Biosíntesis Biosíntesis proteica La biosíntesis de proteínas o síntesis de proteínas es el proceso anabólico anabólico mediante mediante el cual se forman las proteínas proteínas.. El proceso consta de dos etapas, la traducción del ARN mensajero,, mediante el cual los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera mensajero precisa a partir de la información contenida en la secuencia de n ucleótidos del ADN, y las modificaciones postraducción ue sufren los polipéptidos polipéptidos así así formados !asta alcan"ar su estado funcional. Dado ue la traducción es la fase más importante la bi osíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción. #
Índice #$raducción
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#.#%omponentes del euipo de traducción
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#.&'niciación de la traducción
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#.(Elon)ación de la cadena po lipeptídica
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#.*$e $erminación rminación de la síntesis de la cadena polipeptídica &+odificaciones postraducción
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&.#le)amiento
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&.&-lucosilación
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&.(roteólisis parcial
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&.*+odificación de aminoácidos
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(éase también
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*Referencias
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/Enlaces e0ternos
Traducción1editar 2
Elon)ación del polipéptido. El ribosoma es 3erde y amarillo, los ARNt son a"ul oscuro y las demás proteínas implicadas son a"ul claro. Artículo principal: $raducción 4)enética5
Componentes del equipo de traducción1editar 2 El ARN mensajero 4ARNm5 transmite la información )enética almacenada en el ADN. +ediante el proceso conocido como transcripción, secuencias específicas de ADN son copiadas en forma de ARNm ue transporta el mensaje contenido en el ADN a los sitios de síntesis proteica 4los ribosomas5. Los aminoácidos 4componentes de las proteínas5 son unidos a los ARN de transferencia 4ARNt5 ue los lle3arán !asta el lu)ar de síntesis proteica, donde serán encadenados uno tras otro. La en"ima aminoacil6ARNt6sintetasase encar)a de dic!a unión, en un proceso ue consume A$. Los ribosomas son los or)ánulos citoplasmáticos encar)ados de la biosíntesis proteica7 ellos son los encar)ados de la unión de los aminoácidos ue transportan los ARNt si)uiendo la secuencia de codones del ARNm se)8n las eui3alencias del códi)o )enético.
Iniciación de la traducción1editar 2 Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil6ARNt, )racias a ue el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucleótidosdenominado anticodón, ue se asocia al primer codón del ARNm se)8n la complementariedad de las bases. A este )rupo de moléculas se une la subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo ribosomal o complejo acti3o. $odos estos procesos están catali"ados por los llamados factores de iniciación 49'5. El primer codón ue se traduce es )eneralmente el A:-, ue corresponde con e l aminoácido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.
Elongación de la cadena polipeptídica1editar 2 El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sit8a el primer aminoacil6ARNt y el centro aceptor de nue3os aminoacil6ARNt o centro A. El carbo0ilo terminal 46%;;<5 del aminoácido iniciado se une con el amino terminal 46N<&5 del aminoácido si)uiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catali"ada por la en"ima peptidil transferasa. El centro ueda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. =e produce la translocación ribosomal. El dipeptil6ARNt ueda a!ora en el centro . $odo ello es catali"ado por
los factores de elon)ación 49E5 y precisa -$. =e)8n la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil6ARNt y ocupa el centro A. Lue)o se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma reali"a su se)unda translocación. Estos pasos se pueden repetir m8ltiples 3eces, !asta cientos de 3eces, se)8n el n8mero de aminoácidos ue conten)a el polipéptido. La traslocación del ribosoma implica el despla"amiento del ribosoma a lo lar)o de ARNm en sentido />6? (>.
Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica1editar 2 Los codones :AA, :A- y :-A son se@ales de paro ue no especifican nin)8n aminoácido y se conocen como codones de terminación7 determinan el final de la síntesis proteica. No e0iste nin)8n ARNt cuyo anticodón sea complementario de dic!os codones y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. 'ndican ue la cadena polipeptídica ya !a terminado. Este proceso 3iene re)ulado por los factores de liberación, de naturale"a proteica, ue se sit8an en el sitio A y !acen ue la peptidil transferasa separe, por !idrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt. :n ARNm, si es lo suficientemente lar)o, puede ser leído o traducido, por 3arios ribosomas a la 3e", uno detrás de otro. Al microscopio electrónico, se obser3a como un rosario de ribosomas, ue se denomina polirribosoma o polisoma. :na 3e" finali"ada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero ueda libre y puede ser leído de nue3o. De !ec!o, es muy frecuente ue antes de ue finalice una proteína ya está comen"ando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utili"ada por 3arios ribosomas simultáneamente.
Modificaciones postraducción 1editar 2 Artículo principal: +odificación postraduccional
Al)unas proteínas emer)en del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato, mientras ue otras e0perimentan di3ersas modificaciones postraducción, ue pueden conducir a la proteína a la aduisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su secreción al e 0terior de la célula, etc.
Plegamiento1editar 2 Las proteínas deben aduirir su estructura tridimensional nati3a, la ue desempe@a la función, a partir de la estructura primaria. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su !ipótesis ue propone ue toda la información necesaria para el ple)amiento se encuentra contenida en la estructura primaria. Esto dio pie a ue en #B Le3int!al su)iriese la e0istencia de una paradoja a la ue se conoce como la paradoja de Le3int!alC si una proteína se plie)a e0plorando al a"ar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor ue la edad del propio :ni3erso. Dado ue las proteínas se plie)an en un tiempo ra"onable y de forma espontánea, se !a resuelto esta paradoja indicando ue las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino ue eli)en una 3ía de ple)amiento específica con un n8mero de pasos finitos, es decir, se reduce el !iperespacio potencial. Así, muc!as proteínas aduieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras muc!as solo aduieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas c!aperonas. Las c!aperonas se unen re3ersiblemente a re)iones !idrófobo!idrofóbicas de las proteínas desple)adas y a los intemediarios de ple)amiento7 pueden estabili"ar intermediarios, mantener proteínas desple)adas para ue pasen con facilidad a tra3és de membranas, ayudar a desple)ar se)mentos ple)ados incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas. #
Glucosilación1editar 2 Artículo principal: -lucosilación
La )lucosilación es la adición de uno o más )l8cidos a una proteína lo ue da lu)ar a las )lucoproteínas, ue son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular . La )lucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas )lucídicas o de )randes cadenas ramificadas de oli)osacáridos. E0iste un centenar de )lucosiltransferasas distintas, las en"imas encar)adas de reali"ar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos7 un a"8car es transferido desde un sustrato dador acti3ado !asta un aceptor apropiado.#
Proteólisis parcial1editar 2 La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. ueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos e0tremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de -ol)i son, por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina7 la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático7 una peptidasa la corta y ori)ina la proinsulina ue se plie)a para formar los puentes disulfuro correctamente7 la proinsulina es transportada al aparato de -ol)i, donde es empauetada en )ránulos de secreción7 entonces se elimina un fra)mento 4péptido %5 por proteólisis ori)inando la insulina funcional, ue es secretada. La !iperproinsulinemia familiar es una enfermedad )enética autosómica dominante causada por en defecto en el proceso de maduración de la proinsulina, ue da lu)ar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y de proinsulina en cantidades similares. #
Modificación de aminoácidos1editar 2 =ólo & aminoácidos están codificados )enéticamente y son incorporados durante la traducción. =in embar)o, las modificaciones postraducción conducen a la formación de # o más deri3ados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos jue)an con frecuencia un papel de )ran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína. =on numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabili"ación de la estructura terciaria de las proteínas está catali"ada por una disulfuro isomerasa. En las !istonas tiene lu)ar la metilación de las lisinas. En el colá)eno abunda el aminoácido *6!idro0iprolina, ue es el resultado de la !idro0ilación de la prolina. La traducción comien"a con el codón FA:-F ue es además de se@al de inicio si)nifica el aminoácido metionina, ue casi siempre es eliminada por proteólisis
