TEMA 10: LA MATRIZ EXTRACELULAR 1. INTRODUCCIÓN En los organismos pluricelulares, las células se organizan en conjuntos cooperativos denominados tejidos. Las células contactan, generalmente, con una red de macromoléculas secretadas, denominada matriz extracelular. Una buena parte del volumen de los tejidos lo constituye el espacio extracelular, el cual está ocupado por una red de macromoléculas secretadas por las células que constituyen la matriz extracelular. La matriz está compuesta por polisacáridos y proteínas secretados localmente y ensamblados en una red en íntima asociación con la superficie celular. La matriz interacciona con las células influyendo en la morfología y funcionalidad de ellas, además de ser un medio de soporte celular. Es importante en procesos que implican una remodelación del tejido, por eso es relevante en el desarrollo ya que durante esta etapa envuelve a las células permitiendo migraciones celulares, por lo que hay más matriz en el desarrollo que en el individuo adulto. En animales, la matriz extracelular ayuda en la organización de las células en tejidos, coordinando las funciones celulares, mediante la activación de rutas de señalización, las cuales intervienen en el crecimiento celular, proliferación, y expresión génica. La matriz extracelular juega diferentes papeles dependiendo del tipo de tejido. En el tejido conjuntivo la matriz celular es muy abundante y rica en colágeno, siendo éste el principal responsable de la respuesta a las tensiones a la que está sujeto el tejido. Por el contrario, en los tejidos epiteliales las células se encuentran estrechamente
unidas
formando
láminas
(denominadas epitelios). La matriz extracelular es escasa y está constituida principalmente por una capa denominada lámina basal, que está en la base de las células. En la imagen de la derecha se observa una sección estudiada con microscopio electrónico del esbozo embrionario de una extremidad del embrión de pollo. La matriz (gris claro) envuelve las células y les provee del sustrato sobre el que migrar así como del sustrato en el cual difunden los nutrientes.
2 COMPONENTES Y ESTRUCTURA ESTRUCTURA DE LA MATRIZ MATRIZ EXTRACELULAR ANIMAL ANIMAL Las macromoléculas que constituyen la matriz extracelular proceden de la secreción celular a través de los fibroblastos. Las variaciones en las cantidades de los distintos componentes de la matriz, la hacen una estructura totalmente variable, que puede adoptar una gran cantidad de formas, adaptadas a los requerimientos de los di stintos tejidos. Las principales clases de macromoléculas que conforman conforman la matriz son: 1) Polisacáridos del tipo glucosaminglucanos (GAG): (GAG): Pueden no llevar conjugado el grupo sulfato (ácido hialurónico) o pueden estar sulfatados. Los GAG sulfatados se unen a proteínas mediante enlaces enlaces covalentes para formar los proteoglucanos. 2) Proteínas fibrilares que a su vez se clasifican como proteínas estructurales (colágeno y elastina) y proteínas multiadhesivas (fibronectina característica de la matriz conjuntiva y laminina específica de la lámina basal de los epitelios).
2.1 GLUCOSAMINGLUCANOS (GAG) Los glucosaminglicanos están formados por largas cadenas de polisacáridos no ramificados compuestos por unidades repetidas de disacáridos. Se denominan GAG debido a que en dichos disacáridos, uno de los residuos es un aminoazúcar (N-glucosamina o N-acetilgalactosamina). Excepto en el ácido hialurónico, el aminoazúcar se encuentra sulfatado. Los GAG presentan cargas negativas debido a la presencia de grupos sulfato y carboxilo en la mayoría de los residuos glucídicos.
GAG no sulfatado: Ácido hialurónico El ácido hialurónico consta de una larga secuencia repetida de disacáridos no sulfatados. Se trata del único glucosaminglicano no sulfatado que no se combina covalentemente con proteínas. Los carboxilos e hidroxilos le confieren características muy hidrofílicas permitiendo que absorba mucha agua, de hecho, es el principal responsable de la hidratación de la matriz extracelular. Esta fase acuosa de la matriz es por donde difunden nutrientes, oxígeno, vitaminas desde los capilares fenestrados hasta las células. Se trata también de una barrera para las infecciones bacterianas, tanto es así que hay bacterias que han adquirido la capacidad de expresar hialuronina, un enzima capaz de degradar el ácido hialurónico de la matriz para penetrar en el tejido con más facilidad. Debido a su avidez por el agua, el ácido hialurónico actúa ofreciendo resistencia a las fuerzas compresivas, por ello, es muy abundante en la matriz extracelular de los tejidos que han de resistir mucha presión. Por ejemplo, en las articulaciones de la rodilla el tejido cartilaginoso es particularmente rico en ácido hialurónico.
