I.
INTRODUCCION
Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70 ªC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcool, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irre!ersible " se debe a su desnaturali#ación por los agentes indicados, $ue al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria ter ciaria " cuaternaria. (CHANG, R. 1977) El ue!o es un ingrediente abitual en la alimentación del ombre desde su origen. %e caracteri#a por su alta densidad nutriti!a, una e&celente relación calidad'precio " ser ingrediente básico " !ersátil a ni!el culinario. (n ue!o está formado, básicamente, por una "ema central )*+- rodeada por el albumen o clara )/- " todo ello en!uelto por una cáscara e&terna )++-. El ue!o tiene unos contenidos moderados en calorías " ácidos grasos )1- saturados. 2frece una proteína con un perfil en aminoácidos ideal para las necesidades del organismo, una alta proporción de 1 insaturados, todas las !itaminas e&cepto e&cepto la !itami !itamina na C " mineral minerales es esencia esenciales les de forma forma con concent centrad rada. a. (HUOPALAHTI, 2007; KOVAC-NOLAN, 2005). Los macro " micronutrientes $ue posee el ue!o, están conser!ados " protegidos por la cáscara. La cáscara es una estructura mu" comple3a $ue contribu"e al sistema de defensa frente a la contaminación microbiana del ue!o " es un e&celente en!oltorio natural $ue preser!a el !alor ! alor nutricional del ue!o entero. 4odo ello no es sorprendente si recordamos $ue, el ue!o forma parte del sistema de reproducción del a!e " contiene todos los compues compuestos tos,, nutrie nutrientes ntes " no, necesario necesarioss para el desarrol desarrollo lo del embrión. embrión. (MILLWARD, 2004). (n ue!o 5grande6 pesa unos / g de los $ue apro&imadament apro&imadamentee el ++ corresponden corresponden a la cáscara, el / a la clara " el *+ a la "ema. Cuando se calcula en base al contenido interior del cascarón el es clara " el * "ema. 8a3o las condiciones de rotura comercial, los rendimientos suelen ser generalmente del al 7 de las claras " del 9* al 9 de "emas, por$ue parte de la clara permanece sobre la "ema en la separación. La !iscosidad !iscosidad del albumen de la clara a un p: de ; comien#a a cambiar entre , " 7,< = C. La coagulación ocurre rápidamente a 0= C. La adición de a#>car, sal " otros aditi!os incrementa la temperatura de coagulación. La "ema de ue!o coagula a unos = C. (!LIT", H.; GRO#CH, W. 19$5) O%!TIVO#
Estudiar los factores $ue afectan la desnaturali#ación de las proteínas del ue!o. Conocer la importancia de las proteínas del ue!o en la preparación de alimentos. ?econocer la importancia del ue!o en la !ida diaria, a tra!és de la coagulación.
II.
MACO T!&RICO
El ue!o es consumido por personas de todas las edades por su !alor nutricional, economía " facilidad en la preparación. demás por sus beneficios $ue le aporta a la salud como por e3emplo en la !isual, a"udando a $ue ésta sea me3or " reduciendo enfermedades relacionadas, gracias a la actuación de compuestos $ue por naturale#a están en el organismo, esenciales para el funcionamiento en este caso de la !ista. 5El ue!o además contiene dos carotenoides $ue son la luteína " la #ea&antina, estos inter!ienen en la salud !isual reduciendo el riesgo de cataratas " degeneración macular relacionada con la edad'. (!LIT", H.; GRO#CH, W. 19$5) Está compuesto por tres partes@ cascara $ue act>a como barrera protectora de agentes físicos como golpesA $uímicos " biológicos, también como medio de almacenamiento del alimento, ésta representa del /'++ del peso total del ue!oA seguida esta la clara de una consistencia !iscosa, incolora e inodora $ue contiene en su ma"or proporción agua " algunas de las tantas proteínas del ue!o como la o!omucina, o!oalb>mina " conalb>mina entre otras. 