Sánchez Morales,Libia Alejandra; Mat.1568706; Gpo.206; Enzimas. Bromatología en la Nutrición. 24 de agosto de 2016. Salvador Badui Dergal. (2013). Agua. En Química de los Alimentos. México. Pearson Educación. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizador biológico, efectúan reacciones bioquímicas a velocidades muy altas, no se consumen durante la reacción y presentan un elevado grado de especificidad. Todas las células, incluidos microorganismos y organismos superiores, producen enzimas. Su acción está estrechamente ligada a las reacciones metabólicas. Su estudio en el campo de los alimentos es de primordial importancia debido a que son responsables de fenómenos como la digestión y de varios cambios químicos que sufren los alimentos. Muchos productos alimenticios se modifican a través de reacciones bioquímicas realizadas por enzimas, ya sean endógenas del alimento, añadidas con carácter de aditivos, o de manera indirecta, por las enzimas de los microorganismos que intervienen en la elaboración de alimentos fermentados. Las enzimas se emplean también de forma directa en procesos industriales para la síntesis de compuestos de uso en la industria alimentaria, tales como edulcorantes, ácidos orgánicos, potenciadores del sabor, etc. En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en procesos se enfoca en la conservación de alimentos o de sus componentes, al uso más eficiente de materias primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor). De igual forma, se han utilizado enzimas para producir alimentos bajos en calorías y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas. Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que permite establecer una disposición óptima de los aminoácidos de su sitio catalítico. Para su función catalítica, en muchos casos las enzimas están integradas por una parte de naturaleza proteínica y otra que no lo es; la primera se conoce como apoenzima y la segunda como cofactor. Este último presenta diversos grados de unión con la apoenzima; los principales cofactores son las vitaminas, los aniones, cationes, y otras sustancias inorgánicas. Debido a su naturaleza química, a las enzimas les afectan los mismos factores que alteran a las proteínas; para actuar de manera óptima, cada una requiere de condiciones definidas de temperatura, pH, fuerza iónica, etc.; condiciones en las que la estructura tridimensional es estable y su carga adecuada para interactuar con el sustrato. La potencia de una enzima se define en Unidades de Actividad Enzimática Nomenclatura: Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas
Liasas Isomerasas Ligasas
Los 6 grupos de enzimas corresponden a reacciones en el metabolismo celular, aunque no todas tienen la misma importancia para la industria, el procesamiento o el deterioro de alimentos, El grupo de enzimas más importante, en cuanto a su aplicación en la tecnología de alimentos, es el de las hidrolasas. Entre las enzimas producidas y aplicadas en la industria de la panificación y en el procesamiento de almidón sobresalen las amilasas. Las proteasas son importantes en varios procesos, por ejemplo en la elaboración de cerveza y pan, el ablandamiento de la carne y la producción de hidrolizados proteínicos. Las reacciones químicas pueden ocurrir con o sin la ayuda de catalizadores, pero el poder catalítico de las enzimas es sorprendente. Para que las reacciones ocurran, es necesario que los reactivos (sustratos) formen un estado de transición que sea estabilizado, lo que resulta en una disminución de la energía de activación que requiere la reacción. En ausencia de la enzima, el estado de transición no logra estabilizarse, por lo general debido a las cargas eléctricas que se generan y los sustratos regresan a su estado original. La estabilización en presencia de la enzima se logra a través de la interacción del sustrato con grupos del sitio activo de la enzima. Otra forma en que puede lograrse la estabilización del estado de transición es formando un enlace covalente entre la enzima y el sustrato, consecuencia de un ataque nucleofílico. Al igual que otros catalizadores, las enzimas solo aceleran la velocidad de aquellas reacciones que termodinámicamente son posibles; asimismo, influyen en la velocidad a la cual se alcanza el equilibrio, sin afectar el equilibrio global de la reacción. En estas circunstancias, las transformaciones químicas ocurren mediante una ruta que requiere menos energía de activación. La transformación enzimática siempre requiere menos energía de activación para realizarse. Una reacción es espontánea o termodinámicamente posible cuando se disminuye la energía libre de la reacción. Las enzimas tienen la capacidad de catalizar reacciones químicas de manera muy específica; es decir, su intervalo de acción se limita a un determinado compuesto que debe poseer ciertas características estructurales para que pueda ser utilizado como sustrato. Tipos de especificidad: estéreoespecificidad, regioespecificidad, especificidad de grupo, baja especificidad. Las proteínas con actividad catalítica son esencialmente globulares, con una superficie irregular que presenta protuberancias y cavidades. Según el plegamiento de la proteína, ciertos residuos de aminoácidos, con frecuencia polares, se exponen en la estructura globular de la superficie de la proteína mientras que otros quedan ocultos dentro de la molécula. Por lo general, es en la superficie donde se ubica el dominio de interacción con el sustrato, también llamado sitio activo. Así, el sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que participa directamente en la unión y transformación del sustrato; está constituido por ciertos aminoácidos que integran un microambiente característico dentro de la proteína y que llevan a cabo la catálisis. Por lo general, solo existe un sitio activo por molécula de enzima. Las enzimas adquieren su poder catalítico cuando presentan una estructura secundaria, terciaria o cuaternaria específica, de tal manera que los aminoácidos correspondientes del sitio activo se encuentran en posición vecinal estableciendo un microambiente específico. Los aminoácidos histidina, aspártico y glutámico son muy frecuentes en los sitios catalíticos.
