BAB I PENDAHULUAN A. Latar Belakang
Dalam tubuh setiap makhluk hidup selalu terjadi proses pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil yang disebut katabolisme, dan penyusunan molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme) atau secara umum disebut dengan metabolisme. Proses metabolisme ini dikontrol oleh suatu protein khusus yang disebut enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase. Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garamgaram anorganik, pH, suhu dan cahaya. Berdasarkan latar belakang diatas maka kami menyusun laporan pengamatan dengan judul “Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Menjadi Glukosa”. B. Rumusan Masalah
Rumusan masalah pada praktikum ini adalah sebagai berikut : Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. C. Tujuan Praktikum Adapun tujuan dari praktikum ini adalah : Mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap terhadap kecepatan reaksi pengubahan pengubahan amilum menjadi glukosa.
BAB II KAJIAN PUSTAKA
Dalam tubuh setiap organisme terdapat ribuan reaksi kimia yang berjalan secara simultan yang disebut metabolisme. Proses metabolisme ini bertujuan menghasilkan energi untuk berbagai aktivitas organisme, selain itu metabolisme juga bertujuan untuk membentuk komponen struktural organisme. Proses metabolisme terdiri dari dua proses yaitu katabolisme dan anabolisme. Katabolisme adalah pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil sedangkan anabolisme adalah penyusunan molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil. Sebagian besar reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh dikatalis oleh suatu protein khusus yang bernama enzim. enzim. Enzim merupakan suatu molekul protein yang besar, terlipat dalam suatu lipatan yang sedemikian rupa hingga kelompok asa m amino tertentu akan membentuk sisi aktif. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Enzim tersebar pada tiap sel hidup dan jumlanya sangat banyak, tetapi tidak semua sel mempunyai jumlah dan jenis enzim yang sama. Enzim tidak tercamp ur merata di dalam seluruh sel, tetapi terkonsentrasi di dalam kompartemen tertentu, misalnya enzim untuk membantu fotosintesis terdapat di dalam kloroplas. Sifat enzim secara umum adalah sebagai berikut : a. Bersifat spesifik dalam arti satu enzim hanya cocok untuk satu macam substrat saja atau substrat lain yang susunan dan fungsinya fungsinya hampir sama. b. Bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil. c. Dapat bereaksi dengan semua senyawa baik senyawa asam maupun basa, kation maupun anion. d. Sangat peka terhadap faktor-faktor yang dapat menyebabkan kerusakan atau denaturasi enzim yaitu pH, suhu, dll. e. Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan laju reaksi tapa merubah keseimbangan reaksi. Enzim dapat dipacu atau dihambat aktifitasnya. f. Enzim tidak ikut dalam reaksi, strukturnya tetap baik sebelum atau sesudah reaksi. g. Enzim mempunyai molekul yang berukuran besar. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino. Akan tetapi, enzim lain memerlukan tambahan komponen kimia
bagi aktifitasnya. Komponen ini disebut kofaktor. Kofaktor dapat dibagi menjadi tiga kelompok yaitu:
Gugus prostetik merupakan kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak mudah terlepas dari enzimnya. Contohnya flavin adenin dinukleotida (FAD) yang terikat dengan enzim suksinat dehidrogenase.
Koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contohnya NAD, NADP, ATP dll.
Aktivator merupakan ion-ion logam yang mudah terikat atau mudah lepas dari enzim. +
++
++
++
++
Contohnya K , Mn , Mg , Cu , atau Zn . Beberapa enzim memerlukan koenzim maupun satu atau lebih ion logam bagi aktifitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein. Tetapi pada enzim lain senyawa ini terikat kuat atau permanen yang disebut dengan gugus prostetik . Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalis bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim. Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu pemanasan sedangkan bagian protein enzim yang disebut apoenzim terdenaturasi oleh penanasan. Berdasarkan reaksi kimia yang dikatalis, enzim dapat diklasifikasikan menjadi: a. Enzim Hidrolisis (Hidrolase) Enzim hidrolisis mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat. b. Enzim Oksidasi Reduksi (Oksidoreduktase : oksidase, reduktase, dehidrognase) Enzim oksidase reduksi mengkatalisis pengambilan atau penambahan hydrogen, oksigen atau electron dari atau ke substrat yang dalam proses ini dioksidasi atau direduksi. c. Enzim Fosforilasi (Fosforilase) Fosforilase mengkatalisis dapat balik pemecahan secara fosforolisis satu ikatan spesifik pada suatu substrat. Fosforilase yang cukup dikenal adalah yang mengkatalisis penambahan asam fosfat ke ikatan glikosida pati. d. Transferase Transferase mengkatalis pemindahan satu gugus dari satu molekul donor ke satu molekul aseptor. Kelompok enzim transferase adalah transglikosidase, transpeptidase, transaminase, transmetilase, transsalilase dan kinase.
