrosa dalam air tidak berada dalam kesetimbangan dengan bentuk aldehid atau keton sehingga sukrosa tidak dapat dioksidasi. Sukrosa bukan merupakan gula pereduksi.
28
Struktur sukrosa
c. Laktosa Laktosa adalah komponen utama yang terdapat pada air susu ibu dan susu sapi. Laktosa tersusun dari molekul β-D-galaktosa dan α-D-glukosa yang dihubungkan oleh ikatan 1,4'-β.
Struktur laktosa Hidrolisis dari laktosa dengan bantuan enzim galaktase yang dihasilkan dari pencernaan, akan memberikan jumlah ekivalen yang sama dari α-D-glukosa dan β-D-galaktosa. Apabila enzim ini kurang atau terganggu, bayi tidak dapat mencernakan susu. Keadaan ini dikenal dengan penyakit galaktosemia yang biasa menyerang bayi.
29
Polisakarida Polisakarida merupakan polimer monosakarida, mengandung banyak satuan monosakarida yang dihubungkan oleh ikatan glikosida. Hidrolisis lengkap dari polisakarida akan menghasilkan monosakarida. Glikogen dan amilum merupakan polimer glukosa. Berikut beberapa polisakarida terpenting. a.
Selulosa Selulosa merupakan polisakarida yang banyak dijumpai dalam dinding sel
pelindung seperti batang, dahan, daun dari tumbuh-tumbuhan. Selulosa merupakan polimer yang berantai panjang dan tidak bercabang. Suatu molekul tunggal selulosa merupakan polimer rantai lurus dari 1,4’-β-D-glukosa. Hidrolisis selulosa dalam HCl 4% dalam air menghasilkan D-glukosa.
Struktur selulosa Dalam sistem pencernaan
manusia
terdapat enzim yang dapat
memecahkan ikatan α-glikosida, tetapi tidak terdapat enzim untuk memecahkan ikatan β-glikosida yang terdapat dalam selulosa sehingga manusia tidak dapat mencerna selulosa. Dalam sistem pencernaan hewan herbivora terdapat beberapa bakteri yang memiliki enzim β-glikosida sehingga hewan jenis ini dapat menghidrolisis selulosa. Contoh hewan yang memiliki bakteri tersebut adalah rayap, sehingga dapat menjadikan kayu sebagai makanan utamanya. Selulosa sering digunakan dalam pembuatan plastik. Selulosa nitrat digunakan sebagai bahan peledak, campurannya dengan kamper menghasilkan lapisan film (seluloid). 30
b. Pati / Amilum Pati terbentuk lebih dari 500 molekul monosakarida. Merupakan polimer dari glukosa. Pati terdapat dalam umbi-umbian sebagai cadangan makanan pada tumbuhan. Jika dilarutkan dalam air panas, pati dapat dipisahkan menjadi dua fraksi utama, yaitu amilosa dan amilopektin. Perbedaan terletak pada bentuk rantai dan jumlah monomernya. Amilosa adalah polimer linier dari α-D-glukosa yang dihubungkan dengan ikatan 1,4-α. Dalam satu molekul amilosa terdapat 250 satuan glukosa atau lebih. Amilosa membentuk senyawa kompleks berwarna biru dengan iodium. Warna ini merupakan uji untuk mengidentifikasi adanya pati.
Struktur amilosa Molekul amilopektin lebih besar dari amilosa. Strukturnya bercabang. Rantai utama mengandung α-D-glukosa yang dihubungkan oleh ikatan 1,4'-α. Tiap molekul glukosa pada titik percabangan dihubungkan oleh ikatan 1,6'-α.
31
Struktur amilopektin
Hidrolisis lengkap pati akan menghasilkan D-glukosa. Hidrolisis dengan enzim tertentu akan menghasilkan dextrin dan maltosa.
32
Daftar Pustaka 1. 2. 3. 4. 5. 6.
Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological Chemistry Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung, Alfabeta Poedjiadi, Supriyanti, 2007, Dasr-dasar Biokimia, Bandung, UI Press
33
Kegiatan Belajar 2: Lipid Tujuan Pembelajaran: Setelah mempelajari lipid, maka mahasiswa mampu menjelaskan tentang jenis, struktur, sifat, dan peranan biologis asam lemak. Juga mampu menjelaskan tentang reaksi pemecahan asam lemak menjadi asityl coA dan sintesis asam lemak dari Asetil CoA.
Serta mampu menjelaskan tentang
struktur, fungsi, sintesis, dan pemecahan triasilgliserol, kolesterol, dan lipoprotein
Lipid Merupakan segolongan senyawa yang tidak larut dalam air, tapi larut dalam pelarut organik
Gambar 17. Struktur lipid Fungsi Lipid: •
Bentuk energi cadangan
•
Komponen struktural membran sel
•
Lapisan pelindung
•
Komponen permukaan sel, untuk interaksi antara sel dengan zat kimia
•
Proses pengangkutan melalui membran
34
Klasifikasi Lipid ► Lipid kompleks : mengandung komponen asam lemak. - asilgliserol/gliserida - fosfogliserida - spingolipid - lilin ► Lipid sederhana : tidak mengandung asam lemak. - Terpenoid - Steroid - Prostaglandin
Trigliserida Triester dari asam lemak rantai panjang dan gliserol (mengandung tiga gugus OH). Trigliserida dihidrolisis oleh enzim lipase dalam usus menghasilkan asam lemak dan gliserol.
Reaksi safonifikasi adalah reaksi antara trigliserol
dengan basa seperti NaOH membentuk sabun . Biosintesis trigliserida meliputi dua tahap. Tahap reaksi pertama dan kedua adalah proses asilasi gugus hidroksil dari gliserol-3-fosfat menghasilkan asam lisofosfatidat kemudian asam fosfatidat. Reaksi ini dikatalisis oleh enzim gliserolfosfat asiltransferase. Pada
tahap reaksi ketiga
asam fosfatidat
dihidrolisis dengan enzim fosfatidat fosfatase menghasilkan diasilgliserol. Pada tahap terakhir diasilgliserol dikatalisis oleh enzim diasilgliserol asiltransferase menghasilkan triasilgliserol seperti yang tergambar di bawah ini.
35
Asam Lemak Adalah asam karboksilat yang digunakan sebagai prekursor triasilgliserol (trigliserida). Merupakan rantai hidrokarbon lurus dengan satu gugus karboksil, umumnya merupakan karbon genap. Berdasarkan kejenuhannya asam lemak diklasifikasikan menjadi asam lemak jenuh dan asam lemak tidak jenuh (adanya ikatan rangkap). Asam lemak jenuh berwujud padat (lemak) pada suhu ruang, yang diperoleh dari lemak hewan . Asam lemak tidak jenuh berwujud cair (minyak) pada suhu ruang, yang diperoleh dari tanaman atau minyak sayuran (vegetable oil) Konfigurasi ikatan rangkap pada asam lemak umumnya berupa ikatan cis-
Tata nama Asam Lemak Sesuai dengan tata
nama
asam karboksilat.
Mis: HCOOH: asam
metanoat,C18: oktadekanoat, C22: dokosanoat . Penulisan singkat asam lemak
a. C 18:0 (18 atom C tanpa (0) ikatan rangkap) b. C 18:1 ∆9 (18 atom C satu ikatan rangkap pada atom C no 9 dari
gugus karboksilat) c. C 18:2 ∆9,12 (18 atom C dua ikatan rangkap pada atom C no 9 dan 12 dari gugus karboksilat)
36
► Sesuai dengan tata nama asam karboksilat. Mis: HCOOH: asam metanoat,C18: oktadekanoat, C22: dokosanoat ► Penulisan singkat asam lemak a. C 18:0 (18 atom C tanpa (0) ikatan rangkap) b. C 18:1 ∆9 (18 atom C satu ikatan rangkap pada atom C no 9 dari gugus karboksilat) c. C 18:2 ∆9,12 (18 atom C dua ikatan rangkap pada atom C no 9 dan 12 dari gugus karboksilat)
Beberapa Jenis Asam Lemak di Alam
37
Jumlah atom karbon
Jumah ikatan rangkap
Nama umum asam lemak
Rumus molekul
12
0
Asam laurat
CH3(CH2)10COOH
14
0
Asam miristat
CH3(CH2)12COOH
16
0
Asam palmitat
CH3(CH2)14COOH
18
0
Asam stearat
CH3(CH2)16COOH
18
1
Asam oleat
CH3(CH2) 7CH=CH(CH2)7COOH
18
2
Asam linolenat
CH3(CH2) 4CH=CH(CH2)2(CH2)6COOH
38
39
Katabolisme Asam Lemak ► Tahap pertama adalah pengaktifan asam palmitat bebas dengan asetil koenzim-A oleh enzim asil koenzim-A sintetase menghasilkan palmitoil koenzim-A. ► Tahap kedua palmitoil koenzim-A dibawa oleh karnitin dari sitoplasma ke dalam mitokondrion. ► Tahap ketiga proses dehidrogenasi palmitoil koenzim-A dengan enzim asil koenzim-A dehidrogenase menghasilkan senyawa enoil koenzim-A. ► Tahap keempat proses dehidratasi ikatan rangkap pada enoil koenzim-A menjadi 3-hidroksipalmitoil koenzim-A oleh enzim enoil koenzim-A hidratase. ► Tahap kelima adalah dehidrogenase dengan enzim 3-hidroksiasil koenzim-A dehidrogenase pada senyawa 3-hidroksipalmitoil koenzim-A menjadi 3-ketopalmitoil koenzim-A. ► Tahap terakhir pemecahan molekul 3-ketopalmitoil koenzim-A dengan enzim asetil koenzim-A asetiltransferase menghasilkan satu molekul asetil koenzim-A dan asam lemak dlm bentuk koenzim-A nya.
AMP PPi
ATP CoASH
asil asam lemak koenzim-A
asam lemak
FAD
asil asam lemak dehidrogenase
FADH enoil -CoA H2O enoil koenzim-Ahidratase 3-hidrokspalmitoil koenzim-A NAD 3-hidroksiiasil dehidrogenase H+ + NADH tahap reaksi (2) sampa dg (5) diulangi sampai seuruh rantai asam lemaknya dioksidasi menjadi asetil-CoA
3-ketopalmitoil koenzim-A
asetil CoA asetiltransferase asil asam lemak CoA
40
asetil koenzim-A
Biosintesis Asam Lemak ► Tahap pertama pembentukan malonil koenzim-A dari asetil koenzim-A.
ATP
CO2
ADP + Pi
asetil-SCoA asetil-CoA karboksilase
HOOC CH2 CO SCoA malonil-CoA
► Tahap kedua pemanjangan rantai asam lemak sampai terbentuknya asam palmitat secara kontinu.
ACP-SH
CoA-SH
7 malonil-CoA
7 malonil-CoA ACP-SH
CoA-SH asetil-S-ACP
asetil-CoA
palmitoil-S-ACP CoA-SH ACP-SH palmitoil-SCoA
► Tahap ketiga pemanjangan rantai asam palmitat secara tahap demi tahap.
asetil-SCoA
asetil-SCoA stearoil-SCoA
palmitoil-SCoA
Gambar 18. Perbedaan Biosintesis dan Oksidasi Asam Lemak
41
dst
1. Biosintesis asam lemak terjadi dlm sitoplasma, sedangkan oksidasi asam lemak di dlm mitokondrion. 2. Biosintesis
asam
lemak
menggunakan
ACP
sebagai
sistem
pembawanya, sedangkan oksidasi memakai CoA. 3. Biosintesis menggunakan maloni-CoA sebagai molekul pemanjang rantai, sedangkan oksidasi melepaskan asetil-CoA pd sat kali daur proses perombakannya. Biosintesis menggunakan NADPH/NADP+ sebagai sistem koenzim dlm reaksi hidrogenasi, sedangkan oksidasi memakai sistem.
Kolesterol Terdapat di dalam semua macam jaringan hewan dan manusia. Komponen sel membran dan prekursor hormon steroid. Memiliki 27 atom karbon, 15 atom berasal dari gugus metil dan 12 dari gugus karboksil molekul asetat. Tahap reaksi biosintesis kolesterol dibagi menjadi tiga bagian, yaitu : 1. Pembentukan asam mevalonat dari asetat. 2. Pembentukan skualin dari asam mevalonat. 3. Pembentukan kolesterol dari skualin.
Lipoprotein Molekul terdiri dari protein dan lipid. Ada dua macam sistem lipoprotein, Yaitu :Sistem lipoprotein pengangkut, yang merupakan bagian dari plasma darah. 1. Sistem lipoprotein membran, yang merupakan pembentuk struktur membran. Fungsi lipoprotein adalah sebagai alat pengangkut lipid antara berbagai organ, melalui darah. Lipoprotein plasma darah manusia dibagi menjadi lima golongan utama, yaitu : 1. Kilomikron: Dibentuk dalam sel epitel usus. Paling banyak mengandung lipida (terutama TG). Paling besar diameter partikel, sehingga membias sinar bila kadar tinggi
serum/plasma keruh . Mengandung apoprotein ;
Apo-B; Apo-C dan Apo-A. Fungsinya mengangkut : -TG dari usus ke jaringan Ekstrahepatik/jar.Lemak -Kholesterol bebas/kholesterol ester dari usus.
42
2. Lipoprotein kerapatan sangat rendah (VLDL): Dibentuk dalam sel hati, Banyak mengandung lipid (TG), Fungsi, mengangkut TG
Mengandung : Apo-B dan Apo-C,
Jar. Ekstrahepatik (Oksidasi), Jar. Lemak
(Esterifikasi) Ditimbun , Kholesterol bebas/Ester dari hati lalu masuk ke sirkulasi darah. LPL menghidrolisis TG dari VLDL
Asam lemak
3. Lipoprotein kerapatan rendah (LDL): Terbentuk dalam sirkulasi darah sebagai bentuk hasil
akhir metabolisme VLDL,
Paling banyak
mengandung kholesterol , Mengandung : Apo-B, Akibat hidrolisis TG, proporsi protein & Lipida (kecuali TG) meningkat . Pada jaringan perifer : LDL berikatan dengan reseptor ester
masuk dlm sel
hidrolisis cholesterol
menjadi kholesterol bebas digunakan sel yang bersangkutan
4. Lipoprotein kerapatan tinggi (HDL): Sintesis
di hati dan usus, Paling
banyak mengandung protein : Apo-A dan Apo-C, Komponen lemak terutama kholesterol dan fosfolipida, sedikit TG, Mengangkut kelebihan kholesterol dari jaringan perifer dari
hati lalu ekskresi
5. Lipoprotein kerapatan sangat tinggi (VHDL).
43
Daftar Pustaka Anonim. 2009. Identifikasi Karbohidrat. http://kimia.upi.edu/utama/bahanajar / kuliah_web/2009/0606811/identifikasi%20karbohidrat.html. Diakses pada tanggal 29 September 2012. Pukul 19.30 WIB.
Anonim. 2012. Macam-Macam Karbohidrat. http://breakfast.forum-motion.net/ t1 8-macam-macam-karbohidrat. Diakses pada tanggal 29 September 2012. Pukul 19.45 WIB. Anonim. 2012. Struktur Karbohidrat http://www.docstoc.com/docs/56921655 / Struktur-Karbohidrat. Diakses pada tanggal 29 September 2012. Pukul 19.50 WIB. Campbell, et.at. 2000. BIOLOGI Edisi Kelima Jilid 3. Jakarta : Erlangga. Keenan et.at. 1994. Ilmu Kimia untuk Universitas. Jakarta : Erlangga. Oxtoby, D.W., HP.Gillis, dan N.H. Nachtrieb. 2001. Prinsip-Prinsip Kimia Modern Ed-4. Alih Bahasa, Seminar Setiati Achmadi, Editor, Silvester Lemeda Sinarmata. Jakarta : Erlangga. Lehninger A. 1994. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Thenawijaya M, penerjemah; Jakarta: Penerbit Erlangga, Terjemahan dari: Principle of Biochemistry.
44
MODUL 4 VITAMIN DAN MINERAL
Kegiatan Belajar 1 : Vitamin Tujuan: Mahasiswa mampu menjelaskan tentang jenis, struktur, sifat, peranan dan sumber vitamin dan serta senyawa antivitamin.
Vitamin Vitamin adalah molekul organik yang di dalam tubuh mempunyai fungsi yang sangat bervariasi. Fungsi vitamin dalam metabolisme yang paling utama adalah sebagai kofaktor. Di dalam tubuh diperlukan dalam jumlah sedikit (micronutrient). Biasanya tidak disintesis di dalam tubuh, jika dapat disintesis jumlahnya tidak mencukupi kebutuhan tubuh, sehingga harus diperoleh dari makanan atau diet. Pengertian vitamin adalah sekelompok senyawa organik amina yang sangat penting dan sangat dibutuhkan oleh tubuh, karena vitamin berfungsi untuk membantu pengaturan atau proses kegiatan tubuh (vitamin mempunyai peran sangat penting dalam metabolisme tubuh), karena vitamin tidak dapat dihasilkan oleh tubuh. Jika manusia, hewan dan ataupun makhluk hidup lain tanpa asupan vitamin tidak akan dapat melakukan aktivitas hidup dengan baik, kekurangan vitamin menyebabkan tubuh kita mudah terkena penyakit.