5La clara se encuentra formada por fibras de o!omucina las cuales contribu"en a la !iscosidad de la clara, por otra parte forma el comple3o liso#ima este comple3o es responsable de la estructura gelificada especifica de la capa de albumen. 5La "ema es la porción amarilla del ue!o, se compone de un 0 de agua, un *0 de grasa " emulsionantes " pigmentos relacionados con las grasas, " un <0 de proteína, sus materiales grasos son lo $ue aportan gran parte del color " el sabor . (!LIT", H.; GRO#CH, W. 19$5) El calor solidifica la "ema coagulando sus proteínas, esta contiene menos agua $ue la clara, tanto su grasa como la ma"or parte de las proteínas se encuentran contenidas en diminutas esferas, cuando el calor ace $ue las proteínas de la "ema se peguen unas con otras la red $ue es formada produce $ue la "ema se espese " después forme una masa desmenu#able de esferas solidificadas, entre más intenso sea el calor más seca se pondrá la "ema6. (T#CH!U#CHN!R, H. 2001) Bebido a factores e&ternos, las proteínas están e&puestas a sufrir desnaturali#ación, es decir, un cambio re!ersible o irre!ersible en su estructura ordenada original o nati!a, !a ba3ando de ni!el estructural, esto es producido por el aumento de la entropía de las moléculas de la proteína. 5Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, $ue la desnaturali#ación no implica una idrólisis del enlace peptídico. %e afectan las interacciones no'co!alentes, responsables de la estabili#ación de la estructura6. (T#CH!U#CHN!R, H. 2001)
Estos cambios o transformaciones pueden estar dados por someter la proteína a temperaturas " p: e&tremos o por efectos $uímicos, adición de sales, agitación entre otros. Es mucos casos esta desnaturali#ación es deseada, para aumentar la digestibilidad o apariencia de algunas proteínas, por e3emplo aumentar el espumado. Cambiando de perspecti!a es una desnaturali#ación re!ersible la $ue puede regresar a su estado anterior, por$ue con el tiempo se renaturali#a empe#ando a formarse nue!amente la clara en el caso del ue!o. (T#CH!U#CHN!R, H. 2001) 2tro factor de desnaturali#ación de proteínas es el calor $ue tiende a solidificar tanto la clara como la "ema dependiendo de su intensidad " duración. 5El calor ace $ue las proteínas de la clara se peguen más " con ma"or fuer#a unas a otras lo cual pro!oca $ue formen una malla por todo el fluido, este proceso transforma la clara li$uida en un sólido >medo " opaco, entre más intenso sea el calor más se aglutinan las proteínas " también más dura " gomosa será la clara6. (CO!ND!R# A. 2001) La aplicación del calor es uno de los agentes desnaturali#antes más utili#ados en alimentos puesto $ue con este se consigue $ue la proteína sea fácilmente absorbida en el tracto gastrointestinalA la biotina es una !itamina idrosoluble presente en el ue!o, se le conoce como !itamina : " es esencial para síntesis " degradación de grasas " aminoácidos. 5La biotina act>a como coen#ima de !arias en#imas implicadas en el metabolismo de los aminoácidos " en la síntesis de la glucosa " los ácidos grasos6. (CO!ND!R# A. 2001) Cuando el ue!o esta crudo a" una en#ima $ue inibe la absorción de biotina, dando lugar a !arios síntomas no deseables en el organismo. (na proteína $ue se encuentra en la clara de ue!o cruda se liga a la biotina e impide $ue el organismo la absorba. (CO!ND!R# A. 2001) la calidad nutricional del ue!o a" $ue añadir las proteínas funcionales de sus componentes, por lo $ue es cada !e# más utili#ada por la industria alimentaria. Entre ellas cada destacar la capacidad emulsionante, la formación de espuma " la capacidad coagulante. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). ormación de espumaA esta propiedad se debe a la incorporación de aire por acción del batido. %e produce una desnaturali#ación de las proteínas por el efecto de fuer#a mecánica, esta desnaturali#ación, causada por la desidratación " el estiramiento del albumen durante el batido, insolubili#a algunas de las globulinas endureciendo " estabili#ando la espuma. La facilidad con $ue la clara se puede batir asta una espuma de gran !olumen, fina, con pe$ueñas celdas de aire, se atribu"e a la presencia de globulinas, " su estabilidad se debe a la presencia de la conalbumina. Las proteínas termocoagulables pre!ienen el desordenamiento de la espuma durante la cocción. El poder espumante del ue!o se
