Praktikum Kadar Hemoglobin

I.

JUDUL PERCOBAAN

:MENENTUKAN

KADAR

ATAU

KONSENTRASI HEMOGLOBIN ( HB)

II.

TUJUAN PERCOBAAN

:

1) Mempelajari Mempelajari cara cara menentukan menentukan kadar atau atau konsentrasi konsentrasi hemoglobi hemoglobin n menggunakan menggunakan metode Sahli dan Hemoglobinometer. 2) Mengetahui Mengetahui fungsi fungsi hemoglobin hemoglobin dan perubahn perubahn kondisi kondisi tubuh akibat akibat kadar hemoglobin hemoglobin.. 3) Meng Menget etah ahui ui fakt faktor or – fakt faktor or yang yang berp berpen enga garu ruh h terh terhad adap ap ting tinggi gi rend rendah ahny nyaa kada kadar r hemoglobin. 4) Mengetahui Mengetahui struktur struktur kimia dari hemoglobin. hemoglobin. 5) Mengetahui Mengetahui dan mempelaj mempelajari ari perasnan perasnan hemoglobin hemoglobin dalam dalam pengangkuta pengangkutan n oksigen. oksigen.

II.

TINJAUAN TEORITIS

:

HEMOGLOBIN Hemoglobin (kependekan: Hb) merupakan molekul protin di dalam sel darah merah yang bergabung dengan oksigen dan karbon dioksida untuk diangkut melalui melalui sistem peredaran darah ke tisu-tisu dalam badan. ion besi dalam bentuk Fe+2 dalam hemoglobin memberikan warn warnaa mera merah h pada pada darah. darah. Dala Dalam m kead keadaa aan n norm normal al 100 100 ml darah mengand mengandung ungii 15 gram gram hemoglobin yang mampu mengangkut 0.03 gram oksigen.Terdapat beberapa cara bagi mengukur kandungan hemoglobin dalam darah, darah, kebanyakannya dilakukan secara automatik oleh mesin yang direka khusus untuk membuat beberapa ujian terhadap darah. Di dalam mesin ini, sel darah merah diceraikan diceraikan untuk mengasingkan mengasingkan hemoglobin hemoglobin dalam bentuk larutan. larutan. Hemoglobin Hemoglobin yang terbeb terbebas as ini dicamp dicampur ur dengan dengan bahan bahan kimia kimia yang yang mengan mengandung dungii cyanid cyanidee yang yang mengik mengikat at kuat dengan dengan molekul molekul hemogl hemoglobi obin n untuk untuk memben membentuk tuk cyanme cyanmethem themogl oglobi obin. n. Dengan Dengan menyin menyinark arkan an cahaya melalu melaluii laruta larutan n cyanme cyanmethe themog moglob lobin in dan menguk mengukur ur jumlah jumlah cahaya yang yang disera diserap p (khususnya bagi gelombang antara 540 nanometer), jumlah hemoglobin dapat ditentukan. ( Tim Dosen . 2010 .)

Kadar Hemoglobin biasanya ditentukan sebagai jumlah hemoglobin dalam gram gram (gm) bagi setiap dekaliter (100 mililiter). Kadar hemoglobin normal bergantung kepada usia, awal remaja, dan jantina jantina seseorang itu.Kadar itu.Kadar normal adalah :1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8.

Baru Baru lah lahir ir : 17-2 17-22 2 gm/d gm/dll Usia Usia sem semin inggu ggu : 15-2 15-20 0 gm/d gm/dll Usia Usia sebul sebulan an : 11-15g 11-15gm/ m/dl dl Kanak Kanak-k -kan anak ak:: 11-1 11-13 3 gm/d gm/dll Lela Lelaki ki dewa dewasa sa:: 14-1 14-18 8 gm/d gm/dll Wani Wa nita ta dew dewas asa: a: 1212-16 16 gm/ gm/dl dl Lelaki Lelaki separ separuh uh usia: usia: 12.4-14 12.4-14.9 .9 gm/d gm/dll Wanit Wanitaa separu separuh h usia: usia: 11.7-1 11.7-13.8 3.8 gm/d gm/dll

