IDENTIFIKASI ENZIM
A. Dasa Dasarr Teo Teori ri Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat pro prose sess reak reaksi si tanp tanpaa habi habiss berea bereaks ksi) i) dala dalam m suatu suatu reak reaksi si kimi kimia. a. Hamp Hampir ir semu semuaa enzi enzim m merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai sebagai substrat, substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut tersebut menjadi menjadi molekul-mol molekul-molekul ekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Enzim bekerja pada perangkat substrat (reaktan) dan mengubahnya menjadi suatu perangkat perangkat hasil (produk). (produk). Daerah pada enzim yang mengikat suatu substrat substrat adalah sisi aktif (tempat aktif). Tingkat kekhususan yang tinggi memungkinkan sel mengendalikan reaksireaksi metabolisme dengan mengatur bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan. Beberapa enzim bersifat sangat spesifik, yaitu hanya mengkatalis suatu reaksi kimia tertentu. Tetapi pada umumnya enzim tidak begitu spesifik dan akan menguraikan zat-zat lain yang mesih berkerabat (berhubungan), misalnya lipase yang dapat bekerja pada sejumlah besar lemak.
Konvensi penamaan
Nam Namaa enzi enzim m seri sering ng kali kali ditu dituru runk nkan an dari dari nama nama subs substr trat at atau ataupu pun n reak reaksi si kimi kimiaa yang yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase, dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomo nomorr urut urut sesu sesuai ai deng dengan an kete ketent ntua uan n klas klasif ifik ikas asii yang yang berl berlak aku. u. Nomo Nomorr pert pertam amaa untu untuk k klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan beriktu: EC 1 Oksidoreduktase: mengkatalisis reaksi oksidasi/reduksis EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengkatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi EC 5 Isomerase: mengkatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul secara ikatan kovalen
Tata Tata nama nama secara secara lengka lengkap p dapat dapat diliha dilihatt di http:/ http://ww /www.c w.chem hem.qm .qmul. ul.ac. ac.uk/ uk/iub iubmb/ mb/enz enzyme yme// (Bahasa Inggris).
Ciri-ciri enzim yaitu sebagai berikut:
1. Enzim terbina terbina daripada daripada protein protein yang yang dihasilk dihasilkan an oleh sel hidup. hidup. 2. Tind Tindak akan an enzi enzim m spes spesif ifik ik.. Seti Setiap ap jeni jeniss enzi enzim m hany hanyaa berti bertind ndak ak bala balass deng dengan an subs substra tratt tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa walaupun kedua-duanya adalah gula. 3. Tindak Tindak balas enzim enzim boleh berbalik berbalik.. Arah tindak tindak balas bergantun bergantung g kepada jumlah jumlah substrat substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan tercapai antara kedua-dua substrat. 4. Enzim Enzim diperl diperluka ukan n dalam dalam kuantitas kuantitas yang yang kecil. kecil. Sedikit Sedikit enzim enzim akan akan memang memangkin kinkan kan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama. 5. Enzim Enzim tidak tidak boleh dimusna dimusnahka hkan n selepa selepass tindak tindak balas biokimi biokimiaa selesa selesai. i. Oleh itu, itu, enzim enzim boleh digunakan berulang kali.
Cara kerja enzim ada dua yaitu:
Model kunci gembok, enzim dimisalkan sebagai sebuah gembok karena memiliki sebuah bagian kesil yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim. Induksi pas, pada model ini, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan berbentuk substrat.