Nama vitamin sendiri berasal dari gabungan kata bahasa Latin yaitu vita yang artinya “hidup” dan amina (amine) yang mengacu pada suatu gugus organik yang memiliki atom nitrogen (N), karena pada awalnya vitamin dianggap demikian. Kelak diketahui bahwa banyak vitamin yang sama sekali tidak memiliki atom N. Dipandang dari sisi enzimologi (ilmu tentang enzim), vitamin adalah kofaktor dalam reaksi kimia yang dikatalisasi oleh enzim. Pada dasarnya, senyawa vitamin ini digunakan tubuh untuk dapat bertumbuh dan berkembang secara normal Untuk bisa mendapatkan asupan vitamin tidaklah sulit, bisa dikatakan kebanyakan makanan yang kita konsumsi setiap hari telah
45
mengandung vitamin hanya saja mungkin kita tidak menyadari besar kecilnya kandungan vitamin yang kita konsumsi setiap hari. Cara kerja vitamin Cara kerja vitamin yang larut dalam lemak dan yang larut dalam air berbeda.
Vitamin yang larut dalam lemak : Vitamin yang larut dalam lemak akan disimpan di dalam jaringan adiposa (lemak) dan di dalam hati. Vitamin ini kemudian akan dikeluarkan dan diedarkan ke seluruh tubuh saat dibutuhkan. Beberapa jenis vitamin hanya dapat disimpan beberapa hari saja di dalam tubuh, sedangkan jenis vitamin lain dapat bertahan hingga 6 bulan lamanya di dalam tubuh. Jenis vitamin yang termasuk golongan ini adalah vitamin A (antixeroftalmia), vitamin D3 (antirakhitis), dan vitamin E (tokoferol atau astisterilitas)
Vitamin yang larut dalam air : Berbeda dengan vitamin yang larut dalam lemak, jenis vitamin larut dalam air hanya dapat disimpan dalam jumlah sedikit dan biasanya akan segera hilang bersama aliran makanan. Saat suatu bahan pangan dicerna oleh tubuh, vitamin yang terlepas akan masuk ke dalam aliran darah dan beredar ke seluruh bagian tubuh. Apabila tidak dibutuhkan, vitamin ini akan segera dibuang tubuh bersama urin. Oleh karena hal inilah, tubuh membutuhkan asupan vitamin larut air secara terus-menerus. Jenis vitamin yang termasuk golongan ini adalah vitamin B komlpeks, yaitu tiamin (B1), Riboflavin (B2), peridoksin (B6), kobalamin atau antianemia (B12), niasin, folat, dan pantotenat. Di samping itu kadangkala terdapat vitamin C.
Jenis Vitamin Berdasar pada Kelarutannya Berdasarkan kelarutannya, vitamin dapat dibedakan menjadi dua, yaitu vitamin yang larut dalam lemak (vitamin A, D, E, dan K) dan larut dalam air (vitamin B dan C). Telah disebutkan di depan bahwa tubuh kita membutuhkan sedikit vitamin. Secara umum vitamin berfungsi sebagai pengatur proses-proses kimia dalam tubuh. Agar lebih jelas, perhatikan uraian berikut.
Struktur molekul beberapa jenis vitamin
46
Tiamin (vitamin B1): Kadar tiamin rata-rata pada daging ikan telah diketahui yaitu sekitar 0,04 mg/100g daging ikan. Struktur kimia tiamin berbobot molekul 337, dapat dilihat pada gambar dibawah.
Molekul ini tersusun dari inti pirimidin dan inti tiazol yang dihubungkan oleh jembatan metilen (-CH2-). Bagian pirimidin mempunyai kemantapan nisbi tinggi, sedangkan bagian tiazol segera terbuka di dalam larutan alkalis. Tiamin mengandung sebuah gugus amino pada lingkar pirimidin dan nitrogen kuartener yang sangat aktif pada lingkar tiazol. Lingkar tiazol juga mengandung sebuah gugus etoksi yang melakukan reaksi seperti gugus hidroksil dan penting untuk kesehatan enzim. Riboflavin (vitamin B2): Kadar riboflavin rata-rata pada daging ikan adalah sekitar 0,07 mg/100g daging ikan. Adapun struktur kimia riboflavin dapat dilihat pada gambar berikut.
Molekul riboflavin terdiri atas struktur lingkar isoalixazin dan rantai samping gula pentose (ribosa). Riboflavin disintesis oleh semua tumbuhan hijau dan oleh kebanyakan bakteri, jamur, kapang, dan khamir. Kelompok piridoksin (vitamin B6): Vitamin B6 bukanlah suatu zat tunggal, tetapi terdiri dari 3 senyawaan yang berkaitan, yaitu peridoksin, piridoksal, dan
47
piridoksamin. Adapun tumus struktur ketiga jenis persenyawaan ini adalah sebagai berikut:
Piridoksin disintesis oleh tumbuhan hijau daun dan mikroorganisme. Vitamin B6 ini sebagian besar terdapat dalam jaringan sebagai fosfat piridoksal dan piridoksamin. Fosfat piridoksal berfungsi sebagai koenzim dalam sejumlah reaksi kimia yang melibatkan asam-asam amino. Sianokobalamine (vitamin B12): Vitamin B12 adalah senyawa Kristal berwarna merah tua. Vitamin ini mengandung inti porfirin dan logam berat kobalt. Bentuk koenzim B12 mempunyai sebuah gugus 5 deoksiandenosil terikat pada gugus metilen. Vitamin B12 bukanlah zat tunggal, melainkan terdiri atas beberapa senyawa yang berkaitan erat dan mempunyai kegiatan serupa. Struktur kimia vitamin B12 dapat dilihat seperti pada gambar berikut.
48
Vitamin C (asam askorbat): Kandungan vitamin C pada ikan sangat sedikit yaitu hanya rata-rata 0,33 mg/100g dengan pengecualian pada daging ikan tuna yang mencapai 0,51 mg/100g daging ikan. Rumus struktur asam Laskorbat dan L-awahidroaskorbat dapat dilihat pada gambar berikut.
Tumbuhan dan mamalia selain manusia, kera, dan marmot dapat mensintesis asam askorbat. Asam askorbat ini meningkatkan penyerapan besi dari dalam usus. Selain itu asam askorbat ikut dalam pengangkutan atau transport elektron, dan mempercepat penyembuhan luka dengan pembentukan jaringan ikat baru.
49
Vitamin A (anti xeroftalmia): Vitamin A terbagi 2 jenis, yaitu vitamin A1 dan vitamin A2, yang dibedakan pada jumlah ikatan rangkat pada cincin pirolnya. Pada vitamin A1 hanya terdapat satu ikatan rangkap, sedangkan vitamin A2 terdapat dua ikatan rangkap. Rumus struktur vitamin A1 dan A2 bisa dilihat sebagai berikut.
Vitamin D: Vitamin D adalah suatu istilah yang digunakan untuk menyatakan sekelompok senyawa yang mirip secara kimia. Terdapat 11 sterol yang mempunyai kegiatan seperti vitamin D, antara lain vitamin D2 (kalsiferol) dan vitamin D3 (kolesterol aktif). Selain itu, di alam terdapat juga ergosterol (provitamin D2) dan 7-dehidrokolesterol (provitamin D3). Vitamin D3 adalah bentuk vitamin yang terkandung dalam kebanyakan minyak hati ikan, merupakan bentuk yang dihasilkan oleh kegiatan sinar matahari
pada
7-dehidrokolesterol
dalam
kulit
ikan.
Mekanisme
pembentukan vitamin D3 bisa dilihat pada gambar berikut.
Pada beberapa spesies seperti ikan cod, penimbunan vitamin A dan D ditemukan dalam hati. Sedangkan pada ikan herring, vitamin D ditemukan dalam kelenjar tubuh. Selanjutnya pada ikan cucut dan pari sedikit mengandung vitamin D. Vitamin E (antisterilitas): Vitamin E terdapat dalam beberapa bentuk, yaitu alpha, beta, gamma, dan delta tokoferol. Struktur kimia umum tokoferol-tokoferol ini dilihat pada gambar berikut.
50
Vitamin E terdapat dalam konsentrasi terbesar di dalam minyak sesayuran dan yang terkaya adalah minyak kacang kedele. Selain itu, vitamin E juga terdapat di dalam minyak gandum, telur, dan hati ikan. Adapun kandungan vitamin E pada hati ikan sekitar 0,53 mg/100g hati ikan. Senyawa Anti-Vitamin Untuk mendukung proses metabolisme tubuh dan meningkatkan daya tahan tubuh, makhluk hidup
membutuhkan asupan makanan yang banyak
mengandung gizi. Memang ada sebagian zat yang sudah dapat diproduksi oleh tubuh namun sebagian besar zat gizi lainnya harus diperoleh dari makanan maupun minuman yang dikonsumsi. Namun agar kandungan gizi dapat optimal diserap oleh tubuh, harus diwaspadai adanya antivitamin yang terdapat dalam makanan. Antivitamin adalah senyawa yang berpengaruh menghambat atau meniadakan kerja vitamin. Sifat ini disebabkan karena rumus bangun kimiawi yang hampir sama dengan vitamin, sehingga ada kompetisi antara vitamin dan anti-vitamin atau karena anti-vitamin bereaksi dengan vitamin itu. Zat ini bisa bersifat alami maupun hasil sintesis kimiawi buatan pabrik yang mengandung struktur atau komposisi kimiawi yang mirip dengan vitamin atau memang merupakan derivate dari vitamin, sehingga menimbulkan kompetisi. Keduanya bersifat saling antagonis dan saling meniadakan.
51
Defisiensi Vitamin Memang tidak ada bahaya langsung masuknya vitamin dengan zat antagonisnya tersebut bagi tubuh secara langsung. Zat ini berbeda dengan racun atau bahan kimia lainnya yang langsung bereaksi dan dapat segera dirasakan akibatnya terhadap tubuh. Meskipun demikian, apabila hal tersebut berlangsung secara terus-menerus dan terjadi pada jenis vitamin tertentu. Hal inilah yang kemudian menyebabkan terjadinya defisiensi vitamin. Defisiensi vitamin dapat terjadi akibat obat dan toksin yang menghambat protein pengangkut vitamin, enzim pada jalur biosintetik, atau protein pengikat koenzim. Senyawa yang menimbulkan defisiensi vitamin kadang-kadang disebut antivitamin.
Cara Kerja Anti-vitamin Ada beberapa mekanisme kerja anti vitamin dalam tubuh. Selain berkompetisi dan saling meniadakan, ada juga zat antagonis yang menyebabkan enzim tak dapat berfungsi akibat tempat molekul vitamin dalam enzim direbut oleh zat antagonisnya. Selain itu juga ada zat antagonis yang justru bereaksi dengan vitamin membentuk zat baru yang lebih kompleks, sehingga vitamin juga tak dapat diserap oleh tubuh. Berikut tabel vitamin dan anti - vitaminnya : NO
VITAMIN
1 2 3 4 5
Vitamin A Vitamin D Vitamin E Vitamin K Tiamin
6 7 8 9 10 11 12
Riboflavin Niasin Piridoksin Biotin Cholin Asam Folat Vit C
ANTI-VITAMIN Citral B- karotin (rumput kering) Dicoumarol, warafrin Tiaminase (ikan segar, kerang, khamir); neo-piritiamin, oxytiamin Isoriboflavin, fenilriboflavin Indol acetic acid 4-deoksipiridoksin; 4-metoksipiridoksin Avidin (putih telur mentah), lisolesitin Tri-etil kolin Aminopterin, ametoptern Glucoascorbic acid
Pada keadaan ter tentu bahan pangan dapat mengandung s uatu zat yang bisa mer usaknya.
menghalangi
Zat
yang
aktivitas s uatu vitamin dan bahkan
demikian
disebut
anti- vitamin
atau
anti-
metabolit untuk vitamin tersebut.
52
C ontoh Anti-vitamin Pada r ans um untuk tikus putih dengan kadar timin c ukup, penambahan antivitamin ber upa piritiamin, yang mer upakan for mula dengan s tr uktur
kimia
hampir
mirip dengan tiamin, hanya
saja
pir itiamin mengandung kelebihan dua s ulf ur , gejala def is iens i tiamin ter jadi. Gejala yang timbul ters ebut dapat diatasi dengan penambahan level tiamin yang lebih tinggi. Ion- ion bis ulf it dar i pir itiamin ber sifat sangat mer usak tiamin dengan c ara memecah molekul tiamin menjadi pir imidin dan tiazol. Pada
putih
telur
ter dapat
zat
kimia
anti- vitamin
B6,
jika
memakan ini maka tubuh akan def ic it vitamin ini. Pada kuning telur lah ter dapat zat kimia yang menetralkan anti- vitamin B6 itu. Etanol adalah suatu antivitamin yang menurunkan konsentrasi hampir semua koenzim di dalam sel. Misalnya, etanol menghambat penyerapan tiamin, dan asetaldehida yang dihasilkan dari oksidasi etanol menggeser piridoksal fosfat dari tempat ikatan proteinnya, sehingga mempercepat degradasi piridoksal fosfat
C ontoh antivitamin pada i kan Gejala par alis is pada tikus yang diberi ikan mentah. Paralisis ters ebut disebabkan oleh s uatu antivitamin yang ter kandung pada ikan mentah ter tentu yang mer usak tiamin. Antivitamin tersebut ber upa enzim tiaminase, yang memecah molekul tiamin menjadi dua bagian komponen penyus unnya, sehingga tidak berf ungs i lagi.
53
Kegiatan Belajar 2 : Mineral Tujuan: Mahasiswa mampu menjelaskan tentang mineral, struktur, sifat, peranan dan sumber mineral yang berperan dalam metabolism.
Mineral Definisi mineral menurut pandangan nutrisi adalah suatu bahan anorganik yang dibutuhkan untuk proses kehidupan baik dalam bentuk ion atau elemen bebas. Mineral dapat diperoleh dari makanan memproduksi
mineral). Elemen yang
karena tubuh tidak dapat
dibutuhkan tubuh terbagi 2 yaitu
mikroelemen dan makro elemen. Makro elemen meliputi: sodium, potasium, klorida, magnesium, fosfor dan kalsium, sedangkan mikro elemen: besi, tembaga, zinc, yod, dan fluor. Fungsi mineral antara lain sebagai katalisator berbagai reaksi biokimawi dalam tubuh, transmisi sinyal / pesan pada sel saraf, membantu produksi hormone, berperan dalam pencernaan dan penggunaan makanan, juga merupakan bagian dari organ vital seperti tulang, darah, gigi. Mineral sebagai kofaktor: Banyak enzim yang mengandung ion metal (metaloenzim). Ion tersebut berfungsi mirip dengan koenzim. Fungsi dari metal tersebut dalam enzim sangat bervariasi, bisa sebagai katalis contohnya Zn. Adapula metal yang penting untuk meningkatkan efisiensi enzim, seperti ATPMg. Magnesium (Mg) Merupakan kation bivalent, cenderung berfungsi sebagai “chelator”. Lebih banyak ditemukan di intraseluler sel daripada di dalam serum darah. Mineral penting, selain Ca dan fosfor, terdapat di intraseluler sel yang sering ditemukan berikatan dengan ATP (berperan sebagai kofaktor). ATP yang berikatan dengan Mg merupakan substrat yang lebih efektif bagi enzim – enzim yang membutuhkan ATP. Mg penting bagi manusia karena berperan dalam reaksi penghasilan energi . Pompa Na/K yang mengatur konsentrasi elektrolit di dalam sel, dikontrol oleh ATP sehingga keseimbangan elektrolit di dalam sel sangat tergantung pada Mg. Pengolahan makanan seringkali menghilangkan Mg dalam makanan.
54
Kalsium (Ca) Merupakan mineral yang sulit diperoleh dari makanan kita sehari-hari. Berfungsi pada kontraksi otot, secondary messenger, pembentukan tulang dan otot, koagulasi darah, pemecahan glikogen dan aktivator siklus kreb. Untuk melakukan kontraksi, otot membutuhkan ATP (dalam myofibril), tapi yang menstimulasi terjadinya kontraksi adalah Ca.
Potassium (K) Merupakan mineral esensial dan dikenal sebagai elektrolit. Fungsi tubuh dalam keadaan normal tergantung pada konsentrasi K di dalam dan luar sel. Berfungsi menjaga potensial membran sel dan sebagai kofaktor enzim. Pada membrane sel, K menjadi kation utama di dalam sel, sedangkan N sebagai kation utama di luar sel. K di dalam sel berjumlah 30 kali lebih tinggi dibanding di luar sel, sedangkan Na di luar sel sebanyak 10 X lebih tingg jika dibandingkan dengan di dalam sel. Perbedaan konsentrasi berupa gradien elektrokimiawi membran menghasilkan potensial membrane. Potensial membran penting dalam penyampaian sinyal untuk komunikasi antar sel pada sel saraf. K juga berperan sebagai kofaktor contohnya pyruvat kinase pada metabolisme karbohidrat.
Besi (Fe) Menjalankan fungsi utamanya bersama-sama dengan protein dan tembaga membentuk hemoglobin (memindahkan O2 dari paru-paru ke jaringan yang membutuhkan). Penting pula untuk pembentukan myoglobulin (pengangkut O2 di dalam otot). Penting untuk penderita thyroidisme. Keseimbangan antara Fe, Zn dan Cu sangat penting untuk menjaga dan mencegah thyroidisme.
