BAB I PENDAHULUAN
“Rambut adalah mahkota wanita", mungkin dikarenakan oleh ungkapan inilah kita, para wanita, jika berbicara tentang rambut tak akan ada habisnya. Hal ini disebabkan karena rambut adalah salah satu elemen penting bagi kecantikan penampilan seorang wanita. Rambut dapat merefleksikan kepribadian, umur, bahkan kesehatan seseorang. Tidak heran pada akhirnya rambut memiliki trend yang terus berganti dan berkembang seperti layaknya trend fashion dunia.
Komponen rambut terdiri dari 70 – 70 – 80% 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1% zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15% kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral. Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30% Oksigen, 14% 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, Hidrogen, 5% Belerang. Unsur-unsur ini terutama terutama terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks kompleks-kompleks asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html) Protein pada rambut manusia terdiri dari unsur sistin , yaitu senyawa asam amino yang memiliki unsur sulfida , dalam jumlah presentase yang cukup tinggi . Jembatan disulfida -S-S- dari sistin merupakan salah satu faktor utama yang bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut kita . Rambut lurus atau keriting dikarenakan keratin mengandung jembatan disulfida yang membuat molekul mampu untuk
mempertahankan
bentuk-
bentuk
tertentu
(http://www.romadhon-
byar.com/2012/01/protein byar.com/2012/01/protein-pada-rambut -pada-rambut manusia.html#ixzz2GE manusia.html#ixzz2GEYbrq1w) Ybrq1w)
1
Sejak zaman kuno, orang telah bereksperimen dengan banyak cara untuk mengubah rambut mereka. Berbagai macan trend rambut sudah bergulir dari tahun ke tahun, dari era rambut pirang bergelombang, rambut keriting mengembang, hingga rambut lurus . Belakangan ini terdapat survey di lima kota besar mengenai rambut kepada 1000 orang responden, dan ternyata hasilnya 83 % rambut lurus adalah style rambut yang di dambakan. Seiring dengan perkembangan ilmu pengetahuan, muncul usaha untuk mendapatkan mendapatkan style rambut lurus yang didambakan yaitu dengan proses rebonding. Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan lebih indah. Proses rebonding melibatkan proses kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada rambut yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut akan tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara permanen. Proses rebonding melalui proses pencatokan yang menggunakan panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun protein, antara lain putusnya ikatan hydrogen. (http://atikayulinda.blogs http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/r pot.com/2011/08/rebonding-behe ebonding-behel-gigi-haram.html l-gigi-haram.html)
Berdasarkan latar belakang yang telah dipaparkan, maka penulis tertarik mengangkat judul makalah “Denaturasi Protein Rambut Akibat Proses Rebonding” ini sebagai tugas akhir semester, untuk mengetahui apakah akibat
dari proses rebonding tersebut.
2
BAB II TINJAUAN PUSTAKA 2.1
Rambut
Gambar 1. Rambut
Rambut manusia, selama ini kita selalu menyebut pada bagian yang tumbuh di kepala. Sesungguhnya, rambut juga meliputi semua yang ada di tubuh. Jadi mulai dari kepala, alis, hidung, telinga, kumis, jenggot, cambang, dada, tangan, hingga kaki tetap disebut rambut. Memang, penamaan 'bulu' pada bagianbagian selain rambut sudah umum, maka tak ada yang salah dengan penyebutan tersebut. Walau demikian, sel-sel yang membentuk 'bulu' pada hidung, mata, tangan, dada, kaki, sama dengan sel pada rambut di kepala. Secara ilmiah, semuanya disebut dengan rambut. Rambut pada seluruh tubuh ini terbagi menjadi dua kelompok besar yakni: a. Rambut terminal Rambut terminal adalah rambut kasar, tebal, panjang, dan banyak mengandung pigmen. Terdapat di kepala, alis, bulu mata, ketiak, serta organ kemaluan.
3
b. Rambut velus Ini adalah rambut halus, pendek, dan sedikit mengandung pigmen. Terdapat di seluruh tubuh lainnya seperti tangan, dada, kaki, kecuali telapak tangan dan kaki tentunya.
