Enzimas Cardiacas II Ck Ckmb Tgo Ldh

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan. Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.

DEFINICION: Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio (músculo cardiaco). Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las células musculares de corazón, denominados cardiocitos. En una situación donde el corazón esta sufriendo un daño, como por ejemplo un infarto agudo de miocardio (IAM), donde los cardiocitos mueren por la falta de oxigeno, las enzimas cardiacas aumentan en sangre y se las puede dosar en un análisis sanguíneo.

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ENZIMAS CARDIACAS: CK TOTAL CK-MB TGO LDH

ALDOLASA TROPONINA MIOGLOBINA http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com Q.C WILLIANS SANCHEZ RODRIGUEZ

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2.7.3.2

CK-CPK

SINONIMOS:

FOSOFOTRANSFERASA DE ATP CREATINA, CREATINCINASA O CREATIN FOSFOCINASA MUESTRA:

Suero. Estable 4 – 8 horas a temperatura ambiente y un mes a – 20ºC. 20ºC. VALORES DE REFERENCIA:

Recién nacidos: 65-680 u/l

Mujeres:

Varones:

6-7 años:50-145 U/L 8-14 años 35-145 U/L 15-18 años 20-100 U/L MAS DE 19 años 96140 U/L

6-11 años 56-185 U/l 12-18 años 35-185 U/l Mas de 19 años 38-174 U/l

*----Los valores de referencia pueden variar de acuerdo a cada laboratorio---*


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REACCION QUIMICA:

Se cataliza por la reacción reversible por transferencia de ATP y creatina obtenido como producto a la fosfocreatina +ADD

ESTRUCUTRA QUIMICA:

Esta constituida por dos cadenas de polipeptidican con estructura cuaternaria compleja. Es una proteína formada por dos subunidades, con un peso molecular de 40.000 daltons cada una. Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar CK-1, CK-2 y CK-3 (BB, MB y MM respectivamente). Estas isoenzimas están asociadas a estructuras miofibrilares en el citosol. Además de estas tres isoenzimas se encuentran la isoenzima mitocondrial de la CK (CK-MiMi o CK-Mt) y las macrokinasas:1 (CK-BB unida a inmunoglobulinas) y 2 (forma oligomérica de la CKMt).

Es una enzima bilocular que se encuentra en citoplasma y mitocondria

GENERALIDADES: La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo esquelético y su menor concentración se encuentra en el tejido cerebral. Debido a que la Ck existe relativamente en pocos órganos, esta prueba se utiliza como índice especifico de lesión del miocardio y del músculo. Un aumento en la actividad sérica de esta enzima, es índice de lesión celular. La extensión y gravedad de la lesión determinarán la magnitud de la elevación.


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En infarto agudo de miocardio, aumenta la creatinkinasa entre las 2 y 6 horas de producido el episodio, alcanza un máximo después de 18-24 horas y se normaliza entre el tercero y sexto día. Los picos alcanzados pueden llegar a ser 20 veces el límite superior normal, razón por la cual es, quizás, la prueba más sensible para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio. Tiene una sensibilidad de 97% y una especificidad de 67%. El diagnóstico del infarto agudo de miocardio se basa en la existencia de por lo menos dos de los tres criterios definidos por la Organización Mundial de la Salud: dolor precordial de más de 30 minutos, cambios electrocardiográficos específicos y aumento de la actividad de creatinkinasa o de la isoenzima CK MB.

CK total

LOCALIZACION

CKMM

Músculo estriado y miocardio Miocardio Cerebro y músculo liso

CKMB CKBB

Medición en suero de la CK total 94%

Separación por Métodos electroforeticos de anodo a cátodo Mas rápida (+)

6% 1%

Intermedia Mas rápida (-)

La creatininfosfoquinasa puede presentarse en forma de 3 isoenzimas que se diferencian en su estructura. La CPK-1 ó CPK-BB, es la predominante en el tejido cerebral y en el pulmón. La CPK-2 también llamada CPK-MB es la de origen cardiaco, y la CPK-3 ó CPK-MM que es la de origen muscular esquelético. La aparición de CPK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón en el cerebro o en los músclos esqueléticos. Dependiendo del isoenzima de CPK elevado podemos diferenciar cuál es el tejido afectado.