55
Fe terdapat dalam bentuk Ferro (Fe 2+) atau Ferri (Fe3+) dimana di dalam tubuh ditemukan berasosiasi dengan protein. Di dalam tubuh tersimpan dalam jumlah besar dalam protein disebut ferritin . Dalam bentuk bebas di dalam tubuh konsentrasinya sangat rendah. Karena ion ferri tidak larut dalam air. Mungkin ion ferro toksik bagi sel karena bereaksi dengan hidrogen peroksida membentuk radikal hidroksil.
Makanan biasa mengandung ion ferri, sedangkan untuk mudah diserap tubuh harus berada dalam bentuk ion ferro. Karenanya reduksi ion ferri menjadi ion ferro membutuhkan asam askorbat (vit C) atau dengan suksinat.
Zinc (Zn) Element essensial dalam makanan baik pada tumbuhan, hewan dan manusia. Dibutuhkan untuk pembentukan substansi genetik dalam sel dan untuk reproduksi biologis. Diperlukan juga dalam sintesis DNA dan RNA. Merupakan bagian dari ± 200 metaloenzim. Defisiensi Zn tidak spesifik karena banyaknya enzim yang membutuhkan Zn.
56
Daftar Pustaka Chiyaniezz.blogspot.com/2011/04/fungsi-vitamink.htmlId.wikipedia.org/wiki/vitamin(a,d,e,k) Kesehatan.kompas.com/read/2010/06/tanda.kekurangan.vitamin Ridwanaz.com/kesehatan/pengertian-vitamin-jenis-jenis-vitamin-sumbersumber-vitamin/ Suwetja,I.K.2011.Biokimia Hasil Perikanan.Media Prima Aksara : Jakarta Anne. 2010. Senyawa Anti Vitamin. http://www.anneahira.com/antivitamin.htm, diakses tanggal 13 Oktober 2012. dr.brahm U. 1996.Biokimia kedokteran dasar. Jakarta. penerbit : EGC. http://majalahkesehatan.com/jenis-jenis-vitamin-yang-wajib-anda-ketahui, diakses tanggal 13 Oktober 2012. http://www.kesehatan123.com/2453/fungsi-vitamin-dan-manfaatnya, diakses tanggal 13 Oktober 2012. Pramono, Pram. 04 Juli 2009. http://gizisehat.wordpress.com, diakses tanggal 13 Oktober 2012. Wikipedia. Vitamin. http://id.wikipedia.org/wiki/Vitamin, diakses tanggal 13 Oktober 2012.
57
MODUL 5 ENZIM Tujuan: Setelah mengikuti topik enzim, mahasiswa mampu menjelaskan tentang fungsi, klasifikasi dan pengujian enzim. Selain itu mampu menjelaskan pengertian termodinamik, energi aktivasi, perubahan energi bebas, dan keseimbangan kimia dalam proses reaksi yang melibatkan enzim sebagai katalis dan kinetika enzim, juga mampu menjelaskan tentang senyawa yang dapat menghambat kerja enzim, dan mekanisme penghambatannya.
Enzim Merupakan suatu protein yang bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam proses tersebut. Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak akan terjadi.
Enzim mengkatalisa semua aspek
metabolisme sel. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. Secara ringkas struktur sebuah enzim yang aktif dapat dilihat pada bagan di bawah ini:
Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat secara kuat (permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan bagian prostetik. Yang berperan sebagai kofaktor umumnya adalah logam seperti yang terlihat pada Tabel di bawah ini:
58
Koenzim 1.Thiamin pirofosfat 2. Flavin adenin dinukleotida (FAD) 3. Nikotinamida adenine dinukleotida (NAD) 4. Koenzim A 5. Piridoksal fosfat 6. 5’- deoksiadenosilkobalamin (koenzim B12) 7. Biositin 8. Tetrahidrofolat
Senyawa yang Dipindahkan Aldehida Atom hidrogen Ion hidrida (H-) Gugus asil Gugus amino Atom H dan gugus alkyl CO2 Gugus satu-karbon lainnya
Tidak semua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang lain.
Sisi aktif enzim Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah. Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik).
59
Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.
Mekanisme kerja enzim
Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan substrat:
60
1) Model kunci – dan anak kunci yang diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun 1894, yang menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya. 2) Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr.
yang menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi pada bagian sisi aktif enzim.
Proses terikatnya substrat pada enzim (a) model anak kunci – kuncinya, (b) induced – fit model
Klasifikasi enzim Banyak enzim yang telah dinamakan dengan menambahkan akhiran ase kepada nama substratnya, misalnya urease mengkatalisis hidrolisis urea, amilase menghidrolisis amilum. Tetapi banyak pula enzim yang dinamakan tidak berdasarkan nama substratnya, misalnya tripsin dan pepsin. Juga ada enzim yang dikenal dengan dua nama, misalnya amilase yang dihasilkan kelenjar ludah dinamakan pula ptialin. Karena itu, dan juga dengan terus meningkatnya jumlah enzim yang baru ditemukan, suatu dasar penggolongan enzim secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya
61
Tiap-tiap enzim ditetapkan ke dalam empat tingkat nomor kelas dan diberikan suatu nama sistematik, yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis. Contoh, enzim yang mengkatalisis reaksi: ATP + D-glukosa ADP + D-glukosa – 6 – fosfat Nama sistematik formal enzim ini adalah: fosfotransferase ATP: glukosa, yang menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam kelas 2 pada tabel 4, dan nomor klasifikasinya adalah 2.7.1.1, dengan bilangan pertama (yaitu 2) menunjukkan nama kelas (transferase), bilangan kedua (7 ) bagi subkelas (fosfotransferase) dan bilangan ketiga (1) bagi sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus hidroksil sebagai penerima), dan bilangan keempat (1) bagi Dglukosa sebagai penerima gugus fosfat. Jika nama sistematiknya rumit, maka nama biasa dari enzim ini adalah heksokinase.
Sifat-Sifat Enzim Enzim Sebagai Katalisator. Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut bereaksi. Enzim bersifat khas kerjanya dan aktivitasnya dapat diatur. Tanpa kehadiran enzim, suatu reaksi itu sangat sukar terjadi, sementara dengan kehadiran enzim kecepatan reaksinya dapat meningkat sampai 107 kali. Sebagai contoh, enzim katalase yang mengandung ion besi (Fe) mampu menguraikan 5.000.000 molekul hidrogen peroksida (H2O2) permenit pada 0o C. H2O2 hanya
62
dapat diuraikan oleh atom besi, tetapi satu atom besi akan memerlukan waktu 300 tahun untuk menguraikan sejumlah molekul H2O2 yang oleh satu molekul katalase yang mengandung satu atom besi diuraikan dalam satu detik. Bagaimanakah Katalisator, termasuk enzim, meningkatkan reaksi kimia? Suatu reaksi kimia dapat terjadi jika molekul yang terlibat memiliki cukup energi internal untuk membawanya ke puncak bukit energi menuju bentuk reaktif yang disebut tahap transisi. Energi aktivasi suatu reaksi adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi. Suatu reaksi kimia dapat dipercepat dengan dua cara, yaitu pertama meningkatkan suhu dan kedua dengan memberinya katalis.
Enzim adalah suatu protein Struktur dari suatu enzim tidak lain adalah protein, karena aktivitas katalitiknya bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein, walaupun ada beberapa senyawa yang dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA.
Enzim bekerja spesifik Fungsi enzim itu tertentu, tiap perubahan zat tertentu diperlukan suatu jenis enzim tertentu pula. Misalnya enzim katalase hanya digunakan untuk menguraikan H2O2, amylase hanya untuk mengkatalisis amilum sebagai substratnya.
63
Enzim tertentu bekerja bolak-balik Beberapa enzim kerjanya dapat bolak balik, misalnya enzim lipase dapat bekerja untuk mengkatalisis molekul lemak menjadi komponen penyusunnya, yaitu asam lemak dan gliserol atau sebaliknya menyusun lemak dari komponennya. Lemak → gliserol + asam lemak
Faktor-faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim Aktivitas enzim dipengaruhi beberapa faktor, antara lain:
Suhu Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya. Setiap kenaikan suhu 10o C, kecepatan enzim akan menjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi. Enzim berdarah panas dan manusia bekerja paling efisien pada suhu 37o C, sedangkan enzim hewan berdarah dingin pada suhu 25o C.
pH Semua enzim peka terhadap perubahan pH, dan nonaktif pada lingkungan pH sangat rendah (asam kuat) dan pH tinggi (basa kuat). Contoh, enzim pepsin memiliki pH optimum 2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5.
Konsentrasi Enzim, Substrat dan Kofaktor. Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat.
Inhibitor Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh suatu senyawa yang dikenal sebagai inhibitor. Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama, yaitu: a) yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible), b) yang bekerja secara dapat balik (reversible). Penghambat yang irreversible adalah golongan yang bereaksi dengan, atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang penting
bagi
aktivitas
katalitiknya.
Sebagai
contoh,
adalah
senyawa
64
diisoprofilfluorofosfat (DFP), yang menghambat enzim asetilkolinesterase, yaitu enzim yang penting di dalam transmisi impuls syaraf. Asetilkolinesterase mengkatalisis hidrolisis asetilkolin, suatu senyawa neurotransmitter yang berfungsi di dalam bagian sinaps yang dihasilkan oleh ujung syaraf (akson) yang telah menerima impuls. Asetilkolin yang dihasilkan diteruskan ke sel syaraf lainnya atau ke efektor (misalnya otot) untuk meneruskan impuls syaraf. Akan tetapi, sebelum impuls kedua dapat dipancarkan melalui sinaps, asetilkolin yang dihasilkan setelah impuls pertama harus dihidrolisis oleh asetilkolisnesterase pada
sambungan
sel
syaraf.
Produk
penguraian
asetilkolin
oleh
asetilkolinesterase adalah asetat dan kolin, dan tidak memiliki aktivitas transmitter. Penghambat DFP sangat reaktif, dan bereaksi dengan bagian sisi aktif dari enzim asetilkolinesterase, yaitu gugus hidroksil dari residu serin essensial, sehingga enzim tidak aktif untuk mengkatalisis asetilkolin. DFP merupakan gas syaraf yang pertama kali ditemukan, jika diberikan pada hewan, hewan tersebut menjadi lemah, tidak dapat lagi melaksanakan fungsi bagian-bagian tertentu, karena impuls syaraf tidak lagi dapat ditransmisikan secara normal. Tetapi, terdapat manfaat lain dari DFP. Senyawa ini menyebabkan berkembangnya malation dan insektisida lain yang relatif tidak beracun bagi manusia. Malation diubah
oleh
enzim-enzim
pada
insekta,
menjadi
penghambat
aktif
asetilkolinesterase insekta ersebut. DFP telah ditemukan menghambat semua jenis enzim, banyak diantaranya yang mampu mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida atau ester. Golongan ini tidak hanya mencakup asetilkolinesterase, tetapi juga tripsin, khimotripsin,elastase, fosfoglukomutase, dan kokoonase, suatu enzim yang dihasilkan oleh larva ulat sutra untuk menghidrolisis serat-serat sutra kepompong, dan menyebabkan larva dapat dibebaskan. Semua enzim yang dihambat oleh DFP memiliki residu serin essensial pada sisi aktifnya, yang berpartisipasi dalam aktivitas katalitiknya. Jenis kedua adalah, penghambat enzim yang dapat balik, yang dapat digolongkan menjadi 2 jenis, yaitu: 1) zat penghambat yang bersaingan (kompetitif), 2) zat penghambat yang tidak bersaingan (non-kompetitif). Zat penghambat yang bersaingan itu mempunyai struktur mirip dengan struktur molekul substrat. Suatu penghambat kompetitif berlomba dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim, tetapi, sekali terikat tidak dapat diubah oleh enzim tersebut. Ciri penghambat
65
kompetitif adalah penghambatan ini dapat dihilangkan dengan meningkatkan konsentrasi substrat.
Aktivitas inhibitor kompetitif
Contoh
jenis
penghambatan kompetitif
adalah penghambatan
kompetitif
dehidrogenase suksinat oleh anion malonat dan oksaloasetat. Dehidrogenase suksinat adalah anggota golongan enzim yang mengkalatisis siklus asam sitrat yang dapat membebaskan 2 atom hidrogen dari suksinat. Dehidrogenase suksinat dihambat oleh malonat yang struktur molekulnya mirip suksinat.
Contoh molekul penghambat kompetitif malonat dan oksaloasetat yang strukturnya mirip dengan substrat molekul suksinat
Sedangkan zat penghambat yang tidak bersaingan (non kompetitif) dapat menempel pada enzim, pada sisi regulasi enzim, sehingga mengubah konformasi molekul enzim, sehingga menyebabkan inaktifasi enzim.
Kontrol Terhadap Kerja Enzim Dalam sistem biologis, kecepatan kerja enzim dapat dipengaruhi oleh kehadiran suatu molekul lain yang dapat berperan sebagai pemicu (activator) atau penghambat (inhibitor), keduanya biasanya disebut secara bersama-sama
66
sebagai efektor. Pola umum pengontrolan jalur metabolism biasanya terjadi ketika enzim pertama pada jalur metabolism tersebut dihambat kerjanya oleh hasil akhir dari jalur metabolisme tersebut. Penghambatan ini biasanya dinamakan feedback inhibition.
Mekanisme Feedback Inhibition
Pengontrolan model feedback inhibition, dimana enzim yang bekerja pada tahap awal (E1) dihambat kerjanya oleh produk akhir (Z), memberikan keuntungan pada sel, yaitu organisme tersebut dapat mengatur supply energi, dan mencegah menumpuknya senyawa intermediet (B-C-D …) selama proses metabolisme terjadi. Banyak jalur metabolisme dalam tubuh organism berbentuk cabang, sehingga proses feedback inhibition yang terjadi dapat berlangsung di beberapa lokasi. Mekanisme penghambatan ini dinamakan sequential feedback inhibition. Pada beberapa jenis jalur metabolisme, produk akhir dapat berikatan dengan enzim bukan pada sisi aktif enzim tetapi pada titik control lainnya. Jenis enzim demikian dinamakan enzim alosterik. Enzim alosterik sering berbentuk protein yang memiliki beberapa subunit protein dan memiliki satu atau lebih sisi aktif pada masing-masing subunitnya. Terikatnya substrat pada sisi aktif enzim akan menginduksi perubahan konformasi protein pada enzim tersebut yang memungkinkan sisi aktif lainnya memiliki afinitas untuk berikatan dengan molekul substrat. Enzim alosterik dikontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) yang berikatan pada enzim pada bagian tertentu dari enzim tersebut di luar sisi aktif enzim, dan selanjutnya dapat menyebabkan perubahan konformasi sisi aktif enzim yang dapat mempengaruhi kecepatan enzim tersebut. Molekul activator alosterik dapat meningkatkan laju kerja enzim, sedangkan molekul nhibitor alosterik dapat menurunkan kerja enzim. Kontrol kerja enzim lainnya dapat berbentuk pengaturan pada proses terjadinya enzim yang aktif yang berasal dari enzim yang belum aktif (proenzim atau zymogen).
67
Contoh, beberapa jenis enzim diproduksi oleh kelenjar tertentu dalam tubuh masih berupa proenzim atau zymogen yang belum aktif. Aktivasi zymogen menjadi enzim aktif bisa dilakukan oleh enzim lainnya yang sudah aktif. Sebagai contoh, enzim tripsin, pertama kali diproduksi oleh pancreas masih berupa tripsinogen. Tripsinogen dibawa ke usus halus dan diaktivasi oleh enzim enteropeptidase yang dihasilkan oleh usus halus membentuk enzim tripsin yang aktif. Selanjutnya enzim tripsin dapat mengaktivasi balik tripsinogen atau zymogen
lainnya
misalnya
chymotrypsinogen
dan
proelastase
menjadi
chymotripsin dan elastase.
Proses perubahan zymogen oleh kerja enzim membentuk enzim aktif
68
LATIHAN SOAL PILIHAN GANDA 1. Grafik manakah yang menunjukkan hubungan pH dengan aktivitas kerja enzim ?
2. Amylase air ludah menjadi inaktif di dalam lambung, sebab …. a. lambung memiliki temperatur yang tinggi yang menghambat kerja amylase b. lambung memiliki HCl sehingga pH-nya rendah c. lambung memiliki pH yang sangat tinggi d. lambung memiliki ezim lain yang setara dengan amylase 3. Selama perkecambahan, perubahan kimia manakah yang terjadi pada cadangan makanan jika enzim protease aktif? a. as. amino →protein
c. zat pati →maltosa
b. protein →as. amino
d. lemak →glycerol + asam lemak
4. Reaksi di bawah ini menunjukkan aktivitas enzim X: X Lemak →glycerol + asam lemak. X adalah enzim…. a. amylase b. lipase c. katalase d. protease
5. Tentukan jenis enzyme, substrat and kondisi yang diperlukan untuk pencernaan makanan di mulut…. enzyme substrate conditions
69
a. amylase amilum netral b. amylase amilum asam c. protease protein netral d. protease protein asam
LATIHAN SOAL URAIAN 1. Dua model telah dikembangkan mengenai bagaimana enzim berikatan dengan substrat. Tuliskan dua model tersebut dan jelaskan bagaimana cara kerja kedua model tersebut. 2. Enzim urease dapat menghidrolisis urea menjadi ammonia + CO2. Pada suhu 21oC hidrolisis urea memerlukan energi untuk memulai reaksi sebesar 125 kJ/mol, sementara jika ada urease energi yang diperlukan sebesar 46 kJ/mol. Mengapa hal ini dapat terjadi? Jelaskan ! 3. Perhatikan reaksi di bawah ini:
Berdasarkan reaksi di atas, enzim yang bekerja untuk memberikan molekul phosphat (P) dari ATP diklasifikasikan sebagai enzim, contohnya adalah…………. 4. Diagram di bawah ini menunjukkan kerja enzim pepsin sangat baik pada lingkungan. Hal ini disebabkan pepsin merupakan enzim yang biasanya ditemukan di bagian yang memiliki pH rendah karena adanya. Sedangkan tripsin biasanya dihasilkan oleh yang memiliki kisaran pH netral.