e. Karboksilase Karboksilase mengkatalis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu contoh enzin yang mengambil karbondioksida adalah glutamate dekarboksilase. f. Isomerase Isomerase mengkatalisis penyusunan kembali
suatu molekul membentuk suatu
struktur isomernya, misalnya perubahan gula aldosa menjadi gula ketosa. g. Epimerase Epimerase mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivate gula menjadi epimernya. Contohnya adalah xilulosa-5-fosfat menjadi ribulosa-5-fosfat. Fungsi utama suatu enzim adalah mengurangi hambatan energi aktivasi pada suatu reaksi kimia. Yang dimakud dengan energi aktivasi adalah jumlah energi yang dibutuhkan untuk membawa suatu substansi ke status reaktifnya. Enzim bergabung dengan substansinya (substrat) membentuk suatu status transisi yang membutuhkan energi aktivasi lebih kecil untuk berlangsungnya reaksi kimia tersebut. (Pelczar, dkk. 1986) Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum, seperti suhu dan pH, dan juga oleh faktor kimiawi tertentu yang secara khusus mempengaruhi enzim itu. 1. Suhu Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan bertubrukan dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih cepat. Setiap enzim memiliki suatu suhu optimum dimana laju reaksinya berjalan cepat. Suhu ini memungkinkan terjadinya tubrukan molekuler paling banyak tanpa mendenaturasikan enzim itu. (Campbell, dkk. 2002) 2. Konsentrasi enzim Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim-enzim yang derajat kemurniannya tinggi, di dalam batas-batas tertentu, terdaat hubungan linear antara jumlah enzim dan taraf aktivitas. (Pelczar, dkk. 1986) 3. Konsentrasi substrat Pada konsetrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksi pun amat rendah, tetapai,
kecepatan
ini
akan
meningkat
dengan
meningkatnya
konsentrasi
substrat. Jika kita menguji pengaruh konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap saat kita mengukur kecepatanawal reaksi yang dikatalisis ini, kita akan menemukan
bahwa kecepatan ini mungkin dengan nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya, akan tercapai titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi akan segera meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat. Bagai manapun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini tercapai, kecepatan reaksi ini akan mendekati. Tetapi, tidak akan pernah mencapai garis maksimum. (Lehninger, 1982). Pada saat reaksi biokimia berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju reaksi. Enzim melakukan hal ini dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah energi dalam tiap molekul. Dapat ditunjukan bahwa pada waktu substrat diubah menjadi produk, suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang ini disebut energi aktifasi. Apabila energi aktifasi itu rendah, maka akan lebih banyak molekul (substrat) dapat bereaksi daripada tanpa enzim. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi secara keseluruhan tanpa mengubah suhu reaksi. Selama berjalannya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi sementara membentuk kompleks enzim substrat. Dalam proses penguraian amilum, enzim alfa dan beta amilase merupakan enzim yang utama dan banyak ditemukan dalam tubuh tumbuhan serta berperan dalam proses mobilisasi karbohidrat. Enzim amilase merupakan enzim hidrolisis yang mengkatalis proses penambahan air terhadap ikatan alfa 1,4 glikosida. Secara umum penguraian amilum menjadi glukosa dapat digambarkan sebagai berikut Amilum
Amylase
Maltosa
Maltase
Glukosa
Enzim beta amilase menyebabkan terurainya amilosa menjadi maltosa. Cara penguraiannya adalah dimulai dari ujung non reduksi pada molekul amilosa dan setiap penguraian akan dihasilkan 1 molekul maltosa sampai seluruh molekul amilosa habis terurai. Jika jumlah molekul glukosa yang menyusun amilosa genap, akan diperoleh hasil penguraian amilosa seluruhnya berupa maltosa. Tetapi jika glukosa yang menyusun maltosa gajil, akan diperoleh hasil berupa campuran antara maltosa dan 1 molekul maltotriosa. Hasil paling sederhana dari pengurain amilum oleh enzim amilase adalah gula yang terdiri dari dua molekul glukosa, yaitu maltosa. Maltosa adalah bentuk gula yang tidak mudah digunakan oleh tumbuhan. Oleh sebab itu, maltosa harus dipecah lagi menjadi gula yang mudah dipakai oleh tumbuhan untuk menghasilkan energi, yaitu glukosa. Untuk mengubah maltosa menjadi glukosa diperlukan enzim maltase.
