Michae Michaelis lis Menten Menten merupa merupakan kan pendek pendekata atan n sederh sederhana ana untuk untuk kineti kinetika ka enzim. enzim. Michaelis Menten memiliki persamaan sebagai berikut :
Persamaan diatas berlaku untuk sistem substrat yang mengikat enzim secara reve revers rsib ible le membe membent ntuk uk kompl ompleks eks enzim enzim-s -sub ubst stra ratt yang yang kemudi emudian an bere bereak aksi si ireversible menghasilkan produk dan melepaskan enzim. Sistem tersebut dapat ditulis seperti berikut :
Vmax Vmax meru merupa paka kan n kecep ecepat atan an maks maksim imum um yang yang dica dicapa paii oleh oleh sist sistem em pada pada konse konsentr ntrasi asi maksimum maksimum substr substrat. at. Konstan onstanta ta Michae Michaelis lis Km atau atau Ks! adalah adalah konsentrasi substrat di mana kecepatan reaksi bernilai setengah dari Vmax. Kurva urva diba diba"a "ah h ini ini memper memperli liha hatk tkan an plot plot kecepa ecepata tan n reak reaksi si seba sebaga gaii #ung #ungsi si konse konsentr ntrasi asi substr substrat at $S%. $S%. &erdas &erdasark arkan an kurva kurva diba"a diba"ah h dapat dapat diliha dilihatt nilai nilai Km merupakan konsentrasi substrat saat kecepatan reaksi bernilai setengah Vmax.
&erikut merupakan penurunan dari persamaan Michaelis Menten :
'ntuk persamaan reaksi diatas( k on adalah konstanta la)u bimolekular saat enzimsubstrat berikatan( ko* adalah adalah konstanta la)u unimolekular saat kompleks enzimsubstr substrat at terpis terpisahk ahkan an untuk untuk regen regenera erasi si enzim enzim dan substr substrat( at( dan k cat adalah konst onstan anta ta la)u la)u unimo unimole lek kular ular saat saat komp komple leks ks enzi enzimm-su subs bstra tratt terp terpis isah ah dan dan menghasilkan produk dan membebaskan enzim kembali. kon memiliki satuan unit konsentrasi -+"aktu-+( sedangkan k o* dan dan kcat miliki satuan unit "aktu+. K , merupakan konstanta disosiasi kompleks enzim-substrat dapat dihitung dengan ko* kon yang memiliki unit konsentrasi.
Setelah konstanta la)u ditetapkan( dapat diturunkan persamaan untuk la)u perubahan dari semua model kimia dalam sistem reaksi tersebut:
Perhatikan bah"a $S% di sini merupakan konsentrasi substrat bebas( tetapi biasanya dianggap dekat dengan konsentrasi total substrat yang ada di dalam sistem. sumsi kedua ini adalah pendekatan ligan bebas( dan berlaku selama konsentrasi enzim total )auh di ba"ah Km dari sistem. /ika kondisi ini tidak terpenuhi misalnya( dengan substrat memiliki a0nitas yang sangat tinggi!( maka persamaan kuadrat atau 1Morrison1! harus digunakan. Membandingkan Km $2 k o* 3 kcat! kon% dan K , $2 ko* kon%( )elas bah"a Km harus selalu lebih besar dari K ,. sumsi Michaelis dan Menten men)elaskan bah"a pengikatan dan disosiasi substrat ter)adi )auh lebih cepat daripada pembentukan produk kcat 44 ko* ( pendekatan kesetimbangan yang cepat!( dan karena itu nilai Km akan sangat mendekati nilai K ,. Semakin besar kcat dibandingkan dengan ko* ( maka semakin besar perbedaan antara K , dan Km. &riggs dan 5aldane tidak membuat asumsi tentang nilai-nilai relati# ko* dan kcat( dan Kinetika MichaelisMenten adalah kasus khusus dari kinetika &riggs-5aldane. 6kstrem yang berla"anan( di mana kcat 77 K o* ( disebut perilaku Van Slyke-8ullen.