Faktor-faktor Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
a) Temperatu atur, Enzim juga dapat dipengaruhi oleh suhu maka reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruh dipengaruhii oleh suhu. suhu. Pada suhu suhu rendah reaksi kimia berlangsung berlangsung lambat, lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya prose prosess denatu denaturasi rasi.. Apabil Apabilaa terjadi terjadi proses proses denatu denaturasi rasi maka maka bagian bagian aktif aktif enzim enzim akan akan tergang terganggu gu dan dengan dengan demiki demikian an konsen konsentras trasii efektif efektif enzim enzim menjad menjadii berkur berkurang ang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikan kecepatan reaksi. Koefisien suhu suatu reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat
kena kenaik ikan an suhu suhu 100C 100C.. koef koefis isie ien n suhu suhu ini ini dibe diberi ri symb symbol ol Q10. Q10. untu untuk k reak reaksi si yang yang menggunakan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga 3,0 artinya setiap kenaikan suhu 100C, kecepatan reaksi mengalami kenaikan 1,1 hinga 3,0 kali. Namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh pengaruh yang berlawanan, berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim tertentu. b) Perubahan Perubahan pH, karena karena dapat dapat mempengaruh mempengaruhii perubahan perubahan asam amino amino kunci apda apda saat sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya. c) Inhibi Inhibitor tor enzim, enzim, merupa merupakan kan penghamb penghambat at kerja kerja enzim. enzim. Jika inhibito inhibitorr ditamb ditambahk ahkan an ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat. Inhibitor enzim ada dua, yaitu:
Inhibitor kompetitif di mana zat pernghambatnya mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisia aktif enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak bisa lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
Inhibitor nonkompetitif di mana substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim inhibitor, karena sisia ktif enzim berubah.
d) Komp Komple leks ks enzim enzim sub subst stra ratt Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi substrat tertentu, brown (1902) menduga menduga bahwa enzim di dalam mengikat mengikat molekul molekul substrat substrat mempunyai mempunyai kemampuan kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaels mengusulkan suatu persamaan yang didasarkan kepada kepada asumsi asumsi sehingga sehingga memungkin memungkinkan kan diadakannya diadakannya pengujian pengujian hipotesis. hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu E
+
S
↔ ES →
E + P
Enzim + substrat ↔ enzim substrat → enzim + produk
Struktur dan mekanisme
Enzim umumnya umumnya merupakan merupakan protein globular globular dan ukurannya ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang
palin paling g umum umum merupa merupakan kan riboso ribosom; m; Jenis Jenis enzim enzim ini diruju dirujuk k sebaga sebagaii RNA-en RNA-enzim zim ataupu ataupun n ribozi ribozim. m. Aktiv Aktivita itass enzim enzim ditent ditentuka ukan n oleh oleh strukt struktur ur tiga tiga dimens dimensiny inyaa (struk (struktur tur kuater kuaterner ner). ). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katali katalisis sis.. Daerah Daerah yang yang mengan mengandun dung g residu residu katalit katalitik ik yang yang akan akan mengik mengikat at subst substrat rat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak lang langsu sung ng dari dari reak reaksi si yang yang dika dikata tali lisa sasi si.. Peng Pengik ikat atan an ini ini dapa dapatt meni mening ngka katka tkan n atau ataupu pun n menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik. Sama Sama sepert sepertii protei protein-p n-prot rotein ein lainnya lainnya,, enzim enzim merup merupaka akan n rantai rantai asam asam amino amino yang yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk komple kompleks ks protei protein. n. Kebany Kebanyaka akan n enzim enzim dapat dapat mengal mengalami ami denatu denaturas rasii (yakni (yakni terbuk terbukaa dari dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.