La CPK-MB se eleva a las 3 a 6 horas y vuelve a la normalidad a las 12 a 48 horas tras un infarto de miocardio. Por ello se realizan mediciones secuenciales para ver la evolución. La CPK-MB no suele aparecer elevada si el dolor torácico es por una angor (angina de pecho) un embolismo pulmonar o por una insuficiencia cardiaca congestiva.

La CPK-BB aparece elevada si hay daño en el tejido cerebral o en caso de infarto pulmonar por un embolismo.


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La CPK-MM es la isoenzima más abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se eleva se debe a lesiones del msculo esquelético o por ejercicio físico muy intenso. Pueden verse alterados los valores de CPK isoenzimas si se han realizado inyecciones intramusculares, traumatismos musculares, intervenciones de cirugía recientes, o ejercicio intenso o prolongado.

EL PAPEL FISIOLÓGICO DE LA CREATÍNQUINASA ES EL SIGUIENTE: el principal componente fosforilado del músculo es la fosfocreatina, que está, aproximadamente unas ocho veces en exceso sobre el ATP. Cuando el músculo se contrae, el ATP se consume y la CREATÍN quinasa cataliza la refosforilación del ADP para formar ATP, usando fosfocreatina como reservorio de la fosforilación. La Actividad en suero parece estar en función de la masa muscular del individuo, por ello las mujeres tienen actividades séricas más bajas que el hombre. También varían las cifras con la Edad. De aquí la importancia de utilizar el Índice de Corte [(CK Total / CK MB masa) x 100] en la valoración del origen de un aumento de CK MB masa: músculo – esquelético o cardíaco.


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SIGNIFICADO CLINICO

Enfermedades de músculo esquelético: Distrofia muscular de Duchenne (es un marcador que aumenta de 20 a 200 veces). Miocardiopatías (miositis, polimiositis). Enfermedades musculares neurogénicas (miastenia gravis, parkinsonismo). Hipertermia maligna. Polimiopatía necrotizante.

esclerosis


múltiple,

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Enfermedades de corazón: infarto de miocardio. Cardioversión, cateterización cardíaca, angioplastia coronaria transluminal percutánea, anestesia y cirugía no cardíaca, miocarditis, pericarditis, embolia pulmonar. 1. En el infarto al miocardio comienza la elevación poco después de la crisis aproximadamente 4-6 hrs después y alcanza el punto máximo en 24 hrs. 2. LA Ck y CKMB llega a su punto máximo aproximado un día después del inicio al igual que la TGO. 3. La LDH suele tener un punto máximo durante el segundo día.

Enfermedades del hígado: enfermedad hepática primaria (síndrome de Reye). Enfermedades del sistema nervioso central: enfermedad cerebrovascular aguda, neurocirugía, isquemia cerebral. Hemorragia subaracnoidea. Enfermedades de tiroides: hipertiroidismo.

CRONOLOGIA DE LA ALTERACION ENZIMATICA EN infarto agudo al miocardio CK TOTAL

CK-MB

TGO

LDH

Inicio

2-8 hrs.

2-8 hrs.

6-12 hrs.

Maxima

24-36 hrs.

12-48 hrs.

24-28 hrs.

persistente

3-6 hrs.

2-3 días

4-6 días

8-12 hrs. 48-72 hrs. 10-15 días


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VALORES DISMINUIDOS DE LA CK:

Reducción de masa muscular Neoplasias enfermedad hepática alcohólica Inanición Enfermedad de Cushing tratados con esteroides. Tirotoxicosis.


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---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------

INTERPRETACION INTERPRETACION DE LAS ISOENZIMAS DE LA CK ----------------------------------------------------------------------------------------------------CKMB:

La CKMB aparece en el suero entre 6-12 hrs después del IAM y persiste durante 18-32 hrs, cuando el paciente con precordalgia padece con MB, significa que tiene un IAM. Además si al CK-MB es negativa durante más de 48 hrs o mas después del episodio de precordalgia significa que no se trato de IAM. En el IAM se leva la CK-MB, LDH1, relación LDH1-LDH2, Ck total y LDH total. La CK-MB y LDH1 se elevan tanto en porcentaje como en el valor absoluto ( el % de cada isoenzima por la enzima total respectiva), alcanzan su máximo y posteriormente disminuyen.

