DEGRADACION Y SINTESIS DE AMINOACIDOS 1. Cuales Cuales son los 7 productos que se forman del catabolismo de los aminoacidos? Oxalacetato, alfa cetoglutarato, piruvato, fumarato, succinil-CoA, acetil-CoA, y Acetoacetil-CoA 2. A partir de quien se sintetizan los aminoacidos aminoac idos no escenciales? De intermediarios metabolicos 3. A partir de quien se sintetiza la cisteina y la tirosina? De aminoacidos escenciales 4. Los aminoacidos escenciales se pueden sintetizar sintetizar en el cuerpo? cuerpo ? ? No 5. De donde se obtienen los aminoacidos escenciales? De la dieta 6. Como se clasifican los aminoacidos? Como glucogenicos y cetogenicos 7. Cual es el criter io para clasificar a los aminoacidos como glucogenicos o cetogenicos? criterio Segun cual de los siete intermediarios se produzca durante su catabolismo 8. Cuales son los aminoacidos ami noacidos glucogenicos? Los aminoacidos cuyo catabolismo produce piruvato o alguno de los intermediarios de l ciclo del acido citrico 9. Cuales son los aminoacidos cetogenicos? Los aminoacidos cuyo catabolismo produce acetoacetato o alguno de sus precursores 10. Cu Cuales ales son los cuerpos cetonicos? El acetoacetato,3-hidroxibutirato y acetona 11. Cuales son los dos aminoacidos exclusivamente cetogenicos? La leucina y la lisina 12. Cual aminoacido se hidroliza y libera amoniaco y aspartato? La asparagina 13. Que enzima cataliza esta esta hidroxilacion? La asparaginasa 14. Que uso clinico tiene la asparaginasa? Puede administrarse en forma sistemica para tratar a los pacientes leucemicos 15. Que efecto tiene la asparaginasa en el plasma? Disminuye el nivel de asparagina 16. Que forma el aspartato? Oxalacetato 17. Que tipo de reaccion es la conversion de aspartato en oxalacetato? Transaminacion 18. En que se convierte la glutamina? En glutamato y amoniaco 19. Que enzima cataliza la conversion de glutamina en glutamato y amoniaco? La glutaminasa 20. En que se convierte convierte el glutamato y que enzima cataliza esta reaccion? Se convierte en alfa ce toglutarato por efecto de la deshidrogenasa de glutamato 21. Que produce la prolina al oxidarse? Glutamato 22. Que produce la arginina y que enzima cataliza esta reaccion? La arginasa divide a la arginina para producir ornitina 23. Donde ocurre esta reaccion? En el higado como parte del ciclo de la urea 24. Que produce la ornitina? Alfa cetoglutarato 25. Que forma la histidina al d esaminarse por oxidacion? desaminarse Acido urocanico que luego forma N-Pormiminoglutamato 26. Que enzima cataliza esta reaccion? Histidasa 27. Que sucede con el N- N --Pormiminoglutamato? - Pormiminoglutamato? Dona su grupo formimino al tetrahidrofolato con lo que queda glutamato 28. Que Que sucede con las personas con deficiencia de acido folico despues de la ingestion de una dosi dosis s grande grande de de histidina? histidina? Excretan mayores cantidades de N-Pormiminoglitamato en la orina 29. Que se usa para el diagnostico de la deficiencia de acido folico? La prueba de excrecion de N-pormiminoglutama N-pormiminoglutamato to 30. Que forma la alanina al perder su grupo amino? Piruvato 31. En que se puede convertir la serina? En glicina, n5n10-metilenotetrahidrofolato 32. Que enzima cataliza esta conversion? La deshidratasa de serina 33. En que se convierte la glicina y por medio de que accion? Se convierte en serina mediante la adicion de un grupo metileno del acido n5n10-metilotetrahidrofoico 34. Que otra cosa puede suceder con la glicina aparte de formar serina? Oxidarse a CO2 y NH4 35. Que produce la cistina? Cisteina 36. Cual es el agente reductor utlizado en esta conversion? NADH+H 37. Que produce la cisteina cisteina y que sucede en esta reaccion? Produce piruvato al someterse a desulfuracion