Kadar hemoglobin yang rendah merupakan satu keadaan yang dikenali sebagai anemik . Terd Terdapa apatt beber beberap apaa seba sebab b berl berlak akun unya ya anem anemia ia.. Seba Sebab b utam utamaa bias biasan anya ya kehil kehilan anga gan n dara darah h (kecederaan teruk, pembedahan, pendarahan kanser kolon), kekurangan vitamin (besi, vitamin B12, folate), masalah sum-sum tulang (penggantian sum-sum tulang oleh barah, pemendaman oleh rawatan dadah chemotherapy, kegagalan buah pinggang (ginjal)), dan hemoglobin tidak normal (anemia sel sabit). Kadar hemoglobin yang tinggi pula terdapat dikalangan mereka yang tinggal di kawasan tanah tinggi dan perokok. Pendehidratan menghasilkan kadar hemoglobin tinggi palsu yang hilang hilang apabila apabila kandungan kandungan air bertambah. bertambah. Sebab lain adalah penyakit penyakit paru-paru, paru-paru, sesetengah polyc ycyt ythe hemi mia a rubra rubra vera vera, dan ketu ketumb mbuha uhan, n, masa masala lah h sumsum-su sum m yang yang dike dikenal nalii seba sebagai gai pol

1

The world’s largest digital library

Try Scribd FREE for 30 days to access over 125 million titles without ads or interruptions! Start Free Trial Cancel Anytime.





penyalahgun penyalahgunaan aan hormon erythropoieti erythropoietin n (Epogen) (Epogen) oleh ahli sukan bagi tujuan tujuan meningkatkan meningkatkan prestasi dalam acara sukan masing-masing. ( Selamet Prawirohartono.1996. Prawirohartono. 1996. ) Struktur

Struktur molekul hemehttp:/// hemehttp:/// wikipedia. Org. wiki/Hemogl wiki/Hemoglobin-html obin-html/ /

Molekul Molekul Hemoglobin Hemoglobin manusia manusia terbina terbina daripada daripada empat subunit protein berbentuk globul (iaitu hampir berbentuk sfera). Oleh sebab satu subunit dapat membawa satu molekul oksigen, maka secara efektifnya setiap molekul hemoglobin dapat membawa empat molekul oksigen. Setiap Setiap subunit subunit pula terdiri daripada daripada satu rantai polipeptida polipeptida yang mengikat kuat sebuah molekul lain, dipanggil heme.Struktur heme adalah lebih kurang sama dengan klorofil. Ia terdiri daripada satu molekul bukan protein berbentuk cincin yang dinamai porphyrin, dan satu atom besi atom besi (Fe) yang terletak di tengah-tengah molekul porphyrin tadi. Di sinilah oksigen akan diikat semasa (Anonim. 2010.) darah melalui peparu. Terdapat dua keadaan pengoksidaan keadaan pengoksidaan atom Fe yaitu +2 dan +3 (ion Fe2+ dan Fe3+ masingmasing masing). ). Hemogl Hemoglobi obin n dalam dalam keadan keadan normal normal membawa membawa ion Fe2+, tetapi tetapi adakalany adakalanyaa ion ini dioksi dioksidak dakan an kepada kepada Fe3+. Hemo Hemogl glob obin in yang yang memb membaw awaa ion ion Fe3+ dipanggil dipanggil methemoglo methemoglobin. bin. Methemoglobin tidak mampu mengikat oksigen, jadi ion Fe3+ ini perlu diturunkan kepada Fe2+. Proses ini memerlukan NADH, NADH, iaitu sebuah koenzim pembawa hidrogen, dan dimangkin oleh NADH cytoch cytochrome rome b5 reducta reductase. se.Terdap enzim NADH Terdapat at beberap beberapaa jenis jenis hemogl hemoglobi obin. n. Dalam Dalam darah darah manusi manusiaa dewasa, dewasa, hemogl hemoglobi obin n yang yang paling paling banyak banyak ialah ialah hemogl hemoglobi obin n A (HbA), (HbA), yang yang terdir terdirii daripada dua subunit α dan dua subunit β. Konfigurasi ini dinamai α2β2. Setiap subunit terdiri daripada 141 dan 146 molekul asid amino masing-masing.Oksihemoglobin terbentuk apabila molekul oksigen diikat kepada hemoglobin. Proses ini berlaku di kapilari darah di dalam peparu dalam peparu.. Oksihemoglo Oksihemogloin in berwarna berwarna merah terang. Setelah oksigen digunakan digunakan oleh tubuh, hemoglobin hemoglobin dipanggil deoksihemoglobin. Ia berwarna merah gelap.