GAG sulfatados. Proteoglucanos Los GAG sulfatados presentan numerosas cadenas cortas (máximo 300 residuos glucídicos) provocando que la hidrofilia sea menor comparado con el ácido hialurónico. Se unen covalentemente a las proteínas formando los proteoglucanos.
La cadena polipeptídica de los proteoglucanos es sintetizada en los ribosomas unidos a la membrana. La unión de las cadenas de polisacárido a la proteína central tiene lugar en el complejo de Golgi. Inicialmente se une un tetrasacárido de unión específico a un residuo de serina de la proteína central, el cual actúa como un cebador del crecimiento de la cadena de polisacárido. El resto de la cadena del GAG, constituida principalmente por la repetición de un disacárido, se sintetiza residuo a residuo mediante glucosiltransferasas específicas. específicas. Agrecano: cartílago,
Es ya
formando
el que
grandes
hialurónico.
Se
principal aporta
proteoglucano soporte
agregados trata
de
del
mecánico
con
el
ácido
un
complejo
macromolecular formado por molécula central de ácido hialurónico unido no covalentemente con gran cantidad de proteoglucanos (verde) y con los glucosaminglicanos sulfatados (rojo). Betaglicano: Abundante en la superficie celular y en la
matriz.
Es
el
correceptor
del
factor
de
crecimiento, el cual sólo se une al receptor y desencadena la transmisión de la señal si está presente el betaglicano.
2.2 PROTEÍNAS FIBROSAS ESTRUCTURALES Colágeno El colágeno es una proteína fibrosa estructural de la matriz celular. Es el responsable de la resistencia del tejido a la tracción. La piel es rica en colágeno porque tiene que resistir tensiones en múltiples direcciones. La siguiente imagen muestra la matriz extracelular de la piel (dermis). Se observan agrupaciones de fibras de colágeno. La disposición de las hebras de colágeno en la piel es en láminas con orientación perpendicular que se entrecruzan, de manera que cuando la piel ha de resistir una presión o una tensión, la red transmite la tensión a todo el epitelio y evita que se desgarre.
Estructura del colágeno El colágeno está formado por 3 cadenas polipéptidicas, denominadas cadenas alfa, que se enrollan sobre sí mismas formando una triple hélice levógira. Cada 3 aminoácidos de la secuencia aparece sistemáticamente una glicina. La glicina tiene cadena lateral pequeña permitiendo el ensamblaje compacto de la hélice. Abundan también prolinas y lisinas.
Tipos de colágeno La mayor parte del colágeno forma fibras (colágeno fibrilar), pero hay otros tipos de colágeno que no forman fibras sino que se asocian lateralmente a las fibras (colágeno organizador asociado a fibras) forzando disposiciones particulares. Un último tipo es el colágeno que forma redes.
Síntesis del colágeno
Cada una de las cadenas polipeptídicas del colágeno es sintetizada por los ribosomas unidos a membrana e incorporada a la luz del RE como grandes precursores, denominados procadenas alfa. Esos precursores no sólo poseen en la región amino terminal el péptido señal (SPR) necesario para transportar el polipéptido naciente a través de la membrana del ER, sino que también presentan otros aminoácidos suplementarios, denominados propéptidos, situados en las regiones amino y carboxilo terminales. En la luz del RE determinados residuos de prolina y lisina son hidroxilados, y algunos residuos de hidroxilisina son glucosilados. En el aparato de Golgi se produce el preensamblaje de la triple hélice que da lugar al procolágeno. El ensamblaje no es completo porque las procadenas alfa mantienen los propéptidos amino y carboxilo terminales que impiden el ensamblaje (el ensamblaje completo provocaría que las fibras de colágeno precipitasen ya que las fibrillas son insolubles en el citoplasma). La hidroxilasa de la prolina necesita necesita como cofactor el ácido ascórbico ascórbico
(vitamica C). La
deficiencia de vitamina C se produce escorbuto porque la inhibición de la hidroxilación provoca pr ovoca que las cadenas alfa defectuosas no puedan formar las triples hélices. En colágeno mal formado es incapaz de soportar la tensión que producen los dientes sobre las encías al masticar. En presencia de ácido ascórbico se produce correctamente la hidroxilación, se secreta la triple hélice con los propéptidos, la proteína resultante se denomina procolágeno. En la matriz extracelular, las peptidasas cortan los propéptidos dando lugar a la molécula de colágeno madura. Las moléculas de colágeno maduras se asocian lateralmente y linealmente formando fibrillas de colágeno.