MÉTODOS DE DETERMINACIÓN DE LA CK-MB.a) Métodos no inmunológicos: • Electroforesis: Técnica semicuantitativa que conduce generalmente a una sobreestimación de la CPK-MB. Lenta y poco práctica, sobre todo en un Laboratorio de Urgencias. • Cromatografía de intercambio iónico. No garantiza la separación absoluta de las isoenzimas MB y BB.

b) Métodos inmunológicos:

-MB -MB actividad.

• Inmunoinhibición: CK

• Métodos basados en la medición de masa:

Técnicas radioinmunológicas: Actualmente, los métodos inmunorradiométricos (IRMA) permiten la dosificación de la CK-MB. Técnicas enzimoinmunológicas (CK-MB masa): mediante el uso de anticuerpos monoclonales específicos. Éste método es sensible a la interferencia de la adenilatoquinasa, y a diferencia de lo que ocurre con el método de inmunoinhibición permite su realización en una muestra de sangre hemolizada. Proporciona buenos resultados, su determinación está automatizada, es rápida y por tanto, adaptable al Laboratorio de Urgencias, siendo este el método de elección.

CKMM: ---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Se eleva en el infarto al miocardio entre 4-6 hrs después del infarto, no es demostrable a las 24-36 hrs después del infarto puesto que alcanza su máximo y cae rápidamente: Isiquemia miocárdica, angina de pecho


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Distrofia muscular de Duchenne Poliomitosis, dermatomitosis, mioglobinuria, insuficiencia circulatoria y choque, IRC, lipomatia, postoperatorio de cirugías.

Síndrome de reye Algunos cancere4s de mama, plumón, próstata Choque Lesión cerebral, neurocirugía Hipotermia Después de la desviación coronaria quirúrgica. INHIBIDORES DE LA CK:

Pb, Ag, Hg,Zn Los oxalatos actúan contra el Ca+,Mn y Mg para la detección de la ck. La luz blanca actúa como inhibidor no competitivo y altera la estructura química. Anticoagulantes como heparina o EDTA.

AUMENTO VARIABLE POR DROGAS:

Por anfotericina B, clofibrato, etanol, carbenozolona, halotano y succinilcolina administrados juntos, intoxicación intoxicación con barbitúricos. barbitúricos. Terapia con esteroides. Colchicina. Etanol, éter etílico, litio, propanolol, quinidina, monóxido de carbono. Drogas de abuso (cocaína, LSD). INTERFERENCIAS:

El ejercicio extenuante, levantamiento de pesas y las cirugías que lesionan el músculo esquelético pueden provocar elevación de la Ck. Las dosis elevadas de salicilatos también pueden aumentar los niveles. Las inyecciones intramusculares múltiples pueden aumentar los niveles Parto Hemólisis de la muestra


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TGO 2.6.1.1 ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-CETOGLUTAR TRANSFERASA-2-CETOGLUTARATO ATO SINONIMOS:

TGO-SGOT VALORES NORMALES

ADULTO ANCIANO NIÑO RECIEN NACIDO MAYOR DE 2 AÑOS

0-41 UI/L 8-33 UI/L 2-55 UI/L 10-30 UI/L A 31 °C

La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localización mitocondrial y citoplasmática que cataliza la transferencia reversible del grupo amino desde el aspartato al α cetoglutarato.

Método para su determinación:

UV 340 o 360 nm. Según SCE/ IFCC/ DKGC La TGO se cataliza por la reacción de la transferencia de un grupo amino: L-aspartato +

α –

cetoglutarato TGO GLUTAMATO + OXALACETATO

La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2

Muestra:


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Suero recomendado. Plasma con heparina puede causar turbidez en la reacción. La hemólisis interfiere aumentando el valor proporcionalmente, dado que la concentración de TGO en glóbulos rojos es 40 veces mayor que en suero.

