UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO ESCUELA NACIONAL PREPARATORIA Nº 2 “ERASMO CASTELLANOS QUINTO” PRÁCTICA # 2
TASA DE REACCIÓN DEL HÍGADO DE POLLO CON EL AGUA OXIGENADA
Badillo Gonzáles Kindalaya Ollin Corona Cruz Deni Mellanie Fierro Alonzo Cinthya Karina Gallardo Aceves Brenda Alejandra Pineda Ballesteros Erika Vanessa Tepox Martínez Alejandra Nathin Grupo: 604 Fecha de entrega: 23 de noviembre del 2011
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Profesor: González Yoval Pablo Tasa de reacción del hígado de pollo con el agua oxigenada INTRODUCCION En esta práctica trataremos de desarrollar la reacción química que se da entre el H 2O2 (agua oxigenada) y el hígado de pollo (sabiendo que este contiene una enzima llamada catalasa que acelera la reacción), durante el cual el H 2O2 se desc descom ompo pone ne en agua agua (H2O) y oxígeno (O2), pudi pudien endo do obse observ rvar ar esta esta descomposición descomposición al notar que se produce un burbujeo o efervescencia. Así mismo desarrollaremos el modo en que con materiales reciclados, pudimos crear un dispositivo que fuera capaz de medir la cantidad de volumen de oxígeno que se desprendía durante la reacción anteriormente mencionada.
ANTECEDENTES Agua oxigenada El agua oxigenada que se utiliza para desinfectar heridas y decolorar el pelo, descompone espontáneamente liberando oxigeno en forma de burbujas. Esta reacción en condiciones normales ocurre lentamente, pero puede acelerase agrega agregando ndo un catali catalizad zador, or, es decir, decir, una sustan sustancia cia que aceler acelera a reacci reaccione ones s químicas. Entre los catalizadores se encuentran compuestos inorgánicos, como el dióxido de manganeso; y biológicos -enzimas- como la
catalasa. (Campbell,
2001 pág. 77)
El
hígado de pollo fresco es una fuente importante de peroxidasa (catalasa)
que acelera acelera el rompim rompimien iento to del del agua agua oxige oxigenad nada a en moléc molécula ulas s de agua agua y oxíg oxíge eno
gaseo aseos so.
Esta Esta
reac eacció ción
se
puede ede
compr omprob oba ar
mediant iante e
desprendimiento de burbujas en los tejidos vivos. vivos. (Campbell, 2001 2001 pág. 77)
*Propiedades del agua oxigenada
el
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cant cantid idad ad,, como como un subp subpro rodu duct cto o de las las reac reacci cion ones es bioq bioquí uími mica cas s de la respiración. (Campbell, (Campbell, 2001 pág. 77) 77)
Campbell dice que “espontáneamente, el agua oxigenada se descompone en agua y oxígeno de acuerdo con la siguiente reacción:
2H2O2
2H2O + O2
La unión de moléculas de agua oxigenada sobre la superficie de un catalizador sólido puede facilitar la ruptura y formación de uniones químicas. En el caso de la descomposición del agua oxigenada, el catalizador debilita la unió unión n entre entre los los átom átomos os de oxíg oxígen eno o (H-O (H-O-O -O-H) -H),, que que sepa separa ran n dura durant nte e el proceso.” (pág. 77)
Enzima Las enzimas son biomoleculas que regulan la velocidad de las reacciones químicas de la célula. Las enzimas son proteínas especificas cuya estructura se acopla al reactivo permitiendo que se lleve a cabo la reacción. Algunas enzimas están formadas por proteínas que contienen moléculas que no son proteicas. Estas moléculas se llaman cofactores o grupo alostérico y pueden contener contener moléculas moléculas orgánicas orgánicas o inorgánicas inorgánicas.. (Oñate, (Oñate, 2009; Bohinski, Bohinski, 1991 págs. 191)
De igual forma Oñate menciona que existen “muchos grupos alostéricos que están formados por metales, como por ejemplo el magnesio y hierro”. (pág. 191)
La función de una enzima, es incrementar la velocidad o celeridad de una reacción. reacción. Sin embargo, embargo, las enzimas enzimas poseen tres caracterís características ticas.. En primer primer luga lugarr son son los los cata catali liza zado dore res s más más efic eficie ient ntes es que que se cono conoce cen, n, pues pues bast basta a cantidades muy pequeñas de ellas para acelerar o disminuir una reacción. (Oñate, 2009; Bohinski, 1991 pág. 174)
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característica, es que las acciones de muchas enzimas son reguladas; es decir, pueden cambiar alternativamente de un estado de baja actividad a otro de gran actividad. (Oñate, 2009; Bohinski, 1991 pág. 174)
*Estructura de una enzima