2.1.1
Bagian Rambut
Secara biologi, rambut terdiri dari tiga bagian utama, yaitu ujung rambut, batang rambut dan akar rambut. Ujung rambut merupakan bagian yang berbentuk runcing terdapat pada bagian akhir rambut. Lalu batang rambut adalah bagian rambut yang berada di luar kulit berupa benang-benang halus, terdiri dari keratin atau sel-sel tanduk.
Gambar 2. Struktur rambut
Akar rambut adalah bagian yang terdapat di dalam kulit jangat. Ini terdiri atas folikel, bulbus (hair bulb), papila, pembuluh darah, kelenjar minyak, kelenjar keringat, dan pigmen rambut. Folikel merupakan saluran yang menyerupai kantong rambut dan berperan melindungi tunas rambut. Sementara bulbus adalah bagian akar yang menggelembung dan mengandung sel-sel aktif yang membentuk rambut, terdapat di bawah folikel. Gunanya untuk menyerap udara serta kotoran dan sebum yang menumpuk. 4
Papila merupakan tempat untuk membuat sel-sel tunas rambut dan sel-sel pigmen melanin yang menentukan warna pada rambut. Papila berada di folikel paling bawah, sehingga juga bertugas menerima nutrisi dari folikel. Ketika sel-sel rambut baru tumbuh dan bertambah, akan memproduksi keratin untuk mengeraskan strukturnya. Saat inilah rambut bertumbuh panjang, dan bagian sel-sel ini didorong ke luar folikel lalu muncul di permukaan sebagai batang rambut. Pembuluh darah yang berada di bagian akar rambut ini kemudian menyuplai nutrisi bagi sel-sel epidermis untuk tetap tumbuh. Rambut diketahui tumbuh lebih cepat di cuaca panas dan tumbuh lebih lambat pada malam hari. Menurut penelitian, setiap helai rambut tumbuh sepanjang 6 mm dalam 1 bulan dan akan tetap tumbuh hingga 6 tahun. Selanjutnya rambut akan rontok dengan sendirinya. Namun, kondisi di atas mungkin terjadi pada pertumbuhan rambut 'normal'. Bila dilakukan perawatan, bisa jadi rambut akan terus bertumbuh panjang seperti beberapa orang yang mencetak rekor dengan rambut panjang hingga bermeter-meter. Bagian rambut yang menjorok di atas garis kulit - bagian kita lihat - ini disebut batang rambut. Hal ini terlihat sederhana dengan mata telanjang tetapi, ketika diperbesar, hal itu menunjukkan struktur yang kompleks. Lapisan luar, kutikula, terdiri dari sel-sel epitel mati yang saling tumpang tindih seperti herpes zoster akar. Kutikula disebut juga selaput rambut. Lapisan terluar yang tipis dan tak berwarna ini berperang melindungi agar inti keratin protein yang berserat senantiasa terjaga. Kutikula memiliki protein yang terkait erat sebagai pertahanan terhadap kerusakan. Pemakaian zat-zat kimia berlebih pada rambut bisa merusak lapisan kutikula, yang pada akhirnya tidak mampu lagi melindungi tubuh dari kerusakan. Karena itulah, sebisa mungkin lakukan perawatan rambut yang tepat agar tak merusak kutikula. Di dalam kutikula adalah korteks, terdiri dari kombinasi mikrofilamen, yaitu benang-benang halus atau fibril yang sangat terstuktur yang mengandung protein yang memberikan kekuatan dan rambut menentukan bentuknya, dan
5
lapisan korteks yang tebal ini memuat pigmen melanin - zat yang memberi warna pada rambut. Dari pigmen melanin pada korteks inilah yang membuat seseorang bisa memiliki rambut hitam, pirang, merah, cokelat. Pada rambut pirang, hal ini terjadi akibat rendahnya jumlah melanin dalam korteks ini. Lapisan selanjutnya adalah medula.