(Rusdi dan Bambang K.Karnoto . 2004.) A. Fungs Fungsii hem hemogl oglob obin in Hemogl Hemoglobi obin n berfun berfungsi gsi sebagai sebagai pengika pengikatt oksige oksigen. n. Pada Pada sebagi sebagian an hewan hewan tak bertul bertulang ang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata vertebrata.. Hemosianin, Hemosianin, yang berwarna berwarna biru, mengandung mengandung tembaga, tembaga, dan digunakan oleh hewan crustaceae. crustaceae. Cumi-cumi Cumi-cumi menggunakan menggunakan vanadium kromagen kromagen (berwarna (berwarna hijau muda, biru, atau kuning oranye). oranye). Hemoglobin Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan memberikan warna merah sel darah merah. merah. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul





IV. ALAT DAN BAHAN

:

I. Alat

No 1

Nama Alat Haemometer

Jumlah 1

set

II. Bahan

N

Nama Bahan

Jumlah

o 1

Darah Propandus

Skala 20

2

HCl

Skala 2

3

Aquades

Secukupnya sampai terjadi pengenceran

V. PROSEDUR KERJA

:

1. Prakti Praktikan kan mencuc mencucii tangan tangan sampai sampai bersi bersih h dengan dengan sabun. sabun. 2. Kemu Kemudi dian an ujun ujung g jari jari prak prakti tika kan n dicu dicucu cuk k deng dengan an meng menggu guna naka kan n plan plan lans lanset et samp sampai ai mengeluarkan darah. 3. Tabung pengencer pengencer / pengukur pengukur ( tabung yang yang di tengah tengah ) pada pada Haemometer Haemometer dilepas dilepas dan diisi diisi 0.1 N HCl sampai angka 2 skala. 4. Isapl Isaplah ah darah darah denga dengan n pipe pipett hemogl hemoglobi obin n yang yang tela telah h dise disedi diaka akan n sampa sampaii angka angka 20 skala skala.. Darah yang melekat pada ujung pipet dihapus. 5. Sebelum darah menjendal menjendal segera dituangka dituangkan n kedalam kedalam tabung pengencer dengan cara cara ujung pipet dimasukkan sedikit ke dalam larutan 0,1 N HCl. 6. Dengan Dengan mengggu mengggunaka nakan n pipet pipet tadi, tadi, isapla isaplah h HCl di dalam dalam tabung tabung pengence pengencerr kemudian kemudian

dikeluarkan lagi. Pekerjaan ini dilakukan sebanyak 3 x. 7. Diam Diamkan kan sela selama ma 5 meni menit. t. 8. Tambahk Tambahkan an akuades akuades sedikit sedikit demi sedikit sedikit dan diaduk diaduk menggunakan menggunakan batang batang pengaduk pengaduk yang telah disediakan hingga warnanya sesuai dengan warna larutan standar didalam tabung yang berada di kanan-kirinya ( tabung A). Penentuan warna dilakukan di bawah cahaya matahari langsung, bukan cahay lampu.





V. HASIL PERCOBAAN / REAKSI: A. HASIL HASIL PERCO PERCOBAAN BAAN KELO KELOMPO MPOK KI

No 1

Probandus Era erhasil Tarigan

Jenis Kelamin Laki-laki

Kadar Hb (gr/ml) 16,8 gr/100 ml

Kriteria Normal

Berdasarkan data yang diperoleh, kadar hemoglobin probandus normal.

B. ST STRU RUKT KTUR UR HEMO HEMOGL GLOB OBIN IN

Gugus Kimia Heme http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemogl wiki/Hemoglobin-html/ obin-html/

wiki/Hemoglobin-html lobin-html/ / Struktur 3-dimensi hemoglobin http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemog

Pada Pada pusat pusat molekul molekul terdapa terdapatt cincin cincin hetero heterosik sikli lik k yang yang dikena dikenall dengan dengan porfir porfirin in yang yang menaha menahan n satu satu atom atom besi; besi; atom atom besi besi ini merupa merupakan kan situs situs/l /loka oka ikatan ikatan oksige oksigen. n. Porfi Porfirin rin yang yang mengan mengandung dung besi besi disebu disebutt heme. heme. Hemogl Hemoglobi obin n yang yang terdapa terdapatt dalam dalam butir butir darah darah merah merah atau atau eritrosit ini tersusun oleh senyawa hemin atau hematin yang mengandung unsur besi dan globin dan globin yang berupa protein. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari. Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua subuni subunitt alfa alfa dan beta beta yang yang terika terikatt secara secara nonkoval nonkovalen. en. Subuni Subunit-s t-subun ubunitn itnya ya mirip mirip secara secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit hemogl hemoglobi obin n mengand mengandung ung satu satu heme, heme, sehing sehingga ga secara secara keselu keseluruh ruhan an hemogl hemoglobi obin n memili memiliki ki kapasitas empat molekul oksigen. Hemoglobin Hemoglobin pameran pameran karakterist karakteristik ik baik dan kuaterner kuaterner struktur struktur tersier protein. Sebagian Sebagian besar asam amino dalam bentuk heliks alfa hemoglobin, dihubungkan dengan segmen non-heliks





