PERAN ENZIM CREATINE KINASE DALAM DIAGNOSIS INFRACT MIOKARDIAL
Disusun oleh:
Annisa Muthia
1112096000058
Kimia 5B
PRODI KIMIA
FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI
UIN SYARIF HIDAYATULLAH
JAKARTA
KATA PENGANTAR
Dengan mengucap syukur Alhamdulillah kepada Tuhan Yang Maha Esa yang
telah memberikan taufik dan hidayahnya sehingga kami dapat menyelesaikan
makalah ini.
Makalah ini dibuat untuk memenuhi syarat kurikulum dan sekaligus untuk
melengkapi nilai mata kuliah Praktikum Biokimia 2. Makalah ini membahas
mengenai "Peran Enzim sebagai Diagnosis Penyakit"
Pada Kesempatan ini, tak lupa kami ucapkan rasa terima kasih kepada :
1. Bapak La Ode Sumarlin M.Si selaku Dosen Mata Kuliah Enzimologi .
2. Perpustakaan Fakultas Sains dan Teknologi.
Yang telah memberikan kebebasan untuk melengkapi makalah ini dari
berbagai sumber yang ada serta membantu dan membimbing penulis untuk
menyelesaikan makalah ini.
Akhir kata, semoga makalah ini bermanfaat bagi penulis dan
mahasiswa/i UIN Syarif Hidayatullah Jakarta pada khususnya dan pembaca
pada umumnya.
Ciputat, 26 Desember 2014
Penyusun
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR………………………………………….............. 2
DAFTAR ISI…………………………………………….......................... 3
BAB I. PENDAHULUAN
Latar Belakang…………………………………………............. 4
Tinjauan Pustaka………………………………………..…...… 4
BAB II. ISI
I. Crearine Kinase sebagai Diagnosis Infract Miokardial……………… 7
II. Sensitivitas Dan Spesifikasi………………………………………….. 7
III. Tes CK-MB………………………………………………………...… 9
IV. Spesimen……………………………………………………………... 11
V. Masalah Klinis……………………………………………………..… 12
BAB IV. PENUTUP
I. Kesimpulan…………………………………………………………… 14
II. Saran…………………………………………………………………. 14
DAFTAR PUSTAKA…………………………………………………………… 15
BAB I
PENDAHULUAN
I. LATAR BELAKANG
Pemecahan makanan untuk memasok energi serta unsur-unsur kimia
pembangunan tubuh (building blocks); perakitan building blocks
tersebut menjadi protein, membran sel, serta DNA yang mengkodekan
informasi genetik; dan akhirnya penggunaan energi untuk menghasilkan
gerakan sel, semua ini dimungkinkan dengan adanya kerja enzim- enzim
yang terkoordinasi secara cermat. Sementara dalam keadaan sehat semua
proses fisiologis akan berlangsung dalam cara yang tersusun rapi serta
teratur dan homeostatis tetap dipertahankan, homeostatis dapat
mengalami gangguan berat pada keadaan patologis.
Kondisi penyakit biasanya menyebabkan kerusakan jaringan sedang
atau berat, tergantung pada waktu terjadinya dan keparahan penyakit.
Kondisi tersebut biasanya berhubungan dengan pelepasan enzim khusus
untuk organ atau jaringan yang sakit ke dalam sirkulasi dan hal ini
menghasilkan peningkatan aktivitas enzim tersebut dalam cairan tubuh.
Dengan demikian, pengukuran aktivitas enzimatik dalam serum/plasma dan
cairan tubuh lainnya dapat memberikan informasi diagnostik dan
prognostic yang tidak ternilai bagi dokter.
"Enzim Diagnostik" mengacu pada enzim yang digunakan untuk
diagnosis atau prognosis. Enzim lebih disukai dalam bidang diagnostik,
karena spesifikasi substrat dan aktivitasnya dapat dilihat secara
kuantitatif dengan adanya protein lainnya. Literatur yang luas pada
aplikasi diagnostik enzim tersedia; namun, informasi yang tersebar dan
kajian komprehensif yang kurang. Oleh karena itu, penulisan makalah
ini bertujuan untuk menyajikan sebuah tinjauan kritis pada aplikasi
enzim yang berbeda dalam diagnosis medis.
II. TINJAUN PUSTAKA
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai
katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi)
dalam suatu reaksi kimia organik. Enzim bekerja dengan cara bereaksi
dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui
suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih
rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama.