Medula disebut juga sumsum
rambut. Letaknya pada lapisan terdalam yang dibentuk oleh zat tanduk yang berwujud anyaman dengan rongga-rongga berisi udara. Lapisan ini dapat memantulkan cahaya. Pada lapisan ini pula yang menjadi dasar rambut berbentuk lurus atau keriting. Pada rambut lurus, penampang melintangnya berbentuk bundar atau lonjong, dan berombak pada satu sisi. Sementara pada rambut keriting, bentuk penampang melintangnya tidak menentu, kadang berbentuk menyerupai ginjal.
2.1.2
Komponen rambut
Komponen rambut terdiri dari 70 – 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1% zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15% kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral. Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30% Oksigen, 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, 5% Belerang. Unsur-unsur ini terutama terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html) Sebagaimana telah diketahui, keratin merupakan komponen utama yang menyusun hampir seluruh berat kering rambut. α -keratin adalah protein serat utama yang memberikan perlindungan eksternal bagi vertebrata. Secara khas, protein ini mengandung residu sistin. Seperti tersirat pada namanya, struktur α-
6
keratin berupa rantai polipeptida yang membentuk konformasi α-heliks (seperti spiral). Konformasi α-keratin berbeda dengan konformasi β-keratin. Pada βkeratin, strukturnya berbentuk β-sheet, yaitu kerangka rantai polipeptidanya meluas membentuk struktur zig-zag. Selain terdapat pada rambut, α-keratin terdapat pula pada wol, sayap, kuku, cakar, duri, tanduk, sisik, kuku kuda, kulit penyu, dan sebagainya. Sedangkan β-keratin terdapat misalnya pada sutera dan jaring laba-laba. Perbedaan struktur α-heliks dan β-sheet dapat dilihat pada gambar berikut. Perhatikan bahwa pada α-heliks terdapat ikatan hidrogen di dalam rantai (intra), sementara pada β-sheet tidak ada, yang ada adalah ikatan hidrogen antar rantai (ikatan hidrogen ditunjukkan oleh garis putus-putus berwarna merah).
Gambar 3. Perbedaan struktur α-heliks dan β-sheet Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin saling melilit, kemudian 2 pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4 molekul protofibril. Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan mikrofibril. Susunan seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang berbeda- beda α-keratin mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda, tergantung banyaknya ikatan
silang
disulfida
yang
terbentuk
(http://euisry.multiply.com/journal/item/5/Mengeriting-Rambut-Sebuah-tinjauan-
aspek-biokimia?&show_interstitial=1&u=/journal/item)
7
2.2
Protein
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. Protein merupakan salah satu bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Setiap sel dalam tubuh kita mengandung protein, termasuk kulit, tulang, otot, kuku, rambut, air liur, darah, hormon, dan enzim.
Ikatan peptida adalah dua molekul asam amino yang dapat saling berikatan membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida. Ikatan kovalen ini terjadi antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus α amino dari molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. Secara sederhana mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat pada gambar di bawah ini :
Gambar 4. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida. Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam 8
suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino dalam bentuk bebas. Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut. (http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptidasebagai-rantai-protein/ )
Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar kedua setelah air. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan daging terdiri dari protein. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%. Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan, mulai dari kacangkacangan, biji-bijian, daging unggas, seafood, daging ternak, sampai produk susu. Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. Pemilihan sumber protein ini harus bijaksana, karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan kolesterol. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekular. (http://dauzbiotekhno.blogspot.com/2012/06/struktur-protein.html)
Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah, namun secara numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Kekuatan ini mencakup ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik dan kekuatan van der Walls. a. Ikatan hidrogen Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein globuler, dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan molekul air. Di bagian lain, residu aminoasil pada tulang punggung membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lain.
9
b. Interaksi hidrofobik Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Pembentukan interaksi ini digerakkan secara entropis. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar mengurangi daerah permukaan. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan entropi. c. Interaksi elektrostatik Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Gugus polar spesifik yang melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang menembus bagian interior protein. Karena residu polar dapat pula berpartisipasi dalam interaksi ionik, maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan. d. Interaksi van der Walls Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak. Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. Ikatan yang membentuk struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel dan juga ada yang anti-paralel, bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida yang membentuk struktur sekunder tersebut. Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka protein dapat diklasifikasikan sebagai berikut:
10
Gambar 5. Klasifikasi Protein
a. Enzim Enzim merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim. Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan. b. Protein transport Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan oksigen ke dalam otot. Perhatikan Gambar berikut ini:
11
Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel. c. Protein nutrient Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.
