3. Pengaruh pH
pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim mengalami denaturasi. Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara temporer. Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana enzim memiliki aktivitas maksimum pH tersebut disebut pH' optimum untuk enzim tersebut
Transferase
Kinase, enzim yang memfosforilasi yaitu meng-
katalisa pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya ke alkohol atau ak-
septor grup amino, misalnya glukokinase.
3. Glukosiltransferase, mengkatalisa transfer residu
gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer.
Ikatan fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin
adalah labil, yang menyebabkan glukosa berpin-
dah ke glikogen primer yang sedang berkembang
Hidrolase
Kelas ke 3: Enzim Hidrolase:
Sebagai satu kelas khusus dari transferase dima-
na grup donor tertransfer ke air. Reaksi yang sa-
ma rata melibatkan pemotongan ikatan peptida.
Liase
Kelas ke 4: Enzim Liase, adalah enzim yang me-
nambah atau menghilangkan unsur air, amonia atau CO2.
1. Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari
asam keto alfa, beta atau asam amino.
Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi dehidrasi. Dehidratase sitrat me-
ngubah sitrat menjadi cis-akoninat.
Transferase
Kelas kedua: Enzim Transferase
Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor dengan akseptor. Amino, ,acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil adalah salah satu dari 2 bagian sama besar yang ditransfer.
Aminotransferase (transaminase), mentransfer
grup amino dari satu asam amino ke akseptor
asam keto, dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam keto yang baru
Lock and Key
Oksidoreduktase
Katalase, unik didalam peroksida hidrogen be-
kerja baik sebagai donor maupun akseptor. Ka-
katalase berfungsi didalam sel untuk mendetok-
sifikasikan peroksida hidrogen.
Oksidoreduktase
Kelas 1. Enzim Oksidoreduktase
mengkatalisa reaksi oksidasi dan reduksi, misalnya alkohol : oksidoreduktase NAD mengkatalisa oksidasi alkohol menjadi aldehid. Enzim ini melepaskan 2 buah elektron seperti 2 buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehid
Oksidoreduktase
Subkelas oksidoreduktase:
1. Oksidase, memindahkan 2 elektron dari donor
ke oksigen, biasanya menyebabkan pemben-
tukan peroksida hidrogen,
2. Oksigenase, mengkatalisa penggabungan ke-
dua atom oksigen kedalam suatu substrat
tunggal.
Rate of Reaction
4. Temperature
0
20
30
50
10
40
60
40oC - denatures
Increase in Activity
<5oC - inactive
Oksidoreduktase
3. Hidroksilase, menggabungkan sebuah atom mo-
lekul oksigen kedalam substrat; oksigen yang kedua timbul seperti air.
4. Peroksidase, mempergunakan peroksida hidro-
gen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksi-
da NADH mengkatalisa reaksi
Energi Aktivasi
Bagaimana kecepatan reaksi dalam sel dapat ditingkatkan tanpa peningkatan suhu dan konsentrasi reaktan?
Isomerase
Kelas ke 5: Enzim Isomerase, enzim dari kelompok
yang sangat heterogen mengkatalisa isomerase beberapa jenis. Diantaranya cis-trans, keto-enol
dan interkonversi (perubahan bentuk) aldose-ketose.
Isomerase yang mengkatalisa pembalikan karbon
Asimetrik terjadi pada epimerase atau recemase.
Mutase melibatkan transfer intramolekul pada su-
atu kelompok seperti fosforil.Transfer tidak perlu
langsung, tapi dapat melibatkan suatu enzim fosfo-
rilated sebagai perantara.
Ligase
Kelas ke 6: Enzim Ligase, berarti mengikat, enzim
enzim ini terlibat dalam reaksi sintesa dimana 2
molekul tergabung pada pengeluaran sebuah ATP
"Ikatan fosfat energi tinggi" kegunaan sintetase
tersedia untuk grup khusus enzim.
Pembentukan acyl amino tRNA bekerja coen-
enzim A, glutamin dan tambahan CO2 menjadi pi-
ruvat, adalah reaksi yang dikalisa oleh enzim ligase. Contoh, piruvat karboksilase.