70
5.
Apa yang dimaksud dengan enzim
6.
Apa beda enzim dengan katalisator
7.
Mengapa tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada?
8. Apa yang dimaksud dengan: a. Apoenzim b. Holoenzim c. Koenzim d. isoenzim 9. Sebutkan sifat2 enzim 10. Sebutkan faktor yang mempengaruhi kerja enzim 11. Sebutkan fungsi enzim berikut: a. Transferase b. Hidrolase c. Oksidoreduktase d. Lygase e. Apa beda enzim dehidrogenase dengan enzim oksidase f. Apa beda enzim oksidase dengan enzim oksigenase
71
Daftar Pustaka Lehninger A. 1994. Dasar-dasar Biokimia Jilid 1. Thenawijaya M, penerjemah; Jakarta: Penerbit Erlangga, Terjemahan dari: Principle of Biochemistry. Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological Chemistry Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung, Alfabeta
72
MODUL 6 ASAM NUKLEAT
Tujuan: Setelah mempelajari asam nukleat mahasiswa mampu menjelaskan tentang struktur dasar, jenis, dan peranan asam nukleat, struktur, dan replikasi DNA pada sel prokaryotik dan eukaryotic, serta menjelaskan struktur, jenis dan fungsi RNA.
Penyusun asam nukleat Gula ribosa Gula pada asam nukleat adalah ribosa. Ribosa (b-D-furanosa) adalah gula pentosa (jumlah karbon 5. Dalam penulisan diberi tanda prime (') untuk membedakan penomoran pada basa nitrogen
Perhatikan:
73
Ikatan gula ribosa dengan basa nitrogen (pada atom karbon nomor 1). Ikatan gula ribosa dengan gugus fosfat (pada atom karbon nomor 5). Gugus hidroksil pada atom karbon nomor 2.
Basa Nitrogen Basa nitrogen berikatan dengan ikatan-b pada atom karbon nomor1' dari gula ribosa atau deoksiribosa. Pirimidin berikatan ke gula ribosa pada atom N-1 dari struktur cincinnya. Purin berikatan ke gula ribosa pada atom N-9 dari struktur cincinnya.
Basa Pirimidin dan Purin Perhatikan struktur cincinnya.
Basa pirimidin terdiri dari sitosin, timin dan urasil, sedangkan basa purin tersusun dari adenine dan guanin.
74
Nukleosida Nukleosida merupakan gula ribosa yang berikatan dengan basa nitrogen) ditambah satu atau lebih gugus fosforil disebut nukleotida.
Ribonukleotida Gula ribosa yang berikatan dengan basa nitrogen (dalam contoh di samping adalah suatu pirimidin, urasil dan sitosin) pada atom karbon nomor 1‘nya disebut ribonukleosida
(dalam
contoh
di
samping
adalah
uridin
dan
sitidin).
Ribonukleosida yang terfosforilasi pada atom karbon nomor 5‘nya disebut ribonukleotida (dalam contoh di samping adalah uridilat atau sitidilat). Penyampaian ribonukleotida biasana dalam bentuk singkatan (misalnya) U, atau UMP (uridin monofosfat)
75
Pada ribonukleotida utama,
atom N9 (pada purin) dan N1 (pada pirimidin)
berikatan dengan atom C nomor 1’ dari ribosa.
76
Asam Nukleat Merupakan monomer nukleotida dapat berikatan satu sama lain melalui ikatan fosfodiester antara -OH di atom C nomor 3‘nya dengan gugus fosfat dari nukleotida berikutnya. Kedua ujung poli- atau oligonukleotida yang dihasilkan menyisakan gugus fosfat di atom karbon nomor 5' nukleotida pertama dan gugus hidroksil di atom karbon nomor 3' nukleotida terakhir.
Kerangka Gula Posfat Perhatikan bahwa kerangka dasar polinukleotida memiliki muatan negatif.
77
Oleh karenanya kerangka dasar polinukleotida atau asam nukleat tersusun atas residu fosfat dan ribosa yang berselang-seling. Urutan basa dalam polinukleotida ditulis dari ujung yang memiliki gugus fosfat di atom karbon nomor 5' ke ujung yang memiliki gugus hidroksil di atom karbon nomor 3‘, atau biasa disebut ujung 5' ke 3': 5'-ATGCTAGC-3' Komposisi basa penyusun asam nukleotida dapat dilihat pada tabel berikut: Organisme
Escherichia coli
A
G
C
T
24,7
26,0
25,7
23,6
Khamir
31,3
18,7
17,1
32,9
Gandum
27,3
22,7
22,8
27,1
Salmon
29,7
20,8
20,4
29,1
Ayam
28,8
20,5
21,5
29,3
Hasil penelitian Chargaff menunjukkan bahwa: 1. Asam nukleat yang diisolasi dari berbagai jaringan organisme yang sama memiliki komposisi basa yang sama 2. Komposisi basa Asam nukleat beragam pada organisme yang berbeda 3. Komposisi basa Asam nukleat suatu spesies tidak berubah oleh umur, nutrisi, dan lingkungan 4. Jumlah residu adenin selalu setara dengan jumlah residu timin, sedangkan jumlah residu guaninn selalu setara dengan jumlah residu sitosin . Kesimpulan Chargaff bahwa Asam nukleat merupakan bahan penentu sifat mahluk hidup dan diturunkan/ditransfer dari induk ke keturunannya.
78
Ribosa dan Deoksiribosa Turunan penting dari ribosa adalah 2'-deoksiribosa, sering hanya disebut deoksiribosa, yang pada karbon nomor 2‘nya OH digantikan oleh H. Deoksiribosa ditemukan di DNA (deoxyribonucleic acid). Ribosa ditemukan di RNA (ribonucleic acid) dimana penggantian –OH oleh H di atom C nomor 2 mempengaruhi struktur.
Deoksiribonukleotida penyusun DNA Gula 2'-deoksiribosa yang berikatan dengan basa nitrogen (dalam contoh di samping adalah purin - adenin dan guanin) pada atom karbon nomor 1‘nya disebut deoksiribonukleosida (dalam contoh di samping adalah deoksiadenosin dan deoksiguanosine). Deoksiribonukleosida yang terfosforilasi pada atom karbon nomor 5‘nya disebut Deoksiribonukleotida (dalam contoh di samping adalah deoksiadenilat dan deoksiguanilat).
79
Penyampaian Deoksiribonukleotida biasanya dalam bentuk singkatan (misalnya) A, atau dA (deoksiA), atau dAMP (deoksiadenosin monofosfat)
Penamaan nukleotida
80
Struktur DNA DNA terdiri atas dua rangkaian heliks anti-paralel (paralel berlawanan arah) yang melilit ke kanan suatu poros. Ukuran lilitan adalah 36 Å, yang mengandung 10.5 pasangan basa per putaran. Kerangka yang berselang-seling antara gugus deoksiribosa dan fosfat terletak di bagian luar. Ikatan hidrogen antara basa purin dan pirimidin terletak d bagian dalam.
Basa penyusun suatu benang DNA yang antiparallel tidak sama melainkan bersifat komplemen terhadap benang pasangannya. Basa C berpasangan dengan G, sedangkan A dengan T. Hal ini sangat bemanfaat dalam kaitan untuk penyimpanan dan pemindahan.
81
Peran DNA DNA mengandung gen, informasi yang mengatur sintesis protein dan RNA. Bagian yang menentukan pengaturan ekspresi gen (promoter, operator, dll.). Ribosomal RNA (rRNA) merupakan komponen dari ribosom, mesin biologis pembuat protein. Messenger RNAs (mRNA) merupakan bahan pembawa informasi genetik dari gen ke ribosom . Transfer RNAs (tRNAs) merupakan bahan yang menterjemahkan informasi dalam mRNA menjadi urutan asam amino. RNAs memiliki fungsi-fungsi yang lain, di antaranya fungsi-fungsi katalis
Daftar Pustaka
Irfan D. Prijambada. 2011. Asam Nukleat. Bahan Kuliah. Fakultas Pertanian Universitas Gadjah Mada Lehninger A. 1994. Dasar-dasar Biokimia Jilid 3. Thenawijaya M, penerjemah; Jakarta: Penerbit Erlangga, Terjemahan dari: Principle of Biochemistry.
82
MODUL 7 RESPIRASI DAN ENERGI Tujuan: Setelah mempelajari respirasi dan energy, mahasiswa mampu menjelaskan tentang siklus Kreb yang berkaitan dengan lokasi terjadinya, peranan, tahapan proses, dan energi serta regulasinya. Mahasiswa juga mampu menjelaskan tentang transpor elektron dan phosphorilasi oksidatif yang berkaitan dengan pontensial redoks, transpor elektron dari NADH dan FADH 2, penghambatan transpor elektron, dan oksidatif fosforilasi serta reoksidasi sitosolik NADH. Juga mampu menjelaskan tentang fotosintesis pada tanaman air yang berkaitan dengan lokasi, penyerapan sinar, fotofosforilasi non siklik dan siklik, fotosintesis bakterial, reaksi gelap, jalur C4.
Respirasi Dalam keadaan normal, organisme melakukan pembongkaran dengan cara oksidasi biologis atau sering disebut dengan respirasi aerob, yaitu respirasi yang memerlukan oksigen bebas dalam reaksinya. Namun, apabila kadar oksigennya rendah atau kurang, maka respirasi aerob tidak bisa berlangsung, dan proses pembongkaran atau oksidasi dilakukan dengan cara anaerob, disebut juga fermentasi. Contoh dari hal tersebut adalah pada tumbuhan darat yang tanahnya tergenang air sehingga akar tidak dapat melakukan respirasi aerob, karena kadar oksigen di dalam rongga tanah sangat rendah. Sedangkan pada manusia, biasanya sering terjadi pada atlet-atlet lari jarak jauh yang lebih membutuhkan kadar oksigen lebih banyak daripada yang diambil dari pernafasan. Perbedaan dari respirasi aerobik dan anaerobik diantaranya :
Respirasi aerobik
Memerlukan oksigen
Terjadi di matriks mitokondria
Memecah senyawa organik menjadi anorganik
Menghasilkan energi yang lebih besar
Menghasilkan 36 ATP
83
Proses
respirasi
aerobik
meliputi
4
proses,
yaitu
:
glikolisis,
dekarboksilasioksidatif, siklus krebs dan transfer elektron
Respirasi anaerobik (fermentasi)
Tidak memerlukan oksigen
Terjadi di sitoplasma
Menghasilkan energi yang lebihkecil
Menghasilkan 2 ATP
Ada 2 proses respirasi anaerob yaitu fermentasi dan pernafasan intramolekul. Namun, fermentasi tidak harus selalu terjadi dalam keadaan anaerob, karena ada beberapa organisme yang mampu melakukan fermentasi dalam keadaan aerob (fermentasi aerob), misalnya yang terjadi pada fermentasi asam cuka dan fermentasi alkohol.
Jika dibandingkan dengan respirasi, fermentasi jauh lebih merugikan sel karena dua alasan, yaitu : a. Sering dihasilkan senyawa yang merusak sel, misalnya alkohol. b. Dari jumlah mol yang sama, akan dihasilkan jumlah energi yang lebih rendah bila dibandingkan dengan respirasi aerob ataupun fermentasi anaerob. Penamaan
fermentasi
ini
disesuaikan
dengan
senyawa
yang
dihasilkannya. Seperti halnya pada fermentasi asam cuka dan fermentasi alkohol. Istilah fermentasi pertama kali diungkapkan oleh seorang ahli kimia dari Perancis,Louis Pasteur yang mendefinisikan bahwa fermentasi merupakan respiras tanpa udara. Kemudian Edward Buchner, seorang ahli kimia dari Jerman menyatakan bahwa fermentasi sebenarnya diakibatkan oleh sekresi dari ragi yang disebut Zymase. Selain itu, beberapa ahli mendefinisikan kata fermentasi dengan pengertian yang berbeda-beda, menurut Fardiaz (1992), fermentasi adalah proses pemecahan protein dan asam amino secara anaerob yaitu tanpa memerlukan oksigen. Sedangkan menurut Satria Wihardja (1992), fermentasi adalah suatu proses dimana komponen-komponen kimiawi dihasilkan sebagai akibat adanya pertumbuhan maupun metabolisme, yang mencakup fermentasi aerob (yang memerlukan oksigen) dan fermentasi anaerob (yang tidak memerlukan oksigen).
Aerob
:
C6H12O6
+
O2
Anaerob
:
C6H12O6 → CO2 + C2H5OH
→
CO2
+
H2O
84
Fermentasi
merupakan
bentuk
tertua
dari
bioteknologi
minuman
beralkohol (bir, anggur, tuak) dan makanan terfermentasi (keju, yoghurt, tape, tempe, petis, terasi). Tujuan fermentasi adalah untuk menghasilkan suatu produk (misalnya bahan pakan) yang mempunyai kandungan nutrisi, tekstur, biological availability yang lebih baik, disamping itu juga menurunkan zat anti nutrisinya. Fermentasi diperkirakan menjadi cara untuk menghasilkan energi pada organisme purba sebelum oksigen berada pada konsentrasi tinggi di atmosfer seperti saat ini, sehingga fermentasi merupakan bentuk purba dari produksi energi sel Fermentasi dapat meningkatkan nilai gizi bahan yang berkualitas rendah serta berfungsi dalam pengawetan bahan dan merupakan suatu cara untuk menghilangkan suatu zat anti nutrisi atau racun yang terkandung dan suatu bahan makanan.
1. Contoh-contoh Fermentasi a. Fermentasi etanol Fermentasi etanol ini biasanya dilakukan oleh ragi dan bakteri yang umumnya banyak digunakan dalam pembuatan bir dan anggur (khamir) atau minuman beralkohol, dan bakteri yang paling sering digunakan adalah Saccharomyces, yang mampu bertahan hidup baik dalam kondisi yang cukup oksigen ataupun kurang oksigen (Saccharomyces merupakan salah satu organisme aerob fakultatif). Menurut Pasteur, keberadaan oksigen akan menghambat
jalur
fermentasi di dalam sel khamir sehingga sumber karbon yang ada akan digunakan melalui jalur respirasi. Fenomena ini sering disebut sebagai Pasteur effect (Walker 1998). Berdasarkan fenomena ini, seharusnya produksi etanol oleh khamir terjadi pada kondisi anaerob. Herbert Crabtree pada tahun 1929 menemukan suatu fenomena lain yang terjadi pada sel tumor dimana pada sel tersebut jalur fermentasi dominan terjadi
walaupun dalam kondisi aerob. Pada tahun 1948,
Swanson dan Clifton pertama kali menunjukkan bahwa fenomena tersebut terjadi pada sel Saccharomyces cerevisiae yang sedang tumbuh dan menghasilkan etanol sebagai produk fermentasi selama terdapat glukosa dalam jumlah tertentu di dalam medium pertumbuhannya yang kemudian disebut dengan Crabtree effect. Crabtree effect pada khamir dapat diamati
85
ketika medium pertumbuhan mengandung glukosa dalam konsentrasi yang tinggi. Crabtree effect tidak terjadi pada semua khamir, namun hanya pada beberapa species saja, antara lain Saccahromycescerevisiae, S. chevalieri, S. italicus, S. oviformis, S. pasteurianus, S. turbidans, S. calsbergensis, Schizosaccharomycespombe,Debaryomyces lambicus,
Torulopsis
dattila,
T.
globosus,
glabrata,
dan
Bretanomyces T.
colliculosa.
b. Fermentasi asam cuka Fermentasi asam cuka merupakan fermentasi yang berlangsung dalam keadaan aerob. Fermentasi ini biasanya dilakukan oleh bakteri Acetabacteraceti dengan menggunakan substrat etanol. Jika diberikan oksigen yang cukup, bakteri-bakteri ini dapat memproduksi cuka dari bermacam-macam bahan makanan yang beralkohol. Bahan makanan yang biasa digunakan yaitu sari buah apel, anggur, biji-bijian fermentasi, malt, beras, atau bubur kentang. Dari proses fermentasi asam cuka, energi yang dihasilkan lima kali lebih besar daripada energi yang dihasilkan oleh fermentasi alkohol.