Pada kebanyakan manusia, hemoglobin molekul tersebut tersebut merupakan merupakan rakitan rakitan dari empat protein globular subunit. globular subunit. Setiap subunit terdiri dari protein dari protein rantai erat terkait dengan non-protein heme kelompok. Setiap rantai protein mengatur ke dalam set alpha-helix struktural segmen terhubung bersama dalam lipatan globin pengaturan, disebut demikian karena pengaturan ini adalah motif lipat yang sama digunakan dalam heme lain / protein globin seperti mioglobin . Lipat ini berisi pola saku yang sangat mengikat kelompok heme. Sekelompok heme terdiri dari besi (Fe) ion (atom bermuatan) yang diselenggarakan di sebuah heterosiklik cincin, yang dikenal sebagai porfirin . Sebuah cincin porfirin terdiri dari empat molekul pirol siklis terkait bersama-sama dengan ion besi terikat di tengah. Ion besi, yang merupa merupakan kan tempat tempat pengika pengikatan tan oksigen oksigen,, berkoo berkoordi rdinas nasii dengan dengan empat empat nitrogens di tenga tengah h cincin,besi ini terikat kuat dengan protein globular melalui imidazol cincin dari F8 histidin residu di bawah cincin porfirin. menyelesaikan kelompok enam ligan oktahedral. Mengikat oksigen dalam sebuah "akhir-on membungkuk" geometri di mana satu atom oksigen mengikat Fe dan menonjol lainnya di sudut. Ketika oksigen tidak terikat, sebuah molekul air terikat sangat lemah mengisi situs ini, membentuk terdistorsi segi delapan .Meskipun pengikatan karbon dioksida dilakukan oleh hemoglobin, tidak bersaing dengan oksigen untuk mengikat besi posisi, tetapi sebenarnya terikat pada rantai protein struktur. Ion Ion besi besi baik baik mungk mungkin in dala dalam m Fe 2 + atau atau Fe 3 + negara negara,, tetapi tetapi ferrih ferrihemo emoglo globin bin ( 3 +) methemoglobin ) (Fe tidak dapat oksigen mengikat. Dalam mengikat, oksigen sementara dan reversibel mengoksidasi (Fe 2 +) untuk (Fe 3 +), sedangkan oksigen temporal berubah menjadi superoksida , sehingga besi harus ada dalam keadaan oksidasi 2 untuk mengikat oksigen. Jika ion superoksida yang terkait untuk Fe 3 + terprotonasi besi hemoglobin teroksidasi akan tetap dan tidak mampu untuk mengikat oksigen. Dalam kasus tersebut, enzim reduktase methemoglobin akan dapat mengaktifkan kembali akhirnya methemoglobin dengan mengurangi pusat besi. Pada manusia dewasa, hemoglobin jenis yang paling umum adalah tetramer (yang tetramer (yang berisi 4 subunit protein) yang disebut Hemoglobin A, terdiri dari dua α dan dua subunit β non-kovalen terika terikat, t, masing masing-ma -masin sing g terbuat terbuat dari dari 141 dan 146 residu residu asam asam amino, amino, masing masing-ma -masin sing. g. Para Para subunit secara struktural sama dan tentang ukuran yang sama. Tiap subunit memiliki berat molekul sekitar 17.000 daltons , dengan total berat molekul dari tetramer dari sekitar 68.000 daltons (64.458 g / mol) [24] . Thus, Thus, 1 g/dL g/dL = 0.1551 0.1551 mmol/ mmol/L. L. Dengan Dengan demikian demikian,, 1 g / dL = 0,1551 mmol / L. Hemoglobin adalah yang paling intensif intensif dipelajari dipelajari dari molekul hemoglobin. hemoglobin. Rantai gamma secara bertahap digantikan oleh β rantai sebagai bayi tumbuh. Empat rantai polipeptida terika terikatt satu satu sama sama lain lain oleh oleh jembatan jembatan garam , ikatan ikatan hidrogen hidrogen , dan interaksi hidrofobik . hidrofobik . Secara umum, hemoglobin dapat jenuh dengan molekul oksigen (oksihemoglobin), atau desaturate desaturated d dengan molekul molekul oksigen oksigen (deoxyhemogl (deoxyhemoglobin) obin).. Oksihemoglobin terbentuk terbentuk selama selama respirasi fisiologis ketika mengikat oksigen untuk komponen heme dari hemoglobin protein dalam sel darah merah. Proses ini terjadi di kapiler paru berdekatan dengan alveoli paru-paru. oksigen kemudian bergerak melalui aliran darah yang akan diturunkan di sel mana digunakan dalam aerobik aerobik glikolisis dan dalam produksi ATP melalui proses fosforilasi oksidatif . Tidak, bagaimanapun, membantu untuk menetralkan penurunan pH darah. Ventilasi , atau bernapas, bisa membalikkan kondisi ini dengan penghapusan karbon dioksida , sehingga menyebabkan perge pergeser seran an di pH. Deoxyhemoglobin adalah adalah bentuk bentuk hemogl hemoglobi obin n tanpa tanpa oksige oksigen n terika terikat. t. The spektrum serapan dari oksihemoglobin dan deoxyhemoglobin berbeda. oksihemoglobin memiliki pen penye yerrapan apan seca secarra signi gnifika fikan n lebih ebih rend rendah ah dari dari 660 660 nm panja panjang ng gelomb gelombang ang dari deoxyhemoglobin, sedangkan serapan 940 nm its di sedikit lebih tinggi. Akun ini untuk warna mera merah h hemo hemogl glob obin in dan warn warnaa biru biru deoxy deoxyhe hemo mogl glob obin in's 's.. Perb Perbed edaa aan n ini ini digu diguna nakan kan untu untuk k