Effect of heat on enzyme activty
Denaturing the protein
ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS
Even if temperature lowered – enzyme can't regain its correct shape
Kompleks enzim substrat
Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi substrat tertentu, Brown (1902) menduga bahwa enzim di dalam mengikat molekul substrat mempunyai kemampuan terbatas yaitu menjadi jenuh. Michaelis menten mengusulkan suatu persamaan yang didasarkan kepada asumsi sehingga memungkinkan diadakannya pengujian hipotesis. Salah satu asumsinya yaitu:
E + S ES E + P
enzim + substrat Enzim substrat Enzim + Produk
Namun tidak semua reaksi enzim dapat dirumuskan seperti di atas. Pada beberapa peristiwa sering terdapat lebih dari satu kompleks ES (Enzim Substrat). Skema yang paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES ' EP E + P
Dimana ES adalah bahan antara yang tidak stabil, ES' merupakan kompleks substrat yang diaktivasi dan EP merupakan kompleks Enzim Produk (hasil).
Effect of heat on enzyme activty
If you heat the protein above its optimal temperature bonds break
meaning the protein loses it secondary and tertiary structure
V sebanding S. Penggandaan S maka v dua kali lebih cepat.
Kecepatan tidak dipengaruhi S. Penggandaan S tidak mempengaruhi V
Active sites full- maximum turnover
2. Pengaruh konsentrasi substrat
Kecepatan sebanding dengan konsentrasi substrat. Jumlah substrat 2 kali lipat maka kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu tertentu dengan catatan konsentrasi enzim tetap konstan.
Energi Aktivasi
Mengapa reaksi kimia yang mungkin terjadi secara termodinamis kadang-kadang tidak terjadi tanpa bantuan enzim?
V= kecepatan (jumlah substrat yang diubah persatuan waktu)
E= Konsentrasi Enzim
1. Pengaruh konsentrasi enzim
Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi dua kali lipat maka jumlah substrat yang diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali lipat juga.
Thermodinamis
Inhibitors
Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi rata-rata reaksi enzim
Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah
Memblok kerja enzim tp biasanya tidak merusak enzim
Banyak obat dan racun merupakan inhibitor
Perbandingan model Induce fit, kunci dan anak kunci
Perbandingan model "induced fit" dan "kunci dan anak kunci" pada pengikatan substrat oleh enzim?
Enzim
Bagian enzim tertentu disebut aktif site berikatan dengan substrat, tempat aktif tersebut sebuah lekuk atau kantong yang terbentuk oleh lipatan protein
Sebuah molekul enzim yang khusus dapat me-
ngubah 1.000 molekul substrat per detik, kece-cepatan reaksi enzimatik meningkat dan kon-sentrasi substrat naik, kecepatan yang ditentukan oleh kecepatan aktif site dapat mengubah substrat menjadi produk.
Ko-Faktor dan Ko-Enzim
Untuk aktivitasnya enzim sering memerlukan adanya gugus non protein yaitu ko-faktor. Istilah gugus prostetik digunakan untuk ko-faktor yang terikat kuat oleh ikatan kovalen terhadap protein enzim
Sedangkan ko-enzim untuk senyawa yang ikatannya kurang kuat terhadap enzim.
Bagian protein dari enzim dinamakan apoenzim, sedangkan enzim yang lengkap dinamakan holoenzim.
Pati Maltosa
Apakah yang membedakan penghambatan kompetitif dengan penghambatan bukan kompetitif?
Degradasi oleh Enzim
Substrate
Enzyme
Product
Hydrogen peroxide
Catalase
Oxygen and water
Starch
Amylase
Maltose
Maltose
Maltase
Glucose
Protein
Pepsin
Peptides
Peptides
Protease
Amino acids
Fats
Lipase
Fatty Acids and Glycerol
Penggolongan Enzim
Golongan Enzim
Jenis Reaksi
Oksidoreduktase
Oksidasi Reduksi
Transferase
Transfer gugus kimia
Hidrolase
Pemutusan ikatan secara hidrolitik
Liase
Pemutusan ikatan bukan secara hidrolitik, menyisakan ikatan rangkap dua atau penmbahan gugus pada ikatan rangkap dua
Isomerase
Perubahan sususan geometris pada suatu molekul
Ligase
Pengikatan atau penggabungan dua molekul
Karakteristik Enzim
Enzim mempercepat reaksi kimia tetapi tidak mempengaruhi keseimbangan akhir.
