Los citocromos son proteínas que desempeñan una función vital en el transporte de energía química en todas las células vivas. Las células animales obtienen la energía de los alimentos mediante un proceso llamado respiración aeróbica; las plantas capturan la energía de la luz solar por medio de la fotosíntesis. Los citocromos intervienen en los dos procesos. Se trata de metaloporfirinas (proteínas que tienen un anillo compuesto de 4 pirroles, llamado porfirina, que encierra un átomo metálico por enlaces coordinados), del tipo hemo, es decir, es el hierro, cuyo estado de oxidación varía de +3 a +2, el que forma parte del anillo. El átomo metálico es el que da al citocromo el color oscuro característico. Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c, clasificados en función del espectro de absorción y del tipo de grupo hemo.
Citocromo b
Citocromo c
Citocromo a
Citocromo f
Citocromo P450
Los citocromos están incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias (orgánulos presentes en las células animales y vegetales) y de los cloroplastos (que sólo se encuentran en las células vegetales). Durante la respiración y la fotosíntesis, las moléculas de citocromo aceptan y liberan alternativamente electrones, que pasan a otro citocromo en una cadena de reacciones químicas llamada transferencia de electrones, que funciona con liberación de energía. Esta energía se almacena en forma de trifosfato de adenosina (ATP). Cuando la célula necesita energía, la toma de sus reservas de ATP. CITOCROMO b Es la subunidad principal de los complejos transmembrana b6f y bc1 que forman parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aeróbios.
Función En las mitocondrias de los eucariotas y en los procariotas aeróbicos, el citocromo b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria , también conocido como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos y cianobacterias, existe una proteína análoga llamada citocromo b6, un componente de la plastoquinona-plastocianín reductasa , también conocida como complejo b6f. Estos complejos se encuentran involucrados en el transporte de electrones y la generación de ATP y por lo tanto juegan un rol vital en las células. Estructura Los citocromos b/b6 son proteínas integrales de membrana de aproximadamente 400 restos de aminoácidos que probablemente comprenden 8 segmentos transmembrana. En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 se encuentra formado por dos subunidades codificadas por los genes petB y petD. Los citocromos b/b6 poseen dos grupos hemo unidos en forma no covalente, conocidos como b562 y b566. Se ha postulado que los ligandos de los átomos de hierro en estos grupos hemo son cuatro residuos de histidina altamente conservados. Utilidad en filogenética La región del ADN mitocondrial que codifica para el citocromo b es comúnmente utilizada para determinar las relaciones filogenéticas entre organismos sobre la base de la variabilidad de su secuencia. Es considerada la más útil para determinar relaciones entre familias y géneros. Los estudios comparativos que involucran al citocromo b han resultado en nuevos esquemas de clasificación y han sido utilizados para asignar las nuevas descripciones de especies a los géneros conocidos, como así también para profundizar la comprensión de las relaciones evolutivas.
Citocromo c Es una proteína pequeña, que funciona como transportador electrónico mitocondrial entre los complejos respiratorios III y IV. Se trata de una proteína monomérica, es decir con un solo polipéptido; unido a esta estructura hay un grupo prostético constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado.
El grupo prostético porfirínico está unido a la proteína covalentemente, a través de dos cisteínas. El grupo prostético aparece inmerso en el interior de la estructura, en un entorno hidrofóbico. Localización Se encuentra situado en las mitocondrias de la mayoría de células eucariotas, en la membrana mitocondrial interna. Síntesis Está codificado por el ADN nuclear y se sintetiza como un precursor que posee una presecuencia N-terminal de 61 aminoácidos. Parte de esta presecuencia es separada por una proteasa de la matriz, cuando el polipéptido se inserta en la membrana interna; así, queda anclado con la orientación adecuada.Incorrecto. Funcion En la cadena respiratoria El "complejo III" o Complejo citocromo bc1; obtiene dos electrones desde QH 2 y se los transfiere a dos moléculas decitocromo c, que es un transportador de electrones hidrosoluble que se encuentra en el espacio intermembrana de la mitocondria. Al mismo tiempo, transloca dos protones a través de la membrana por los dos electrones transportados desde el ubiquinol. El complejo IV o Citocromo c oxidasa; capta cuatro electrones de la cuatro moléculas de citocromo c y se transfieren al oxígeno (O 2), para producir dos moléculas de agua (H 2O). Al mismo tiempo se translocan cuatro protones al espacio intermembrana, por los cuatro electrones. Además "desaparecen" de la matriz 4 protones que forman parte delH 2O. En la apoptosis Otra vía de inducción de apoptosis es la vía llamada mitocondrial. Las proteínas de la familia de Bcl-2 regulan la apoptosis ejerciendo su acción sobre la mitocondria. La activación de proteínas pro-apoptóticas de la familia de Bcl-2 produce un poro en la membrana externa de las mitocondrias que permite la liberación de numerosas proteínas del espacio intermembrana; entre ellas, el citocromo c. El citocromo c, una vez en el citosol, activa un complejo proteico llamado "apoptosoma", que activa directamente a la caspasa-9. Una vez que la caspasa-9
está activada, ésta activa a las caspasas efectoras como la caspasa-3, lo que desencadena las últimas fases de la apoptosis. Las proteínas de la familia de Bcl-2 se agrupan en tres familias: la familia de las proteínas antiapoptóticas (Bcl-2, Bcl-Xl, Mcl-1 y otras); la familia de proteínas proapoptóticas de tipo "multidominio" (Bax y Bak) y las proteínas proapoptóticas de tipo "BH3-only" (Bid, Bim, Bad y otras). Las proteínas tipo multidominio pueden producir poros por si solas en liposomas, lo que indica que probablemente son suficientes para formar el poro mitocondrial que permite la liberación del citocromo c. Como prueba de evolución La comparación de la estructura primaria de una misma proteína en especies diversas tiene un enorme interés desde los puntos de vista funcional y filogenético. Cuanto más alejadas estén las especies analizadas en el árbol filogenético, más diferencias se podrán observar en la estructura primaria de proteínas análogas. El citocromo c de humanos y chimpancés está formado por 104 aminoácidos, exactamente los mismos y en el mismo orden. El citocromo del mono Rhesus sólo difiere del de los humanos en un aminoácido de los 104; el del caballo en 12 aminoácidos; y el del atún en 21. El grado de similitud refleja la proximidad del ancestro común, lo cual permite reconstruir la filogenia de estos organismos.