d. Protein kontraktil Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel.
e. Protein structural Jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein
12
elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air. Protein
juga
dapat
digolongkan
berdasarkan
bentuk
dan
proses
pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu: a. Struktur primer Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asamasam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida tunggal, seperti pada bagan di bawah ini:
Gamabar 6. Struktur primer protein b. Struktur sekunder Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Bentuk-bentuk struktur sekunder adalah heliks α, lembaran berlipit dan heliks rangkap tiga (yang dimiliki kolagen).
13
Gambar 7. Struktur sekunder protein c. Struktur tersier Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan contoh struktur tersier. Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis, dimana seluruh interaksi antar struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.
Gambar 8. Struktur tersier dari protein Globular
14
Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak berlipat menjadi bentuk globular. d. Struktur kuartener Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit. Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun peran dan fungsinya.
Gambar 9. Struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin ( http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-
sebagai-rantai-protein/ )
15
2.3
Protein Rambut
Rambut merupakan protein dengan susunan asam amino cystein di mana asam amino tersebut memiliki gugus hidroksil dan sulfida pada rantai sampingnya. Ikatan kovalen yang ada pada tiap-tiap rantai samping merupakan jembatan disulfida (-S-S) pada molekul protein. Jembatan ini adalah penyangga utama struktur tersier protein. Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi menjadi residu sistein dengan ikatan sulfohidril (-S-H). Jembatan disulfida -S-Sdari sistin inilah yang paling bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut kita. Rambut berbentuk lurus atau keriting dikarenakan keratin mengandung jembatan disulfida yang membuat molekul mempertahankan bentuk-bentuk tertentu.
Gambar 9. Struktur sistein (http://www.romadhon-byar.com/2012/01/protein-pada-rambut manusia.html#ixzz2GEYbrq1w
16
2.4
Denaturasi Protein
Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol didenaturasi. Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik. Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai hal. Salah satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang terdenaturasi biasanya mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu. Selain itu, protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan posisi dari dalam ke luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan. Adapun penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain panas, alkohol, asam-basa, maupun logam berat. a. Panas Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka. Hal ini menyebabkan
17
kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi.
b. Asam dan Basa Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein terdenaturasi. Seperti telah diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur zwitter ion. Protein juga memiliki titik isoelektrik dimana jumlah muatan positif dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah, protein dapat terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya menjadi keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena jumlah kalor yang
dibutuhkan
untuk
melarutkan
sejumlah
protein
akan
bertambah.
Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam yang terdapat pada protein. Ion positif dan negatif pada garam dapat berganti pasangan dengan ion positif dan negatif dari asam ataupun basa sehingga jembatan garam pada protein yang merupakan salah satu jenis interaksi pada protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan terdenaturasi.
c. Logam-logam Berat Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan oleh pengaruh logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam berat itu akan terbentuk kompleks garam protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein akan sulit untuk larut. Dan sama dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam dan basa, entalpi pelarutannya akan naik. Protein bermuatan negatif atau protein dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion positif atau logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH larutan di bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion positif yang +
2+
2+
2+
2+
2+
dapat mengendapkan protein misalnya Ag , Ca , Zn , Hg , Fe , Cu , dan 2+
Pb . Dan contoh ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein misalnya ion salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk kompleks garam protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur
18
pada protein sehingga mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan menyebabkan protein terdenaturasi pula. Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga dapat
disebabkan
oleh
agen-agen
pereduksi.
Agen
pereduksi
ini
bisa
menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat membentuk gugus tiol (-SH) dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan disulfida, ikatan lain yang apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah ikatan hidrogen. Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping dalam struktur tersier suatu protein. d. Alkohol Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95% mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga yang digunakan sebagai disinfektan adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein dengan memutuskan ikatan hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan hidrogen yang baru dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping protein tersebut. Kehadiran logam-logam berat, asam-basa tertentu, alkohol dan bahanbahan lain yang dapat memicu terjadinya denaturasi (atau dapat disebut sebagai bahan denaturan) dapat mengganggu kestabilan protein yang pada umumnya berada pada keadaan folded . Keberadaan denaturan yang mengikat pada protein folded tersebut dapat menaikkan entropi dari rantai protein sehingga terjadi reaksi
dari bentuk folded menjadi unfolded . Namun sebenarnya perubahan dari keadaan folded menjadi unfolded tidak sepenuhnya diakibatkan keberadaan denaturan.