Kespesifikan
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan maupun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzi enzim m dan dan subs substr trat at bert bertan angg ggun ung g jawa jawab b terh terhad adap ap kesp kespes esif ifik ikan an ini. ini. Enzi Enzim m juga juga dapa dapatt menunjukka menunjukkan n tingkat tingkat stereospesi stereospesifisita fisitas, s, regioselekt regioselektivitas ivitas,, dan kemoselekti kemoselektivitas vitas yang sangat sangat tinggi. Beberap Beberapaa enzim enzim yang yang menunj menunjukk ukkan an akuras akurasii dan kespes kespesifi ifikan kan tertin tertinggi ggi terlib terlibat at dalam dalam pengk pengkopi opian an dan pengek pengekspr spresi esian an genom. genom. Enzim Enzim-enz -enzim im ini memili memiliki ki mekani mekanisme sme "siste "sistem m penge pengecek cekan an ulang" ulang".. Enzim Enzim sepert sepertii DNA polime polimeras rasee mengka mengkatal talisa isasi si reaksi reaksi pada pada langka langkah h pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwilangkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom. Beberapa Beberapa enzim yang menghasilka menghasilkan n metabolit metabolit sekunder sekunder dikatakan dikatakan sebagai sebagai "tidak "tidak
pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru. Model "kunci dan gembok"
Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG. Menuru Menurunka nkan n energi energi aktiva aktivasi si dengan dengan mencip menciptak takan an suatu suatu lingku lingkunga ngan n yang yang mana mana keadaa keadaan n transisi transisi terstabilisas terstabilisasii (contohny (contohnyaa mengubah mengubah bentuk bentuk substrat substrat menjadi menjadi konformasi konformasi keadaan keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim). Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentu bentuk k substr substrat at dengan dengan mencip menciptak takan an lingku lingkunga ngan n yang yang memili memiliki ki distri distribus busii muatan muatan yang yang berlawanan dengan keadaan transisi. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan dengan menggiring menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. bereaksi. Menariknya, Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Kofaktor dan koenzim a. Kofaktor
Bebera Beberapa pa enzim enzim tidak tidak memerl memerluka ukan n kompon komponen en tambah tambahan an untuk untuk mencap mencapai ai aktivi aktivitas tas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk untuk berika berikatan tan dengan dengan enzim enzim dan menjad menjadii aktif. aktif. Kofakt Kofaktor or dapat dapat berupa berupa zat anorga anorganik nik (contohny (contohnyaa ion logam) ataupun ataupun zat organik organik (contohny (contohnyaa flavin dan heme). heme). Kofaktor Kofaktor organik organik dapat dapat berupa berupa gugus gugus proste prostetik tik yang yang mengik mengikat at dengan dengan kuat, kuat, ataupu ataupun n koenzi koenzim, m, yang yang akan akan melepaskan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina adenosina trifosfat. trifosfat. Molekul-mol Molekul-molekul ekul ini bekerja bekerja dengan dengan mentransfer mentransfer gugus kimiawi kimiawi antar enzim. Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya. Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis. Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebu disebutt sebaga sebagaii aproen aproenzim zim ataupu ataupun n apopro apoprotei tein. n. Apoen Apoenzim zim besert besertaa dengan dengan kofakt kofaktorn ornya ya disebut disebut holoenzim holoenzim (bentuk aktif). aktif). Kebanyakan Kebanyakan kofaktor tidak terikat terikat secara kovalen dengan dengan
enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, sepe sepert rtii DNA DNA poli polime mera rase se.. Pada Pada kasu kasuss ini, ini, holo holoen enzi zim m adal adalah ah komp komplek lekss leng lengka kap p yang yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
b. Koenzim
Model pengisian ruang koenzim NADH Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 700 enzi enzim m dike diketa tahu huii meng menggu guna naka kan n koen koenzi zim m NADH NADH.. Rege Regene neras rasii serta serta peme pemeli lihar haraa aan n konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
B. Tujuan •
Untuk mengetahui sifat proteolitik enzim pepsin
•
Untuk mengetahui aktivasi enzim dehidrogenase di dalam air susu.