Las fibrillas de colágeno dan un patrón estriado al microscopio electrónico, alternando bandas electrodensas con bandas electrolúcidas. Las moléculas de colágeno forman fibras que se asocian de manera que cada 5 filas se repite la disposición en paralelo. Esto hace que cada 5 moléculas quede un hueco, mientras que adyacentemente queda una molécula sin ningún hueco. En los huecos se forma una banda electrodensa, mientras que en los otros se forma una banda electrolúcida. Este desplazamiento lateral periódico otorga una mayor resistencia a la tracción ya que permite que la tensión se transmita a todas las fibras haciéndolas más resistentes.
Enlaces covalentes intra e intermoleculares de las cadenas c adenas alfa Las fibras de colágeno se refuerzan mediante la formación de enlaces covalentes cruzados entre residuos de lisina. La lisina o la hidroxilisina es desaminada por la enzima extracelular lisil oxidasa, que da lugar a grupos aldheido. Estos grupos aldheído reaccionan entre sí formando enlaces tipo aldol.
Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten fuerzas de tracción. En la piel de los mamíferos están organizadas a modo de un cesto de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas en múltiples direcciones. En los tendones están organizadas en haces paralelos a lo largo del eje principal de tensión. El colágeno organizador juega un papel fundamental en la alineación de las fibras de colágeno en los diferentes tejidos. El colágeno organizador no forma fibras porque mantiene unos dominios globulares separando las zonas de triple hélice y se asocia lateralmente a las fibras fibras de colágeno tipo I forzando alineación paralela en la dirección en la que el tendón va a resistir la tracción. En el caso del cartílago, la tensión puede producirse en cualquier dirección, es necesario que las fibras estén orientadas en todas las direcciones. Eso lo consigue el colágeno tipo 9, tiene un dominio flexible entre 2 dominios de triple hélice y un amino terminal globular que se debe a que no se escinde el propéptido. Se conocen enfermedades debidas en mutaciones en los distintos tipos de colágeno: -
Mutación del colágeno I: Osteogénesis imperfecta (síndrome de los huesos de cristal).
-
Mutación del colágeno II: Articulaciones hipermóviles.
-
Mutación del colágeno III: Vasos sanguíneos frágiles, alta probabilidad de hemorragias internas.
Elastina La proteína que confiere elasticidad a los tejidos es la elastina, una proteína muy hidrofóbica rica en prolina y lisina. A diferencia del colágeno, no se encuentra glucosilada, presenta un bajo contenido en hidroxiprolina y carece de hidroxilisina. Las moléculas de elastina se ensamblan formando fibras elásticas próximas a la membrana plasmática. Forman numerosos puentes cruzados que se producen entre los residuos de lisina, dando lugar a una red de filamentos y láminas. La proteína elastina está constituida por dos tipos de segmentos cortos que se alternan a lo largo de la cadena polipeptídica: los segmentos hidrofóbicos, que son responsables de las propiedades elásticas de la molécula, y los segmentos α-hélice, α-hélice, ricos en alanina y lisina, que forman enlaces cruzados entre las l as moléculas adyacentes. En reposo, las moléculas de elastina adoptan forma de espiral. Cuando se someten a tensión, las moléculas de elastina se despliegan mientras que los enlaces tipo aldol soportan la tensión. Cuando la tensión cesa, la elastina recobra su conformación original.
Los tejidos que deben resistir la tensión están enriquecidos con elastina como, por ejemplo, en el callado de la aorta, el cual se tiene que dilatar y contraer para transformar el flujo turbulento en laminar. La elastina requiere una proteína asociada denominada fibrilina, cuya función es estabilizar la red de elastina. El síndrome de Marfan está causado por mutaciones en la fibrilina.
2.3 PROTEÍNAS MULTIADHESIVAS La matriz extracelular también posee una variedad de proteína multiadhesivas que tienen, típicamente varios dominios de unión a los distintos componentes de la matriz, así como a las células. De esta manera, contribuyen a la organización de la matriz, así como a su unión a las células.