BAB III METODE PERCOBAAN A. Jenis Percobaan
Jenis percobaan yang dilakukan adalah percobaan eksperimental, karena percobaan dilakukan di laboratorium dan pada percobaan ini terdapat variabel manipulasi, variabel kontrol dan variabel respon. B. Variabel Penelitian
Adapun variabel-variabel yang digunakan dalam percobaan ini sebagai berikut: Variabel manipulasi
: kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)
Variabel control
: jenis enzim (amylase), jenis substrat (amilum), konsentrasi (1%), volume substrat (2 ml), rentang waktu penetesan (setiap 2 menit), jumlah tetes KI-I2 (1 tetes)
Variabel respon
: kecepatan reaksi
C. Alat dan Bahan
Alat 1. Mortar dan penumbuk porselin
1 buah
2. Tabung reaksi
8 buah
3. Gelas ukur 10 ml
1 buah
4. Centrifuge
1 set
5. Cawan tetes
1 buah
6. Pipet kecil
3 buah
7. Pegangan tabung reaksi
1 buah
8. Lampu spirtus
1 buah
Bahan 1. Kecambah kacang hijau umur dua hari
30 gram
2. Larutan amilum 1 %
secukupnya
3. Aquades
secukupnya
4. Larutan KI-I2
secukupnya
5. Fosfat sitrat buffer ph 5,6
10 ml
D. Langkah Kerja
Adapun langkah kerja yang dilakukan adalah sebagai berikut : 1. Menyiapkan kecambah kacang hijau berumur dua hari, lalu membuang kulitnya. 2. Menimbang 30 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuang kulitnya kemudian menambahkan larutan buffer fosfat sitrat dan menghaluskannya sampai semua kecambah hancur. 3. Memasukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi lalu di centrifuge selama 5 menit. Setelah itu mengambil cairan bagian atas (supernatant) dan memasukkan ke dalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim 100%. 4. Membuat enzim dengan kadar 0%, 25%, dan 50% dari enzim berkadar 100% dengan cara sebagai berikut : kadar 50% diperoleh dengan cara menambil 5 ml enzim 100% dan menambahkan akuades sampai 10 ml, kadar enzim 25% diperoleh dengan mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan akuades hingga volumenya menjadi 10 ml dan kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan enzim 100% hingga mendidih. 5. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100% kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Mnegocok perlahan sampai larutan tercampur. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan sebagai saat nol. 6. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu mnegujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat waktu dimulai saat meneteskan larutan KI-I2. 7. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2 padan cawan tetes. 8. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan kontrol untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%. 9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.
E. Alur Kerja 30 gram kecambah umur 2 hari - Dibuang kulitnya - Digerus menggunakan mortar - Ditambah 30 mL larutan buffer fosfat sitrat - Dimasukkan kedalam centrifuge dan pusing selama 5 menit dengan keceptan 250 rpm - Diambil cairan bagian atas - Dimasukkan ke dalam tabung reaksi Larutan enzim amylase 100%
Larutan Enzim
Larutan Enzim
Larutan Enzim
Larutan Enzim
100%
50%
25%
0%
- Dimasukkan kedalam tabung reksi sebanyak 5 mL - Ditambahkan 2 mL larutan amilum 4 % - Dikocok sampai tercampur - Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I 2 pada lempeng penguji dan dicatat waktunya Perubahan warna
BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN A. Hasil Pengamatan
Tabel Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum No.
2 Menit ke
1.
Kadar Enzim (%) 0
25
50
100
1
+++++
+++++
+++++
+++++
2.
2
+++++
+++++
+++++
+++++
3.
3
+++++
+++++
++++
++++
4.
4
+++++
+++++
++++
++++
5.
5
+++++
+++++
++++
++++
6.
6
+++++
++++
++++
++++
7.
7
+++++
++++
++++
++++
8.
8
+++++
++++
++++
+++
9.
9
+++++
++++
+++
+++
10.
10
+++++
++++
+++
+++
11.
11
+++++
++++
+++
++
12.
12
+++++
++++
+++
++
13.
13
++++
++++
+++
+
14.
14
++++
++++
+++
+
15.
15
++++
++++
+++
16.
16
++++
++++
+++
17.
17
++++
++++
+++
18.
18
++++
++++
+++
19.
19
++++
++++
+++
20.
20
++++
++++
++
21.
21
++++
++++
++
22.