apro!eca en repostería para la elaboración de merengues, mousse, claras a punto de nie!e, bi#cocos, pasteles. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). La capacidad coagulanteA esta propiedad la tiene tanto la clara como la "ema. %e produce por la desnaturali#ación de las proteínas del ue!o por efecto del calor o de la agitación mecánica. La o!oalb>mina es la fracción más importante de las proteínas $ue componen la clara " la principal responsable de este efecto. La coagulación de la clara comien#a a los 7 =C ", a partir de 70 =C, la masa de solidifica. La "ema comien#a a espesarse a =C " de3a de ser fluida a partir de 70 =C. Esta propiedad puede modificarse por la duración del calentamiento, el p:, la presencia de sales " otros ingredientes. El resultado es la transformación de ue!o lí$uido a estado sólido o semisólido, lo $ue ace del ue!o un importante ingrediente en la elaboración de platos. Es una de las propiedades más empleada, "a $ue la ma"oría de los tratamientos culinarios utili#an el calor )ue!os cocidos, tortillas, rebo#adas, flanes, puddings, otras elaboraciones de repostería-. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). La capacidad emulsionanteA es propia de la "ema debido a su estructura, "a $ue es una emulsión del tipo aceite'agua. %e lle!a a cabo una desnaturali#ación proteica por efecto de omogeni#ado, dado $ue los aminoácidos se orientan del ue!o acia el aceite el proceso es irre!ersibles, " la proteína ad$uiere una conformación al a#ar generando un comple3o lipoproteico. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). La "ema confiere gran estabilidad a las emulsiones en las $ue inter!iene, debido a su !iscosidad " a la presencia de lecitina. Los fosfolípidos " las lipoproteínas de ba3a densidad contribu"en también a las propiedades emulsiones de ue!o entero " de "ema. Dermite la me#cla de agua " aceite )!inagre, 3ugo de limón, !ino, etc.-, manteniendo el agua en gotas mu" pe$ueñas " dispersas. %in embargo, la capacidad de retener aceite es mu" limitada de manera $ue su se aumenta muco el aceite se romperá la emulsión )corte de la ma"onesa-. Esta propiedad se utili#a para la elaboración de ma"onesa, salsas, elados, etc. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). 2tras no menos importantes, como su capacidad aglutinante, característica de la clara " de la "ema. Dermite la unión de los diferentes componentes de un producto elaborado gracias a la capacidad para formar geles en los $ue engloban a otras sustancias añadidas. %e utili#an en elaboración de amburguesas, albóndigas o paté. En la fabricación de turrón se apro!eca la capacidad anticristali#ante de la clara, $ue permite traba3ar con concentraciones mu" ele!adas de a#>car sin $ue este forme cristales detectables. La "ema aporta los pigmentos $ue le dan su color característico. Es especialmente importante en pastas alimenticias, repostería " salsas. 4ambién se utili#a como abrillantador en la terminación de productos $ue !an acer a ser orneados. En este caso se emplea la "ema para proporcionar a la corte#a un agradable color café dorado, "a $ue $uímicamente se produce una reacción de aillard entre las proteínas del ue!o " los idratos de carbono de
la pasta al ele!ar la temperatura, $ue ocasiona un oscurecimiento. Como agente clarificante, la coagulación de las proteínas de la clara permite atrapar partículas disueltas en un lí$uido )consomés, clarificación de !ino-. (ANG!L GIL H.; MARIA D. RUI" LOP!" 200). III.