Fibronectina La fibronectina es una proteína multiadhesiva que constribuye a la adhesión de la célula a la matriz que contenga colágeno fibroso. Se trata de una proteína heterodimérica, donde las dos subunidades se encuentran unidas por 2 puentes disulfuro cerca del extremo carboxilo terminal (la formación de los puentes disulfuro está catalizada disulfurilo isomerasa). La proteína madura se caracteriza por tener diferentes módulos, cada uno de los cuales tiene capacidad de adhesión a los diferentes componentes de la matriz. El análisis de la fibronectina se realizó mediante proteólisis dirigida. El tratamiento con bajas concentraciones de enzima proteolítico permite cortar la cadena polipeptídica en las regiones de conexión entre los dominios pero deja estos dominios intactos, de modo que puede estudiarse la capacidad de unión de cada dominio. De esta forma se demostró que cada cadena tenía 6 dominios que presentan sitios de fijación para el colágeno, integrinas de la superficie celular, heparina, etc.
Estudios con péptidos sintéticos identificaron la sucuencia RGD (Arg-Gly-Asp) como la principal secuencia de adhesión a las células vía integrinas. La fibronectina es crucial en el desarrollo animal. El raton mutante en el gen fibronectina muere en los primeros estadíos de la embriogénesis y que tiene anomalías en la formación del corazón, vasos sanguíneos, tubo neural, etc.
3. LÁMINA BASAL (matriz extracelular de los epitelios) En la cercanía de los epitelios, la matriz extracelular puede organizarse como una delgada lámina (100 nm de grosor) resistente, denominada lámina basal. Está constituida por el mismo tipo de componentes de la matriz celular pero específicos de lámina basal, como son el colágeno tipo IV, el perglucano (proteoglucano específico de la lámina basal), y la laminina como proteína de adhesión.
Colágeno tipo IV Cuando las moléculas de colágeno tipo IV son secretadas a la matriz mantienen sus propéptidos amino y carboxilo terminal
separados
impidendo
el
empaquetamiento
longitudinal de las fibrillas. A través de sus dominios terminales no fraccionados interactúan para formar fuera de la célula una red flexible de tipo laminar y multicapa. La asociación cabeza-cabeza de las moléculas de colágeno tipo IV a través del dominio globular carboxilo terminal forma dímeros, los cuales se asocian lateralmente formando una estructura poligonal. Al juntarse varias de estas estructuras forman una red laminar bidimensional donde los extremos amino terminales se orientan en perpendicular al plano de la red. Las redes bidimensionales se ensamblan entre sí a través de las interacciones entre las colas amino terminales, obteniéndose redes laminares estratificadas.
Laminina La laminina se encuentra anclada en las láminas de colágeno. Se trata de una glucoproteína multidominio heterotrimérica. Las 3 cadenas polipeptídicas (A, B1, B2) están dispuestas en forma de cruz y unidas mediante puentes disulfuro. Poseen una triple hélice en el extremo carboxilo terminal y 3 extremos amino terminales en el lado contrario. Presenta varios dominios de adhesión al resto de componentes de la lámina basal: unión al colágeno IV, a integrinas, al heparán sulfato, entactina, etc.
Las moléculas de laminina pueden ensamblarse in vitro en una estructura laminar gracias a la interacciones entre los extremos de los brazos de l as lamininas. La entactina o nidógeno, es una proteína pequeña que se piensa que tiene como función unir las lamininas con el colágeno tipo IV, y por lo tanto estabilizar la lámina basal.
Modelo estructural de la lámina basal
La lámina basal está formada por interaciones específicas entre las proteínas de colágeno tipo IV, la laminina, la entactina y el proteoglucano perlecano. En la figura de la izquierda, las moléculas que pueden unirse directamente unas con otras están conectadas con flechas. La lámina basal juega un papel importante en el desarrollo embrionario, en la sinapsis neuromuscular, en la función filtradora del riñón, y en la regeneración de tejidos dañados.
4. DEGRADACIÓN DE LOS COMPONENTES DE LA MATRIZ EXTRACELULAR La regulación del recambio de las macromoléculas de la matriz celular es muy importante para diversos procesos fisiológicos. Por ejemplo, cuando el útero involuciona tras el parto o cuando la cola de renacuajo se reabsorbe durante la metamorfosis. Una degradación más localizada de los componentes de la matriz se requieren cuando las células migran a través de la lámina basal, como cuando los glóbulos blancos migran a través de la lámina basal vascular en respuesta a una infección o lesión, o cuando las células cancerosas migran de su lugar de origen a órganos distantes a través del torrente sanguíneo o linfático, en un proceso conocido como metástasis. La degradación de la matriz depende de 2 tipos de enzimas: -
Metaloproteasas: Metaloproteasas: Su actividad depende de la unión de Ca
2+
2+
o Zn para su actividad.
