ALOSTERIK
1. Pengertian Enzim Alosterik, Sifat dan Cara Kerja
Enzim merupakan katalis yang berfungsi untuk mengubah laju reaksi suatu senyawa. Enzim sebagai katalisator atau perantara aktivasi. Kecepatan kerja enzim juga dapat dipengaruhi oleh kehadiran molekul molekul lain seperti pemicu (activator (activator ) atau penghambat (inhibitor (inhibitor ) yang keduanya biasa disebut sebagai efektor. Enzim dengan struktur sempurna dan aktif mengkatalisis bersama dengan koenzim disebut juga holoenzim. Enzim memiliki sisi aktif yaitu ba gian dari molekul enzim tempat untuk u ntuk berkaitan dengan substrat membentuk enzim yang lebih kompleks dan selanjutnya menghasilkan produk akhir. 2. Pengertian Enzim Alosterik
Enzim alosterik adalah enzim yang memiliki titik kontrol. Pada beberapa jalur metabolisme, produk akhir yang berkaitan dengan titik kontrol lainnya dan bukan dengan sisi aktif enzim. enz im. Jenis enzim yang seperti inilah yang disebut enzim alosterik.Enzim alosterik sering berbentuk protein dan memiliki beberapa sub unit protein. Pada setiap sub unit protein nya n ya memiliki satu atau lebih dari satu sisi aktif. Enzim alosterik di kontrol oleh molekul efektor (activator dan inhibitor) dan berkaitan pada bagian tertentu dalam bagian enzim tersebut. Hal ini memicu adanya perubahan dan mempengaruhi kecepatan kerja enzim. 3. Sifat Sifat Enzim Alosterik
Enzim alosterik memiliki beberapa sisi titik aktif yang saling berkaitan dan kooperatif. Hal ini mengakibatkan enzim alosterik memiliki ketergantungan pada substrak mereka dan menghasilkan output katalitik yang lebih bervariasi dalam memberikan respon pada perubahan perubahan kecil yang terjadi. Perubahan tersebut terjadi pada konsentrasi efektor. Molekul efektor bisa menyebabkan enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Berikut sifat- sifat enzim alosterik : a. Enzim alosterik memiliki sisi katalitik yang berikatan dengan substrat yang mengubahnya. Enzim alosterik juga memiliki sisi pengatur untuk mengikat metabolit pengatur yang disebut dengan modulator atau efektor. Sisi substrak pada alosterik bersifat spesifik terhadap modulatornya. 1
b. Enzim alosterik umumnya lebih besar dan kompleks daripada enzim lainnya. Enzim alosterik memiliki dua atau lebih unit polipeptida. Enzim alosterik juga memiliki sifat menyimpang yang nyata dibandingkan dengan tingkah laku klasik Michaelis-Menten. Hal inilah yang membedakan enzim alosentrik dari enzim lainnya.
4. Cara Kerja Enzim Alosterik
Aktivitas katalisis enzim alosterik memiliki penghambat atau stimulan yang disebut modulator. Modulator dibedakan menjadi sisi positif (yang menstimulasi sisi aktif enzim) dan sisi negatif (yang menghambat sisi aktif enzim). Modulator dapat berupa produk akhir karabolisme atau katabolisme, zat metabolik, atau produk metabolik. Apabila sisi alosterik diisi oleh modulator negatif atau penghambat, maka apabila kondisi ini meningkat di dalam sel, enzim akan mengalami perubahan menjadi tidak aktif atau kurang aktif. Maka yang terjadi selanjutnya adalah molekul ini dimatikan. Apabila modulator ne gatif ini terlepas dari sisi aktif maka konsentrasi modulator di sisi alosterik dalam sel menurun. Dan kemudian enzim menjadi aktif kembali atau hidup. Namun ada juga dimana enzim alosterik diaktifkan oleh molekul modulatornya. Modulator aktif bukanlah hasil akhir dari rangkaian enzim, tetapi beberapa metabolit lain berfungsi sebagai isyarat molekular untuk mempercepat enzim. Modulator alosterik ini sering juga disebut sebagai homotropik karena substrat dan modulatornya mirip atau identik. Alosterik juga memiliki dua atau lebih pengikat substrat. Sisi pengikat ini bekerja sebagai sisi katalitik dan sisi pengaturan. Fungsi jenis enzim alosterik ini akan bereaksi terhadap keadaan oleh karena akumulasi substrat yang berlebih dan selanjutnya harus diubah ke reaksi berikutnya. Jenis enzim alosterik yang lainnya, yaitu golongan yang dihambat modulator. Hal ini dilakukan biasanya oleh molekul bukan substrat. Hal ini disebut juga golongan enzim heterotropik dan golongan enzim yang dirangsang oleh modulator yang berasal dari dirinya sendiri. Fungsi dan cara kerja ini yaitu mekanisme aktif- tidaknya enzim alosterik disebut menyerupai mekanisme aktif- tidaknya hemoglobin oleh difosfogliserat. Sisi pengikatan molekul pengatur pada enzim alosterik terletak pada sub unit yang berbeda yaitu sub unit katalitik (C) dan submit pengatur (R). Pengikatan molekul pen gatur positif (modulator positif) di 2