C. FUNG FUNGSI SI HEMO HEMOGL GLOB OBIN IN Hemoglobin berfungsi sebagai pengikat oksigen. Pada sebagian hewan tak bertulang belakang atau invertebrata yang berukuran kecil, oksigen langsung meresap ke dalam plasma darah karena protein pembawa oksigennya terlarut secara bebas. Hemoglobin merupakan protein pengangkut oksigen paling efektif dan terdapat pada hewan-hewan bertulang belakang atau vertebrata vertebrata.. Hemosianin, Hemosianin, yang berwarna berwarna biru, mengandung mengandung tembaga, tembaga, dan digunakan oleh hewan crustaceae. crustaceae. Cumi-cumi Cumi-cumi menggunakan menggunakan vanadium kromagen kromagen (berwarna (berwarna hijau muda, biru, atau kuning oranye). oranye). Hemoglobin Hemoglobin adalah suatu zat yang memberikan memberikan warna merah sel darah merah. merah. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi (heme), 2 molekul rantai globin alpha dan 2 molekul rantai globin beta. Rantai globin alpha dan beta adalah protein yang produksinya disandi oleh gen globin alpha dan beta. Fungsi Hemoglobin : 1. Untuk mengangkut O2 keseluruh jaringan pru – pru dan seluruh tubuh. 2. Mengangkuat dari seluruh tubuhCO2 ke paru – paru. 3. Oksi Oksigen genas asii Hem Hemog oglo lobi bin. n. 4. Menjag Menjagaa keseimb keseimbang angan an asam asam dan basa basa ( penyang penyangga ga ). +. 5. Mengangkut H 6. Mengik Mengikat at koopera kooperati tiff O2 dan mening meningkat katkan kan efisie efisiensi nsi Hemogl Hemoglobi obin n sebagai sebagai pembawa pembawa O2.Hemoglobinterdapat pada eritrisit ( sel darah merah ) 7. Reak Reaksi si Kar Karbo bon n Hemo Hemogl globi obin n Hb + CO2 HbCO2 ( Karbon Hemoglobin ) D. IDENTIF IDENTIFIKA IKASI SI HEMO HEMOGLO GLOBIN BIN  Berat molekul 66.0000 Dalton,tiap Dalton,tiap subunit subunit memiliki memiliki berat molekul molekul kurang lebih 16.000 dalton.  





Mengandung besi 0,35 % atau 3,35 mg/gr Hb Kapasitas O2 1,366 cc/gr Hb Hb terdiri dari globin dan heme merupakan porifin tertentu ( protoporfirin ) tipe III yang mengandung Fe. Porifirin, terdiri atas 4 molekul pirol yang di hubungkan satu sama lain oleh jumlah jembatan metilen. Subunit – subunitnya miripn secar struktural dan berukuran sama besar .

