Taller 4 Enzimas

TALLER DE BIORGÁNICA – ENZIMAS Profesor : Jorge Jo rge E. Gómez 1. ¿Por qué el cuerpo necesita que las enzimas catalicen sus reacciones químicas?

10. Indica el efecto que las siguientes modificaciones ejercen sobre la velocidad de la reacción catalizada por ureasa que se describe a continuación:

2. ¿Cómo consiguen las enzimas acelerar las reacciones químicas del cuerpo? 3. ¿Cuál es el sustrato reactivo re activo de siguientes enzimas? a) galactasa b) lipasa c) aspartasa

las

4. ¿Qué tipo de enzima cataliza las siguientes reacciones? a) hidrólisis de la sacarosa. b) adición de oxígeno. c) transformación de la glucosa (C 6H12O6) en fructosa (C 6H12O6). d) transferencia de un grupo amino entre entre 2 moléculas. 5. Relaciona los términos enzima, sustrato y complejo enzima-sustrato, con la afirmación que corresponda: a) tiene una estructura terciaria capaz de reconocer un sustrato. b) combinación de una enzima con su sustrato. c) su estructura encaja en el sitio activo de una enzima.

a) aumento de la concentración concentración de urea. b) disminución de la temperatura a 10°C. 11. La tripsina, una peptidasa que hidroliza polipéptidos en el intestino delgado, tiene un pH óptimo de 8. ¿Cómo se altera la velocidad de la reacción catalizada por tripsina en las siguientes condiciones?. a) disminuyendo la concentración de polipéptidos. b) cambiando el pH a 3. c) cuando la reacción se lleva a cabo a 75 °C. d) añadiendo más tripsina. 11. En el siguiente gráfico se muestran las curvas de actividad de tres enzimas. Estime el pH óptimo de cada una de ellas.

6. Escribe una ecuación general que represente una reacción química catalizada por una enzima. 7. ¿En qué se diferencia el sitio activo del resto de la estructura de la enzima? 8. ¿Qué son las isoenzimas? ¿En qué difieren las isoenzimas LDH del corazón de las del hígado? 9. Un paciente acude al servicio de urgencias con un dolor en el pecho. ¿Qué enzimas se deberían analizar en su sangre?

12. Con la l a ayuda del gráfico gráf ico del de l ejercicio ejercic io 11, determina si la velocidad de reacción es óptima o no con: a) tripsina pH 5 b) sacarasa pH 6 c) pepsina pH 4 d) tripsina pH 8 e) pepsina, pH 2

13. El etilenglicol (HO-CH2-CH2-OH) es el componente principal de los anticongelantes. En el cuerpo, se convierte primero en HOOC-CHO (ácido oxoetanoico) y después en HOOC-COOH (ácido oxálico), que es tóxico. a) ¿Qué tipo de enzimas catalizan ambas reacciones del etilenglicol? b) El tratamiento en los casos de ingestión de etilenglicol consiste en la inyección intravenosa de etanol. ¿Cómo consigue este tratamiento evitar las concentraciones tóxicas de ácido oxálico? 14. Indica si en los siguientes apartados se hace referencia a un inhibidor enzimático competitivo o no competitivo: a) El inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato. b) El efecto del inhibidor no se puede revertir mediante la adición de más sustrato. c) El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. d) La estructura del inhibidor es distinta a la del sustrato, e) La adición de más sustrato revierte la inhibición. 15. El oxalacetato es un inhibidor de la enzima succinato deshidrogenasa:

16. Los adultos que son intolerantes a la lactosa no pueden hidrolizar este disacárido abundante en los productos lácteos. Con el fin de ayudar a la digestión de los lácteos, se añade a la leche una sustancia de nombre comercial Lactaid , y después se enfría durante 24 horas. a) ¿Qué

enzima está presente en el Lactaid ? ¿De qué tipo es? b) ¿Qué podría pasarle a la enzima si la leche se conservara a 55 °C? 17. El antibiótico amoxicilina (un tipo de penicilina) se usa en los humanos para el tratamiento de ciertas infecciones bacterianas. a) ¿La amoxicilina inhibe las enzimas humanas? b) ¿Por qué este antibiótico destruye las bacterias pero no es perjudicial para los humanos? c) Que debería producir una bacteria para volverse resistente a la amoxicilina? 18. Que es un cofactor? Cuándo un cofactor es una coenzima? 19. Indica si las siguientes enzimas son activas como tales o requieren un cofactor: a) un polipéptido que necesita Mg 2+  para su acción catalítica. b) una enzima activa formada por una sola cadena polipeptídica. c) una enzima que consiste en una estructura cuaternaria unida a vitamina B6. 20. ¿Qué partes no proteicas de las enzimas descritas en el ejercicio 19 son coenzimas?

a) ¿Crees que el oxalacetato será un inhibidor competitivo o no competitivo? ¿Por qué? b) El oxalacetato, ¿se unirá con el sitio activo de la enzima o se unirá a otro lugar? c) ¿Cómo se podría revertir el efecto del inhibidor?