komunikasikan kepada sub unit katalitik melalui konfirmasi menjadikan sub unit katalitik menjadi aktif. Kemudian memiliki kemampuan untuk mengikat substat dengan afinitas yang tinggi. Pada penguraian modulator dari sub unit pengatur, enzim kemudian berubah bentuk menjadi tidak aktif atau kurang aktif. Enzim alosterik memiliki dua atau lebih modulator yang dapat saling mempengaruhi dan berlawanan dimana salah satu modulator enzimnya bersifat sebagai pengaktif dan salah satu lainnya lagi bersifat sebagai penghambat. Masing- masing modulator memiliki sisi alosterik spesifik yang apabila terisi maka enzim dapat mempercepat kinerja kataliriknya atau mempe rlambat reaksi. 5. Proses Penghambatan Balik pada Enzim Alosterik
Dalam proses metabolisme sel, enzim bekerja bersama- sama dalam suatu rangkaian dan sistem yang berurutan agar metabolisme tubuh berjalan sesuai dengan fungsinya. Pada ssistem enzim, produk pertama dari enzim akan menjadi substrat bagi enzim selanjutnya. Dalan setiap enzim terdapat sekurang- kurangnya satu enzim pemacu yang menentukan kecepatan reaksi enzim. Enzim pemacu ini tidak hanya memiliki fungsi katalitik, tetapi juga menurunkan aktivitas katalitik. Berkat enzim pemacu tersebut, kecepatan metabolik diatur secara b erurutan setiap menitnya dan mengubah diri sesuai dengan kebutuhan energi pada sel yang dibutuhkan dalam pertumbuhan atau perbaikan sel. Pada sistem multienzim, enzim pertama merupakan enzim pemacu. Enzim lain dalam urutan sistem enzim memungkinkan adanya jumlah akobat aktivitas katalitik yang berlebihan mengikuti enzim pengatur. Enzim tersebut yang aktivitasnya diatur ileh berbagai jenis molekular disebut enzim regulatori atau enzim pengatur. Enzim pengatur digolongkan menjadi dua yaitu enzim alosterik atau pengatur bukan kovalen dan enzim pengatur kovalen. Enzim alosterik diatur oleh pengatur bukan kovalen. Pada sistem multienzim, enzim pertama memiliki sifat pengatur yang lebih menonjol. Enzim ini dihambat oleh produk akhir dari sistem multienzim. Apabila produk akhir meningkat, berarti senyawa ini sedang diproduksi dalam jumlah b anyak dan melebihi kebutuhan normal sel.
3
Produk akhir urutan ini kemudian menjadi penghambat spesifik terhadap enzim pertama. Dengan begitu, sistem seperti in imelambatkan laku kecepatan reaksi sehingga produksi akhir senyawa menjadi seimbang dengan yang dibutuhkan oleh sel tubuh. Jenis pengaturan atau sistem seperti ini disebut juga penghambatan balik. 6. Enzim Alosterik tidak Mengikuti Kaidah Michaelis- Menten
Enzim alosterik memperlihatkan perbedaannya dengan enzim pada umumnya. Konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi pada enzim alosterik berbeda dan memiliki tingkah laku yang tidak memenuhi Michaelis menten. Enzim alosterik memperlihatkan kejenuhan substrat jika substrat berada pada konsentrasi yang lebih tinggi, tetapi apabila konsentrasi enzim alosterik dipetakan terjadi kurva sigmoid dan bukan kurva hiperbolik yang biasa terjadi pada enzim lainnya. Titik kurva sigmoid menunjukkan setengah kecepatan reaksi maksimum. Dan dikarenakan enzim ini tidak memiliki hubungan Michaelis Menten, maka tidak dapat digunakan untuk menentukan penentu KM. Lambang S0.5 atau K0.5 merupakan lambang konsentrasi substrat yang memberikan kecepatan setengah maksimum pada enzim alosterik. Kurva kejenuhan hiperbolik pada enzim biasa mirip dengan kurva pengikatan oksigen pada mioglobin. Sebaliknya pada kurva kejenuhan enzim alosterik yang berupa kurva sigmoid, menyerupai kurva pengikatan oksigen dengan hemoglobin. Mioglobin dan hemoglobin dijadikan sebagai model interpretasi tingkah laku enzim biasa dan enzim alosterik. Mioglobin hanya memiliki satu pengikat pada sisinya, satu polipeptida, dan protein. Sama den gan enzim pada umumnya, enzim yang memiliki satu sisi pengikat substratnya, satu rantai potipeptida, memberikan kurva kejenuhan substrat bentuk hiperbolik. Demikian penjelasan mengenai enzim alosterik dan perbedaannya dengan enzim- enzim pada umumnya. Enzim alosterik memiliki beberapa sifat dan bentuk yang unik dan memiliki sistem metabolisme yang bisa lebih cepat dan bisa menstabilkan diri sesuai dengan kebutuhan sel dengan ada nya faktor penghambat pada salah satu substratnya.