La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios factores dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la temperatura, la concentración de sustrato y de enzima y el agua disponible en el medio. Efecto del pH: La actividad de las enzimas depende de la concentración de iones hidronio del medio. El pH influye en la estructura tridimensional de la proteína y, a su vez, sobre la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. La mayoría de las enzimas disponen de rango de pH relativamente estrecho en el que presentan una actividad óptima y se desactivan en pH extremos. Para su aplicación en alimentos, hay que considerar que el pH de la mayoría de ellos varía entre 3 y 7; solo las frutas y sus derivados tienen un pH más ácido que llega a ser de 2.2. Para aplicaciones industriales se seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del alimento, pues éste es difícilmente modificable. Si el alimento lo permite, es posible inhibir la actividad enzimática endógena mediante la reducción del pH adicionando ácidos disponibles como aditivos. Si la enzima se encuentra en un pH muy alejado del óptimo, se alterará su estructura secundaria y terciaria. La consecuencia será el desplegamiento o desnaturalización permanente o reversible de la estructura de la proteína. Si el ambiente en el que se encuentra la enzima no está a un pH extremo, ésta puede replegarse y regresar a su conformación y actividad originales, es decir, se puede renaturalizar. Efecto de la temperatura: La velocidad de las reacciones en general, incluidas las enzimáticas, se incrementará con la temperatura al aumentar la energía cinética de las moléculas, propiciando un mayor número de colisiones en el intervalo en que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en los casos en que el incremento de la temperatura es muy grande, se favorece la desnaturalización irreversible y, en consecuencia, la proteína pierde su capacidad catalítica. Contar con una enzima que resista altas temperaturas presenta otras ventajas, como mayor solubilidad del sustrato, o disminución de los riesgos de contaminación microbiana. Así, cada enzima tiene un intervalo optimo de temperatura en el cual se logra más actividad: la mayoría tiene un óptimo que se encuentra entre 35 y 45 ºC, y se desactivan a más de 60 ºC. En la industria alimentaria es común utilizar los tratamientos térmicos cono método de conservación, con los que no sólo se eliminan los microorganismos, sino también las enzimas que llegan a causar cambios indeseables. El objetivo específico del proceso de escaldado es eliminar la actividad de enzimas endógenas que oxidan alimentos de origen vegetal. Incluso en alimentos congelados pueden ocurrir reacciones enzimáticas, aunque a una velocidad muy baja. Las enzimas termófilas extremas tienen un potencial de aplicación en el campo alimenticio, si consideramos que se necesitan enzimas que resistan condiciones drásticas de operación, por ejemplo en el procesamiento de almidón, o que operen a temperaturas que limiten los riesgos de contaminación microbiana. Efecto de la concentración de sustrato: Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de sustrato está en exceso con relación a la concentración de enzima, debido a que son más probables las colisiones exitosas entre moléculas de sustrato con moléculas de enzima. En estas condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la cantidad de enzima presente. Si la concentración de sustrato disminuye, la velocidad de reacción también se reducirá. Efecto de la actividad acuosa: Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo, aún en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se desactivan sus enzimas con un
tratamiento de escaldado previo a la deshidratación. La amplia disponibilidad del sustrato hace que las reacciones se logren incluso en condiciones de baja actividad acuosa. Efecto de otros agentes en la actividad enzimática: Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por todos los factores que influyen en las propiedades físicas y químicas de las proteínas. En el caso de la fuerza iónica, ésta altera la solubilidad y la estructura tridimensional de la proteína, lo que trae consigo modificaciones de la disponibilidad de la enzima y del sitio activo. Por otra parte, es común que los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo, inhiban la acción enzimática, mientras que varios cationes y aniones actúan como activadores: calcio, magnesio, cobre, sodio, potasio, manganeso, hierro, zinc, etc. El efecto activador se debe a que los iones pueden formar parte del sitio activo, requerirse para la interacción de la enzima con el sustrato o para mantener la conformación tridimensional, interactuando con alguna región de la enzima. De éstas, algunas requieren de otros cofactores para presentar actividad catalítica. Por otro lado, muchos productos de origen animal y vegetal contienen proteínas