Pasar global untuk enzim dalam bidang pengobatan telah diperkirakan
sebesar $ 6 miliar pada 2010 dan diperkirakan akan terus tumbuh dengan
peningkatan tahunan sebesar 3,9%, mencapai $ 7,2 miliar pada 2015
(laporan BCC Research, Juni 2011). Pemanfaatan enzim untuk alat
diagnosis secara garis besar dibagi dalam tiga kelompok:
a. Enzim sebagai petanda ( marker ) dari kerusakan
b. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis
c. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia
1. Enzim sebagai petanda ( marker ) dari kerusakan
Penggunaan enzim sebagai petanda dari kerusakan suatu jaringan
mengikuti prinsipbahwasanya secara teoritis enzim intrasel seharusnya
tidak terlacak di cairan ekstrasel dalamjumlah yang signifikan. Pada
kenyataannya selalu ada bagian kecil enzim yang berada dicairan
ekstrasel. Keberadaan ini diakibatkan adanya sel yang mati dan pecah
sehinggamengeluarkan isinya (enzim) ke lingkungan ekstrasel, namun
jumlahnya sangat sedikir dantetap.
Apabila enzim intrasel terlacak di dalam cairan ekstrasel dalam
jumlah lebih besar dari yangseharusnya, atau mengalami peningkatan
yang bermakna/signifikan, maka dapat diperkirakanterjadi kematian
(yang diikuti oleh kebocoran akibat pecahnya membran) sel secara besar-
besaran. Kematian sel ini dapat diakibatkan oleh beberapa hal, seperti
keracunan bahan kimia(yang merusak tatanan lipid bilayer), kerusakan
akibat senyawa radikal bebas, infeksi (virus),berkurangnya aliran
darah sehingga lisosom mengalami lisis dan mengeluarkan enzim-
enzimnya, atau terjadi perubahan komponen membrane sehingga sel imun
tidak mampu lagimengenali sel-sel tubuh dan sel-sel asing, dan
akhirnya menyerang sel tubuh (penyakitautoimun) dan mengakibatkan
kebocoran membrane.
Contoh penggunaan enzim sebagai petanda adanya suatu kerusakan
jaringan adalah sebagai berikut:
Peningkatan jumlah Alanin aminotransferase (ALT serum) hingga mencapai
seratuskali lipat (normal 1-23 sampai 55U/L) menunjukkan adanya
infeksi virus hepatitis,peningkatan sampai dua puluh kali dapat
terjadi pada penyakit mononucleosisinfeksiosa, sedangkan peningkatan
pada kadar yang lebih rendah terjadi pada keadaanalkoholisme.
2. Enzim sebagai suatu reagensia diagnosis
Sebagai reagensia diagnosis, enzim dimanfaatkan menjadi bahan untuk
mencari petanda(marker ) suatu senyawa. Dengan memanfaatkan enzim,
keberadaan suatu senyawa petandayang dicari dapat diketahui dan diukur
berapa jumlahnya. Kelebihan penggunaan enzimsebagai suatu reagensia
adalah pengukuran yang dihasilkan sangat khas dan lebih
spesifik dibandingkan dengan pengukuran secara kimia, mampu digunakan
untuk mengukur kadar senyawa yang jumlahnya sangat sedikit, serta
praktis karena kemudahan dan ketepatannyadalam mengukur. Contoh
penggunaan enzim sebagai reagen adalah sebagai berikut:
Uricase yang berasal dari jamur Candida utilisdan bakteri Arthobacter
globiformis dapat digunakan untuk mengukur asam urat.
3. Enzim sebagai petanda pembantu dari reagensia
Sebagai petanda pembantu dari reagensia, enzim bekerja dengan
memperlihatkan reagensialain dalam mengungkapkan senyawa yang dilacak.
Senyawa yang dilacak dan diukur samasekali bukan substrat yang khas
bagi enzim yang digunakan. Selain itu, tidak semua senyawamemiliki
enzimnya, terutama senyawa-senyawa sintetis. Oleh karena itu,
pengenalanterhadap substrat dilakukan oleh antibodi.
Adapun dalam hal ini enzim berfungsi dalam memperlihatkan
keberadaan reaksi antara antibodi dan antigen. Contoh penggunaannya
adalah sebagai berikut:
Pada teknik imunoenzimatik ELISA (Enzim Linked Immuno Sorbent Assay),
antibodimengikat senyawa yang akan diukur, lalu antibodi kedua yang
sudah ditandai denganenzim akan mengikat senyawa yang sama. Kompleks
antibodi-senyawa-antibodi inilalu direaksikan dengan substrat enzim,
hasilnya adalah zat berwarna yang tidak dapatdiperoleh dengan cara
imunosupresi biasa. Zat berwarna ini dapat digunakan untuk menghitung
jumlah senyawa yang direaksikan. Enzim yang lazim digunakan
dalamteknik ini adalah peroksidase, fosfatase alkali, glukosa
oksidase, amilase,galaktosidase, dan asetil kolin transferase.