Las enzimas esta formadas por polipéptidos los cuales a su vez se forman por cadenas de aminoácidos. Para que la enzima sea funcional, la estructura debe ser ser inta intact cta. a. Algu Alguna nas s muta mutaci cion ones es ocas ocasio iona nan n camb cambio ios s en el orde orden n de los los aminoácidos en la cadena, lo que afecta gravemente la función de la enzima. (Oñate, 2009 pág. 192)
El sitio más importante de acción de la enzima se llama centro activo. El centro activo de la enzima es un sitio muy específico, con una forma especifica, capaz de acoplarse al sustrato y con alguna fuerza electroestática que le permite tener mayor afinidad por el sustrato. La correcta estructura y acomodo de los aminoácidos en la cadena polipeptídica asegura la especificidad y acción de la enzima. (Oñate, 2009 pág. 192)
Por lo cual Oñate, afirma que “cualquier error en la cadena de aminoácidos puede afectar la estructura globular de la enzima impidiendo que se acople al sustrato”. (pág. 192)
Catalasa La catala catalasa sa y la mayor mayoría ía de las proteí proteínas nas,, tienen tienen como carac caracter teríst ística ica su estr estruc uctu tura ra tridi tridime mens nsio iona nal. l. La activ activid idad ad de las enzi enzima mas s depe depend nde e de esta esta estructura, en la cual hay una zona en la que se inserta una molécula del reactivo (o sustrato) de manera ajustada y especifica, como puede hacerlo una llave en la cerradura. (Campbell, 2001 págs. 77-78)
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nuevamente, para captar otra molécula de sustrato y continuar con la reacción”. (pág. 78)
La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales. La función de esta enzima en los tejidos es necesaria para que durante el metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que es el peroxido de hidrogeno H2O2. Esta enzima, la catalasa lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se soluciona el problema. (Campbell, 2001 pág. 78)
La reacción de la catalasa sobre el H2O2 es la siguiente: Reacción A.- la existencia de catalasa en los tejidos animales, se aprovecha para para utiliza utilizarr el agua agua oxigen oxigenada ada como como desinf desinfect ectant ante e en una una herida herida.. Como Como muchas de las bacterias son anaerobias (no pueden vivir con oxigeno), mueren con el desprendimiento, mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre sobre el H2O2. (Campbell, 2001 pág. 78)
Desnaturalización Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al somete someterla rla a altas altas temper temperatu aturas ras.. Al perder perder la estruc estructur tura a terciar terciaria, ia, perder perderá á tamb tambié ién n la func funció ión n cata catalít lític ica a por por lo que que no podr podrá á desc descom ompo pone nerr el agua agua oxigenada y no no se observara ningún tipo de reacción. (Bohinski, 1991) 1991)
La manera de demostrar la importancia que tienen una estructura específica de una proteína para su función biológica es alterar la estructura y determinar cuál es el efecto de esta alteración en la función. Una alteración extrema es la total anula nulaci ción ón
de
la
estruc tructu tura ra
trid tridim ime ension sional al,,
un
proce roceso so
denom nominado nado
desnaturalización. (Lehninger, 1993 pág. 180)
A manera de ejemplo Lehninger comenta que “se trata de un proceso tan familiar como el que ocurre cuando se hierve un huevo. La clara del huevo, que
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calentamiento de la ovoalbúmina ha variado su estructura, aparentemente de modo irreversible”. (pág. 180)
Este Este efecto efecto del calor calor es observ observado ado en prácti prácticam cament ente e todas todas las proteí proteína nas s globulares globulares como la
catalasa, indepe independi ndient entem ement ente e de su tamaño tamaño o funció función n
biológica, aunque la temperatura exacta a la que ocurre este proceso puede variar y ser además ocasionalmente reversible. (Lehninger, 1993 pág. 180)
El cambio de estructura provocado por la desnaturalización se asocia casi invariablemente a la perdida de funcionalidad. (Lehninger, 1993 pág. 180)
De acuerdo con Lehninger, “esta es una consecuencia esperada a partir del princi principio pio que enunc enuncia ia que la estruc estructur tura a tridim tridimens ension ional al especí específic fica a de una proteína resulta crítica para su función”. (pág. 180)