4
Hal ini juga dikarenakan enzim alosterik memiliki substrat lebih dari satu, dimana yang satu berfungsi sebagai pengaktif dan yang satu berfungsi sebagai non aktif, sehingga enzim ini bisa menaga keseimbangan produksinya sesuai dengan kebutuhan sel.
MEKANISME UMPAN BALIK ENZIM 5
1. PENGERTIAN ENZIM
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis dalam suatu reaksi kimia organik. Suatu reaksi kimia yang berlangsung dengan bantuan enzim memerlukan energi yang lebih rendah. Jadi enzim juga berfungsi menurunkan energi aktivasi 2. SIFAT ENZIM
Termolabil yang berarti apabila bekerja pada suhu rendah maka aktivitas enzim akan lambat dan jika bekerja pada suhu tinggi reaksi enzim akan semakin cepat, jika suhu terlalu tinggi maka enzim akan mengalami denaturasi.
Kerja enzim bersifat bolak – balik (reversible) yaitu enzim tidak dapat menentukan arah reaksi akan tetapi hanya mempercepat laju reaksi hingga mencapai kesetimbangan.
Enzim bekerja secara spesifik yaitu enzim tidak dapat bekerja pad a semua substrat akan tetapi hanya bekerja pda substrat tertentu saja.
Enzim dapat bereaksi pada substrat asam dan basa dikarenakan enzim mempunyai gugus residu asam amino spesifik.
3. FUNGSI ENZIM
Enzim dapat mempercepat reaksi kimia akan tetapi tidak ikut bereaksi ( katalisator ).
Enzim berupa koloid dalam suatu larutan yang berfungsi sebagai pengaktifasi energy.
Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi berpola. Misalnya glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain, maka proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi hasilnya
4. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM a. Suhu ( temperature)
6
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini k arena panas meningkatkan energi kinetik dari
molekul
sehingga
menyebabkan
jumlah
tabrakan
diantara
molekul-molekul
meningkat.Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim. Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini. b. Derajat keasaman (pH)
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa. Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi. c.
Aktivator dan inhibitor Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat. Inhibitor adalah substansi yang memiliki kecenderungan untuk menghambat aktivitas enzim. Inhibitor enzim memiliki dua cara berbeda mengganggu fungsi enzim. Berdasarkan caranya, inhibitor dibagi menjadi 2 kategori: inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat. Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat berikatan dengan enzim tersebut. 7
d. Konsentrasi enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk. e.
Konsentrasi substrat konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim. Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai m aksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
5. PENGHAMBATAN AKTIVITAS ENZIM
Telah dijelaskan bahwa mekanisme kerja enzim dalam suatu reaksi kimia dilakukan melalui pembentukan kompleks enzim-substrat. Adakalanya reaksi kimia yang dikatalisir enzim mengalami gangguan, yaitu jika enzim itu sendiri mengalami penghambatan. Molekul atau ion yang menghambat kerja enzim disebut inhibitor. Terdapat tiga jenis inhibitor, yaitu inhibitor reversibel, inhibitor tidak reversibel, dan inhibitor alosterik. A. Inhibitor Reversibel Inhibitor reversibel meliputi tiga jenis hambatan berikut. 1) Inhibitor kompetitif (hambatan bersaing)\ Pada penghambatan ini zat-zat penghambat mempunyai struktur mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian, zat penghambat dengan substrat saling berebut (bersaing) untuk bergabung dengan sisi aktif enzim.Sebagai contoh, metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat reduktase
8
2)
Inhibitor nonkompetitif (hambatan tidak bersaing) Penghambatan ini dipicu oleh terikatnya zat penghambat pada sisi alosterik sehingga sisi aktif enzim berubah. Akibatnya, substrat tidak dapat berikatan dengan enzim untuk membentuk kompleks enzim-substrat
3) Inhibitor umpan balik Jika enzim memproduksi terlalu banyak produk, produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Inhibitor seperti ini contohnya efloritina, obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa African trypanosomiasis. Penisilin dan Aspirin juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.