E. SINTES SINTESIS IS HE HEMO MOGL GLOB OBIN IN

Hemogl Hemoglobi obin n (Hb) (Hb) disint disintesi esiss dalam dalam serang serangkai kaian an langka langkah h yang yang komple kompleks. ks. Bagian Bagian heme heme disintesi disintesiss dalam serangkaian serangkaian langkah-langk langkah-langkah ah dalam mitokondria dan sitosol yang yang belum belum menghasilkan sel darah merah, sedangkan globin bagian protein yang disintesis oleh ribosom di sitosol. Produksi Hb terus dalam sel sepanjang perkembangan awal dari yang Rubriblas ke retikulosit dalam sumsum tulang . Pada titik ini, inti hilang dalam mamalia sel darah merah, tapi tidak di burung dan spesies lainnya. lainnya. Bahkan setelah hilangnya hilangnya inti pada mamalia, sisa RNA ribosom memungkinkan sintesis lebih lanjut dari Hb sampai retikulosit RNA kehilangan yang segera segera setelah setelah memasuki memasuki pembuluh pembuluh darah (ini-sinte (ini-sintetis tis RNA hemoglobin hemoglobin pada kenyataanny kenyataannyaa memberikan penampilan Reticulated retikulosit dan nama). Tahap – tahap sintesis hb: 

2 asam ketoglutaral + glirin



4 Pirol



Protoforfirin III + Fe



4 Heme + Globin

Pirol. Protoforfirin III. Heme. Hemoglobin.







F. HUBUNGAN HEMOGLOBIN DENGAN OKSIGEN DAN KARBONDIOKSIDA 1. Pengangkutan Oksigen (Reaksi Hb dengan O 2)

O2 CO2 Hb + 4O2 ( Hemoglobin) ( Merah Tua )

Hb ( O2) 4 CO2

( Oksihemoglobin ) ( Merah muda )

O2

Reaksi O2 bolak – balik dengan Hemoglobin:  Di bawah pengaruh suhu, pH dan peningkatan tekanan O2 yang terdapat dalam kapiler paru – paru. Reaksi ke kanan Hemoglobin darah vena yang berwarnamerah jingga, merah tua berubah menjadi Oksihemoglobindarah arteri yang bewarna merah muda.  Di bawah pengaruh suhu, pH dan penurunan tekanan O2 yang terdapat dalam kapiler – kapiler jaringan, reaksinya sebaliknya terjadi dari Oksihemoglobin melepaskan Oksigen. Reaksi bertahap Hemoglobin mengikat O2: * Hb + O2 HbO2 * HbO2 + O2 Hb(O2)2 * Hb(O2)2 + O2 Hb(O2)3 * Hb(O2)3 + O2 Hb(O2)4 Reaksi keseluruhan: * Hb + 4O2

Hb(O2)4

2. Pengangkutan Karbondioksi Karbondioksida da (Reaksi Hb dengan dengan CO 2)

Bila Karbondioksida masuk ke dalam sel darah merah, beberapa bersenyawa dengan air di dalam sel, membentuk asam karbonat. CO2 + H2O H2CO3 Karbonat Anhidrat Kemudian berdisosiasi menjadi ion Hidrogen dan ion Karbonat. H2CO3

H+ + HCO3

-

Ion 0ion Hidrogen yang dibebaskan kemudian bersenyawa dengan bagian protein dari hemoglobin dan ion bikorbonat berdifusi ke dalam plasma. Dan kira-kira hanya 25 % karbondioksida benar – benar bersenyawa dengan hemoglobin di dalam sel darah merah membentuk Karbonmono-Hemoglobin.





6) Wanit Wanitaa dewas dewasa: a: 12-16 12-16 gm/dl. gm/dl. 7) Lelaki separuh usia: 12.4-14.9 gm/dl. 8) Wanita separuh usia: 11.7-13.8 gm/dl. VARIAN HB PADA MANUSIA MANUSIA DAN KELAINANNYA

Varian Hemoglobin adalah bagian dari normal embrio dan janin pembangunan, tapi mungkin juga bentuk-bentuk patologis hemoglobin mutan dalam populasi dalam populasi , yang disebabkan oleh variasi dalam genetika. Beberapa dikenal hemoglobin varian-baik seperti anemia sel sabit bertanggung jawab jawab untuk untuk penyak penyakit it,, dan diangga dianggap p hemoglobinopathies . Varian Varian lain lain menyeb menyebabk abkan an tidak tidak terdeteksi patologi terdeteksi patologi , dan karena itu dianggap-varian non patologis. 1) Dalam embrio : • • •