Pada teknik EMIT (Enzim Multiplied Immunochemistry Test ),
molekul kecil sepertiobat atau hormon ditandai oleh enzim tepat di
situs katalitiknya, menyebabkanantibodi tidak dapat berikatan dengan
molekul (obat atau hormon) tersebut. Enzimyang lazim digunakan dalam
teknik ini adalah lisozim, malat dehidrogenase, dangluksa-6-fosfat
dehidrogenase.
Enzim CKMB adalah isoenzim Creatine Kinase (CK) yang terdapat
pada berbagai jaringan terutama miokardium dan ±20% pada skeletal.
Kenaikan aktivitas CKMB dapat mencerminkan kerusakan miokardium.
Enzim CKMB diperiksa dengan cara enzymatic immunoassay with serum
start dengan nilai normal <24 U/L
Infark Miokard Akut (IMA) didefinisikan sebagai nekrosis miokardium
yang disebabkan tidak adekuatnya pasokan darah akibat sumbatan akut
pada arteri koroner. Sumbatan ini sebagian besar disebabkan oleh
ruptur plak ateroma pada arteri koroner yang kemudian diikuti oleh
terjadinya trombopsis, vasokonstriksi, dan reaksi inflamasi. Kadang-
kadang sumbatan akut ini dapat pula disebabkan oleh spasme arteri
koroner, emboli atau vaskulitis.(Arif muttaqin,2009)
Myocardial Infark adalah kematian jaringan otot myokard. Myokard
Infark merupakan sumbatan total pada arteri koronaria. Sumbatan ini
mungkin kecil dan focal atau besar dan difus. Pembuluh yang sering
terkana adalah koronaris kiri, percabangan anterior kiri dan arteri
circumflek.(faqih ruhyanudin,2007)
BAB III
ISI
I. Crearine Kinase sebagai Diagnosis Infract Miokardial
CK-MB menjadi suatu alat yang penting dalam mengevaluasi suatu
Infrack Miokardial dan sindroma koroner akut. CK-MB adalah 1 dari 3
isoenzim dimerik yang terdiri dari aktivitas total CK. Seluruh
sitoplasmik CK disusun oleh sub unit M dan/atau B yang saling
berhubungan membentuk isoenzim CK-MM, CK-MB, dan CK-BB. CK-MM sebagian
besar berada di otot lurik, keduanya yaitu pada otot skelet dan
miokard.
CK-MB adalah bentuk jaringan dan awalnya dilepaskan oleh
miokardium setelah MI. Kemudian berubah di serum menjadi isoform CK-
MB1. Hal ini terjadi segera setelah gejala terjadi. Pada pasien yang
memiiiki penyakit jantung, sebagai contoh: jantung koroner, infark
miokard, sterosis aorta, penyakit pembuluh darah koroner (CAD), atau
keduanya, isoenzim CK-MB sekitar 20% lebih dari total CK di dalam
jaringan, dimana kandungan CK-MB hanya 0-3% dari total CK di otot
skeletal. Hal ini patut diperhatikan bahwa pada individu normal
memiliki presentase CK-MB yang lebih rendah sekitar 1,1 %. "Total CK"
mengenai aktivitas kumulatif pada isoenzim MM, MD, dan BB pada sampel
pasien.
Saat ini, CK-MB telah dianggap penanda biokimia yang unggul pada
trauma miokard, sebagai contoh telah menjadi dasar perbandingan
penanda lainnya. Meskipun CK-MB memiliki nilai diagnostik yang
spesifik untuk trauma miokard, otot skeletal memiliki keduanya yaitu
aktivitas total CK yang tinggi per gramnya dan mungkin memiliki lebih
dari 3 % CK-MB. Potensial yang non spesifik ini, terjadi pada sebagian
pasien dengan trauma otot skeletal dan otot miokard secara bersamaan.
Pemaparan saat ini menunjukkan bahwa hubungan CK-MB dan miokard
ditetapkan dengan nilai terendahnya 2% dan tingginya 5% bergantung
pada variabilitas keduanya, dalam terminologi sebagai numerator dan
denominator pada index relative. Karakteristik peningkatan dan
penurunan CK-MB pada pengukuran secara serial merupakan patognomonis
untuk mendiagnosis Infract Miokardial (IM). Peningkatan pertama CK-MB
setelah IM membutuhkan 3-4 jam setelah onset gejala dan tetap
meningkat kira-kira 65 jam pasca infark. CKMB mass dilaporkan pada 50%
diagnosis IM setelah 3 jam pasca onset dan lebih dari 90% setelah 6
jam. Untuk diagnosis dengan sensitivitas dan spesifitas yang tinggi,
sampel serial dibutuhkan selama periode 8-12 jam.