Pada kondisi-kondisi ekstrim tertentu yang tidak bisa ditoleransi oleh protein, maka protein juga akan mengubah dirinya dari keadaan folded ke keadaan unfolded . Keadaan seperti ini berjalan reversibel dengan sangat lambat.
19
Pada keadaan protein terlipat atau folded , bagian yang hidrofilik akan berada di luar sedangkan bagian yang hidrofobik akan berada di bagian dalam. Hal ini memungkinkan protein dapat larut dalam pelarut polar seperti air. Namun saat protein terdenaturasi, terjadi pembalikan posisi menjadi bagian hidrofobik yang berada di luar. Pada saat inilah protein tidak bisa larut dalam air dan berada pada kondisi energi yang tinggi karena air akan berusaha melarutkan bagian yang hidrofobik tersebut padahal karena perbedaan kepolaran air dan bagian hidrofobik itu tidak akan larut. Oleh karena itu protein terdenaturasi akan berusaha segera kembali ke keadaan stabil atau energi rendah kembali. Apabila struktur protein tersebut terlalu kompleks, salah satu jalan untuk membuat kondisi energinya menjadi rendah kembali adalah dengan menggumpalkan dirinya. Dengan konformasi tergumpal, maka seluruh bagian hidrofobik dari protein tidak akan berinteraksi lagi dengan air yang terus berusaha melarutkannya, sehingga dapat dikatakan konformasi seperti ini lebih stabil. Dalam pandangan klasik mengenai dua kondisi pelipatan protein, sebuah protein dikatakan berada dalam kondisi kesetimbangan dinamis antara suatu kondisi terlipat ( folded state) yang kompak dengan energi dan entropi rendah serta suatu kondisi entropi tinggi yang secara struktural ditandai dengan konformasi tidak teratur berenergi tinggi yang dikenal juga sebagai kondisi tidak terlipat (unfolded state) Kemudian seperti telah dibahas sebelumnya bahwa proses perubahan dari folded ke
unfolded berjalan
reversibel
namun
sangat
lambat
berarti
memungkinkan terjadi proses renaturasi. Proses renaturasi atau pengembalian struktur dari struktur protein terdenaturasi menjadi struktur protein awal bisa saja terjadi. Namun, perlu diingat apabila struktur protein awal terlalu kompleks, maka proses renaturasi atau refolding tersebut akan berlangsung sangat lambat dan sulit. Contohnya seperti pada protein yang terdapat pada telur. Apabila protein tersebut telah terdenaturasi, maka akan sulit untuk mengembalikan ke kondisi naturalnya. ( http://bisakimia.com/2012/11/11/denaturasi-protein/ )
20
2.5
Rebonding
Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan lebih indah. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada rambut yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut akan tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara permanen.
(http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/rebonding-behel-gigi-
haram.html )
Proses
Rebonding
memiliki
dua
proses
dasar
yaitu:
Pertama, rambut disapu dengan krim tahap pertama untuk membuka ikatan protein
rambut. Kemudian rambut dikepit seperti diseterika dengan alat pelurus rambut bersuhutinggi. Kedua, rambut disapukan dengan krim tahap kedua untuk mengekalkan kelurusan rambut.
Proses rebonding melibatkan proses kimia yang mengubah struktur protein dalam rambut. Protein pembentuk rambut manusia dinamakan keratin, yang terdiri dari unsur cystine yaitu sebatian asid amino yang memiliki unsur sulfida. ikatan disulfida -S-S- inilah yang paling penting dalam menentukan bentuk rambut kita. Rambut berbentuk lurus atau keriting disebabkan keratin mengandung ikatan disulfida yang membuat molekul mengekalkan bentuk-bentuk tertentu.