Enzim hanya diperlukan dalam jumlah kecil untuk mengubah sejumlah besar molekul.
Enzim hanya akan berfungsi pada kondisi pH, temperatur, konsentrasi substrat, kofaktor tertentu.
Enzim bersifat spesifik (khusus) artinya enzim hanya mengkatalisis reaksi dalam skala kecil atau dalam beberapa kasus hanya mengkatalis satu reaksi.
Degradasi oleh Enzim
Letak Enzim dalam SEL
Berkaitan dengan FUNGSI ORGANEL SEL yang bersangkutan
ENZIM MITOKONDRIAL :
Reaksi pengadaan energi, reaksi oksidasi yang menghasilkan energi
ENZIM RIBOSOMAL :
Reaksi biosintesis protein
ENZIM INTI :
Berkaitan dengan perangkat genetika
ENZIM LISOSIM :
Berkaitan dengan proses digestif intrasellular
Destruksi hidrolitik bahan yang tak diperlukan sel
Enzim mikrosomal :
Reaksi hidroksilasi dalam sintesis hormon steroid
Metabolisme dan inaktivasi obat
Sintesis oleh Enzim
Enzim
Suatu protein yang bekerja sebagai katalis pada organisme hidup, mengatur kecepatan dimana reaksi kimia diproses dan enzim itu tidak berubah dalam proses tersebut
Proses biologis pada seluruh organisme hidup adalah reaksi kimia dan kebanyakan diatur oleh enzim, tanpa enzim banyak reaksi kimia ini tidak akan terjadi. Enzim mengkatalisa semua aspek metabolisme sel.
The effect of enzyme inhibition
Reversible inhibitors: dapat balik dengan cara dialisis
Terdapat 2 kategori:
Competitive
Non Competitive
Klasifikasi Enzim
Suatu enzim akan berinteraksi hanya dengan satu zat atau kelompok zat yang disebut substrat, untuk mengkatalisa semacam reaksi tertentu. Karena spesifisitas ini, enzim sering diberi nama dengan menambahkan akhiran "ase" terhadap nama substrat (seperti pada urease, yang mengkatalisa gangguan urea)
Namun tidak semua enzim diberi nama seperti itu, suatu sistem klasifikasi dikembangkan didasarkan pada jenis reaksi katalisa enzim:
Klasifikasi Enzim
The International Union of Biochemistry menetap
sebuah sistem enzim dan diklasifikasikan :
* 6 kelas besar
* beberapa Sub kelas
* Sub-sub kelas
sehingga sebuah enzim ditetapkan menjadi angka empat digit, digit keempat mengidentifika-
si sebuah enzim spesifik. contoh: alkohol : NAD Oksidoreduktase dilambangkan dengan angka 1.1.1.1
ENZIM
Theresa D.K.
Fakultas Pertanian dan Bisnis
UKSW - 2014
The effect of enzyme inhibition
Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelompok asam amino di active site, tdk dapat balik
Contoh: nerve gases and pesticides, containing organophosphorus, combine with serine residues in the enzyme acetylcholine esterase
Glukosa-1-pospat Pati
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
16
15
14
12
11
10
9
8
17
18
19
26
25
24
22
21
20
6
5
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
Click to edit Master text styles
#
#
Click to edit Master title style
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
Click to edit Master text styles
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master subtitle style
Click to edit Master title style
Click icon to add picture
Click to edit Master text styles
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
4
3
2
1
Click to edit Master title style
2/26/2014
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
2/26/2014
#
Click to edit Master title style
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
2/26/2014
#
27
23
28
44
42
41
40
39
38
43
34
31
35
32
29
30
36
33
37
26/02/2014
Click to edit Master text styles
Second level
Third level
Fourth level
Fifth level
#
#