La desnaturalización de proteínas puede llevarse a cabo no solamente por acción del calor, si no también por la acción de extremos de pH, de ciertos disolventes orgánicos miscibles en agua como el alcohol o la acetona, de cier cierto tos s solu soluto tos s como como la urea urea,, o medi median ante te la expo exposi sici ción ón de la prot proteí eína na a determ determina inados dos deterg detergent entes. es. El tratam tratamien iento to con con cada cada uno de estos estos agente agentes s desnaturalizantes puede considerarse relativamente suave, en el sentido de que no se rompen enlaces covalentes de la cadena polipeptídica. (Lehninger, 1993 pág. 180)
La ebullición de una disolución de proteína destruye una serie de interacciones débiles. Los disolventes orgánicos, la urea y los detergentes actúan en principio deshaciendo las interacciones hidrofóbicas que forman el núcleo estable de las proteínas proteínas globulares; globulares; los extremos extremos de pH alteran la carga neta de la proteína, dando lugar a la aparición de repulsiones electroestáticas y a la destrucción de algunos enlaces de hidrogeno. (Lehninger, 1993 pág. 180)
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que es insufi insuficie ciente nte para para mante mantener ner intact intacta a la conform conformaci ación ón de la proteí proteína. na. (Lehninger, 1993 págs. 180-181)
La prueba prueba más impor importan tante te de que que la estruc estructur tura a tercia terciaria ria de una proteí proteína na glob globul ular ar esta esta dete determ rmin inad ada a por por su secu secuen enci cia a de amin aminoá oáci cido dos s vino vino de experimentos que demostraron que la desnaturalización de algunas proteínas es reversible. (Lehninger, 1993 pág.181)
Algunas proteínas globulares desnaturalizadas por calor, extremos de pH o reactivos desnaturalizantes son capaces de recuperar su estructura nativa y su activi actividad dad biológ biológica ica en un proces proceso o conoci conocido do como como renatu renatural raliza izació ción, n, si son son devu devuel elta tas s a cond condic icio ione nes s en las las que que su conf conform ormac ació ión n nativ nativa a es esta estable ble.. (Lehninger, 1993 pág. 181)
JUSTIFICACION Realiz Realizare aremo mos s esta esta prácti práctica, ca, para para demos demostrar trar media mediante nte los conoc conocimi imient entos os previamente adquiridos, la hipótesis de que los tejidos animales (en este caso hígado hígado de pollo) pollo) contie contienen nen una enzima enzima,, llamad llamada a catala catalasa sa que aceler acelera a la descomposición descomposición del H2O2. Además de poder probar que el dispositivo que elaboramos con materiales reciclados funciona, mediante la medición del volumen cada 2 segundos, y así determinar la tasa de reacción del hígado y el agua oxigenada.
OBJETIVO *Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en el tejido animal.
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Figura 1. Determinación de la presencia o ausencia de la catalasa (Lourdes Luengo), obtenida en sitios web:
http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/enzima-catalasa
Figura 2. Determinación de la presencia o ausencia de la catalasa (Lourdes Luengo), obtenida en sitios web: http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/enzima-catalasa
METODOLOGIA *Realización del dispositivo 1. En pr prim imer era a in inst stan anci cia a con onse segu guim imos os un tu tubo bo de en ensa saye ye qu que e ya no ocupábamos, o bien dos moldes de gelatina. 2. Ya teniendo teniendo el e
e lo sella
uy bien p
o tuviera tuviera ningú
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2. Pr Proc oced edim imos os a ce cerr rrar arlo lo nu nuev evam amen ente te,, y co con n un una a de la las s je jeri ring ngas as que habíamos insertado vaciamos al tubo 4ml de agua oxigenada. 3. Al hacer hacer reacció reacción, n, se despren desprender dería ía el oxigeno, oxigeno, y lo que suced sucede e con la otra jeringa vacía es que el embolo ira subiendo, por la presión (o empuje) que provoca el oxígeno. 4. Y po porr ult ltim imo o mie ien ntr tras as tran trans scu curr rre e la reacc reacció ión n,
con co n ay ayud uda a de dell
cronometro, iremos anotando cuantos mililitros sube el embolo cada 2 segundos. 5. Rep epet etir irem emo os el pa paso so an ante teri rior or cua uatr tro o vec eces es más ás,, pa para ra obte tene ner r resultados mas certeros.