Las colagenasas son metaloproteasas que degradan determinadas proteínas en lugares específicos, de modo que la integridad estructural de la matriz es destruida por una proteólisis limitada; de manera que la migración celular puede estar facilitada por una actividad proteolítica relativamente reducida.
-
Serina proteasas: Tienen un residuo de serina altamente reactivo en su centro activo.
El activador del plasminógeno de tipo uriquinasa (U-PA) es una serina proteasa que actúa como desencadenante específico en una cascada proteolícica. Su diana inmediata es el plasminógeno, un precursor inactivo muy abundante en la sangre y que se acumula en los sitios de remodelación tisular, tales como heridas, tumores, y lugares inflamados. U-PA degrada un único enlace en el plasminógeno dando lugar a la proteasa activa plasmina. A diferencia de la U-PA, la plasmina tiene una amplia especificidad, degradando una gran variedad de proteínas, incluyendo la fibrina (un componente de los coágulos de sangre), la fibronectina y la laminina. En la metástasis, las células tumorales sobreexpresan enzimas que degradan la matriz celular en exceso, por lo que atraviesan la lámina basal alcanzando la sangre y otros tejidos. Muchos fármacos antitumorales actúan contra estos tipos de enzimas.
Existen mecanismos que aseguran que la degradación de los componentes de la matriz esté rigurosamente controlada. En primer lugar, igual que el plasminógeno, muchas proteasas son secretadas como precursores inactivos que pueden activarse localmente. En segundo lugar, la acción de las proteasas está limita a áreas específicas mediante la secreción de diversos inhibidores de proteasas, tales como los inhibidores tisulares de metaloproteasas (TIMP) y los inhibidores de serina proteasas (serpins). Estos inhibidores son específicos de determinadas proteasas y se unen fuertemente a la enzima activa para bloquear su actividad. En tercer lugar, muchas células tienen en su superficie receptores que unen proteasas tales como U-PA, confinando de de este modo a la enzima sólo donde es necesaria.
En la figura A muestra la síntesis y secreción de U-PA, una serina proteasa que se une a proteínas receptoras U-PA de la superficie celular celular en células cancerosas. cancerosas. En la figura B las mismas células han sido transfectadas con DNA que sobreexpresa una forma inactiva de U-PA, la cual se une a receptores de U-PA impidiendo que la proteasa activa se una a la superficie celular. Ambos tipos de células secretan U-PA activa, crecen rápidamente, y producen tumores cuando son inyectadas en animales experimentales, pero las células de A provocan una metástasis general, mientras que esto no sucede en B. Para poder formar metástasis, las células tumorales han de migrar a través de la lámina basal y de otras matrices extracelulares que encuentran a su paso dentro o fuera de la sangre. Esto sugiere, por lo tanto, que para poder facilitar la migración a través de la matriz, las proteasas deben estar unidas a la superficie celular.
5. ADHESIÓN DE LA CÉLULA A LA MATRIZ EXTRACELULAR: INTEGRINAS Las integrinas son una familia de proteínas heterodiméricas transmembrana responsables de las adhesiones de la célula a la matriz extracelular. Están formadas por dos subunidades glucoproteicas transmembrana unidas entre sí no covalentemente, denominadas y . Estructura de las integrinas: -
Dominio transmembrana -helicoidal hidrofóbico.
-
Dominio carboxilo terminal intracelular que se une al citoesqueleto de actina mediante las proteínas de adaptadoras, α-actinina, vinculina y talina, dando lugar a las asociaciones de uniones celulares denominados contactos focales.
-
Dominio extracelular: -
La subunidad contiene 4 sitios de unión a iones divalentes (Ca
2+
2+
o Mg ) que regulan
la adhesión al sustrato (no se trata de una adhedsión firme). -
La subunidad contiene el dominio de unión a las proteínas de matriz (laminina o fribronenctina), generalmente a través de la secuencia RGD.
No todas las integrinas se anclan a actina. Las integrinas del subtipo α6β4 (común en tejidos epitaliales) se anclan a filamentos intermedios de queratina a través de pectina en su cara intracelular, y a laminina en su cara extracelular, dando lugar a las asociaciones de uniones celulares denominados hemidesmosomas.
