Universidad Nacional Mayor de San Marcos FACULTAD DE QUÍMICA, ING. QUÍMICA E ING. AGROINDUSTRIAL ESCUELA DE ING. AGROINDUSTRIAL
CIENCIA DE LOS ALIMENTOS TEMA
: PIGMENTO DE ORIGEN ANIMAL: MIOGLOBINA
PROFESORA
:
ALUMNOS
:
2015-I
RESÚMEN :
MIOGLOBINA 1. Mioglobina: La mioglobina es una proteína relativamente pequeña cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno .Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de oxígeno. En cuanto a los alimentos, la mioglobina es el pigmento natural de la carne fresca. 2.
SEMEJANZAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA :
- Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. - Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. - Son coloreadas - Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2. 3. DIFERENCIAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA : La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre. • La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo. • Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide
LA MIOGLOBINA Y EL COLOR DE LA CARNE: Si hablamos de la mioglobina, es porque se trata de la molécula responsable del color de la carne (al igual que la hemoglobina es la responsable del color de la sangre). No todos los animales tienen la misma cantidad de mioglobina en sus músculos, lo que hace que la carne de cerdo sea más pálida que la de buey, por ejemplo. También se
debe tener en cuenta que en un mismo animal no todos los músculos tienen la misma cantidad de esta proteína, lo que hace que unos tengan un color más intenso que otros. La cantidad de Mb determina el color de la carne(90%). Pollo
FACTORES QUE AFECTAN EL COLOR: TEMPERATURA : El color se degrada rápidamente, produciendo MetaMb al consumirse el oxígeno, por lo que una buena refrigeración estabiliza el color. Edad del animal : Disminuye la estabilidad al aumentar la edad y varía con el tipo de músculo.(tipo de fibra). SISTEMA DE ENVASADO:
- Envases con Atmósfera modificada con más de 20% de O 2 el color se mantiene mejor, a veces combinado con CO 2 para inhibir microorganismos. -
I.
Envases al vacío para carnes que se guarden por más tiempo activando la producción de DEOXIMb y retardando la METAMb.
INTRODUCCIÓN : El color de la carne es el principal atributo por el que se guía el consumidor para comprar o no carne fresca. La química del color de la carne depende del estado de la mioglobina. La relación de los pigmentos de la carne con relación a la calidad es con respecto al complejo formado por la mioglobina, ya que cuando el oxígeno molecular se une a ella forma la oximioglobina. Si la mioglobina se oxida (pérdida de electrones) se forma entonces la metamioglobina . Cuando la carne se expone al aire ocurre la oxigenación y el consecuente enrojecimiento (oximioglobina). Debido a la tensión del oxígeno sobre el tejido la carne tiende a oxidarse, tomando entonces el color café característico (metamioglobina). Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
II.
PIGEMENTO DE ORIGEN ANIMAL : La mayoría de los alimentos vegetales y las carnes le deben su color a sus correspondientes pigmentos, que son sustancias que tiene una función de biológica muy importante en el tejido: éste es el caso de la clorofila y la mioglobina. En este sentido cabe indicar que algunos de estos pigmentos se extraen de su estado natural y se emplean como colorantes en la elaboración de un gran número de alimentos. En términos generales, los pigmentos relacionados con alimentos se pueden dividir en ocho categorías: - Carotenoides - Clorofilas - Antocianinas - Flavonoides - Betalaínas - Taninos - Mioglobina y hemoglobina
3. Hemoglobina : a) Características La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Las hemoglobinas están presentes en todos los reinos de la naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las necesidades de cada organismo. b) Estructura La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 átomos de hierro en cada molécula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molécula de oxígeno, siendo pues un total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina. 4. Mioglobina: a) Características hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. b) Estructura cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende de la presencia de un componente no polipeptídico, denominado grupo hemo. Este
grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color característico. A las unidades no polipeptídicas que se requieren para la actividad biológica de las proteínas se les denomina grupos prostéticos. A las proteínas conjugadas sin su característico grupo prostético se les llama apoproteínas. El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La parte orgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato.
Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina -
Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. Son coloreadas Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2 Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2.
Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina -
La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
-
-
III.
La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo. Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
LA MIOGLOBINA Y EL COLOR DE LA CARNE
La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de est producto depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la parte exterior de la carne. En el interior, la mioglobina no tiene oxigeno unido, estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en la práctica, de la superficie de contacto. En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de proteína lo protege, pero aun así, la oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne picada. La mioglobina con el hierro en forma férrica recibe el nombre de metamioglobina o ferrimioglobina, y tiene un color marrón poco atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-reductasa, en presencia de agentes reductores.
Las reacciones químicas llamadas reacciones redox o de reducción-oxidación. Se trata de reacciones en las que los reactivos intercambian electrones, es decir, uno de los reactivos, que recibe el nombre de agente reductor, suministra electrones de su estructura química al medio, aumentando su estado de oxidación, o sea, siendo oxidado. El otro reactivo que interviene en la reacción, que recibe el nombre de agente oxidante, tiende a captar esos electrones, quedando con un estado de oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo reducido.
Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe3+ + O2•-
DEOXIMIOGLOBINA: Se trata de mioglobina reducida, es decir, mioglobina con poco oxígeno. El átomo de hierro está en estado de oxidación (2+). Cuando la mioglobina se encuentra en este estado el color de la carne es rojo púrpura, como ocurre por ejemplo en el interior de los músculos después del sacrificio del animal o en el interior de un gran trozo de carne.
OXIMIOGLOBINA: Se trata de mioglobina rica en oxígeno, que le da a la carne ese atractivo color rojo vivo del que ya hemos hablado (el átomo de hierro sigue estando en estado de oxidación [2+]).
METAMIOGLOBINA: Se trata de mioglobina oxidada, es decir, que ha estado en contacto con oxígeno durante un tiempo prolongado. El átomo de hierro está en estado de oxidación (3+). Es la que le da a la carne el color pardo del que también hemos hablado.
En la Figura, la molécula de oximioglobina (mioglobina oxigenada) aparece en la parte derecha, donde se puede apreciar un anillo pirrólico unido a un Fe –grupo hemo– en estado de oxidación (II), el grupo proteico unido también al Fe mediante enlace con la histidina y asimismo una molécula de oxígeno. A la izquierda se indica la proporción de cada uno de los pigmentos en función de la presión parcial de oxígeno. En la parte inferior se presenta un esquema con las principales formas del pigmento cárnico en la carne
Mioglobina y estados de oxidación-reducción de la misma
Piezas de carne de cordero con la mioglobina en forma de oximioglobina (izquierda) y metamioglobina (derecha). Es evidente la diferencia entre el aspecto (y el atractivo para el consumidor) entre ambos tipos.
El tejido vivo de la metamioglobina es rápidamente transformada en mioglobina nuevamente, mediante la acción de AGENTES REDUCTORES como: La glucosa ácido ascórbico
La mioglobina se oxida a metamioglobina con mayor facilidad, cuando la globina se desnaturaliza. Casos en los que la globina se desnaturaliza: -
Como resultado de la cocción En carne vieja Carne con mucho tiempo de almacenamiento
FACTORES DE LOS QUE DEPENDE EL COLOR DE LA CARNE 1.
CANTIDAD DE MIOGLOBINA.
Centro de este tenemos 4 factores principales que son : edad, especie, tipo de músculo y alimentación. -
EDAD: la mioglobina pierde su afinidad por el oxígeno a medida que se incrementa la edad (Tabla 1).
Tabla 1. Concentración de mioglobina de acuerdo a la edad -
ESPECIE: Hay diferencias relacionadas con la edad y con la cantidad de fibras musculares blancas y rojas (Tabla 2). Especie Cerdo
Color Rosa
Contenido de mioglobina 2 mg/g
Borrego
Rojo claro
6 mg/g
Res
Rojo cereza
8 mg/g
Tabla 2. Contenido de mioglobina de acuerdo a la especie
- TIPO DE MÚSCULO: El ejercicio estimula la formación de mioglobina que se traduce a más color (Tabla 3). Tipo de músculo Movimiento
Nombre Extensor carpi radialis
Contenido de mioglobina 12 mg/g
Soporte
Longissimus dorsi
6 mg/g
Tabla 3. Contenido de mioglobina por tipo de músculo -
ALIMENTACIÓN: A medida que se aumenta la cantidad de Fe en la dieta. También el contenido en proteína aumenta la cantidad de pigmentos hemínicos.
2. ESTADO QUÍMICO DE LA MIOGLOBINA : La Tabla muestra los principales estados de la mioglobina, el compuesto que es unido al grupo postetrico, el color resultante y el nombre de este complejo. Tipo de unión
Fe++ Ferroso (covalente)
Fe+++ Ferrico (ionico)
Compuesto
Color
Nombre
:H2O
Morado
:O2 :NO
Rojo Rosa
Oximioglobina Oxido nítrico mioglobina
:CO
Rojo
Carboxymioglobina
-CN
Rojo
Cianometamioglobina
-OH -SH
Café Verde
Metamioglobina Sulfomioglobina
-H2O2
Verde
Coleglobina
Mioglobina reducida
IV.
BIBLIOGRAFÍA :
http://bvs.sld.cu/revistas/ali/vol14_2_00/ali07200.htm http://datateca.unad.edu.co/contenidos/202015/LECCION_RECONOCIMIENTO_3_20 13_2_202015.pdf http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html http://www.produccion-animal.com.ar/informacion_tecnica/carne_y_subproductos/63calidad_carne.pdf http://www.fsis.usda.gov/wps/wcm/connect/4ce35862-b3a7-4050-914048a296dfb88e/Color_Carnes_Aves.pdf?MOD=AJPERES http://cbs.izt.uam.mx/nacameh/v1n1/nacameh_v1n1_067Mateo.pdf