Gower 1 (ζ 2 ε 2 ) Gower 2 (α 2 ε 2 ) ( PDB 1A9W ) Hemoglobin Portland (ζ 2 γ 2 ) Portland hemoglobin (ζ 2 γ 2)

2) Pada janin Pada janin : •

Hemoglobin F (α 2 γ 2) ( PDB 1FDH )

3) Pada Pada ora orang ng dew dewas asa: a: •

•

•

Hemoglobin A (α 2 β 2) ( PDB 1BZ0 ) - Yang paling umum dengan jumlah normal lebih dari 95% . Hemoglobin A 2 (α δ 2) - sintesis rantai δ 2 mulai akhir pada trimester ketiga dan pada orang dewasa, ia memiliki kisaran normal 1,5-3,5% . Hemoglobin F (α 2 γ 2) - Pada orang dewasa Hemoglobin F dibatasi untuk populasi terbatas sel darah merah yang disebut F-sel.Namun, tingkat F Hb dapat meningkat pada orang dengan penyakit sel sabit.

Varian bentuk yang menyebabkan penyakit: 









Hemoglobin H (β 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer rantai β, yang dapat hadir dalam varian α Thalassemia . Hemoglobin Barts (γ 4) - Suatu bentuk varian dari hemoglobin, dibentuk oleh tetramer rantai γ, yang dapat hadir dalam varian α Thalassemia . Hemoglobin S (α 2 β S 2) - Suatu bentuk varian hemoglobin yang ditemukan pada orang dengan penyakit dengan penyakit sel sabit . Ada variasi dalam gen β-rantai, menyebabkan perubahan dalam sifat hemoglobin, yang menghasilkan sickling sel darah merah. Hemoglobin C (α 2 β C 2) - varian lain karena variasi dalam gen rantai β. varian ini menyebabkan ringan kronis anemia hemolitik . hemolitik . E Hemoglobin E (α 2 β 2) - varian lain karena variasi dalam gen rantai β. varian ini





Pada umumnya, pria memiliki kadar Hb yang lebih tinggi dibandingkan kadar Hb pada wanita. Hal ini juga bersangkut paut terhadap kandungan hormon pada pria maupun wanita. wanita.Kada Kadarr Hb wanita wanita lebih lebih rendah rendah karena karena faktor faktor aktifi aktifitas tasnya nya yang yang lebih lebih sediki sedikitt dibanding aktivitas pada pria,selain wanita mengalami menstruasi. 3. Geograf Geografii ( ting tinggi gi renda rendahny hnyaa daerah daerah ). Tempat tinggal tinggal di dataran tinggi, tinggi, makhlik hidup disana disana tubuhnya cenderung cenderung lebih aktif dalam memproduksi sel darah merah untuk meningkatkan suhu tubuh dan lebih aktif mengikat kadar O2 yang lebih rendah daripada di dataran rendah. Hb makhluk hidup yang tinggal dipesisir cenderung mempunyai Hb yang lebih rendah sebab tubuh memproduksi sel darah merah dalam keadaan normal. 4. Nutrisi Bila makanan yang dikonsumsi banyak mengandung Fe atau besi, mak sel darah yang di pro produ duks ksii akan akan meni mening ngka katt sehi sehing ngga ga Hemo Hemogl globi obin n yang yang terd terdap apat at dala dalam m dara darah h pun meningkat.Dan begitu juga sebaliknya. 5. Fakt Faktor or Kese Keseha hata tan n Kesehatan sangat mempengaruhi kadar Hb dalam darah,. Jika kesehatan terjaga dengan baik, maka kadar Hb dalam keadaan normal. 6. Fakt Faktor or Gene Geneti tik. k. 7. Bila seseorang terhirup CO2. Kekurangan Hb Berakibat:

Nilai Hb yang rendah dapat menyebabkan penyakit anemia, yaitu suatu keadaan dimana laju matiny matinyaa sel darah darah merah merah ( setela setelah h 120 hari) hari) melebi melebihi hi laju laju pembent pembentukan ukan sel darAh merah merah sehi sehingg nggaa kons konsent entra rasi si sel sel dara darah h mera merah h dalam dalam darAh darAh menu menuru run. n. Kada Kadarr Hb menu menuru run n pada pada ANEMIA dan dapat dijumpai pada : 1. Thalasemia 2. Haem Haemog oglo lobi bino nopa path thy y 3. Perd Perdar araha ahan n akut akut atau atau kro kroni niss I. DERIVAT HB  