5.1 Contactos focales y hemodesmosomas
Las integrinas median entre dos tipos de uniones celulares en las que el citoesqueleto está unido a la matriz extracelular: En los contactos focales, los filamentos de actina están anclados al extremo carboxilo terminal de las subunidades β de
la
mayoría
mediante
la
de
las
asociación
integrinas con
otras
proteínas: α-actinina, talina, y vinculina. A la vez, las integrinas se unen a la fibronectina de la matriz extracelular. En los hemidesmosomas, las integrinas α6β4 unen la lámina basal a los filamentos intermedios vía pectina.
Los filamentos intermedios no tienen polaridad debido al ensamblaje antiparalelo lo que hace que los anclajes a los filamentos intermedios se den en lazos del filamento, mientras que los filamentos de actina por su polaridad polari dad se anclan normalmente por un extremo.
5.2 Activación e inactivación de integrinas Los contactos focales y hemidesmosomas son contactos regulables de forma que la célula puede sujetarse fuertemente o soltarse en función de sus necesidades. La regulación puede tener lugar: INSIDE-OUT: Activación por una señal interna que ancla el citoesqueleto de actina que no estaba anclado previamente a la integrina inactiva, de tal manera que ésta cambia de conformación. El cambio de conformación activa a la integrina permitiendo la unión a fibronectina o laminina. A través de la respuesta del receptor tirosín quinasa (receptor de los factores de crecimiento) o a través de receptores acoplados a proteínas G (receptores de la mayor parte de hormonas) se produce la activación de la proteína intermediaria tarina que media en el anclaje entre las integrinas y la actina, es decir, media activación y adhesión de la célula al sustrato. La célula en respuesta a estas señales pasa a anclarse. También puede ocurrir el proceso contrario, los mitógenos provocan que la célula libere los anclajes. OUTSIDE-IN: Activación por señales externas. Se produce primero la adhesión a la fibronectina que provoca el cambio de conformación y la adhesión al citoesqueleto. En conclusión, los contactos mediados por integrinas son regulables. Pueden responder a señales derivadas de señales de proliferación o de señales de pausa.
6. PARED CELULAR VEGETAL
La rígida matriz extracelular de las células vegetales se denominada pared celular. Está compuesta por celulosa, hemicelulosa (se encuentra asociada a las fibras de celulosa), y pectina. La pared celular influye sobre la morfología y sobre la función de la célula (actúa de filtro participando en la criba de nutrientes y en el transporte de fluidos). La celulosa es un polímero de glucosa lineal. Las cadenas se asocian lateralmente formando microfibras, y éstas se disponen en paralelo en la pared celular y la disposición que adoptan es en láminas con orientaciones perpendiculares, pegada a la membrana plasmática y la siguiente al revés.
La orientación cortical de los microtúbulos puede determinar la orientación de las microfibrillas de celulosa. Los complejos celulosa sintasa son proteínas integrales de membrana que sintetizan microfibrillas de celulosa en la cara externa de la membrana plasmática. Los extremos distales de las microfibrillas se integran en la textura de la pared, mientras que su elongación, en los extremos
proximales,
empuja
el
complejo sintasa a lo largo del plano de la membrana. Debido a que la red cortical
de
los
microtúbulos
está
próxima a la membrana plasmática, confinando los complejos a surcos membranosos definidos, la orientación del microtúbulo determina el eje a lo largo
del
cual
microfibrillas.
se
depositan
las
A las fibras de glucosa se les asocia la hemicelulosa que tiene una estructura con diferentes zonas por donde puede doblarse y asociarse con diferentes fibrillas. La pectina es un polisacárido muy m uy hidrofílico, responsable de la hidratación de la pared celular. Al comparar con los componentes de la pared celular con los de la matriz animal se observa que la celulosa actúa como el colágeno colágeno, la hemicelulosa es análoga al colágeno asociado a fibras, y la pectina juega el papel del ácido hialuroico. La pared celular es una barrera entre las células. La comunicación intercelular se produce mediante uniones específicas denominados plasmodesmos, que son poros entre células vecinas. A través de los plasmodesmos las membranas celulares se conectan. Por el plasmodesmo pasa un túbulo de retículo endoplasmático liso denominado desmotúbulo de función desconocida. Son canales de comunicación permiten pasos de proteínas de membrana, y por la luz transmisores y moléculas pequeñas.