MAT!RIAL!# PROC!DIMI!NTO
4E?FLE%
D?2CEBFFEG42 EHDE?FEG42 GI+@ EEC42 BEL CL2? EG L C21(LCF2G BE L% D?24EFG% BEL :(EJ2 +. En un beaKer de <0 ml colo$ue +00 ml de agua " llé!elo a la planca de calentamiento asta alcan#ar 90 0C apro&imadamente. <. 4ome un ue!o " separe la clara de la "ema, colocándolas en dos !asos de precipitado de +00ml identificados respecti!amente. *. ?otule dos tubos de ensa"o con la letra " 8. 9. En el tubo colo$ue ml de clara de ue!o " en el tubo 8 ml de "ema de ue!o, introdu#ca ambos tubos en el baño de agua preparado en el paso +. . %u3ete un termómetro dentro del !aso precipitado " anote la temperatura en la cual la albumina " la "ema de ue!o se tornan opacas, es decir, se coagulan. . note sus obser!aciones " discuta sus resultados. EHDE?FEG42 GI<@ C8F2% EG L 4EDE?4(? BE C21(LCF2G BE L% D?24EFG% BEL :(EJ2 D2? CCF2G BE BF%4FG42% C42?E% +. En un beaKer de <0ml colo$ue +00ml de agua " llé!elo a la planca de calentamiento asta alcan#ar 90 0C apro&imadamente. <. ?otule dos tubos de ensa"o con la letra " 8. *. En el tubo colo$ue 9ml de clara de ue!o " 9 ml de agua destilada. 9. En el tubo de ensa"o 8 colo$ue 9 ml de "ema de ue!o " 9 ml de agua destilada. . Fntrodu#ca ambos tubos en el baño de agua preparado en el paso +. . %u3ete un termómetro dentro de cada tubo de ensa"o " anote la temperatura en la cual la albumina " la "ema de ue!o se ponen opacas, es decir, se coagulan.
7. note sus obser!aciones " discuta sus resultados. EHDE?FEG42 GI*@ BFCF2G BE %C?2% +. ?otule dos tubos de ensa"o con la letra " 8. <. En el tubo colo$ue ml de clara de ue!o " * ml de la me#cla de sacarosa preparada al 0p!. Fntrodu#ca dico tubo en un baño de agua " caliente con a"uda de la planca de calentamiento. *. En el tubo de ensa"o 8 colo$ue ml de clara de ue!o " * ml de agua destilada. (sar como testigo. 9. Fntrodu#ca ambos tubos en el baño de agua preparado en el paso + del e&perimento anterior. . %u3ete un termómetro dentro de cada tubo de ensa"o " anote la temperatura en la cual la albumina de ue!o se torna opaca, es decir, se coagula. . note sus obser!aciones " discuta sus resultados.
IV.
R!#ULTADO#
E&perimento G=*
uestra
obser!aciones
Clara
Mema
'El color es más oscuro. 'El color de la albumina 'La "ema es más densa. cambia a blanco. '%e forman pe$ueños ' '%e forman pe$ueños precipitados semisólidos. precipitados semisólidos.
E&perimento G=9.+ uestra
Clara N agua
Mema Nagua
obser!aciones
Es de color blan$uecino. 'E&isten pe$ueños tro#os semisólidos 'E&iste omogeni#ación de la me#cla.
'El color es un amarillo pálido. 'la me#cla es más fluida.
Clara N sacarosa
clara Nagua
E&perimento G=9.<
uestra
obser!aciones
V.
'4iene un color marrón claro. 'E&iste una sedimentación por la sacarosa 'La me#cla es muco más !iscosa. '2lor a la a#>car.
'Es de color blan$uecino. 'la me#cla es más fluida. 'E&iste omogeni#ación de la me#cla.
DI#CU#ION
%i en una disolución de proteínas se producen cambios de p:, alteraciones en la concentración, agitación molecular o !ariaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede !erse reducida asta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a $ue los enlaces $ue mantienen la conformación globular se rompen " la proteína adopta la conformación filamentosa. Be este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas $ue precipitan. #ALVADOR ADUI
La aplicación de calor es uno de los agentes desnaturali#antes $ue se utili#an con ma"or frecuencia en alimentos "a $ue facilita la digestión de las proteínas, " logra desnaturali#ar los inibidores de proteasas $ue frecuentemente se allan en alimentos basados en proteínas de leguminosas. mbos procesos facilitan la digestión por las en#imas idrolíticas del tracto gastrointestinal. #ALVADOR ADUI La aplicación de calor afecta la estabilidad de las interacciones no'co!alentes de la estructura tridimensional de las proteínas, pues se ele!a la entalpía de la molécula " se rompe el delicado balance de los enlaces $ue mantienen el e$uilibrio. Duesto $ue también se afectan las propiedades funcionales del alimento, es importante reali#ar un análisis de los procesos termodinámicos in!olucrados. #ALVADOR ADUI
VI.