FISIOLOGIA: La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular sin función conocida en el plasma. Los valores séricos para mujeres son menores que para varones y aumentan un poco con la edad, casi igualando a los valores de los varones. En el interior de las células las concentraciones son muy elevadas, en suero son muy bajas y al enzima desparace cuando todas las membranas celulares están intactas.

Catalizar la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a cetoacido, formando otro aminoácido.


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Debido a su amplia distribución se considera considera como un enzima inespecífica de tejido o de órgano y por lo tanto, es más útil cuando su concentración sérica se compara con los valores de las enzimas sericas diferentes. Poco se sabe de la síntesis, regulación y excreción de las transaminasas. TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO:

Músculo cardiaco Hepático Renal Pancreático Pulmonar Bazo, eritrocitos y otros tejidos en menor concentración. Una cantidad muy escasa de TGO se excreta en al bilis debido ala barrera hematobiliar y no se sabe si la pequeña cantidad encontrada en al bilis procede de la sangre o directamente de los hepatocitos.

FISIOPATOLOGIA Cuando se lesiona la células corporales que contienen TGO o se altera o destruye su actividad por deficiencia de oxigeno o de glucosa, la membrana celular se vuelve permeable o puede romperse, entonces la TGO, junto con el contenido de otras células, encuentra su camino al plasma incrementando la concentración serica de la enzima. Mientras mayor se ala concentración intracelular de la aspartato aminotrnasferasa, mas alta y mas rápida ser ala elevación en el suero con el daño celular.

El daño del tejido cardiaco produce aumento aun mas rápido de concentraciones de TGO, el grado elevación se correlaciona estrechamente el tamaño del infarto.

un las de con

En insuficiencia cardiaca pueden producirse elevaciones mayores de 1000, esta elevación elevación extrema se debe aparentemente ala congestión y necrosis secundarias del hígado mas la lesión cardiaca entre si.


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En disfunción hepática se alcanzan concentraciones mayores, sin embargo la liberación de TGO de las células hepáticas no refleja el funcionamiento del hígado que normal inclusive en presencia de valores altos de TGO. Por otro lado, las concentraciones de TGO refleja la respuesta de las células al daño y también al aumento de la permeabilidad de las membranas celulares. Dado que los valores normales de TGO incluyen una ausencia completa de la enzima del suero, la disminución de su valor serico solo es de interés en lo que respecta ala velocidad con la que se produce el descenso o como un indicador del avance de la enfermedad y al respuesta al tratamiento.

Significado clínico: La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las mitocondrias de las células, junto a la TGP cumple un rol diagnóstico y de monitoreo de enfermedades con daño hepatocelulares y muscular. No hay evidencia de un aumento de síntesis de transaminasas en enfermedades hepáticas y musculares. La vida media de la TGO es de 17 Hs. (TGP: 47Hs) lo cual da una información muy actual de la realidad de un proceso citolítico. La TGP es una enzima específica del hígado.

La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos. Un aumento simultáneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de cualquier índole. En algunos casos también se la usa en la evolución del infarto de miocardio (IAM), donde la sensibilidad diagnóstica es del 96% y la especificidad del 86% post angor. Debido a la localización intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmática y TGO citoplasmática y mitocondrial) es que se puede inferir que ante un aumento significativo de TGP sobre TGO hay un daño celular difuso con ruptura de membranas celulares y compromiso citoplasmático y con un aumento de TGO>TGP el compromiso necrótico es más profundo y severo.

La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de células involucradas. El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el daño es leve (citoplasmático) en los casos de hepatitis viral aunado a la menor vida media de la TGO con respecto a la TGP. Cuando supera a 1 y particularmente 2, la necrosis celular es profunda tal el caso de hepatitis alcohólicas o en hepatitis crónicas activas.


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Utilidad clínica Evaluar magnitud del daño celular en hígado y músculo. Monitoreo de la evolución del daño de los tejidos que la contienen hepatopatía, cardiopatías.