C. PROSED PROSEDUR UR PERCOB PERCOBAAN AAN Alat
Sifat proteolitik enzim pepsin : 1. Tab Tabung ung rea reak ksi 2. Penangas ai air 3. Pipet 4. Rak Rak tab tabun ung g rea reaks ksii 5. Thermo rmomete eter 6. Peng Penguk ukur ur wak waktu tu
Bahan
1. Laru arutan tan pep pepssin 2. HCl 0.4% 3. Albumin
Aktivasi enzim dehidrogenase dalam susu : Alat
1. Tabu abung reak reaksi si 2. Penangas air 3. Pipet 4. Rak Rak tab tabun ung g rea reaks ksii 5. Thermometer
Bahan
1. Air Air su susu sega segar r 2. Meti etilen bl blue 3. Formald aldehid 4. Paraf rafin ca cair
Cara Kerja Sifat proteolitik enzim pepsin :
1. Ambil Ambil 4 tabung tabung reaksi reaksi dan masuka masukan n sedikit sedikit serabut serabut fibrin fibrin atau albumin albumin kering kering dengan jumlah yang sama lakukan hal berikut : 1) Tabung Tabung 1 tambahkan tambahkan 2 mL pepsin pepsin dan 2mL HCl HCl 0.4 0.4 % 2) Tabung Tabung 2 tambahkan tambahkan 2 mL pepsin pepsin dan 3 mL aquades aquades 3) Tabung Tabung 3 tambahk tambahkan an 2 mL aquades aquades dan 2 mL HCl HCl 0.4 0.4 % 2. Camp Campur urka kan n semu semuaa zat yang ada ada di seti setiap ap tabu tabung ng reaks reaksii deng dengan an meng mengoc ocok okny nyaa kemudian simpan pada temperature 38 0 celcius pada penangas air selama 30 menit
Aktivasi enzim dehidrogenase dalam susu :
1. Ambil Ambil tabung tabung reaksi reaksi beri nomor nomor 1, 2, 3 dan simpan simpan pada pada rak tabung tabung reaksi. reaksi. Isi Isi masing-masing tabung dengan 5 mL air susu. 2. Panaskan Panaskan tabung tabung nomor 3 sampai sampai air susuny susunyaa mendidih mendidih kemudian kemudian dinginkan dinginkan.. 3. Kedalam Kedalam setiap tabung tabungtambah tambahkan kan 3 tetes tetes 0.02 % metilen metilen blue blue (indicator (indicator)) 4. Kedalam Kedalam tabung tabung nomor nomor 2 dan 3 tambahk tambahkan an 1 mL larutan larutan 0.4 % formaldehid formaldehid 5. Campur Campurkan kan semua semua zat pada setiap setiap tabung tabung dengan dengan memutarn memutarnya ya pelan-pe pelan-pelan lan dan tambahkan 2 mL paraffin cair. 6. Simpan Simpan ketig ketigaa tabung tabung pada pada penan penangas gas air air 380 celcius selama 10 menit. Amati apa yang terjadi.
D. Data Data Pen Penga gama mata tan n
Sifat proteolitik enzim pepsin Tab Tab
1 2
3
Baha Bahan n yan yang g ter terka kand ndun ung g (cam (campu puran ran terd terdir irii atas atas))
2 mL pepsin dan 2mL HCl 0.4 % 2 mL pepsin dan 3 mL aquades
2 mL aquades dan 2 mL HCl 0.4 %
Perubahan yang terjadi Awal
akhir
Bening
Keruh
Bening
Terbentuk gumpalan
Bening
Terjadi gumpalan
Aktivitas enzim dehidrogenase di dalam air susu Tabung
1 2 3
Perlakuan
5 mL susu, 3 tetes metilen blue, 2 mL parafin cair 5 mL susu, 3 tetes metilen blue, 1 mL formaldehid, 2 mL parafin cair 5 mL susu susu (didid (dididihk ihkan, an,lalu lalu diding didingink inkan) an),, 3 tetes tetes
metilen blue, 1 mL formaldehid, 2 mL parafin cair Keterangan :
Perubahan yang terjadi Awal
akhir
++++
++++
++++
++
++++
+++
+ = tingkatan warna biru
E. PEMB PEMBAH AHAS ASAN AN
