Ecuación de Michaelis Menten

Ecuación de Michaelis Menten Introducción

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima -sustrato -sustrat o como intermediario del proceso de catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. Explicación de la ecuación

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v 0) y la concentración inicial de sustrato ([S] 0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrat enzima -sustrato o y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

En este esquema, k 1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que: y y y

v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [ES] v3 = k3 [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que la concentración total de enzima, [E T], (que es constante a lo largo de la reacción) es: [ET] = [E] + [ES] Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v 1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

parámetro, la velocidad máxima de la reacción (V max): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato. Si introducimos el parámetro V max en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis Menten :

Hay

enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoidea. En la cinética sigmoidea, peque as variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la K M) se traduce en grandes variaciones en la velocidad de reacción.

Bibliografía http://www.fisicanet.com.ar/quimica/bioquimica/ap05_enzimas.php http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#mm http://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_de_Michaelis -Menten y y y