22
++++
+++
++
23.
23
++++
+++
+
24.
24
++++
+++
+
25.
25
++++
++
26.
26
++++
++
27.
27
++++
++
28.
28
+++
++
29.
29
+++
+
30.
30
+++
+
31.
31
+++
32.
32
++
33.
33
++
34.
34
++
35.
35
++
36.
36
++
37.
37
+
38.
38
+
Keterangan : + + + + + : Biru Kehitaman ++++
: Biru Keunguan
+++
: Biru Kehijauan
++
: Orange
+
: Kuning
40 38
35 30
30 25 24 20 15 14 10 5 0 0
25
50
100
Grafik Hubungan Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum Keterngan ; Sumbu X menunjukkan kadar enzim (%) Sumbu Y menunjukkan waktu pengubahan (menit)
B. Analisis Data
Berdasarkan data hasil pengamatan, dapat dianalisis bahwa kadar enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Kecepatan reaksi tertinggi terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan kecepatan reaksi sebesar 7,14%/menit dan waktu yang diperlukan untuk mengubah 2 mL amilum menjadi glukosa adalah 14 menit. Pada kadar enzim 50% kecepatan reaksi pengubahan sebesar 2,08%/menit dan waktu yang diperlukan adalah 24 menit. Adapun pada konsentrasi 25% kecepata reaksi sebesar 0,83%/menit dan waktu yang diperlukan 30 menit. Sedangkan pada konsentrasi 0% kecepatan reaksi sangat lambat. Hal ini terjadi karena enzim mengalami denaturasi akibat dari proses pemanasan, sehingga enzim tidak dapat bekerja kembali. C. Pembahasan
Berdasarkan analisis di atas, maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Hal ini tampak pada konsentrasi enzim 100% mempunyai kecepatan reaksi sebesar 7,14%/menit dan waktu 14 menit. Hal ini terjadi karena pada saat reaksi berlangsung, enzim menurunkan energi yang diperlukan molekul substrat untuk bereaksi. Penurunan
energi ini terjadi melalui mekanisme pembentukan kompleks enzim substrat. Terbentuknya kompleks enzim substrat menggantikan pembentukan senyawa antara yang memerlukan energi aktivasi tinggi, sehingga reaksi dapat berlangsung lebih cepat. Selain itu konsentrasi enzim yang tinggi meningkatkan peluang enzim untuk berikatan dengan substrat, sehingga jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk semakin meningkat dan reaksi dapat berlangsung lebih cepat. Kecepatan reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50% yakni sebesar 2,08%/menit dalam waktu 24 menit. Kecepatan reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25%, yaitu sebesar 0,83%/menit dalam waktu 30 menit. Hal ini terjadi karena pada konsentrasi tersebut jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk lebih sedikit dan penurunan energi aktivasi tidak terlalu signifikan, sehingga reaksi berlangsung lebih lama. Pada konsentrasi 0% reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa sangat lambat. Hal ini disebabkan oleh proses pemanasan yang merusak enzim. Akibat pemanasan tersebut enzim mengalami denaturasi, yaitu perubahan struktur tiga dimensi enzim menjadi bentuk yang tidak beraturan, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim untuk membentuk kompleks enzim substrat. Akibatnya kecepatan reaksi menjadi lebih lambat. Proses pengubahan amilum menjadi glukosa Amilum
Amylase
Maltosa
Maltase
Glukosa
D. Diskusi
Dari hasil tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100% warna yang muncul ialah biru yang menunjukkan adanya pengubahan amilum menjadi glukosa. Warna biru yang dihasilkan merupakan indikator terdapatnya glukosa pada larutan. Fungsi fosfat sitrat buffer ialah menjaga pH, agar tidak terjadi reaksi pada enzim ketika
dilakukan
penggerusan.