38. En que se convierte la treonina? En piruvato o en alfa cetobutirato 39. Que produce el alfa cetobutirato? Succinil-CoA 40. Que conduce a la formacion de tir tirosina? osina? La hidroxilacion de fenilalanina 41. Que enzima cataliza esta reaccion? La hidroxilasa de fenilalanina 42. Que se forma de la convergencia del metabolismo de fenilalanina y tirosina? Fumarato y acetoacetato 43. Que tipo de aminoacidos son la fenilalanina y la tirosina? Glucogenicos y cetogenicos 44. Que causan las deficiencias hereditarias en las e nzimas del metabolismo de la fenilalanina y tirosina? enzimas Fenilcetonuria, alcaptonuria y albinismo 45. Que forma la metionina? Succinil-CoA 46. En que se convierte la metionina? En S-adenosilmetionina 47. Cual es el principal pr incipal donador de grupos metilo en el catabolismo de moleculas de carbono? S-adenosilmetionina 48. Que otro metabolito produce la metionina? Homocistenia 49. Con que esta relacionada la homocisteina? Con enfermedad vascular ateroesclerotica 50. Que impulsa la formaci formacion on de S S- -adenosilmetionina? -adenosilmetionina? La hidrolisis de los tres enlaces fosfato del ATP 51. Que es el S S- -adenosilhomocisteina? -adenosilhomocisteina? Es un tioester simple , analogo de la metionina 52. Que forma la S- al hidrolizarce? S -adenosilhomocisteina -adenosilhomocisteina Homocisteina y adenosina 53. Que sucede con la h h omocisteina si hay deficiencia de metionina? Se metila para formar metionina 54. Que sucede con la homocisteina si las reservas de metionina son adecuadas? Ingresa a la via de la transulfuracion donde se convierte en cisteina 55. Que serina y que sucede con este producto? Que forma la homocisteina al combinarse combi narse con serina Cistationina, la cual se hidroliza a alfa-cetobutirato y cisteina 56. Que sucede con el alfa- alfa -cetobutirato? -cetobutirato? Se descarboxila por oxidacion y forma propionil CoA 57. En que se convierte el propionil- propionil -CoA? -CoA? En succinil-CoA 58. Por que se caracteriza la homocistinuria? Por niveles sericos altos de homocisteina secundarios a la deficiencia de sintasa de cistationina 59. Que presentan los pacientes con homocistinuria? Enfermedad cardiovascular prematura, casi siempre mueren a causa de un infarto miocardico, fenomeno vascular cerebral o embolia pulmonar 60. Que conduce a la sintesis de Succinil- Succinil -CoA? -CoA? La degradacion de la valina,isoleucina y treonina 61. Que producen la valina y la isoleucina? Succinil-CoA 62. Cual es el precursor de la succinil- ? succinil -CoA -CoA? CoA ? El propionil-CoA 63. Que forman la leucina,lisina y triptofano? Acetil-CoA o acetoacetato 64. Quienes dan origen al acetoacetato durante su catabolismo? La fenilalanina y la tirosina 65. Que tipo de aminoacido es la leucina y que forma? Es cetogenica y forma acetil-CoA y acetoacetato 66. Que tipo de aminoacido es la isoleucina y que forma? Es cetogenica y glucogenica y forma acetil-CoA y propionil-CoA 67. Que tipo de aminoacido es la lisina y que forma? Es cetogenica y forma acetoacetil-CoA 68. Que tipo de aminoacido es el triptofano tript ofano y que forma? Es cetogenico y glucogenico y forma acetoacetil-CoA y alanina 69. Que tipo de aminoacidos son la isoleucina, leucina y valina? Aminoacidos de cadena ramificada 70. Donde se metaboliza la isole ucina, leucina y valina? isoleucina, En los tejidos perifericos en lugar del higado 71. Quien cataliza el retiro del grupo carboxilo de los alfa cetoacidos derivados de la le ucina, valina e isoleucina? El complejo deshidrogenasa de alfa cetoacido de cadena ramificada 72. Que coenzimas utiliza el complejo deshidxrogenasa del alfa alf a cetoacido de cadena ramificada? Pirofosfato de tiamina,acido lipoico,FAD,NAD,CoA 73. Que produce una deficiencia hereditaria de de shidrogenasa de cetoacido alfa de cadena ramificada? La acumulacion de los sustratos cetoacidos de cadena ramificada en la orina 74. Su olor dulce a que nombre dio origen? Enfermedad de orina en miel de maple