capaces de inhibir la actividad catalítica de algunas enzimas; su función biológica está relacionada con mecanismos reguladores para evitar la activación prematura de proenzimas. Entre los inhibidores más conocidos están los que evitan la acción de las proteasas, que se encuentran en las leguminosas y cereales. Dado que estos inhibidores causan un detrimento en la calidad nutricional se deben desactivar, lo que se logra con el cocimiento por 1 hora, aproximadamente. Desde el punto de vista industrial, el empleo de enzimas tiene muchas ventajas: a) son muy específicas en su manera de actual, por lo que no propician reacciones secundarias indeseables; b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no necesitan condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni equipo muy costoso; c) actúan en muy bajas concentraciones; d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura o la concentración de enzima, y e) son fácilmente desactivadas en cuanto se alcanza el grado de transformación deseado. Las enzimas industriales pueden ser de origen animal, vegetal y microbiano, de las que estas últimas son las más abundantes. Los microorganismos que se emplean para este propósito presentan muchas ventajas, ya que incluso se les puede alterar genéticamente para convertirlos en sobreproductores de una determinada enzima. Enzimas de importancia en alimentos Fuente Alimento Amilasas Producto s de panificaci ón, cerveza, cereales, chocolate /cocoa, edulcora ntes, jugo de caña y manzana . Celulasa Cerveza,
Función Aumentar el contenido de azúcares fermentables para la levadura. Evitar el endurecimiento del pan y la tortilla. Producción de maltosa para la fermentación alcohólica. Producción de maltosa y dextrinas para aumentar la absorción de agua. Fluidificación del alimdón. Producción de dextrinas de bajo peso molecular y de glucosa a partir de almidón. Degradación de almidón residual que afecta la calidad del producto. Hidrólisis de pared celular de las
café, varios.
Dextrans acarasa
Invertasa
Lactasa
Fitasa
Tanasa
Naragina sa Enzimas pécticas
Proteasa s
Lipasas
Azúcares de especiali dad. Confitería , edulcora ntes. Helados, leche, GOS.
Alimenta ción animal. Cerveza
Jugos de cítricos. Chocolat e/cocoa, café, jugos de frutas, aceite de oliva, vino.
Producto s de panificaci ón, cerveza, cereales, queso, huevo, carne y pescado, soya, hidrolizad os de proteína, vino,. Queso, lípidos, leche,
semillas de cebada y adjuntos. Hidrólisis de celulosa durante el secado de las bayas para facilitar el descarrilado. Uso en procesos de extracción (aceite de oliva, leche de soya) Producción de oligosacáridos con propiedades prebióticas. Producción de caramelos de centro suave. Obtención de azúcar invertido (jarabes fructosados a partir de sacarosa) Evitar la cristalización de la lactosa, con lo que se evita la textura arenosa. Producción de leche para la población intolerante a la lactosa. Síntesis de galactosaoligosacáridos. Degradación de ácido fítico. Aumento de la digestibilidad en la alimentación animal. Eliminación de compuestos polifenólicos. Eliminación de sabores amargos, particularmente en la toronja. Actividad hidrolítica durante la fermentación del cacao. Hidrólisis de la cubierta gelatinosa durante la fermentación de las bayas. Aumentar el rendimiento de extracción por prensado, clarificación, mejorar procesos de concentación. Tratamiento de aceitunas para mejorar la extracción. Clarificación. Aumenta la extensibilidad de la masa, mejora la textura, miga y volumen del pan, libera actividad, B-amilasa. Desarrollo de cuerpo y sabor. Ayuda a la clarificación-proceso chíll·proofing. Manufactura de miso. Coagulación de la caseína. Producción de sabores durante la maduración. Mejora las propiedades de secado. Ablandamiento, recuperación de proteínas de huesos, liberación de aceite. Preparación de tofu y leche de soya. Producción de salsa de soya y tamari. Mejora la funcionalidad de proteínas. Clarificación. Generación de atributos de sabor durante la maduración. Conversión a glicerol. ácidos grasos y reacciones de
grasas, chocolate .
transesterificación. Adecuación de sabor para fórmulas con sabor a chocolate. Producción de grasas de diversa composición. Producción de emulsificantes. Producción de aromas. Producción de sustitutos de grasa Monitoreo de procesos térmicos -pasteurización. Eliminación de asparagina. Evitar la formación de acrilamida en los alimentos fritos u horneados. Producción de nucleótidos y nucleósidos.
Fosfatas as Asparagi nasa
Leche
Papas, pan, etc.
Nucleasa s
Peroxida sa y catalasa Glucosa oxidasa y catalasa Polifenol oxidasa Dextrana sa
Potencia dores de sabor. Vegetale s
Monitoreo de escaldado.
Variedad de producto s. Café, té, pasas. Jugo de caña.
Eliminación de oxígeno y/o glucosa para evitar oxidación y oscurecimiento.
Oscurecimiento durante la fermentación y/o maduración Tratamientos de jugos contaminados con dextrana.