CONLU#ION!#
La ma"oría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturali#adas, por e3emplo, las en#imas pierden su acti!idad catalítica, por$ue los sustratos no pueden unirse más al centro acti!o, " por$ue los residuos del aminoácido implicados en la estabili#ación de los sustratos no están posicionados para acerlo. Es decir, la desnaturali#ación es irre!ersible. #ALVADOR ADUI
Los sistemas acuosos son los más frecuentes en los alimentos. El agua es un compuesto $ue posee una constante dieléctrica )D- relati!amente alta@ 7/., si se compara con otros sol!entes orgánicos, lo $ue indica $ue la atracción entre las partículas con cargas opuestas )$ue en el caso de las proteínas pro!ienen las positi!as de L"s, :is " rg, " las negati!as de sp " 1lu- tiene más dificultades para lograrse en agua, $ue si se colocan en glicerol, metanol o etanol. Esta dificultad en la atracción de las partículas cargadas contribu"e a la solubili#ación de la molécula. Dor el contrario, cuando una proteína se coloca en un sol!ente de ba3a D la atracción entre las partículas cargadas sobrepasa a la energía cinética a la $ue están su3etas por la temperatura del ambiente, " se insolubili#an, sobre todo cuando la distribución de las cargas opuestas en la molécula se encuentra en posiciones opuestas en la molécula, lo $ue incrementa el momento dipolo de la proteína " fa!orece la asociación molecular. #ALVADOR ADUI
Estudios B%C en 'lactoglobulina, 8%, " conalb>mina incremento en 4emperatura de desnaturali#ación en presencia de glucosa " sacarosa )ma"or incremento con glucosa-. :a" incremento de estabilidad@ O #>car estabili#a a proteína parcialmente desnaturali#ada, Fnibiendo agregación Fncremento estabilidad brindado por a#>cares " polioles depende@ O 4ipo " concentración del poliol O Gaturale#a de la proteína. La 4 de desnaturali#ación de la 'lactoglobulina O Con sacarosa, glucosa " glicerol aumenta con concentración (CO!ND!R# A. 2001)
VII.
ILIOGRA*IA
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8B(F, %. +;/. P(QFC BE L2% LFEG42%. EBF4. L:8?. RHFC2, B.. 8ELF4S, :.A 1?2%C:, T. +;/. P(QFC BE L2% LFEG42%. C?F8F. S?12S, E%DU. C:G1, ?. +;77. D:M%FCL C:EF%4?M TF4: DDLFC4F2G% 42 8F2L21FCL %M%4E%. CFLLG. C:E4EL, V.A C:E4EL, :. +;7. FG4?2B(CCFWG L 8F2P(QFC M 4ECG2L21Q BE L2% LFEG42%.C?F8F. S?12S, E%DU. C2EGBE?% . <00+. P(QFC C(LFG?F. EBF42?FL C?F8F. S?12S, E%DU. 4%C:E(%C:GE?, :. <00+. (GBEG42% BE 4ECG2L21Q BE L2% LFEG42%. C?F8F. S?12S, E%DU. G1EL 1FL :.A ?F B. ?(FS L2DES <00*. 4?4B2 BE G(4?FCF2G@ 422 FF C2D2%FCF2G M CLFBB G(4?F4FJ BE L2% LFEG42%. <ª. EBFCF2G, EBF42?L RBFC DGE?FCG.
+AO D! LA CON#OLIDACI&N D!L MAR D! GRAU'
UNIV!R#IDAD NACIONAL D! PIURA *ACULTAD D! ING!NI!RIA INDU#TRIAL !#CU!LA PRO*!#IONAL D! ING!NI!RIA AGROINDU#TRIAL ! INDU#TRIA# ALIM!NTARIA# IN*ORM! D! LAORATORIO 02
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CUR#O LFEG4CFWG M G(4?FCFWG :(G
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DOC!NT! %C. GELLM LEFJ D2JF%
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ALUMNO# LE%4? 12GS1, ?GX. L(BEU E?GGBES G L. GJ??2 V(?ES, ME?F D%C:E DFS??2, V:2G :F?2.
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CICLO
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