B. Inhibitor Tidak Reversibel Hambatan ini terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim sehingga mengakibatkan bentuk enzim berubah. Perubahan bentuk enzim ini mengakibatkan berkurangnya aktivitas katalitik enzim tersebut. Hambatan tidak reversibel umumnya disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus enzim atau lebih yang terdapat pada molekul
enzim.
Contohnya,
diisopropil-fluorofosfat
(DFT)
yang
menghambat
kerja
asetilkolinesterase. Enzim asetilkolinesterase adalah enzim yang penting dalam transmisi implus saraf. Penghambatan asetilkolinesterase menyebabkab kekejangan o tot. Diisoprofilfluorofosfat ini digunakan sebagai insektisida.
C. Inhibitor Alosterik Pada penghambatan alosterik, molekul zat penghambat tidak berikatan pada sisi aktif enzim, melainkan berikatan pada sisi alosterik. Akibat penghambatan ini sisi aktif enzim menjadi tidak aktif karena telah mengalami perubahan bentuk. Contoh inhibitor alosterik adalah strychnine, racun convulsant, yang bertindak sebagai inhibitor alosterik glisin. Glycine adalah pasca-sinaptik neurotransmitter penghambatan u tama dalam tulang belakang dan batang otak mamalia. Pengikatannya menurunkan afinitas reseptor glisin untuk glisin. Strychnine, dengan demikian, menghambat aksi dari pemancar inhibitor, menyebabkan 9
kejang-kejang. Fosfofruktokinase (PFK) adalah enzim glikolitik yang mengkatalisis transfer ireversibel fosfat dari ATP ke fruktosa-6-fosfat: fruktosa-6-fosfat + ATP fruktosa 1,6-bifosfat-+ ADP . Sebagian karena sifat ireversibel langkah ini dalam glikolisis, PFK adalah enzim peraturan utama untuk glikolisis. Ketika tingkat ATP tinggi dalam sel, sel tidak lagi membutuhkan produksi energi metabolik terjadi. Dalam hal ini, aktivitas PFK ini dihambat oleh peraturan alosterik oleh ATP itu sendiri, menutup katup pada aliran karbohidrat melalui glikolisis. Ingat bahwa regulator alosterik mengikat ke situs yang berbeda pada enzim dari aktif (katalitik) situs. Jadi ATP mengikat di dua tempat pada PFK: di situs aktif sebagai substrat dan situs peraturan sebagai modulator negatif. ATP terikat di situs peraturan bertindak sebagai modulator dengan menurunkan afinitas PFK untuk substrat lainnya, fruktosa-6-fosfat.
6. KEGUNAAN INHIBITOR
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.
7. REGULASI ENZIM
Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.Enzim bekerja dengan regulasi tertentu. Regulasi enzim itu sendiri dilakukan dengan dua cara yaitu:
A. Secara Mekanisme umpan balik 10
Mekanisme umpan balik membantu regulasi aliran metabolit bolak-balik (reversible) jangka pendek ketika berespons terhadap sinyal-sinyal fisiologi spesifik. Bekerja tanpa mengubah ekspresi gen. Mekanisme umpan balik juga bekerja pada enzim awal dalam rangkaian proses metabolik yang panjang (acapkali biosintetik), dan lebih bekerja pada tapak alosterik dibandingkan tapak katalitik. inhibisi umpan balik melibatkan satu protein tunggal dan tidak memiliki sifat hormonal serta neural. Sebaliknya, regulasi enzim mamalia oleh fosforilasidefosforilasi melibatkan beberapa protein serta ATP dan berada dibawah kontrol hormonal serta neural langsung. B. Pengendalian genetik melalui sintesis protein dalam sel ADN sebagai bahan genetis mengendalikan sifat individu melalui proses sintesis protein. Ada dua kelompok protein yang dibuat ADN, yaitu protein struktural dan protein katalis. Protein struktural akan membentuk sel, jaringan, dan organ hingga penampakan fisik suatu individu. Inilah yang menyebabkan ciri fisik tiap orang berbeda satu sama lain. Protein katalis akan membentuk enzim dan hormon yang berpengaruh besar terhadap proses metabolisme, dan akhirnya berpengaruh terhadap sifat psikis, emosi, kepribadian, atau kecerdasan seseorang. Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang salah. Terdapat tiga jenis pengaturan enzim yaitu: A. Induksi-Represi Mekanisme Merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik yang terdapat pada DNA. Regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja. Sebaliknya apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia, B. Regulasi Alosterik Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi enzim. Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai 'aktivator/inhibitor alosterik' dapat merubah bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Monod, 11
Wyman, dan Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai 'cooperativity' atau juga model MWC. C. Fosforilasi Enzim Disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi atau mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Inilah kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga tercipta mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.
12
13