21
Gambar 10. Proses rebonding (http://kirana-salon.blogspot.com/2011/10/rebonding.html)
22
BAB III DENATURASI PROTEIN RAMBUT AKIBAT PROSES REBONDING
Rambut merupakan protein fibrous,yang memiliki lapisan luar yang non polar,sehingga tidak larut dalam air.Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin saling melilit, kemudian 2 pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4 molekul protofibril. Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan mikrofibril. Susunan seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang berbeda- beda α-keratin mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda, tergantung banyaknya ikatan silang disulfida yang terbentuk.Rambut merupakan protein dengan susunan asam amino cystein, di mana asam amino tersebut memilikigugus hidroksil dan sulfida pada rantai sampingnya.Ikatan kovalen yang ada pada tiap2 rantai samping merupakan jembatan disulfida (-S-S) pada molekul
protein.Jembatan
ini
adalah
penyangga
utama
struktur
tersier
protein.Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi menjadi residu sistein dengan ikatan sulfohidril (-S-H).
Gambar 11: Cystine terdiri dari dua sistein dihubungkan oleh ikatan disulfida (yang ditampilkan di sini dalam bentuk netral).
23
Prinsip dari rebonding adalah memutuskan ikatan disulfida antar asam amino sistin pada keratin rambut. Ikatan ini Ikatan silang atau cross bond . ikatan sulfida ini membuat rambut sangat kuat dan memberi bentuk rambut. Dalam rambut lurus posisi ikatan sulfidanya seperti tangga dengan anak tangga yang letaknya sejajar dan teratur. Sedangkan pada rambut keriting ikatan sulfidanya tidak sejajar meskipun teratur. Untuk itu dibutuhkan bahan kimia yang dapat memutuskan ikatan disulfida yang sifatnya sangat kuat itu. Pada proses rebonding, sebelum dilakukan pemanasan, rambut diberikan krim,
pemberian krim tertentu bertujuan untuk
membuka/memutus jembatan disulfida itu, sehingga bentuk rambut yang keriting menjadi lemas/lurus. Kandungan yang terdapat di produk rebonding
adalah
ThioGlycolate (TG), Dithiodiglycolate (DTDG), dan sistain (amino acid Gabungan konsentrat ini memberikan hasil yang memuaskan pada rambut.
3.1
Tiol-disulfida Pertukaran
Tiol-disulfida pertukaran adalah reaksi kimia di mana tiolat kelompok -S
-
menyerang belerang atom disulfida ikatan-SS-. Ikatan disulfida asli rusak, dan atom lainnya belerang (atom hijau pada Gambar 1) dilepaskan sebagai tiolat baru, membawa pergi muatan negatif. Sementara itu, bentuk-bentuk ikatan disulfida baru antara tiolat menyerang (atom merah pada Gambar 1) dan atom sulfur asli (atom biru pada Gambar 1).
[5][6]
. Gamabar 11. Tio-disulfida menunjukkan pertukaran antara linear dimana muatan dibagi diantara tiga atom belerang.
24
Kelompok tiolat (ditampilkan dalam warna merah) menyerang atom sulfur (diperlihatkan dengan warna biru) dari ikatan disulfida, menggusur atom sulfur lainnya (ditampilkan dalam warna hijau) dan membentuk iktan disulfida baru Thiolates, bukan tiol, serangan ikatan disulfida. Oleh karena itu, tioldisulfida pertukaran dihambat pada pH rendah (biasanya, di bawah 8) di mana bentuk
tiol
terprotonasi
disukai
relatif
terhadap
bentuk
tiolat
deprotonated. (The pKa dari kelompok tiol khas kira-kira 8,3, tetapi dapat bervariasi karena lingkungannya.) Tiol-disulfida tukar adalah reaksi utama dimana ikatan disulfida terbentuk dan disusun kembali dalam protein . Penataan ikatan umumnya
terjadi
melalui
intra-protein
disulfida
tiol-disulfida
dalam
reaksi
protein
pertukaran,
sebuah tiolat sekelompok dari sistein residu menyerang salah satu dari obligasi sendiri
protein
disulfida. Proses
penataan
ulang
disulfida
(dikenal
sebagai disulfida menyeret ) tidak mengubah jumlah ikatan disulfida dalam protein, hanya lokasi mereka (yaitu, yang sistein terikat). Reshuffle disulfida umumnya jauh lebih cepat daripada oksidasi / reduksi reaksi, yang mengubah jumlah ikatan disulfida dalam protein. Oksidasi dan reduksi ikatan disulfida protein in
vitro juga
pertukaran. Biasanya,
umumnya
terjadi
melalui
para
tiolat
dari
seperti glutation atau dithiothreitol menyerang
ikatan
tiol-disulfida reagen disulfida
pada
reaksi redoks protein
membentuk ikatan disulfida campuran antara protein dan reagen. Ini ikatan disulfida campuran ketika diserang oleh seorang tiolat dari reagen, daun sistein yang dioksidasi. Akibatnya, ikatan disulfida ditransfer dari protein untuk reagen dalam dua langkah, baik tiol-disulfida reaksi pertukaran.