Pada praktikum yang pertama mengenai mengenai sifat proteolitik proteolitik enzim pepsin dapat dilihat dilihat dari data pengamatan bahwa hanya tabung 1 (albumin + 2 mL pepsin + HCl 0.4%) yang mengal mengalami ami peruba perubahan han menjad menjadii keruh. keruh. Sedang Sedangkan kan untuk untuk tabung tabung 2 dan 3 hanya hanya terjad terjadii gumpalan. Hal ini disebabkan karena pepsin sebagai enzim proteolitik hanya aktif pada pH optimum 1 – 4 (asam), dan pada pH diatasnya menjadi in-aktif. Pada percobaan kali ini hanya tabung 1 yang dinyatakan positif, hal ini ditandai dengan berubahnya larutan dari bening menjadi keruh. Keruh menandakan albumin berhasil diuraikan. Keruh ini terjadi berhubungan dengan komposisi dan perlakuan yang diberikan pada setiap tabung. Pada tabung 1 terdapat komposisi yang lengkap yaitu albumin sebagai substrat, pepsin sebagai enzim dan HCl yang bersifat bersifat asam untuk mengaktifka mengaktifkan n pepsin. pepsin. Sedangkan Sedangkan pada tabung 2 tidak terdapat terdapat HCl dan pada tabung 3 tidak terdapat pepsin. Hal ini berarti menyatakan bahwa reaksi yang terjadi pada tabung 1 membuktikan enzim bekerja sebagai katalis. Pada praktikum yang kedua tentang Aktivitas enzim dehidrogenase dehidrogenase di dalam air susu, susu, bahan yang kami gunakan adalah susu sapi murni yang masih segar karena susu sangat kaya akan enzim dehidrogenase., metilen blue berfungsi sebagai indikator, formaldehid sebagai substrat dan parafin cair untuk menahan hidrogen agar tidak lepas. Pada tabung 1 tidak terjadi perubahan warna biru setelah diberi perlakuan hal ini dikarenakan pada tabung 1 tidak ditambahkan formaldehid yang berfungsi sebagai substrat, sehingga tidak ada yang diuraikan. Pada tabung 2 warna biru menjadi sangat pudar, hal ini disebabkan karena aktivitas enzim berjalan dengan baik dengan komposisi dan perlakuan
yang sesuai. Warna biru pudar pada tabung 2 terjadi karena hidrogen bereaksi dengan metilen blue sebagai indikator. Sedangkan pada tabung 3 warna biru tidak terlalu pudar, hal ini dikarenakan dikarenakan susu selaku selaku enzim sebelumnya sebelumnya sudah sudah dididihkan dididihkan terlebih dahulu, dahulu, karenanya karenanya terjadi terjadi kerusakan kerusakan pada enzim tersebut, selanjutnya selanjutnya meski di berikan berikan komposisi komposisi substrat, substrat, indikator dan pelakuan yang lengkap tidak berpengaruh apapun pada tabung 3.
F. Kesim esimpu pula lan n Pepsin merupakan enzim proteolitik yang aktif pada pH 1 – 4.
Enzim berfungsi sebagai katalisator pada suatu reaksi.
Warn rnaa Wa
keru keruh h pada pada perc percob obaa aan n
peng pengur urai aian an albu albumi min n meru merupa paka kan n
indi indika kato tor r
keberhasilan penguraian. dehidrogenase ase mengoksid mengoksidasi asi substrat substrat dengan dengan melepaskan melepaskan hidrogen hidrogen dari Enzim dehidrogen substrat. Pada uji sifat dehidrogenase pada susu warna biru pudar terjadi karena hidrogen
bereaksi dengan metilen blue.
Daftar Pustaka
Poedjiadi, Anna dan F.M. Titin Supriyanti. 2009. DASAR-DASAR BIOKOMIA. Jakarta: Universitas Indonesia. nn. “Enzim”. [ONLINE]. http://qforq.multiply.com/journal/item/19/Enzim : jumat, 1 Juli 2011. Wind Windia iary ryan ani, i, Sist Sistia iana na.. 2011 2011.. Modu Modull Prak Prakti tiku kum m Biok Biokim imia ia.. Suka Sukabu bumi mi : Univ Univers ersit itas as Muhammadiyah Sukabumi.