Reaksi: aerob C6H12O6—————> 2 C2H5OH —————————> 2 CH3COOH + H2O (glukosa)
bakteri asam cuka
asam cuka
Respirasi seluler Reaksi respirasi terjadi secara aerob dengan persamaan reaksi: C6H12O6 + O2 → CO2 + H2O
Respirasi seluler merupakan suatu proses oksidasi reduksi dimana oksidasi glukosa menjadi CO2, sedangkan proses reduksi oksigen menjadi air. Apa pembawa elektron? Yaitu NAD + (nicotinadenine dinukleotida) yang bereaksi
86
sebagai pembawa energi. NAD+ adalah suatu koenzim, yang direduksi menjadi NADH saat mengambil dua ion elektron dan satu ion hidrogen.
Adapula
pembawa
elektron
lain
yaitu
koenzim FAD+ (Flavin adenin
dinukleotida) yang direduksi menjadi FADH2 seperti reaksi yang terlihat pada gambar di bawah ini:
Koenzim FAD+ sebagai pembawa elektron
Respirasi seluler merupakan jalur metabolisme yang menghancurkan glukosa lalu menghasilkan CO2 and H2O. Proses ini disebut juga dengan katabolisme karena glukosa yang lebih besar dihancurkan menjadi molekul yang lebih kecil. Tahapan respirasi seluler ada tiga tahap yaitu glikolisis, siklus Krebs, rantai
87
transport elektron. Respirasi seluler terjadi di dua bagian sel, proses glikolisis terjadi di sitoplasma, sedangkan siklus Krebs dan transport electron terjadi di mitokondria.
Mitokondria
Struktur mitokondria terletak di bagian luar membrane sel yang halus. membrane dalamnya berlipat-lipat dengan nama Krista (lipatannya tersebut). Bagian dalam Krista disebut matriks.
Mitokondria
88
Glikolisis Proses perubahan glukose menjadi asam piruvat atau asetil coenzim-A. Glikolisis terjadi di sitoplasma. Glukosa tidak dapat langsung diffusi ke sel, namun glukosa harus berikatan dulu dengan carrier: G + C → GC → GC dapat berdiffusi kedalam sel. Didalam sel GC → G + C dimana C keluar sel lagi untuk mengikat G yang lain → sampai semua G masuk sel. Proses ini dipercepat oleh H. Insulin, jika H. Insulin kurang maka proses masuknya G kedalam sel lambat → yang menyebabkan G menumpuk didalam darah
sehingga terjadi penyakit
Diabetes Melitus (DM). Glukosa di sitoplasma mengalami fosforilasi menjadi glukose 6-PO4 (dikatalisis oleh enzim glukokinase). Fruktokinase → fruktose → fruktose 6-PO4, dan Galaktokinase → galaktose → galaktose 6-PO4.
Glikolisis
89
Glikolisis merupakan proses perubahan glukosa menjadi asam piruvat atau asam laktat. Glikolisis terdiri 2 lintasan:
Katabolisme glukosa (glikolisis) melalui triose (dihidroksi aseton fosfat atau gliseraldehid 3-PO4) disebut lintasan Embden Meyerhof
Katabolisme glukosa (glikolisis) melalui 6-fosfoglukonat disebut lintasan oksidatif langsung (pintas heksosmonofosfat)
SIKLUS ASAM SITRAT/SIKLUS KREBS Proses perubahan asetil co-A
menjadi
H. Proses ini terjadi didalam
mitokondria. Pengambilan asetil co-A di sitoplasma dilakukan oleh: oxalo asetat dimana proses pengambilan ini terus berlangsung sampai asetil co-A di sitoplasma habis. Jika dalam asupan nutrisi kekurangan karbohidrat, maka akan kekurangan oxaloasetat Kekurangan oxaloasetat mengakibatkan pengambilan asetil co-A di sitoplasma terhambat
sehingga asetil co-A menumpuk di
sitoplasma. Penumpukan asetil co-A menyebabkan terjadi ikatan sesama asetil co-A
disebut dengan asam aseto asetat. Asam aseto asetat
merupakan
senyawa yang tidak stabil dan mudah mengurai menjadi aseton dan asam β hidroksi butirat
90
Siklus Asam Sitrat
Takes place in matrix of mitochondria Each turn of the Krebs Cycle
91
Ketiga senyawa: asam aseto asetat, aseton dan asam β hidroksi butirat → disebut Badan Keton. Meningkatnya badan keton didalam darah disebut ketosis. Badan keton bersifat racun bagi otak penyebab koma, karena biasanya terdapat pada penderita Diabetes Melitus, maka disebut dengan koma diabeticum
FOSFORILASI OKSIDATIF Dalam proses rantai respirasi dihasilkan energi yang tinggi dimana energi tersebut ditangkap oleh senyawa yang disebut ATP. Fosforilasi oksidatif adalah proses pengikatan fosfor menjadi ikatan berenergi tinggi dalam proses rantai respirasi
Fosforilasi oksidatif adalah proses perubahan ADP → ATP dengan cara mengambil energi yang dihasilkan Rantai Respirasi (reaksi H + O 2 → H2O)
92
RINGKASAN METABOLISME KARBOHIDRAT Secara ringkas digambarkan dalam diagram di bawah ini
93
Glikolisis 1.
Glikolisis adalah perubahan glukosa menjadi asam piruvat
2.
R/ Glukosa + 2 ADP + 2 PO4 menjadi 2 asam piruvat + 2 ATP + 4 H
3.
Hasil utama glikolisis adalah asam piruvat
4.
Energi dihasilkan: 2 ATP
5.
Tempat reaksi glikolisis: sitoplasma
6.
Terdiri 2 lintasan: Embden Meyerhof dan Heksosmonofosfat
Siklus Krebs 1.
Siklus Kreb adalah perubahan asetil co-A menjadi H
2.
R/ 2 Asetil Ko-A + 6 H2O + 2 ADP → 4 CO2 + 16 H + 2 Ko-A + 2 ATP
3.
Hasil utama: H
4.
Energi dihasilkan: 2 ATP
5.
Tempat berlangsung: mitokondria
6.
Sisa metabolisme CO2 berasal dari hasil samping Siklus Krebs/ Siklus Asam Sitrat/ Siklus Asam Trikarboksilat
Fosforilasi Oksidatif 1.
Fosforilasi oksidatif: proses perubahan ADP menjadi ATP dengan cara mengambil energi yang dihasilkan Rantai Respirasi (reaksi H + O 2 → H2O)
2.
R/ 2 H + ½ O2 + 2e + ADP → H2O + ATP
3.
Energi yang dihasilkan: 34 ATP
4.
Total hasil energi metabolisme karbohidrat: 38 ATP
94
95
Daftar Pustaka 7. 8. 9. 10. 11. 12. 13.
Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological Chemistry Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung, Alfabeta Poedjiadi, Supriyanti, 2007, Dasr-dasar Biokimia, Bandung, UI Press http://dr-suparyanto.blogspot.com/search/label/BIOKIMIA
96
MODUL 8 METABOLISME NITROGEN DAN SIKLUS UREA
Kegiatan Belajar 1. Metabolisme Nitrogen Tujuan: Setelah
mempelajari
menjelaskan tahapan
metabolism
nitrogen,
mahasiswa
siklus nitrogen yang berkaitan dengan
mampu
fiksasi dan
asimilasi nitrogen. Selain itu, mahasiswa mampu menjelaskan biosentesis asam amino, degradasi asam amino, transaminasi, deaminasioksidatif glutamat, dan metabolisme fenilalanin.
Metabolisme Nitrogen Semua kehidupan memburuhkan senyawa nitrogen seperti protein dan asam nukleat. Udara mengandung gas N2 sebanyak 79% merupakan penyimpan nitrogen terbesar, namun kebanyakan organism tidak dapat menggunakan nitrogen dalam bentuk ini. Tanaman harus mengamankan nitrogennya dalam bentuk terfiksasi dalam arti tergabung dalam senyawa seperti All life requires nitrogen-compounds, e.g., proteins and nucleic acids. Ion nitrat (NO 3−), ammonia (NH3)
dan urea (NH 2)2CO. Sedangkan hewan mengamankan senyawa
nitrogennya dari tanaman (atau hewan yang memakan tanaman).
Siklus Nitrogen
97
Ada empat proses yang berperan dalam siklus nitrogen di biosfer yaitu: fiksasi nitrogen, perombakan, nitrifikasi dan denitrifikasi. Mikroorganisme memegang peran utama di keempat proses tersebut.
Fiksasi Nitrogen Semua metabolisme nitrogen didasarkan pada daur ulang amonia NH3 dalam bentuk netral atau NH4 + (ion amonium). Amonia, bagaimanapun, bukanlah bentuk utama nitrogen di bumi, melainkan harus diisi ulang untuk mendukung kebutuhan yang berkembang dari bentuk kehidupan.Sesederhana kedengarannya, kultur bakteri tumbuh membutuhkan bahan baku dalam bentuk molekul organik dan anorganik kecil. NH3 pada akhirnya berasal dari atmosfer N2 . Dalam proses yang disebut fiksasi nitrogen, beberapa spesies bakteri, yang tergolong Eubacteria simbiosis rhizobium (dalam nodul akar tanaman) dan archaea cyanobacteria (sebelumnya ganggang biru-hijau) mengandung enzim kompleks untuk pengurangan nitrogen molekuler untuk amonia. Ini adalah kompleks nitrogenase dan mengandung Fe-S dan Mo-Fe kofaktor untuk transfer elektron dari ferredoxin ke N 2 . Proses pengurangan nitrogen sangat tergantung pada energi. Energi ikatan rangkap tiga dalam molekul nitrogen 225 kcal/mol dan produksi industri amonia membutuhkan suhu 500 derajat Celcius dan tekanan 300 atmosfer. Rhizobium menggunakan 8 mengurangi setara dan 16 ATP: N2 + 8e - + +8 H+ + + 16ATP 16H2O = 2NH3 + H2 + 16ADP + 16Pi + +8 H+ Reaksi ini dikatalisis oleh kompleks protein hetero-oligomer terdiri dari reduktase dan bagian nitrogenase. Reduktase adalah homodimer mengandung cluster
4Fe-4S
dan
situs
ATP
mengikat
pada
antarmuka
subunit. Nitrogenase (EC 1.18.6.1, entri PDB 1N2C) adalah hetero-tetramer yang mengandung dua 4Fe-4S yang mengoksidasi reduktase dan teroksidasi oleh kofaktor Mo-Fe yang berisi dua Mo-3Fe-3S terdiri ikatan N2. Reduktase dari Clostridium pasterianum, EC 1.19.6.1) berisi sebuah kompleks 4Fe-4S digunakan untuk mengoksidasi ferredoxin, yang disediakan baik oleh membran fotosintesis atau dari katabolisme oksidatif. Reduktase menyumbangkan 8 elektron dengan bantuan kofaktor nitrogenase, sebuah molibdenum-besi yang mengandung pusat aktif, di mana satu molekul N2 berkurang dengan adanya proton untuk 2 NH 3 , dan H2 sebagai produk
98
sampingan. Katalisis reduksi ini didukung oleh enam belas molekul ATP dihidrolisis oleh subunit reduktase. Molekul oksigen adalah inhibitor kuat dari nitrogenase Mo-Fe kofaktor dan dibuang oleh pabrik oksigen protein yang mengikat leghemoglobin dalam bintil akar.
Mekanisme fiksasi nitrogen secara biologis
Organisme yang melakukan fiksasi nitrogen ini dapat dilihat pada table berikut ini:
99
Simbiosis legume (polong-polongan). Contoh fiksasi nitrogen yang bersimbiosis adalah akar polong-polongan (Paraserianthes falcataria, Accacia spp, kedelai dll).
100
Bagian
dari akar
tanaman
menunjukkan
empat sel akar
yang
mengandung koloni Rhizobium. Nuklei (n) dari dua sel akar ; cw menunjukkan dinding sel yang memisahkan dua sel tanaman. Meskipun tidak terlihat jelas, bakteri yang ada dalam kelompok yang tertutup membrane, yang memisahkan membrane tersebut dengan sitoplasma sel tanaman. Di dalam nodul-nodul dimana terjadi fiksasi nitrogen, jaringan tanaman mengandung molekul penangkap oksigen bernama leghaemoglobin
(fungsi
yang sama dengan haemoglobin pembawa oksigen dalam darah). Fungsi molekul dalam nodul ini untuk mengurangi jumlah oksigen bebas sehingga melindungi enzim fiksasi nitrogenase yang inaktif karena adanya oksigen.
101
Berasosiasi dengan Frankia Frankia adalah suatu genus bakteri actinomycetes – berfilamen yang menghasilkan spora.
Spesies ini lambat tumbuhnya dalam kultur dan
membutuhkan media spesifik yang menghasilkan simbion. Menghasilkan fiksasi nitrogen pada nodul akar dengan beberapa tanaman berkayu yang berbeda family seperti alder (Alnus species), sea buckthorn (Hippophae rhamnoides, dan Casuarina . Gambar A menunjukkan pohon alder muda (Alnus glutinosa) yang tumbuh dalam pot, gambar B menunjukkan bagian system akar dari pohon ini yang berwarna oranye-kuning mengandung Frankia.
102
Berasosiasi dengan Cyanobacterial
Cyanobacteria fotosintetik selalu hidup sebagai organism bebas pertama dalam habitat seperti di tanah padang pasir atau bersimbiosis dengan lichens di habitat yang lain. Tanaman ini juga membentuk simbiosis dengan organism lain seperti Azolla, dan
cycads.Bergabung dengan
Azolla, dimana cyanobacteria
(Anabaena azollae) berlabuh pada daunnya, terkadang menunjukkan betapa pentingnya untuk masukkan nitrogen ke dalam butiran padi. Gabungan cyanobacteria dengan cycads ditunjukkan pada gambar di atas. Pada gambar pertama memperlihatkan tanaman yang hidup di pot. Pada gambar kedua terlihat permukaan tanah dalam pot. Terlihat pendek, bentuk mengelompok, akar bercabang yang tumbuh ke lingkungan, dimana areal akar inilah yang mengandung simbion cyanobacterial yang memfiksasi nitrogen.
103
Mayoritas nitrogen berguna untuk metabolisme hewan berasal dari protein dalam bentuk amonia dapat digunakan kembali (NH3). Nitrogen yang dalam bentuk amonia oleh mikroorganisme dan eukariota bergantung pada sumber nitrogen yang diambil dari udara. Kegunaan protein tergantung pada empat sifat yang berbeda: 1. Jumlah total protein dicerna. 2. Kecernaan protein. 3. Komposisi asam amino dari protein. 4. Total kalori asupan Kecernaan dan komposisi asam amino menentukan nilai biologis protein makanan. Rambut dan kulit keratin adalah tidak dapat dicerna dan tidak berguna seperti itu. Pretreatment seperti pemanasan dapat meningkatkan kegunaan protein tersebut. Protein hewani adalah campuran yang lebih baik untuk diet kita daripada Asam
protein nukleat,
nabati di
makanan. Kelebihan
sisi asam
berdasarkan lain, nukleat
komposisi
tidak
asam amino
diperlukan
dalam
makanan
sebagai
mereka. suplemen
terdegradasi
dan
disekresikan dan paling asam nukleat sintesis dalam sel disediakan oleh degradasi protein (dalam bentuk prekursor asam amino). Karena semua nitrogen yang mengandung senyawa tergantung pada pasokan protein, kekurangan protein merupakan salah satu masalah gizi utama di dunia. Hal ini secara khusus penting bagi anak-anak dan wanita hamil, karena organisme berkembang memiliki kebutuhan yang lebih tinggi beberapa kali lipat untuk protein dalam makanan dibandingkan orang dewasa. Rendah asupan protein hasil dalam sintesis protein dan dengan demikian menurunkan dalam pasokan yang lebih rendah dari protein penting yang terlibat dalam pencernaan makanan (protease) dan darah transportasi plasma (lipoprotein).
Asam amino esensial Beberapa asam amino dapat disintesis dalam sel manusia, beberapa tidak bisa. Yang terakhir disebut sebagai asam amino esensial yang berarti bahwa mereka berasal dari komponen makanan. Non-esensial asam amino, bagaimanapun, dapat disintesis dari karbohidrat, asam nukleat, atau intermediet lipid, asalkan sumber yang memadai total nitrogen yang tersedianya. Untuk asam amino esensial tidak ada jalur metabolik untuk sintesis kecuali dalam bakteri dan tanaman. Karena itu manusia perlu asupan asam-asam amino esensial yang
104
seimbang. Daging dan susu menyediakan asam amino yang seimbang berdasarkan hubungan evolusi dengan antara hewan dan manusia. Daftar asam amino esensial untuk sintesis protein manusia termasuk isoleusin, leusin, dan valin, belerang yang mengandung metionin; asam amino hidrofilik lisin dan treonin,
dan
asam
amino
aromatik fenilalanin dan triptofan . Asam
amino arginine dan histidin disintesis dalam sel manusia.