   

Derivat Hemoglobin a yang hemoglobin Aic ( Hb Aic) yang mempunyai satu glukosa yang menempel pada ujung valin yang ada disetiap rantai. Methaemoglobin ( tidak bisa mengikat O2 sehingga tidak dapat mantranspor O2 ). Myohe Myohemo mogl glob obin in ( zat zat besi besi yang yang menga mengand ndun ung g prot protei ein, n, meny menyer erup upai ai Hemogl Hemoglob obin in)) ditemukan dalam sel otot. Oxyhemoglobin ( O2 yang diangkut dari paru – paru ke sel-sel dimana O2 dilepaskan). Hemoglobin tereduksi ( Hemoglobin yang telah melepakan O2). Karboksihemoglobin, ikatan hb dengan gas Karbondioksida ( CO2).





VII. KESIMPULAN

:

Dari hasil praktikum yang telah dilakukan dapat disimpulkan bahwa: Seny Senyaw awaa yang yang pali paling ng cepat cepat meng mengik ikat at Hb adal adalah ah karbon karbonmo monok noksi sida da,, oksi oksige gen n dan dan karbondioksida. 





















Nilai Nilai Hb yang yang rendah rendah dapat dapat mengaki mengakibat batkan kan kondisi kondisi fisik fisik seseor seseorang ang menuru menurun n akibat akibat oksigen tidak diangkut secara maksimal oleh hemoglobin sehingga proses metabolisme di dalam tunuh terganggu. Faktor – faktor yang mempengaruhi jumlah hemoglobin, yaitu:Usia, nutrisi, Suhu, jenis kelamin,lingkungan tempat tinggal,genetik. Hemoglobin terdiri dari 4 molekul zat besi 9 heme), 2 molekul rantai globulin alpha dan 2 mole molekul kul rant rantai ai globi globin n beta beta.. Rant Rantai ai glob globin in alpha alpha dan dan beta beta adala adalah h prot protei ein n yang yang produksinya disandi oleh gen hemoglobin alpha dan beta. Pada manusia terdapat 2 subunit dari hemoglobin yaitu berupa alpha dan beta. Persentase normal dari haemoglobin laki – laki sekitar dari 14 – 18 gr?100 ml darah dan pada perempuan dari 12 – 16 gr?ml. Reaksi antara Haemoglobin dan oksigen merupakan reaksi reversibel. Jika kadar hemoglobin tinggi, maka hemoglobin berubah menjadi oksi – Hemoglobin begitu juga sebaliknya. Hemo Hemogl glob obin in berf berfun ungs gsii untu untuk k menga mengang ngku kutt oksi oksigen gen dari dari paru paru-- paru, paru, menga mengang ngkut kut karbond karbondiok ioksid sidaa dari dari jaring jaringan an ke paru-p paru-paru aru,, member memberii warna warna merah merah pada darah darah dan menjaga keseimbangan asam dan basa. Bera Beratt hemo hemogl globi obin n lebi lebih h kuran kurang g 16.0 16.000 00 Dalt Dalton on,, jadi jadi berat berat mole moleku kull Hemo Hemogl glob obin in tetramernya adalah 64.000 Dalton. Nilai Hb yang rendah rendah dapat menyebabkan penyakit anemia, yaitu yaitu suatu keadaan dimana laju matinya sel darah merah ( setelah 120 hari) melebihi laju pembentukan sel darAh merah sehingga konsentrasi sel darah merah dalam darah menurun.

VIII. JAWABAN PERTANYAAN DAN TUGAS

:





VIII. DA DAFTAR PU PUSTAKA

:

Anonim. Anonim. 2010. Hemoglobin. Hemoglobin. http:/// wikipedia. Org. wiki/Hemoglobin-html/.D wiki/Hemoglobin-html/.Dii akses akses pada pada tanggal 19 Februari 2010. Prawirohartono, Selamet. 1996. Sains Biologi. Bumi ksara : Jakarta Rusdi dan Bambang K.Karnoto . 2004. Biologi Dasar Untuk Umum. Erlangga : Jakarta Tim Dosen . 2010 . Anatomi Fisiologi Manusia. Jurusan Biologi FMIPA UNIMED : Medan Rahardja, Tri . 2006 . Histologi Dasar . Erlangga : Jakarta

Praktikum Kadar Hemoglobin

Recommend Documents