25
3.2
Proses Pematahan Ikatan Silang melalui Reduksi
Gambar 12. Proses pematahan Ikatan silang melalui reduksi Tugas pematahan ikatan disulfida (S-S) dilakukan oleh krim obat pelurus yang dibuat dari bahan dasar amonium tioglikolat yang lazim dengan sebutan Thio. Thio dibuat dengan mencampur asam tioglikolat dengan amonia secara perlahan-lahan sehingga mencapai nilai pH antara 9,4 – 9,6. Thio ini kaya akan atom hidrogen (H). Begitu thio mengenai ikatan disulfida (S-S) ataom hidrogenya akan segera mengikat atom-atom (S) dalam ikatan disulfida, guna membentuk ikatan baru (SH-HS). Dengan demikian ikatan sulfida terpatahkan. Proses ini disebut proses rediuksi. Molekul kreatin kulit rambut terdiri dari rangkaian panjang satuan-satuan terkecil yang disebut asam amino. Kalau molekul kreatin rambut kita umpamakan sebuah dinding tembok, maka asam-asam amino merupakan bata-bata pembentuk dinding tembok itu. Dalam proses reduksi tadi, asam amino yang disebut sistin dan keras, direduksi menjadi asam amino sistein yang lunak, sehingga rambut menjadi lunak dan mudah diubah bentuknya.
26
Kini mari kita tinjau bagaimana proses penyambungan kembali ikatan disulfida, yang sekaligus juga mengembalikan asam amino sistein menjadi asam amino sistin. Ketika ikatan sulfida dipatahkan, rambut dalam keadaan lurus setelah dilakukan pemanasan dengan dicatok. Setelah waktu proses pematahan cukup, pematahan dihentikan dan proses penyambungan kembali ikatan sulfida dilakukan.
3.3
Pemutusan Ikatan Hidrogen
Pada proses reboding, dilakukan proses pencatokan, yaitu dengan mengalirkan uap panas Seperti yang telah dijelaskan pada Tinjauan pustaka, panas dapat menyebabkan denaturasi protein. Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik Begitu pula proses rebonding ini, dimana pada proses pencatokan, digunakan panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun protein, antara lain putusnya ikatan hydrogen. Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi hidrofobik dari gugus samping polipeptida akan tebuka.
27
Gambar 13. Sisi hidrofobik dari gugus samping polipeptida
Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap
dan
menggumpal
peristiwa
ini
dinamakan
koagulasi.
Jika
penggumpalan terjadi, maka molekul-molekul protein telah kehilangan sifatsifatnya yang semula dan sifat itu tidak akan kembali serta segala aktivitas enzim telah berhenti total.
Gambar 14. Denaturasi protein
28
Apabila kedua perlakuan telah diberikan kepada rambut, maka secara otomatis enzim tidak dapat bekerja lagi, dan bahkan dengan putusnya jembatan disulfide maka rambut tidak dapat kembali kebentuk asal. Karena jembatan disulfide itulah yamg menentukan bentuk rambut. Nah, itulah akibatnya apabila rambut direbonding, walaupun tampak dari fisiknya terlihat indah, namun pada dasarnya rambut tersebut telah rusak.
29