VALORES AumentadoS DE LA TGO:

Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como: INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las 24 hrs siguientes y retornaran a lo normal en un lapso de 4-7 dias si ya no hay mas daño celular. INSUFICIENCIA CARDIACA:Con CARDIACA:Con frecuencia hay una elvacion de los valores sericos, pero al grado del aumento varia de acuerdo ala lateracion hepatica concomicante. Cardiopatías como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, cirugía de revascularización cardíaca.

HEPATOPATÍAS DE DISTINTA ETIOLOGÍA (inflamatorias, obstructivas, autoinmunes, por virus hepatotróficos: HAV, HBV, HCV,HDV,HEV, parasitaria, tóxica, necrótica). POR INFECCIÓN SISTÉMICA DE VIRUS NO HEPATOTRÓFICOS: herpes, CMV, EBV, HIV, Parotiditis, Echo y Coxsackie, Rubeola, Varicela Zoster etc. TRAUMATISMO EXTENSO DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO: Dermatomiositis, distrofia muscular progresiva, traumatismo muscular por uso excesivo o lesion externa, triquinosis. Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemolítica, síndrome de Reye, amebiasis, tuberculosis, brucelosis, tétanos, septicemia, , linfogranuloma venéreo, histoplasmosis, hidatidosis, triquinosis, sarcoidosis, galactosemia, síndrome de Dubin Johnson y síndrome de Reye. 16 http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com

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ENFERMEDADES MUSCULARES como distrofia muscular progresiva, miositis, miopatía hipotiroidea, episodios epilépticos, hipertermia maligna, ejercicio muscular agresivo.

INTERFERENCIAS por drogas: VALORES AUMENTADO: Drogas hepatotóxicas, acetaminofen, allopurinol, aminopurina, ácido aminosalicílico, anfotericina B, ampicilina, alcohol amílico, andrógenos, asparaginasa, aspirina, barbituratos, cefalosporina, cloramfenicol, cimetidina, eritromicina, imipramina, carbamacepina, levodopa, niacina, valproato. Paracetamol, piroxicam, halotane, cocaina, amiodarona, estrógenos sintéticos, ácido valproico, tetraciclinas, metotrexate, esteroides anabólicos, ciclofosfamida, isoniazida, rifampicina, cloropromacina, alfa metildopa, verapramil. Nitrofurantoina, fenofibrate, papaverina, fenilbutazona, diclofenac, allopurinol, propiltiouracilo, quinina, quinidina, diltiazem, haloperidol, nitrofurantoina, cimetidina, glibenclamida, sales de oro, captopril, dextropropoxifeno, tetracloruro de carbono. VALORES DISMINUIDO: Penicilamina, fenotiazinas.

1.1.1.27

LDH


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-----------------------------------------------------------------Sinonimos: LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD oxidoreductasa MÉTODO: Espectrofotometría-UV 340 nm. MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo

rápidamente

CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.

VALORES DE REFERENCIA: Dependientes del método:  

 



DGKC: piruvato a lactato, consumo de NADH a 30°C en UI/l Adultos: 160 - 320 IFCC: lactato a piruvato, producción de NADH a 30°C en U/L Adultos 140-280 Recién nacidos 415-690 a 37ºCen UI/l 0-4 días 290-775 4-10 días 545-2000 10 d-24 meses 180-430 24 m-12 años 110-295 60 a -90 años 110-210

Introducción:

Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a piruvato. Tiene un PM de 140000 daltons. Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5. En nuestro Laboratorio se emplea la siguiente reacción (Sociedad Alemana de Química Clínica) para la determinación de la LDH.


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LDH (suero del paciente) 1. Piruvato + NADH ↓ + H+ ⇔ Lactato + NAD Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: H y M. Las estructuras de LD-H y LD-M están determinadas por los loci situados en los cromosomas 12 y 11, respectivamente. La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en: hígado, miocardio, músculo esquelético y hematíes. Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas. Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH. Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H. Se diferencian por el contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para formar 5 tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis. • La subunidad M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético (“ Muscle”) e hígado. • La subunidad H, se encuentra encu entra principalmente en el corazón (“ Heart ”). ”).

Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4. Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.