Keseimbangan nitrogen Keseimbangan
nitrogen
merupakan
indikasi sintesis
protein
dan
degradasi. Keseimbangan nitrogen positif menunjukkan bahwa asupan senyawa nitrogen yang mengandung nitrogen melebihi kehilangan nitrogen dari tubuh. Keseimbangan nitrogen positif berkorelasi dengan sintesis bersih protein dan asam nukleat. Ini jelas menggambarkan keadaan pertumbuhan organisme- saat kehamilan, masa kanak-kanak, dan saat sembuh dari sakit. Kebalikannya menghasilkan degradasi bersih protein. Nitrogen yang kurang karena diambil atau yang hilang, disebut keadaan keseimbangan nitrogen negatif. Penghilangan asam amino esensial menghasilkan keseimbangan nitrogen negatif, karena menjadi laju pembatas untuk sintesis protein. Tubuh yang sehat ditandai dengan keseimbangan nitrogen (keseimbangan steady state) dimana asupan dan kehilangan nitrogen adalah sama. Berikut adalah kutipan dari Murray "Esensi metabolisme manusia" bahwa: "Dengan cara ini deskripsi ekuilibrium memenuhi akal sehat kita pengamatan orang dewasa tumbuh non. Interpretasi tersebut akan yang digunakan tubuh hanya sebagai nitrogen banyak protein dari diet yang diperlukan untuk mengganti enzim pencernaan, sel gastrointestinal (GI) hilang dalam tinja, atau merosot komponen jaringan, seperti sel-sel kulit atau eritrosit yang aus selama penggunaan normal .... Maka mengapa tubuh memiliki persyaratan tinggi seperti khusus untuk protein serta asam amino esensial? Kenapa bisa persyaratan energi tidak dipenuhi hampir seluruhnya oleh karbohidrat meningkat dan asupan lemak? Jawaban untuk pertanyaan-pertanyaan ini membutuhkan konsep yang berbeda metabolisme daripada yang tersirat 'kesetimbangan kimia' istilah atau penggantian komponen karena keausan. " Jawabannya tubuh membutuhkan energi untuk mengangkut metabolit, perlu untuk memastikan protein yang baik dalam bentuk dan struktur dalam dan
105
di luar sel tidak terganggu oleh bahan berbahaya. Seluruh tubuh manusia berada dalam benar mapan aliran, sebuah komponen didaur ulang melalui putaran sintesis dan degradasi. Badan pada dasarnya terus memperbaharui dirinya menciptakan stabilitas kegiatan non, padahal komponennya sedang terus dipertukarkan. Turn-over protein yang diukur dalam menit, jam, atau hari, tergantung pada protein dan lokasi selular. Tidak hanya dapat organisme menggantikan enzim yang rusak, juga dapat dengan cepat menyesuaikan tingkat dan jenis protein sesuai dengan kebutuhan metabolisme. Memang, mekanisme transportasi ekstraseluler (lipoprotein) yang digabungkan denga n sintesis protein intraseluler dan jalur degradasi. Elemen kunci dari peraturan ini proses turn-over adalah keseimbangan nitrogen tercermin sebagai kolam asam amino bebas. Kolam ini diregenerasi dengan diet protein dan degradasi jaringan protein dan merupakan sumber sintesis protein serta sekresi nitrogen sambil mempertahankan homeostasis nitrogen tingkat. Tingkat turnover yang digambarkan sebagai biologi paruh waktu. Sebuah 2 sampai 3 minggu diperkirakan telah diberikan untuk omset lengkap dari semua protein tubuh (dengan variasi yang cukup). Tingkat turnover protein individu atau keluarga tertentu protein mungkin kurang dari satu jam. Dalam jumlah yang sebenarnya tingkat sintesis protein setiap hari diperkirakan sekitar 500g atau hampir lima kali asupan makanan rata-rata. Jelas ada asam yang sangat efisien mesin daur ulang amino di tempat kerja. Hal ini, singkatnya, adalah pentingnya metabolisme asam amino.
Metabolisme nitrogen di hati Hati adalah organ metabolisme utama yang memanfaatkan asam amino untuk sintesis protein jaringan, pembentukan heme, pirimidin dan sintesis purin (prekursor nukleotida), badan keton dan pembentukan karbohidrat, sintesis nonesensial asam amino, dan nitrogen surplus yang akhirnya mengeluarkan melalui siklus urea. Hati adalah juru kunci keseimbangan nitrogen pada hewan, asupan dan ekskresi. Karena peran pusat untuk mengatur dan mengkoordinasikan metabolisme tubuh, protein di hati sangat cepat. Ini menjamin pasokan yang dapat diandalkan (utuh) protein plasma darah, dimana metabolisme hati mempengaruhi semua jaringan lain. Beberapa protein mungkin terdegradasi dengan cepat untuk memberikan tingkat konstan asam amino bebas untuk
106
pembentukan badan keton, karbohidrat, asam nukleat, dan heme. Kontrol hormonal (glukokortikoid) memastikan bahwa tubuh kelaparan istirahat pertama turun dari protein non-esensial organ-organ seperti otot rangka, sedangkan enzim hati untuk glukoneogenesis dan siklus urea (nitrogen dekontaminasi tubuh) yang ditingkatkan. Hati bertindak sebagai aminostat . Kadar asam amino bebas dalam plasma darah serta protein plasma dipertahankan pada tingkat yang konstan meskipun terjadi fluktuasi asupan dan permintaan jaringan. Glutamat dan glutamin adalah dua asam amino penting dalam daur ulang amoniak dalam tubuh kita. Limbah amoniak dalam bentuk urea. Glutamin disintesis dari glutamat dengan penggabungan NH3 yang menjadi gugus karboksil membentuk suatu amida. Langkah ini membutuhkan ATP dan dikatalisis oleh sintetase glutamin (EC 6.3.1.2). Kopling sintesis glutamin dengan hidrolisis ATP membuat reaksi ireversibel. Reaksi glutamat dari glutamin dikatalisis oleh glutaminase (EC 3.5.1.2), yang mendeaminasi glutamin melalui reaksi hidrolisis. Kontrol bersama dari kedua enzim bertanggung jawab atas pemeliharaan kolam glutamin dalam darah. Sebuah contoh mengendalikan tingkat NH3 adalah glukoneogenesis ditingkatkan dalam organ khusus seperti otot dan otak. Karbohidrat disintesis dari sumber asam amino meningkatkan kadar amonia seluler. Mereka disekresikan oleh jaringan perifer dalam bentuk glutamin (untuk menghindari nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh) yang diambil oleh hepatosit mana NH3 tersebut kembali digunakan untuk asam amino dan sintesis nukleotida.
Aminotransferase Aminotransferase adalah kelas enzim yang bertanggung jawab untuk menggabungkan dari asam
dan
memindahkan
amino dan asam
kelompok
amino
keto. Aminotransferase
dari
(atau
alpha-karbon transaminase)
menghubungkan metabolisme asam amino dengan jalur lain, yang paling penting siklus asam sitrat. Reaksi mengkatalisis transfer dari asam amino alpha untuk asam keto alpha. Penggunaan transferase alpha-ketoglutarat dan alphaglutamat sebagai akseptor dan kelompok donor, masing-masing, mengambil peran sentral dalam hubungan antara metabolisme asam amino dan siklus asam sitrat. Reaksi
ini
ditambah
dengan
enzim glutamat
dehidrogenase yang
mengkatalisis keseimbangan aminasi-deaminasi antara alpha-ketoglutarat dan glutamat. Dengan demikian, interaksi dari dua enzim glutamat transaminase (EC
107
2.6.1.1; transferase) dan glutamat dehidrogenase (EC 1.4.1.2) sangat penting dalam pengendalian keseimbangan nitrogen dalam tubuh. Reaksi aminotransferase melibatkan sedikit perubahan energi bebas (mereka mengkatalisis reaksi mendekati kesetimbangan kimia) dan arah katalisis pada
dasarnya dikendalikan oleh tingkat konsentrasi reaktan. Kegiatan
dehidrogenase dikendalikan oleh potensial redoks dari sel dalam bentuk NADH. Reaksi aminasi (NH3) digabungkan dengan langkah pengurangan menggunakan NADH/H+ (teroksidasi) dan alpha-ketoglutarat (dikurangi) sehingga menghasilkan glutamat, NAD+ dan air. Reaksi aminotransferase bergantung pada vitamin B6, yaitu turunannya pyridoxal-fosfat yang bertindak sebagai koenzim dalam reaksi, yang berperan mengikat gugus amino ditransfer. Kelompok fosfat piridoksal mengkonversi ke pyridoxamine fosfat selama katalisis tersebut. Fosfat piridoksal, bagaimanapun, adalah koenzim serbaguna yang digunakan dalam reaksi katalisis enzim dengan reaktan yang ditransfer yang menggunakan kelompok fungsional: - Transaminasi - dekarboksilasi - deaminasi - racemization - pembelahan aldole - penghapusan dan penggantian reaksi pada karbon. Glutamat adalah mitra utama bagi asam amino yang selama aktivitas aminotransferase. Di antara mereka adalah asam amino aspartat (aspartate aminotransferase-glutamat), tirosin (tirosin-glutamat aminotransferase), dan alanin (alanine aminotransferase glutamat- EC 2.6.1.2). Keto masing asam adalah oksaloasetat (aspartat), piruvat (alanin), dan hydroxyphenylpyruvate (tirosin). Langkah sentral dalam glutamat / alpha-ketogluatarate aminasi dan transaminasi dapat diilustrasikan oleh aminasi piruvat untuk alanin. Reaksi bersihnya: piruvat + NH3 + NADH + H + alanin + NAD+ dikatalisis dalam dua langkah. Pertama oleh glutamat dehidrogenase : alpha-ketoglutarat + NH 3 + NADH + H+ glutamat + NAD +
108
diikuti oleh alanin aminotransferase-glutamat :
piruvat + glutamat alanin + alpha-ketoglutarat
Semua
langkah
reversibel. Reaksi
dehidrogenase
terjadi
dalam
matriks
mitokondria dimana secara langsung berinteraksi dengan NAD + dan alphaketoglutarat. Dehidrogenase berada di bawah kontrol alosterik dari biaya energi sel. Tingginya kadar ATP dan GTP menonaktifkan enzim sementara tingkat tinggi ADP dan GDP mengaktifkannya.
Asam amino non esensial Semua asam amino non esensial kecuali untuk tirosin dan sistein berasal dan
tergantung
pada
transaminasi
dari
glutamat. Proline,
ornithine,
arginin memperoleh karbon dan nitrogen amino dari glutamat. Alanin, serin, glisin memperoleh C3 mereka dari intermediet glikolitik dan nitrogen amino dari glutamat (Catatan: glisin merupakan asam amino yang berasal dari C2 serin oleh dekarboksilasi, melihat satu metabolisme karbon). Aspartat berasal backbone karbon dari oksaloasetat (C4) dan nitrogen amino dari glutamat. Bahkan, glutamat dehidrogenase-dalam kombinasi dengan aminotransferase mampu membentuk setiap asam amino non-esensial, mengingat terjadinya asam alphaketo yang tepat dan sumber untuk amonia. Proses ini disebut aminasi reduktif. Tujuan utama dari aminasi reduktif adalah untuk mendaur ulang NH 3 dalam bentuk urea dan melestarikan asam amino lainnya yang bisa dijadikan sebagai donor gugus amino. Aminasi reduktif adalah yang pertama dari tiga proses dalam hati untuk dipasang amonia. Proses penting kedua adalah pembentukan glutamin, yang berfungsi sebagai reservoir untuk amonia untuk semua organ dan dipertahankan sebagai tingkat darah glutamin oleh sel-sel hati. Glutamin berfungsi sebagai mekanisme transportasi dari NH 3 antara organ. Ketiga, hati dapat membentuk karbamoil-fosfat, yang diperlukan untuk pembentukan basis pirimidin nukleotida dan produksi urea melalui enzim dari siklus urea .
109
Secara umum metabolisme nitrogen dapat dilihat pada Gambar di bawah ini:
110
Kegiatan Belajar 2. Siklus Urea Tujuan: Setelah mempelajari siklus urea mahasiswa mampu menjelaskan tentang ekresi ammonia, tahapan siklus urea, hubungan siklus urea dengan siklus asam sitrat, pembentukan kreatin phosphat, dan asam urik
Siklus Urea Siklus urea dikenal dengan siklus ornitin merupakan suatu siklus reaksi biokimiawi yang terjadi pada beberapa hewan yang menghasilkan urea ((NH2)2CO) dari amoniak ammonia (NH3). Siklus ini juga siklus biokimia yang pertama kali ditemukan ((Hans Krebs and Kurt Henseleit, 1932), lima tahun sebelum penemuan siklus TCA. Pada mamalia, siklus urea berlangsung di liver dan sedikit di ginjal. Organisme tidak dapat dengan mudah dan cepat mengubah amoniak sehingga biasanya dirubah ke dalam urea atau asam uric yang lebih kecil toksisitasnya. Gangguan pada siklus urea menyebabkan kerusakan genetic dan kerusakan liver. Akibatnya terjadi akumulasi sampah nirogenus di liver menyebabkan kerusakan hati. Siklus urea ada lima reaksi, dua reaksi terjadi di mitokondria, dan tiga reaksi di sitosol. Siklus mengubah dua kelompok amino, satu dari NH4+ dan satunya dari Asp, dan satu karbon dari HCO3− mengjadi produk eskresi nontoksik yaitu urea pada empat
ikatan fosfat tinggi enerrgi bonds (3 ATP dihidrolisis
menjadi 2 ADP dan satu AMP). Ornitin adalah pembawa karbon-karbon ini dan atom nitrogen.
Reaksi siklus urea Tahap
Reaktan
Produk
Dikatalisis oleh
Lokasi
1
NH4+ + HCO3− + 2ATP
carbamoyl phosphate + 2ADP + Pi
CPS1
mitochondria
2
carbamoyl phosphate + ornithine
citrulline + Pi
OTC
mitochondria
3
citrulline + aspartate + ATP argininosuccinate + AMP + PPi ASS
cytosol
4
argininosuccinate
Arg + fumarate
ASL
cytosol
5
Arg + H2O
ornithine + urea
ARG1
cytosol
Reaksi siklus urea sebagai berikut:
111
Siklus Urea 1 L-ornithine; 2 carbamoyl phosphate; 3 L-citrulline; 4 argininosuccinate; 5 fumarate; 6 L-arginine; 7 urea; L-Asp L-aspartate; CPS-1 carbamoyl phosphate synthetase I; OTC Ornithine transcarbamoylase; ASS argininosuccinate synthetase; ASL argininosuccinate lyase; ARG1 arginase 1;
112
Pada reaksi pertama, NH4+ + HCO3− ekuivalen dengan NH3 + CO2 + H2O. Jadi siklus urea secara keseluruhan adalah sebagai berikut: NH3 + CO2 + aspartat + 3 ATP + 2 H2O → urea + fumarat + 2 ADP +
2 Pi + AMP + PPi Karena fumarat diperoleh dengan cara memindahkan NH3 dari aspartat dan PPi + H2O → 2 Pi, persamaan reaksi disederhanakan menjadi: 2 NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O → urea + 2 ADP + 4 Pi + AMP
Reaksi yang berhubungan dengan siklus urea juga menghasilkan 2 NADH, sehingga siklus urea melepaskan lebih banyak energi daripada yang dibutuhkan. NADH dihasilkan dengan dua cara:
Satu molekul NADH direduksi oleh enzim glutamat dehydrogenase
dalam
mengkonversi
dari
glutamat
menjadi
ammonium
dan
α-
ketoglutarat. Glutamat merupakan pembawa gugus amino yang non toksik. Ion ammonium ion digunakan dalam sintesis awal carbamoil fosfat.
Fumarat melepaskan dalam sitosol yang dirubah menjadi malat oleh
fumarase di sitosol. Selanjutnya malat dikonversi menjadi oksaloasetat oleh malate dehydrogenase sitosolik, menghasilkan NADH yang direduksi dalam sitosol. Oksaloasetat adalah suatu asam keto dikatalisis oleh transaminase, dan juga didaurulang menjadi aspartat untuk mempertahankan aliran nitrogen menjadi siklus urea. Ada dua NADH yang dihasilkan menyiapkan energi untuk pembentukan 4 ATP(NADH sitosol menyediakan hanya 1,5 ATP disebabkan oleh gliserol-3fosfat yang memindahkan electron dari NADH menjadi
FADH2 dan
menghasilkan 1.5 ATP), produksi satu ikatan fosfat untuk siklus urea. Namun, jika
glukoneogenesis terjadi di sitosol, digunakan untuk memicu tahapan
GAPDH daripada membuat ATP. Nasib oksaloasetat menghasilkan aspartat melalui jalur transaminasi atau mengubah fosfoenol firuvat (substrat glukosa).
Asam N-asetilglutamik Sintesis larbamoil fosfat dan siklus urea tergantung pada NAcGlu, yang secara alosterik mengaktivasi CPS1. Sintesis NAcGlu oleh NAGS, distimulasi oleh Arg, yang juga stimulator alosterik NAGS, dan Glu, suatu produk pada reaksi transaminasi dan satu sabstrat NAGS, keduanya dikeluarkan saat asam amino dihasilkan. Sehingga Arg tidak hanya sebagai substrat, namun juga sebagai activator siklus urea.