75. Que produce el catabolismo fina de la isoleucina? Acetil-CoA,Succinil-CoA 76. A que da origen la valina? Succinil-CoA 77. Que produce la leucina? Acetoacetato y acetil-CoA 78. Que compuestos unidades de de un un solo solo carbon? carbon? compuestos portadores transfieren unidades Acido tetrahidrofilico y la S-adenilsmetionina 79. A que estructuras se tr transfieren ansfieren estas unidades de un solo carbon? A estructuras especificas en proceso de sintesos o modificacion 80. A que se refiere la reserva reserv a de carbon? A las unidades de un solo carbono unidas con este grupo de portadores 81. Cual es la forma activa del acido folico? El acido tetrahidrofolico 82. Como se produce el acido tetrahidrofolico y que enzima cataliza esta formacion? Se produce a partir del folato, por accion de la reductasa de dihidrofolato 83. Que utilidad tiene el acido tetrahidrofolico? Permite que los compuestos de un carbono sean reconocidos y manipulados por las enzimas biosinteticas 84. Las concentraciones de cuales aminoacidos son limitrofes loss periodos de crecimiento tisular? tisular? limitrofes durante lo La histidina y la arginina 85. Como se sintetizan la alanina, el aspartato y el glutamato? Por transferencia de un grupo amino a los cetoacidos piruvato alfa, oxalacetato y alfa cetoglutarato 86. Por que es inusual el glutamato? g lutamato? Por que tambien puee sintetizarse por la reaccion inversa a la desaminacion oxidativa 87. Quien cataliza esta reaccion? La deshidrogenasa de glutamato 88. Que enzima cataliza la formacion de glutamato? La sintetasa de glutamina 89. Que impulsa a esta reacci reaccion? on? La hidrolisis de ATP 90. Como se forma la asparagina? A partir de aspartato 91. Que enzima cataliza la formacion de aspartato y quien se utiliza como donador de amida? La sintetasa de asparagina y se e mplea glutamina como donador de amida 92. En que se convierte convierte el glutamato? En prolina 93. Que tipo de re acciones son las que participan en esta conversion? Reacciones de ciclizacion y reduccion 94. De donde proviene la serina? Del 3-fosfoglicerato, que primero se oxida a 3-fosfoenolpiruvato y luego se transamina a 3-fosfoserina 95. Como se formala serina? Por hidrolisis del ester fosfato o a partir de la glicina, mediante la transferencia de un grupo hidroximetilo 96. Como se sintetiza la glicina? A partir de la serina por eliminacin de un grupo hidroximetilo 97. Que enzima lleva a cabo cabo la sintesis de glicina? La transferasa de hidroximetilo 98. Como se produce la cisteina? La homocisteina se combina con la serina y forma cistationina, la que a su vez se hidroliza a alfa cetobutirato y cisteina 99. Que aminoacido se deriva de la metionina? La homocisteina 100. Como se forma la tirosina A partir de fenilalanina por accion de la hidroxilasa de fenilalanina 101. Que requiere esta reaccion? Oxigeo molecular y tetrahidrobiopterina como coenzima 102. Como se genera la tetr ahidrobiopterina? tetrahidrobiopterina? A partir de dihidrobiopterina 103. Cual es el defecto congenito mas frecuente en el metabolsimo de los aminoacidos La fenilcetonuria 104. A que se deve la fenilcetonuria? A la deficiencia de hidroxilasa de fenilalanina 105. A que se deve la hiperenialaninemia? A deficiencias de las enzimas que sintetizan o reducen la coenzima tetrahidrobiopterina 106. Que coenzima utiliza la hidroxilasa de ffenilalanina? enilalanina? Tetrahidrobiopterina 107. Que otras enzimas requieren de la tetrahidrobiopertina como coenzima? La hidroxilasa de tirosina y la hidroxilasa de triptofano 108. Que Qu e catalizan estas enzimas? La sintesis de neurotransmisores como la serotonina y las catecolaminas 109. Que tratamiento mejora el pronostico pronostico clinico clinico de pacientes con fenilcetonuria? La reposicion de tetrahidrobiopterina o 3-4-dihidroxifenilalanina y 5- hidroxitriptofano 110. Donde se encuentra la fenilalanina en altas concentraciones? En los tejidos, plasma y orina 111. Que metabolitos dan el olor a humedad caracteristico a la orina? El fenilactato, fenilacetato y fenilpiruvato 112. Cuales son los sintomas de fla fenilcetonuri fenilcetonuri fenilcetonuri a en el SNC? Retraso mental, fallas para caminar o hablar, convulsiones, hperactividad, temblor, microcefalia y falta de crecimiento