RESULTADOS Tabla 1 En esta tabla se pueden mostrar las Observaciones y Resultados realizados durante el desarrollo del experimento, así mismo se exponen las imágenes correspondientes correspondientes a cada reacción.
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Explicación de los resultados de la reacción de hígado de pollo con H 2O2
Tabla. 1 Resultados, Desarrollo e imágenes del experimento. Imagen ¿Qué sucedió?
Tubo 1.Hígado entero
En el tubo numero uno teníamos el hígado hígado crudo crudo (enter (entero) o) y agrega agregamo mos s agu agua oxig oxigen ena ada y al term termiinar nar de agregar el agua oxigenada empezó a hacer hacer reacci reacción ón la catala catalasa sa que está está contenida en el hígado con el H 2O2 . Com Como resu result ltad ado o de la reac reacci ción ón la enzima catalasa rompe las moléculas del agua oxigenada convirtiéndola en agua y oxigeno. Por la liberación de oxigeno logramos observar la efer eferve vesc scen enci cia a que que se crea crea por por la inter interac acci ción ón del del híga hígado do con con el agua agua oxigenada. En el tub tubo numero ero dos dos ten teníam íamos hígado macerado y al agregar el agua oxigenada la reacción fue instantánea y muy fuerte ya que hay mucho mas efer eferve vesc scen enci cia a que que en el tubo tubo uno. uno. Creem Creemos os que que al mace macera rarr el híga hígado do expo expone nemo mos s más más a las las enzi enzima mas s de este este y es por por eso eso que que la cata catala lasa sa puede descomponer al agua oxi oxigena genad da mucho ucho más ráp rápido ido en oxigeno y agua.
Tubo 2.Hígado macerado
En el tubo tubo nume numero ro 3 colo coloca camo mos s un
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Resultado de la medición de liberación de oxigeno en la reacción de la catalasa y el hígado.
Tabla. 2 Velocidad de reacción de la catalasa Tiempo ( s) 2 4 6 8 10
Fig.
Vol (cm³)
1 2 3 4 5
3
En la figura 3 se muestra la pendiente que se genera al relacionar el volumen del O2 liberado en cierto tiempo en la reacción del hígado con el H 2O2. Así se
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4
2
6
3.5
8
4.7
10
5.5
Fig. 4 En la figura 4 obtuvimos resultados un poco diferentes con los primeros, mas
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Fig. 5 Ahora en la gráfica anterior se observa que la pendiente de la función lineal ascendente disminuyo ligeramente de 0.585-0.5 a 0.49, al igual que el R² que antes oscilaba entre 1 y 0.9911 ahora es de 0.9788.
Tabla. 5 Velocidad de reacción de la catalasa Tiempo ( s) 2 4 6 8 10
Vol (cm³)
1 2.4 3.1 4.2 5.3
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manera lo más preciso posible, teniendo un rango de entre 0.58 a 0.49. Así también con R² se muestran datos cercanos que van de 1, 0.9911, 0.9788 y por ultimo 0.9923, dando pruebas de exactitud a nuestro experimento realizado.
Tabla. 6 En esta tabla se muestra la comparación comparación de los resultados resultados obtenidos en las gráficas de las pruebas en tasas de reacción del hígado con el agua oxigenada.