113
Konsentrasi substrat Enzim yang tersisa pada suatu siklus dikontrol oleh konsentrasi substratnya. Defisiensi yang diturunkan dalam enzim-enzim suatu siklus tidak dihasilkan dalam siklus urea. seluruh
proses
siklus
hyperammonemia (peningkatan
Konsentrasi substrat menjadi meningkatkan menjadi
NH4+,
menghasilkan
[NH4+]P). Tingginya ammonium menyebabkan
gejala retardasi mental. Secara lebih memperjelas maka siklus urea digambarkan sebagai berikut:
Siklus Urea
114
Daftar Pustaka http://www.genome.jp/keggbin/show_pathway?scale=0.67&query=&map=map00 910&scale=1.0&show_description=show&multi_query=
115
MODUL 9 ATP, FLAVOR DAN TMAO
Kegiatan Belajar 1. ATP Tujuan: Setelah mempelajari topic ATP, mahasiswa mampu menjelaskan tentang pembongkaran ATP dan pemanfaatan energi yang dibebaskannya untuk prosesproses biokimia yang berlangsung dalam sel
Adenosin Triphosphate ATP Seluruh ATP dan turunan-turunannya tergolong kedalam Nukleotida. Nukleotida adalah ester asam phosphorat dari suatu Nukleosida. Nukleosida adalah suatu devivat pentosa yang mempunyai inti antara lain purin dan pirinidin. Adenosin adalah suatu kristal nukleosida (C 10H13N5O4) yang dapat dipisahkan dari berbagai jaringan terutama dari jaringan otot. ATP adalah nukleotida yang terdiri dari adenin, ribosa, triphosphat.
Adenosin Triphosphate (ATP) adalah Ester C 10H12N5O3H4P3O10 dari adenosin dengan asam triphosphat yang terbentuk didalam sel hidup terutama pada daging. ATP secara enzimatis -> ADP + Pi (Orthophosphat) + energy. ATP ase
116
adalah enzim yang menghidrolisa ATP terutama bekerja pada komponen triphosphatnya menjadi ADP dan Pi ADP yang disebut juga asam adenosin diphosphat adalah suatu ester C10H12N5O3H3P2O7 dari adenosin dan asam dipirophosphat yang dibentuk didalam jaringan sel hidup.
SUMBER ATP ATP terbentuk dari metabolisme protein, lemak dan karbohidrat. Apabila cadangan karbohidrat turunan dibawah normal, maka glukosa dalam jumlah yang sesuai dapat dibentuk dari asam amino dan bagian gliserol dari lemak. Kira-kira 60% asam amino dalam protein tubuh dapat diubah menjadi karbohidrat. Setiap asam amino diubah menjadi glukosa dari proses kimia yang sedikit berbeda. Misalnya : Alanin dapat diubah secara langsung menjadi asam piruvat oleh reaksi deaminasi, asam piruvat diubah menjadi glukosa. ATP terbentuk dari ADP dan Pi dengan suatu reaksi fosforilasi. ATP yang terbentuk dialirkan ke proses reaksi fosforilasi yang membentuk energi yang dihidrolisa menjadi ADP dan Pi (Phosphat inorganik). Demikian seterusnya sehingga terjadilah suatu mekanisme daur ATP – ADP secara kontinyu dan berkesinambungan.
ENZIM PENGURAI ATP Kerja enzim dipengaruhi oleh : pH, kadar garam, suhu dan kadar air a. Pengaruh pH Enzim adalah golongan protein yang tersusun atas asam-asam amino. Oleh karena itu maka pengaruh pH berhubungan erat dengan sifat asam basa protein. Enzim mempunyai pH optimum pada saat selektifitas dan reaksinya mencapai maksimum. Pada ikan yang masih hidup nilai pH mencapai 7%. Setelah ikan mati pH mencapai 5,8 – 6,2
b. Pengaruh suhu Suhu dapat mempunyai 2 pengaruh yang saling berlawanan terhadap aktivitas
enzim dan sebaliknya
juga
mendenaturasi protein enzim.
Denaturasi protein enzim dapat menyebabkan hilangnya aktivitas katalitik enzim.
117
Hampir semua enzim mempunyai aktivitas optimum pada suhu 30-40°C dan mulai terjadi denaturasi. Sedangkan suhu 55° - 60°C suhu kritis bagi enzim.
c. Pengaruh Kadar Garam Garam menginaktifkan enzim tetapi tidak semua enzim. Bila konsentrasi garam netral ditambahkan terus kedalam larutan, maka kelarutannya menjadi berkurang dan sampai pada konsentrasi garam yang sangat tinggi dan protein akan mengalami degradasi / konjulasi. Dalam hubungannya dengan enzim yang juga merupakan protein maka garam dapat mempengaruhi aktivitas enzim.
d. Pengaruh Kadar Air Kadar air dalam suatu bahan sangat mempengaruhi laju reaksi enzim. Pada kadar air bebas (rendah) dapat menghalangi sehingga baik difusi enzim atau substrat dapat terhalangi. Akibatnya hidrolisa hanya akan terjadi pada bagian substrat yang langsung bersenyawa dengan enzim. Energi bebas banyak dikeluarkan ketika : ATP -> ADP + Pi atau ADP -> AMP + Ppi Nukleotida yang terdapat dalam otot ikan mempunyai komposisi yang berbeda pada setiap jenis ikan. Degradasi nukleotida setelah ikan mati terjadi karena adanya reaksi beberapa enzim yaitu: 1. ATP –ase bekerja pada perubahan ATP menjadi ADP. 2. Myokinase : merombak ADP menjadi AMP 3. Deaminase : merombak AMP menjadi IMP 4. Fosfatase : merombak IMP menjadi inosin 5. Nukleosidahidrolase merombak inosin menjadi hipoksantin dan D-ribosa
Umumnya reaksi ATP ke IMP terjadi setelah ikan mati atau sebelum otot ikan mencapai pH pada tingkat yang konstan. Reaksi IMP ke Inosin (HxR) dan Hipoksantin (Hx) terjadi lebih lambat. Aktivitas enzim nukleosidahidrolase berbeda pada beberapa golongan ikan misalnya : ikan bawal aktivitas enzim nukleosidahidrolase sangat lemah, ikan sebelah aktivitas enzim ini sangat besar. Pada ikan bawal degradasi ATP diklasifikasikan sebagai tipe akumulasi inosin. Pada ikan sebelah degradasi ATP diklasifikasikan sebagai tipe akumulasi
118
hipoksantin. Jenis udang (Pandulus hypsinotus) di Jepang penguraian ATP melalui 2 pilar perombakan : 1. Melalui dephosphorilasi dari AMP ke Adenosin sedikit melalui deaminasi AMP ke IMP 2. Berakhir di hipoksantin (Hx) Tipe degradasi ATP pada ikan adalah deaminasi AMP – IMP. Non ikan dephosphorilasi dari AMP ke AdR(adenosin). Pada udang brown (Penaeus azastecus) dari Mexico mengalami deaminasi dari AMP ke IM. Degradasi ATP pada udang-udang Alaska melalui AMP ke IMP: Pandulus borealis, Pandulus platyceros, Pandulus dispar. IMP memiliki hubungan dengan karakteristik citarasa udang segar, Hx berhubungan dengan rasa pahit.
PENGARUH PENGURAIAN ATP TERHADAP MUTU IKAN Setelah ikan mati, daging ikan mengalami perubahan-perubahan (baik oleh aktivitas enzim yang berasal dari jaringan ikan itu sendiri maupun enzim yang berasal dari bakteri) sampai akhirnya ikan tersebut ditolak. Kegiatan enzim jaringan umumnya berlangsung selama pre rigor, rigormortis dan antolisis. Rigormortis pada daging ikan terjadi seiring dengan turunnya kadar ATP. Turunnya kadar ATP dalam daging ikan berhubungan dengan proses glikosis dan perombakan ATP. Proses glikolisis merombak glikogen menjadi asam laktat, pH turun. Selama penguraian ATP akan terbentuk energy. Energi diperlukan untuk berinteraksinya aktin dan myosin menjadi aktomiosin. Dengan terbentuknya aktomiosin maka proses rigormortis mulai berjalan. Makin banyak terbentuknya energi, makin banyak terbentuk aktomiosin dan makin meningkatkan proses rigormortis. Puncak rigor terjadi pada saat ATP menjelang habis. Penguraian ATP setelah ikan
mati yaitu sampai tingkat Inosin
berlangsung dalam reaksi yang cepat. Penguraian Inosin (HxR) menjadi hipoksantin (Hx) kecepatan reaksinya berbeda-beda menurut jenis ikan tertentu. Berdasarkan kecepatan reaksinya, ikan dibedakan dalam 3 tipe yaitu : 1. Golongan ikan dengan hasil penguraian ATP terakumulasi pada tingkat inosin. 2. Golongan ikan dengan hasil penguraian ATP terakumulasi pada tingkat hipoksantin
119
3. Golongan ikan dengan hasil penguraian ATP terakumulasi pada inosin dan hipoksantin Jenis ikan berdasarkan pembentukan inosin, hipoksantin serta inosin dan hipoksantin yaitu : 1) Jenis ikan pembentuk inosin artinya : penguraian ATP pada ikan tersebut hampir seluruhnya terhenti pada tingkat inosin dalam jangka waktu yang relatif lama. contoh : ikan tuna, calalang, merlin, kembung, selar, ekor kuning dan lain-lain. 2) Jenis ikan pembentuk hipoksantin : penguraian ATP pada jenis ikan ini hampir seluruhnya berlangsung pada tingkat hipoksantin. Contoh : jenisjenis ikan sebelah, ikan-ikan dasar. 3) Jenis ikan pembentuk inosin dan hipoksantin : penguraian ATPnya sebagaian terhenti pada inosin dan sebagaian lagi reaksinya berjalan terus sampai ke tingkat hipoksantin. Contoh : ikan salmon.
INDEKS MUTU IKAN DENGAN DASAR HASIL URAIAN ATP Metode pengujian tingkat kesegaran ikan dengan memakai uji nilai-K. Nilai-K adalah suatu nilai yang digunakan untuk menyatakan tingkat kesegaran ikan. Nilai–K merupakan perbandingan antara jumlah kadar inosin dan hipoksantin yang terbentuk akibat penguraian ATP oleh enzim-enzim tertentu dengan jumlah kadar ATP itu sendiri dan turunan-turunannya.
K(%) = HxR + Hx
x 100%
ATP + ADP + AMP + IMP + HxR + Hx HxR = inosin Hx = Hipoksantin
120
Kegiatan Belajar 2. Flavor Tujuan: Setelah mempelajari flavor, mahasiswa mampu menjelaskan senyawa esktraktif penyusun flavor pada ikan dan udang dan keberadaannya dalam bagian organ ikan dan udang
FLAVOR Flavor adalah kombinasi antara aroma dan rasa yang menjadi karakteristik sangat penting dari suatu makanan bagi konsumennya. Flavor juga merupakan pembeda dengan makanan yang lain, membedakan makanan yang enak atau yang tidak enak, juga memberikan identitas yang berbeda misalnya pada flavor obat-obatan Komponen penyusun flavor (senyawa ekstratif) dibagi 2 yaitu: a. Senyawa nitrogen terdiri dari : Asam amino bebas : Phosphoetanolamin (Pe)
Valine (Val)
Taurine (Tau)
Cystine (Cys)
Hydroxyproline (Hyp)
Methionine (Met)
Asparticacid (Asp)
Isoleusine (Iso)
Serine (Ser)
Leucine (Leu)
Asparagin (Asn)
Tyrosine (Tyr)
Glutamine (Gln)
Phenylalanine (Phe)
Sarcosine (Sar)
Ornithine (Orn)
Proline (Pro)
Histidin (His)
Glutamicacid (Glu)
Arginin (Arg)
Citrulin (Cit)
Tryptophan (Trp)
Glycine (Gly)
Lysine (Lys)
Alamine (Ala)
Histidin menunjukkan kadar yang tinggi pada ikan yang aktif bermigrasi, seperti : ikan tuna dan skipjack, ikan carper
(berdaging
putih).
Taurin
menjadi salah satu karakteristik ikan berdaging putih. Kandungan asam amino bebas yang merupakan karakteristik dari udang & kepiting antara lain taurin, prolin, glisin, alanin, dan arginin.
Glisin membuat daging
udang manis .
121
Peptida,
dipeptida
:
carnosine,
anserine,
balenine.
Carosine terdapat pada belut dan skipjack. Anserine pada tuna, skipjack, dan beberapa hiu 300-600mg pada ikan salmon dan trout. Balenine sedikit terdapat pada tuna dan hiu Nukleotida : - ATP,ADP,…..Hx Pada IMP dan IMP menunjukan efek rasa yang nyata pada kombinasi dengan asam glutamat. Sejak reaksi IMP ------ inosin berjalan lambat, IMP biasanya terakumulasi pada otot ikan segar. GMP (Guanosin Mono Phosphate). Senyawa Guanidino terdapat pada keratin, kreatinin dan arginin. Kreatinin dan Arginin yaitu senyawa yang banyak dalam ikan dan invertebrate. Kreatinin terbentuk melalui dehidrasi keratin. Kreatine dan kreatinine terdapat pada otot ikan .
Adapula oktopin yaitu senyawa
guanidine yang khas dan moluska terdiri dari 10-20% nitrogen yang diekstrak dari cephalophoda . Urea, terdapat pada otot teleostei jumlahnya dibawah 50 mg. Pada elasmobranches 1400-2000mg. Jumlah komponen nitrogen yang terekstrak bukan hanya untuk detoksifikasi ammonia tapi juga untuk osmoregulasi.
TMA-O. TMA dihasilkan oleh senyawa-senyawa lipoprotein yang diuraikan menjadi kolin, diurai lagi menjadi TMA-O yang oleh enzim
dehidrogenase
akan
direduksi
menjadi
TMA.
Penggabungan TMA-O dengan as laktat juga akan menghasilkan TMA. Betain yaitu komponen kecil dalam ekstrak pada otot ikan dan yang besar pada krustasea dan moluska. Contoh lain: Glycine, Betain, Homarine, Trigonelline, Carnitine, Stachydrine, Butirobetaine .
122
b. Senyawa non nitrogen terdiri dari : Asam organik , contohnya asam laktat (proses glikolisis), as propionat, as asetat, as piruvat, as oksalat dll. Asam laktat yaitu asam utama dalam ikan & krustasea ditemukan dan terakumulasi dalam jumlah diatas 1000mg pada ikan yang bermigrasi seperti tuna dan skipjack Gula , pada glukosa dan ribosa yaitu gula bebas dalam otot ikan dan kerang-kerangan. Ditemukan 3-86 mg glukosa dengan sedikit ribosa, arabinosa dan fruktosa pada kepiting. Sebanyak 8-32 mg glukosa terdapat pada ikan cod dan herring. Galaktosa pada udang dan gula fosfat bervariasi pada otot ikan. Garam anorganik, contohnya Na, K, Ca, Mg, P, Ci, Ion Na, K, Cl sangat diperlukan dalam konstribusi flavor.
Faktor-faktor Alam Yang Mempengaruhi Komponen Ekstratif 1. Pertumbuhan 2. Variasi musim 3. Pengaruh salinitas 4. Perbedaan antara Ikan Budidaya dan Ikan Liar 5. Perbedaan bagian otot badan 6. Freshness/Kesegaran
123
Kegiatan Belajar 3. TMAO Tujuan: Setelah
mempelajari
TMAO
mahasiswa
mampu
menjelaskan
pembentukan TMAO dan peranannya serta faktor-faktor yang mempengaruhi keberadaan TMAO dalam ikan dan jenis perikanan lainnya.
Trimethyil Aminoksida (TMAO)
TMAO merupakan senyawa kimia yang terdapat pada berbagai jenis ikan laut . Pada jenis-jenis ikan family Gadidae (ikan cod, ikan haddock, ikan Pollack) mengandung TMAO yang tinggi. Ikan
pelagis memiliki TMAO yang sedang,
sedangkan ikan sebelah dan ikan yang bermigrasi berTMAO rendah. Kandungan TMAO berbeda pada : a. Spesies ikan berbeda, contohnya ikan cod 7,9-10,8mm TMAO/100g; mackerel 2,9-3,9 TMAO/100g; haddock 4,3-5,8 TMAO/100g b. Daerah perairan yang berbeda dimana TMAO lebih tinggi pada ikan di perairan bebas daripada yang dikultur. c. Perbedaan musim dalam 1 tahun dimana TMAO meningkat pada musim dingin untuk ikan dasar, pada musim panas untuk ikan pelagis. d. Ukuran tubuh ikan, TMAO lebih besar pada ikan yang lebih besar. e. Umur ikan, TMAO lebih tinggi pada ikan cod, ekor kuning yang lebih tua daripada yang muda Kandungan TMAO pada cumi-cumi : 100-200mg/100g sebanding dengan jumlah pada elasmobranchii, TMAO pada crustacea termasuk udang, jumlahnya cukup, TMAO pada oysters, mussel, clams, scallop jumlahnya sedikit. TMAO
124
yang rendah terdapat pada alga coklat, kadar TMAO sedang terdapat pada alga hijau, dan kadar TMAO yang tinggi terdapat pada alga merah. Selain itu, Kadar TMAO pada daging merah lebih tinggi dari daging putih.
Sumber TMAO TMAO pada tubuh ikan dapat berasal dari luar tubuh, umumnya dari makanan; Dari dalam tubuh, TMAO dibentuk dalam suatu sistim metabolism, sedangkan sumber TMAO yang berasal dari gabungan dari luar dan dalam tubuh ikan diperoleh baik dari makanan maupun dibentuk sendiri dalam tubuhnya. Bila makanan tidak mengandung TMAO maka ia dapat meningkatkan TMAO dengan membentuk sendiri dalam tubuhnya untuk keperluan metabolisme.