113. A que se deve que a menudo los pacientes con fenilcetonuria tengan defectos e n la pigmentacion? A que se inhibe la hidroxilacion de la tirosina lo que inhibe la formacion del pigmento melanina 114. Cual es el tratamiento tr atamiento para para la fenilcetonuria? La administracion de preparaciones sinteticas de aminoacidas bajas en fenilalanina y complementadas con alimentos naturales 115. Que tipo de tr atamientos tamientos pueden ocasionar deficiencia de crecimiento y sintomas sintomas neurologicos? neurologicos? tra Tratamientos demasiado estrictos 116. Que sucede cuando las mujeres con fenilcetonuria que no tie nen una dieta baja en fenilalanina tienen fe nilalanina se se embarazan? embarazan? Los hijos se afectan por el sindrome de fenilcetonuria materna 117. Que causan los altos niveles de fenilalanina en la sangre materna? Microcefalia, retraso menta, y anomalias cardiacas congenitas en el feto 118. Que es la enfermedad de orina en miel de maple? Es un transtorno recesivo en el que hay una deficiencia parcial o completa de deshidrogenasa de ce toacido alfa de cadena ramificada 119. Que aminoacidos se acumulan en la sangre y que efe cto tiene? efecto Leucina, isoleucina y valina, tiene un efecto toxico que interfiere con las funciones cerebrales 120. Que sintomas sin tomas caracterizan esta enfermedad? Problemas para la alimentacion, vomito, deshidratacion, acidosis metabolica grave y un olor de miel de maple en la orina 121. Si la enfermedad no es tratada o correctamente tratada que puede llegar llegar a ocacionar? Retraso mental, discapacidades fisicas y muerte 122. Cual es el tipo mas frecuente de EOMM? Es el tipo clasico 123. A que pueden ayudar las grandes dosis de tiamina a pacientes con formas intermedia e intermitente de EOMM? A alcanzar una mayor actividad de deshidrogenasa de cetoacido alfa de cadena r amificada 124. Que tratamiento tiene esta e enfermedad? nfermedad? Se trata con una formula sintetica que co ntiene niveles limitados de leucina, isoleucina y valina. 125. A que se deve el albinismo? A un defecto en el metabolismo de la tirosina lo que causa una deficiencia en la produccion de melanina 126. Que defectos produce un metabolsimo defectuoso de tirosina? La ausencia parcial o completa de pigmento en la piel, pelo y ojos. 127. Que tipo de enfermedad es? Puede ser autosomico recesivo, autosomico dominante o ligado a x 128. A que se deve el albinismo completo? A la deficiencia de la actividad de la tirosinasa 129. Que produce la deficiencia de la la activida de la tirosinasa? Una ausencia total de pigmento en el pelo, ojos y piel 130. Que sintomas pueden tener las personas afectadas? afecta das? Tienen piel,pelo, e iris blancos ademas de tener defectos visuales, padecen fotofobia, se queman facilemnte con la luz solar y no se broncean 131. Que son las homocistinurias? Son un grupo de transtornos que incluyen defectos en el metabolsimo de la homocisteina 132. De que forma se heredan estas enfermedades? Como transtornos autosomicos recesivos 133. Como se caracterizan estas enfermedades? Por niveles plasmaticos y urinarios altos de homocisteina y metionina asi como niveles bajos de cisteina 134. Cual es la causa mas frecuente cuente de homocistinuria? mas fre Un defecto en la e nzima sintasa beta de cistationina la cual convierte la homocisteina en cistationina 135. Que tratamiento se les da a los pacientes con homocistinuria? Restriccion en la ingesta de metionina y complementacion con vitamis B6,B12 y folato 136. Que es la alcaptonuria? Es una enfermedad metabolica rara ocacionada por una deficiencia en la oxidasa de acido homogentisico, lo que permite la acumulacion de acido homogentisico 137. Cuales son los tres sintomas caracteristicos alcaptonuria? lcaptonuria? caracteristicos de de la a Aciduria homogentisica, artritis de grandes articulaciones y pigmentacion ocronotica negra del cartilago y del tejido colageno. 138. Que reduce los niveles de acido homogentisico y la cantidad de pigmento pigmento depositado en lso tejidos? Las dietas bajas en proteina,sobre todo fenilalanina y tirosina