Métodos de Determinación para LDH: • Determinación enzimática para la actividad total de la LDH • Para la dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no

inmunológicos (electroforesis) y métodos inmunológicos. • Mediante éste último se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del

suero por un anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y LD5

EXPLICACION DE LA PRUEBA:

Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la celula Aunque la elvacion es inespecifica, esta prueba es util para confirmar infarto al miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al miocardio También es útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia perniciosa. Sin embargo, se pueden obtener mas datos especificos clasificados de la LDH en sus cinco isoenzimas. 19 http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com

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La LDH también es útil como marcador tumoral en el seminoma o tumor de células germinativas, especialmente cuando en este tumor no se produce AFP ni gonadotropina coriónica humana.

La determinación de la actividad lactato deshidrogenasa, en suero, tiene una gran variedad de aplicaciones clínicas. Por ser una enzima intracelular, su elevación es índice de daño tisular con la consecuente liberación de ésta a la circulación. El daño puede ser desde una simple anoxia con ligero daño celular y pérdida de citoplasma hasta una necrosis celular severa, produciéndose por lo tanto, diversos grados de elevación de la actividad enzimática en suero. Con niveles alterados de LDH total, la determinación de la isoenzima predominante posibilita la identificación del órgano comprometido:

LD1: corazón, hematíes, LD2: hematíes, córtex LD3: pulmón, glóbulos blancos, LD4: músculo esquelético, médula LD5 : hígado, músculo esquelético, tejidos neoplásicos

córtex renal, páncreas, renal,

renal pulmón plaquetas plaquetas

El comportamiento de las isoenzimas (separación electorforética en acetato de celulosa o poliacrilamida, inmunoinhibición, inhibición química) no debe ser interpretado sino a la luz del conocimiento de la historia clínica del paciente. En este sentido la inversión de los valores de LD1/LD2 (“flip”) constituye un indicio de injuria miocárdica, como sí también el aumento de LD5 orienta hacia una hepatopatía. El aumento de la fracción LD2,LD3,LD4 refleja una masiva destrucción plaquetaria (tromboembolismo pulmonar).

En general, los tejidos que muestran metabolismo aerobio revelan, predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más rápido (LDH1), con mayor número de subunidades H. Los tejidos que muestran metabolismo anaerobio revelan, predominantemente, isoenzimas de movimiento electroforético más lento (LDH5),20 http://quimicosclinicosxalapa04.spaces.live.com con mayor número de subunidades M. Q.C WILLIANS SANCHEZ RODRIGUEZ La proporción de enzimas varía de un tejido a otro. En el corazón, predomina la isoenzima LDH1 (del 18 al 33% de la actividad de la LDH Total).

En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST), constituye un elemento importante de diagnóstico. La misma comienza a elevarse 12-24 horas después de producido el infarto; alcanza un pico entre las 48-72 horas y permanece elevada desde el séptimo al décimo día. Predomina LDH1, por lo tanto, su determinación confiere especificidad al diagnóstico de infarto agudo de miocardio. También está elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida por agentes tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral) e incluso acompañando a necrosis tubular renal, pielonefritis, etc. Los niveles bajos no son clínicamente importantes. Tras la Lesión Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD sérica aumenta menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB. Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que exteriorizan el Daño Miocárdico. Alcanza su máximo a las 30 a 40 horas. Permanece elevada durante 10 a 12 días .

VARIABLES POR ENFERMEDAD: AUMENTADO:

Mononucleosis infecciosa, hepatitis virales, tumores malignos, leucemias y linfomas, anemias hemolíticas, distrofia muscular, daño muscular (cardíaco o esquelético) de cualquier etiología, pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal, hipoxia, shock e hipertermia. VARIABLES PREANALÍTICAS: AUMENTADO:

Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto


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elevan la LDH. Hemólisis producida por la congelación, calentamiento o agitación de la muestra provocan elevaciones falsas. DISMINUIDO:

Lipemia. Oxalato, detergentes. VARIABLES POR DROGAS: Aumentado: Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo, metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol. Disminuido: Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate.


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Enzimas Cardiacas II Ck Ckmb Tgo Ldh

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