Gráfica 1 Gráfica 2 Gráfica 3 Gráfica 4
Ecuación y=0.5x y=0.585x - 0.17 y=0.49x + 0.3 y=0.52x + 0.08
Pendiente (m) 0.5 0.585 0.49 0.52
R² 1 0.9911 0.9788 0.9923
DISCUSION Después de realizar el dispositivo dispositivo y posteriormente la practica en el salón de clase, hemos discutido la causa de por qué el embolo sube marcando el nivel de oxigeno que produce la reacción. Como Como podem podemos os observ observar, ar, la catala catalasa sa perten pertenec ece e al grupo grupo de enzima enzimas s que catalizan reacciones de oxido-reducción. oxido-reducción. (Laguna J., 1979, 1979, pp. 89).
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fundamental para la liberación y conservación eficientes de la energía potencial almacenada en los ácidos grasos de cadena larga. (Conn, 1996, pag.445)
Así, tras catalizar la descomposición de una molécula de H 2O2, la catalasa vuelve a encontrarse exactamente en el mismo estado que antes, preparada para para un nuevo nuevo cicl ciclo. o.
En segun segundo do lugar lugar,,
los cata cataliz lizado adores res mod modific ifican an la
velocidad de los procesos, pero no afectan la posición de equilibrio de una reacción. (Devlyn, 1999, pp., 390).
Todo lo anterior citado nos indica que la oxido-reducción que protagoniza la cata catala lasa sa,, la pudim pudimos os obse observ rvar ar muy muy clar claram amen ente te en el expe experi rime ment nto o que que realizamos, pero al analizar todos los resultados resultados obtenidos pudimos pudimos observar que obtuvimos un rango de diferencia, por ejemplo con los valores de las pendientes de la figura.3, figura. 4, figura. 5 y figura. 6 con valores de pendiente 0.5, 0.58 0.49 y 0.52 respectiv respectivamen amente, te, que aunque aunque no varían mucho, mucho, si son significativos, ya que pudimos haber cometido ciertos errores que pudieron alterar los resultados reales, por ejemplo: •
Si medimos la misma cantidad de agua oxigenada y de hígado en las cuatro pruebas tomadas.
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estuvimos de acuerdo en que fue gracias a que el hígado macerado al estar en pequeños trozos, la enzima catalasa estaba más expuesta, y así con el agua oxigenada oxigenada reaccionaro reaccionaron n al mismo tiempo en todos los trocitos, trocitos, por eso hubo un desprendimiento de oxigeno y burbujas más violento, y como esta enzima (catalasa) se encuentra en los tejidos internos del hígado, al estar completo, tuvo que traspasar las capas del hígado hasta encontrase con la catalasa y así reaccionar.
De la misma manera en el experimento usamos hígado previamente cosido, y al ponerlo en contacto con el agua oxigenada, nos percatamos de que no tuvo ninguna reacción. Por lo cual Bohinski afirma “ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos podemos desnaturalizar desnaturalizarla la al someterla someterla a altas temperaturas. temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función catalítica por lo que no podrá descomp descomponer oner el agua oxigenada oxigenada y no se observara observara ningún ningún tipo de reacción”.
CONCLUSIONES En base a la información previa acerca de las enzimas tales como la catalasa y sobre el éxito obtenido con la representación del dispositivo antes descrito,
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BIBLIOGRAFIA * Bohinski, Bohinski, Robert, C. (1991), (1991), Bioquímic Bioquímica, a, Addison Addison Wesley, Wesley, México, pp. 174191 * Campbe Campbell, ll, Neil, Neil, A. et al, (2001) (2001),, Biolog Biología ía conce concepto ptos s y relaci relacione ones, s, Pearso Pearson n Educación, México, pp. 77-78 * Conn, Erick, E. (1996), (1996), Bioquímica Bioquímica Fundamenta Fundamental, l, Limusa, Limusa, México, pp. 332, 390, 445 * Lehnin Lehninger ger,, Albert Albert,, L. (1993) (1993),, Princip Principios ios de Bioquí Bioquímic mica, a, Edicio Ediciones nes Omega Omega,, Barcelona, pp. 180-181 * Oñate, Ocaña, L. (2009), ( 2009), Biología, CENGAGE Learning, México, pp. 191-192
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*Gallardo Aceves Brenda Alejandra *Pineda Ballesteros Erika Vanessa *Tepox Martínez Alejandra Nathin