Mekanisme terbentuknya TMAO dari dalam tubuh ikan hidup terjadi persamaan reaksi : (CH3)3N+NADPH2+O2 (CH3)3NO+NADP+H2O Perombakan TMAO terjadi saat setelah ikan mati,
TMAO akan terurai oleh
enzim reduktase menjadi TMA dan kemudian terurai lagi menjadi unsur-unsur yang lebih sederhana yaitu DMA, MMA, dan formaldehid (FA). Faktor-faktor yang mempengaruhi perombakan TMAO antara lain: 1. Enzim : Enzim endogenous yaitu enzim yang dapat dihasilkan oleh tubuh ikan ittu sendiri. Dalam daging ikan pelagis terdapat enzim yang mampu merombak TMAO sedangkan enzim dalam daging putih tidak mampu. Enzim
eksogenous
Pseudomonas
spp;
yaitu
enzim
Achromobacter;
yang
dihasilkan
Aeromonas
dan
oleh Vibri.
bakteri TMA
meningkat nyata pada daging merah (walau dalam kondisi aseptis). Berdasarkan kehadiran enzim endogenous ikan diklasifikasikan dalam 3 golongan : a. Gol ikan yang enzim endogenous aktif pada daging merah : ikan tuna, cakalang dan sardine. b. Enzimnya kurang aktif baik pada daging merah maupun pada daging putih : ikan kembung c. Enzimnya aktif sekali pada daging putih maupun daging merah: ikan kod, haddock, Pollack.
125
2. Temperatur Temperatur optimum yang diperlukan oleh jenis-jenis bakteri tertentu perombakan TMAO yaitu 37° C. Pada E.coli, Achromobacter, Serratin marcessens
pada 25° C. P.putrefaciens pada 40°C; P.myxogenes
terhambat pada suhu dibawah 0° C. 3. Cystein (asam amino) dengan didukung oleh katalisator Fe dan Hb TMAO terombak dengan adanya sistein dan indikator Fe dan Hb menjadi TMA dalam jumlah terbanyak, DMA dan FA. Kadar DMA dan FA paling tinggi terdapat pada isi perut, cukup banyak pada kulit dan sedikit pada daging
126
Daftar Pustaka 14. 15. 16. 17. 18. 19.
Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological Chemistry Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung, Alfabeta Poedjiadi, Supriyanti, 2007, Dasr-dasar Biokimia, Bandung, UI Press
127
UJIAN TENGAH SEMESTER
Mata Kuliah Dosen Waktu Tempat
: : : :
Biokimia Perairan Dr. Emma Rochima, SPi., MSi dan Kiki Haetami, Ir., MP Kamis Gd GLB 1.16
1.
Apa yang dimaksud dengan :
a.
Biomolekul
b.
Karbohidrat
c.
Protein
d.
Lemak
e.
Vitamin
f.
Enzim
2.
Jelaskan klasifikasi protein berdasarkan struktur dan sifat fisikokimiawinya
3.
Jelaskan pembagian dan fungsi protein serta sebutkan karbohidrat apa
saja yang ada pada ikan 4.
Apa yang dimaksud dengan:
a.
Lipoprotein
b.
Kilomikron
c.
EPA
d.
DHA
5.
Jelaskan fungsi vitamin pada ikan.
6.
Jelaskan pembagian enzim dan fungsinya.
7.
Apa yang dimaksud dengan penghambatan kompetitif dan non kompetitif.
8.
Yang termasuk makromineral adalah:…………………………….
9.
Mikromineral jika kebutuhannya dalam sehari:……………………………
10.
Defisiensi kalsium akan menyebabkan:………………………………………
11.
Defisiensi Fosfor akan menyebabkan:………………………………………
12.
Hipertensi dapat disebabkan karena kelebihan mineral:…………………
13.
Mineral utama dalam cairan intra sel adalah:………………………………
14.
Kritinisme terjadi akibat kekurangan mineral:……………………………….
15.
Penyimpanan ATP di otot dalam bentuk…………………..:
16.
Asam urat merupakan sisa metabolism…………………………………
17.
Dalam pencernakan, lemak diabsorpsi dalam bentuk:………………………
18.
Lipoprotein dalam plasma yang paling ringan adalah:…………………
128
19.
Proses perubahan asam lemak menjadi asetil koenzim A disebut:………
20.
Tempat terjadinya Siklus Kreb adalah:………………………………………..
21.
Untuk membakar lemak diperlukan:……………………………………………
22.
Proses pembentukan glikogen dari glucose disebut:………………………..
23.
Siklus Asam Sitrat terdiri berapa langkah:…………………………………
24.
Yang termasuk badan keton adalah:…………………………………………
25.
Dalam rantai respirasi, karier terakhir yang mentransfer hydrogen adalah:
129
UJIAN AKHIR SEMESTER
Mata Kuliah
: Biokimia Perairan
Dosen
: Dr. Emma Rochima, SPi., MSi dan Kiki Haetami, Ir., MP
Waktu
: Kamis
Tempat
: Gd GLB 1.16
1. Fungsi nukleus secara biokimiawi untuk.... A. Sintesis dan perbaikan DNA serta sintesis RNA B. Sintesis protein C. Pencernaan protein. D. Pembentuk rangka sel. 2. Gugus fungsional yang berperan penting dalam reaksi biokimia yang dapat ditemukan pada RNA adalah....
A. karbonil. B. karboksil C. metil D. fosfat.
3. Pada etanol, struktur gugus fungsional penting dalam reaksi biokimia adalah ... A.
B.
130
C.
D.
4. Gambar berikut menunjukkan perangkaian monosakarida membentuk ....
A. D_manosa B. D_fruktosa. C. pati. D. selulosa.
5. Bentuk penyimpanan energidari karbohidrat dalam jangka panjang pada hewan adalah....
A. selulosa. B. kitin. C. glikogen. D. pati.
6. Jenis protein yang diperlukan untuk membantu pergerakan sel adalah protein....
131
A. antibodi dan aktin. B. hormon dan enzim. C. insulin dan miosin. D. miosin dan aktin.
7. Perhatiakan struktur kelompok asam amino berikut.
Sisi samping (R) kelompok asam amino tersebut bersifat...........
A. hidrofobik. B. bermuatan negatif. C. bermuatan positif D. polar tetapi tidak bermuatan. 8. Di dalam lingkungan yang banyak mengandung air, asam amino yang bersifat hidrofilik cenderung berada di ....
A. dalam protein. B. luar protein. C. tengah protein
132
D. seluruh bagian protein.
9. Contoh ikatan dengan non protein yang menstabilkan struktur tersier protein adalah....
A. ikatan yang bermuatan positif dan negatif. B. residu sistein. C. antar asam amino hidrofobik. D. ion logam dan gugus heme (Fe).
10. Sub pola yang umum untuk protein berukuran kecil dan helix tunggal adalah termasuk ke dalam pola pelipatan domain ....
A. All- Alpha. B. All- Beta. C. Alpha atau Beta D. Alpha + Beta
11. Pada pemisahan protein dengan teknik elektroforesis, seluruh protein yang dipisahkan diberi muatan negatif oleh ....
A. medium gel poliakrilamida. B. selulosa asetat C. SDS D. pewrnaan.
12. Jenis reaksi pengikatan (penggabungan) dua molekul, disertai dengan hidrolisis senyawa yang memiliki nilai -G besar untuk hidrolisis, dikatalisis oleh golongan enzim ....
A. Oksidoreduktase B. Hidrolase. C. Isomerase.
133
D. Ligase
13. Pada katalisis asam-basa, yang bertindak sebagai katalis basa adalah rantai samping dari asam amino ....
A. Glu,His, Asp, Lys, Tyr, dan Cys. B. Glu, His, Asp, Lys, Tyr, dan Cys dalam bentuk transisi. C.Glu, His, Asp, Lys, Tyr, dan Cys dalam bentuk terprotonisasi. D. Glu, His, Asp, Lys, Tyr, dan Cys dalam bentuk tak terprotonisasi.
14. Pada keadaan transisi 1, gugus C=O dari substrat terikat pada rantai samping asam amino ....
A. aspartat. B. histidin. C. glisin D. serin
15. Pada mekanisme hidrolisis ikatan peptida tanpa enzim kimotripsin, reaksi telah berlangsung secara sempurna sampai pada tahap ....
A. terjadi tambahan pertukaran proton dengan H2O lingkungan untuk gugus -CO2 dan + NH3B. transisi diprotes dengan menarik elektron ke arah N. C. pemutusan keadaan transisi dengan menarik elektron kembali ke H 2O. D. transisi membentuk oxyanion -O-.
16. Pada mekanisme hidrolisis ikatan peptida dengan enzim kimotripsin keadaan transisi 2 putus karena .... A. gugus C=O substrat terikat pada rantai samping serin 195 yang nukleofilik. B. histidin 57 (basa) menarik proton dari H 2O.
134
C. ikatan ester antara serin -O dengan C-O substrat putus. D.ujung N substrat yang telah memiliki ujung C lengkap dibebaskan sebagai produk.
17. Pada kondisi tekanan (P) dan suhu (T) tetap bila besar perubahan energi ( G) sama dengan O maka kecepatan reaksi ....
A. spontan. B. spontan dari kiri ke kanan. C. dari kiri dan kanan sama. D. spontan dari kanan dan kiri.
18.
Go adalah energi yang diperlukan untuk mengubah 1 M reaktan menjadi 1 M produk pada suhu 25 o C, tekanan 1 atm, dan konsentrasi reaktan dan produk sebanyak....
A. 1 M B. 10 M. C. 100 M. D. 1.000 M. 19. Reaksi perubahan glukosa 6-fosfat menjadi fruktosa berlangsung pada kondisi standar dengan Go1 = 2,5 kj/ mol., konsentrasi glukosa 6fosfat= 2,198 mM, R= 8,314 JK- 1 mol -1 dan T + 298oK. Agar reaksi tetap berlangsung, berapa konsentrasi fruktosa 6-fosfat minimum yang dihasilkan ?
A. -1,009 mM B. -7,129 mM. C. 8,015 . 10-4 M. D. 0,8 mM. 20. Perombakan asam laktat menjadi glukosa pada otot yang kelelahan dilakukan melalui ....
A. jalur glikolisis. 135
B. jalur glukoneogenesis. C. siklus kreb's. D. proses anaerob.
21. Pelepasan gugus karboksil dari piruvat pada langkah 1 perubahan piruvat menjadi Asetil C0-A menghasilkan ....
A. ikatan thioester energi tinggi B. CO2. C. asetat terionisasi. D. NADH.
22. Perhatikan struktur ATP berikut.
Pada struktur tersebut, terdapat gugus fosfat sebanyak ....
A. 5. B. 3. C. 6. D. 12.
136
23. Pada proses glikolisis, tahap set ....
A. membutuhkan energi. B. membutuhkan energi sebesar 2 ATP. C. menghasilkan energi sebesar 2 ATP. D. menghasilkan energi sebesar 4 ATP.
24. Perubahan suksinil -S-Ko A menjadi suksinat pada siklus asam sitrat dibantu oleh enzim....... Gambar ATP Pada struktur tersebut, terdapat gugus fosfat sebanyak ....
A. Suksinil-KoA sntetase B. ketoglutarat dehidrogenase. C. suksinat dehidrogenase. D. isositrat dehidrogenase.
25. Tahap 3, 4, dan 8 pada siklus asam sitrat menghasilkan energi dalam bentuk NADH sebesar 3. Jika disetarakan dengan ATP, maka besar energi yang dihasilkannya adalah ....
A. 1 ATP. B. 1,5 ATP. C. 2,5 ATP. D. 7,5 ATP
26. Pelepasan ATP pada enzim ATP sintase terjadi di ....
A. kompartemen 1. B. kompartemen 2. C. kompartemen 3.
137
D. kompartemen 1, 2, 3.
27. Gugus bersifat non polar yang terdapat pada lapisan ganda fosfolipid membran sel adalah ....
A. gugus asil. B. f.osfat C. kolin. D. gugus yang menyukai air.
28. Ruang antar membran pada mitokondria yang digunakan untuk berlangsungnya sintesis ATP adalah ....
A. krista. B. matriks. C. membran dalam. D. ruang antar sel.
29. Molekul pembawa elektron yang menghubungkan kompleks ke 3 dengan ke 4 pada mitokondria adlah ....
A. koenzim Q. B. kompleks Fe-S. C. sitokrom. D. FMN.
30. Pilinan utas ganda sekitar sumbu pada struktur helix ganda DNA, pasangan basa berada pada bagian ....
A. luar molekul DNA. B. dalam molekul DNA. C. berjarak 3,4 Angstrom. D. searah jarum jam.
138
31. Enzim yang berfungsi untuk mensintesis DNA guna mengisi celah Okazaki dan sekaligus membuang RNA primer pada proses replikasi DNA adalah ....
A. ligase. B. polimerase DNA 1. C. polimerase DNA III. D. topoisomerase
32. Enzim yang bekerja pada tahap sintesis perpanjangan RNA adalah ....
A. enzim inti transkriptase B. enzim polimerase. C. enzim subunit polimerase DNA. D. enzim polimerase DNA I.
33. Titik awal translasi dan kodon yang mengawalinya adalah asam amino ....
A. lisin. B. metionin. C. t RNA. D. m RNA.
34. Pada jenis produk minuman, sifat fungsional bahan yang diperlukan adalah ....
A. kelarutan, emulsifikasi, pembentukan buih, dan gelasi. B. Kelarutan, stabilitas koloid, emulsifikasi, dan stabilitas terhadap asam. C. kelarutan, emulsifikasi, gizi, dan stabilitas panas. D. kelarutan, stabilitas koloid, dan emulsifikasi.
139
35. Salah satu sifat unggul tanaman yang dikembangkan dengan teknik transgenik adalah....
A. tahan stres lingkungan B. perlu pestisida kimia. C. waktu panen lambat. D. kualitas bahan pangan rendah.
36. Untuk mengidentifikasi sel atau jaringan tanaman yang dapat secara sukses mengintegrasi transgene pada perancangan gen untuk penyisipan dilakukan penambahan ....
A. gen penanda. B. gen promotor. C. transgen. D. sekuen.
37. Pada koenzim TPP, pasangan elektron pada atom C akan... 1. bertindak sebagai nukleofilik 2. berikatan dengan gugus C= O 3. menyebabkan hilangnya CO 2. 38. Perubahan 3-fosfogliserat menjadi 2-fosfogliserat pada glikolisis tahap pay-off terjadi.... 1. penangkapan energi dari sisa gugus fosfat. 2. pemindahan gugus fosfat dibantu oleh enzim fosfogliseromutase. 3. reaksi yang bersifat dapat balik.
39. Pada suhu rendah, besar perubahan energi bebas ( G) positif, reaksi berlangsung tidak spontan maka akan terjadi keadaan.... 1. perubahan entalpi, energi elektrostatik (
H) positif.
2. perubahan entalpi, energi elektrostatik (
H) negatif.
140
3. perubahan entropi, ketidakteraturan (
H) positif.
40. Pada pemisahan asam amino dengan metode elektroforesis kertas, asam amino histidin akan bergerak menuju katoda apabila .... 1. pH 6,0. 2. bermuatan +1. 3. bermuatan +2.
141
JADWAL KULIAH BIOKIMIA PERAIRAN (M10A105) TAHUN 2016 SETIAP KAMIS di GDBRR8 TIM PENGAJAR: 1. Dr. EMMA ROCHIMA, SPi., MSi........(KELAS A) 2. Prof. Dr. JUNIANTO, MP......................(KELAS B) 3. Ir. NIA KURNIAWATI, MSi.................(KELAS C) 4. YENI MULYANI, MSi......................... (KELAS IKL) WAKTU:
08.00- 09.40 KELAS A (77 ORANG)...dibagi 5 kelompok PJ: EMMA 09.50- 11.30 KELAS B (71 ORANG)...dibagi 8 kelompok PJ: JUN 12.30 -14.10 KELAS C (69 ORANG)...dibagi 5 kelompok PJ: NIA 14.20 -16.00 KELAS IKL (70 ORANG)...dibagi.6 kelompok PJ: YENI Total 287 orang
KE1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13
TANGGAL 1 SEP’16 8 SEP’16 15 SEP’16 22 SEP’16 29 SEP’16 6 OKT’16 13 OKT’16 20 OKT’16 27 OKT’16 3 NOP’16 10 NOP’16 17 NOP’16 24 NOP’16
14 15 16 17
1 DES’16 8 DES’16 15 DES’16 22 DES’16
MATERI KULIAH Pendahuluan Organisasi sel Asam Amino dan Protein Karbohidrat Lipid Vitamin dan Mineral Enzim 1 Enzim 2 UTS Asam nukleat Respirasi dan Energi dan ATP Fotosintesis Metabolisme Nitrogen dan Siklus urea TMAO Pigmen, Flavor Minggu tenang UAS
KET SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL SCL tim
KRITERIA PENILAIAN: 1. 2. 3. 4. 5.
Kuis :5% Presentasi: 10% Laporan makalah: 25% Praktikum: 30% UTS, UAS= 30% Total: 100%
142
143