Selain
itu
fungsi
dari
larutan
tersebut
ialah
mempertahankan kondisi sel supaya ketika terjadi penggerusan enzim tidak rusak. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ialah: 1. Pengaruh konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim. Katalisis terjadi hanya jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Oleh sebab itu, laju reaksi bergantung pada jumlah enzim dan substrat yang berhasil membentuk kompleks. Jika konsentrasi keduanya tinggi maka jumlah kompleks yang mungkin terbentuk adalah tinggi. Jika substrat cukup tersedia, penggandaan
enzim menyebabkan laju reaksi meningkat 2 kali lipat. Jika kemudian substrat menjadi faktor pembatas maka penambahan enzim selanjutnya tidak lagi mempengaruhi laju reaksi. 2. Pengaruh pH pH medium dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Umumnya terdapat pH optimum agar suatu enzim dapat berfungsi maksimal dan aktivitas enzim akan menurun pada pH yang lebih tinggi atau lebih rendah. Selain dapat menyebabkan denaturasi enzim, pH juga mempengaruhi laju reaksi dengan melalui dua cara yaitu aktivitas enzim yang bergantung pada atau ti daknya gugus asam amino atau karboksil yang bebas. Selain itu pH mengendalikan ionisasi beberapa substrat. 3. Pengaruh produksi reaksi Akumulasi produk reaksi kadang mencapai konsentrasi yang cukup tinggi untuk menyebabkan berlangsungnya reaksi balik. 4. Pengaruh unsur atau senyawa penghambat (inhibitor) dan pemicu kerja (aktivator) enzim a. Konsentrasi aktivator Semakin besar konsentrasi aktivator, apabila disertai penambahan konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat akan meningkatkan aktivitas enzim. Molekul aktivator dapat menyebabkan sisi aktif enzim semakin ”cocok” dengan substrat. b. Konsentrasi inhibitor Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin turun, karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi melekatnya substrat pada enzim tersebut. Sisi aktif enzim konformasinya juga dapat berubah dengan adanya molekul inhibitor sehingga substrat tidak bisa melekat.
BAB V PENUTUP A. Simpulan
Berdasarkan hasil percobaan dapat disimpulkan bahwa kadar enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat. Sebaliknya, semakin rendah kadar enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa juga semakin lambat. B. Saran
Setelah melakukan praktikum, praktikan mengetahui bahwa praktikum ini memerlukan waktu yang lama dan ketelitian yang tinggi. Oleh karena itu praktikan menyaran: 1. Gunakan kecambah yang berumur kurang dari 2 hari . 2. Gunakan kecambah yang memiliki radikula pendek agar kandungan enzim yang diperoleh tinggi. 3. Gunakan interval tertentu saat meneteskan larutan 0%, 25%, 50%, dan 100% agar perubahan warna yang terjadi dapat diamati dengan teliti.
DAFTAR PUSTAKA
Campbell, NA., Reece, JB., Mitchell, LG., 2002. Biologi jilid 1 edisi ke lima. Erlanga. Jakarta Lehninger, AL. 1982. Dasar – Dasar Biokimia Jilid 1. Erlangga.Jakarta. Pelczar, MJ., Chan, ECS., 1986. Dasar-Dasar Mikrobiologi. UI-Press. Jakarta Rahayu, Yuni Sri dan Yuliani. 2014. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya: Laboratorium Fisiologi Tumbuhan Jurusan Biologi FMIPA Unesa.
LAMPIRAN
Perhitungan kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.
Kadar Enzim
Kecepatan
(%)
Reaksi (menit)
0
0
25
0,83
50
2,08
100
7,14
Kadar enzim 0% pada 2 menit
Kadar enzim 0% pada 2 menit ke
pertama berwarna Biru Kehitaman
13 berwarna Biru Keunguan
Kadar enzim 0% pada 2 menit ke
Kadar enzim 0% pada 2 menit ke
28 berwarna Biru Kehijauan
32 berwarna Orange
Kadar enzim 0% pada 2 menit ke 37 berwarna Kuning
Kadar enzim 25% pada 2 menit
Kadar enzim 25% pada 2 menit ke
pertama berwarna Biru Kehitaman
6 berwarna Biru Keunguan
Kadar enzim 25% pada 2 menit k e
Kadar enzim 25% pada 2 menit ke
24 berwarna Biru Kehijauan
26 berwarna Orange
Kadar enzim 25% pada 2 menit ke 29 berwarna Kuning
Kadar enzim 50% pada 2 menit
Kadar enzim 50% pada 2 menit ke
pertama berwarna Biru Kehitaman
ketiga berwarna Biru Keunguan
Kadar enzim 50% pada 2 menit k e
Kadar enzim 50% pada 2 menit ke
12 berwarna Biru Kehijauan
20 berwarna Orange
Kadar enzim 50% pada 2 menit ke 23 berwarna Kuning
Kadar enzim 100% pada 2 menit
Kadar enzim 100% pada 2 menit ke
pertama berwarna Biru Kehitaman
6 berwarna Biru Keunguan
Kadar enzim 100% pada 2 menit ke
Kadar enzim 100% pada 2 menit ke
8 berwarna Biru Kehijauan
11 berwarna Orange
Kadar enzim 100% pada 2 menit ke 14 berwarna Kuning