II. Sensitivitas Dan Spesifikasi
Sensitivitas CK-MB sangat baik (hampir 100%) dengan spesifisitas agak
rendah. CKMB, isoensim dari CPK, memiliki tingkat spesifisitas yang
lebih tinggi dari CPK. Peningkatan CK-MB isoenzim dapat menandakan
terjadinya kerusakan otot jantung. CK-MB juga dapat meninggi pada
kasus-kasus bukan MCI atau non-coronary obstructive myocardial
necrosis, seperti peradangan, trauma, degenerasi.
CKMB sebagai standard emas diagnosis IMA mempunyai keterbatasan,
yaitu tidak kardiospesifik, dapat meningkat pada trauma otot, tidak
cukup sensitif untuk memprediksi IMA pada 0-4 jam setelah nyeri dada
dan tidak mendeteksi jejas pada pasien dengan onset infark yang lama.
Adanya nekrosis miokard yang kecil tidak terdeteksi pada EKG maupun
oleh CK-MB dan menunjukkan risiko tinggi IMA dan kematian mendadak
jangka pendek maupun jangka panjang.
Faktor-Faktor yang Terlibat dalam Aktivitas CK-MB dalam Serum
Yang terpenting adalah mengetahui kapan kedua ensim ini akan
meningkat, kapan puncaknya, dan kapan akan kembali normal, sehingga
pemeriksaan yang dilakukan memiliki nilai diagnostik dan tidak sia-sia
dilakukan. Contohnya, akan percuma jika dilakukan pemeriksaan CKMB
pada hari keempat setelah serangan.
III. Tes CK-MB
Tes CKMB dilakukakn untuk mendeteksi peradangan otot (miositis)
atau kerusakan otot serius dan / atau untuk mendiagnosa rhabdomyolysis
jika seseorang memiliki tanda-tanda dan gejala, seperti kelemahan
otot, nyeri otot, dan urin gelap. Urine mungkin gelap karena adanya
mioglobin, zat lain yang dirilis oleh otot-otot yang rusak yang dapat
merusak ginjal. CK dapat diatur dengan sendirinya atau bersama dengan
tes kimia darah lainnya seperti elektrolit, BUN atau kreatinin (untuk
mengevaluasi fungsi ginjal). Jika kadar CK tinggi dan lokasi kerusakan
otot tidak jelas, maka seorang praktisi kesehatan dapat menggunakan
isoenzim CK atau CK-MB sebagai tes tindak lanjut, untuk membedakan
antara tiga jenis (isoenzim) CK: CK-MB (ditemukan terutama di otot
jantung), CK-MM (ditemukan terutama di otot rangka), dan CK-BB
(ditemukan terutama di otak, dalam darah, terutama dari otot-otot
halus, termasuk di usus, rahim atau plasenta ).
Tes CKPM dapat dilakukan dengan metode Kimia Klinik. Prinsip
dari tes CKMB ini merupakan penggunaan reagen kimia untuk penentuan
kuantitatif isoenzim creatine kinase-MB dalam serum dan plasma manusia
dengan Beckman Coulter AU analisis. Daftar lengkap parameter uji dan
prosedur operasional dapat ditemukan di Panduan Pengguna sesuai dengan
analisa.
Sub unit CK–MM dihambat oleh antibodi spesifik dan hanya
aktivitas sub unit CK-MB yang setara dengan setengah aktivitas iso
enzim MB yang diperiksa dengan cara kinetik enzimatik. Creatin
phosphat dan ADP dengan adanaya enzim creatin kinase akan berubah
menjadi creatin dan ATP, dimana ATP ini bersama glukosa oleh enzim
heksokinase diubah menjadi glukosa-6-phosphat dan ADP. Glukosa-6-
fosfat teroksidasi oleh aksi dari enzim dehidrogenase glukosa-6-fosfat
(G6P-DH) dengan pengurangan simultan dari koenzim nikotinamida adenin
dinukleotida fosfat (NADP) untuk memberikan NADPH dan 6-fosfoglukonat.
Tingkat kenaikan absorbansi pada 340/660 nm karena pembentukan NADPH
berbanding lurus dengan aktivitas CK-MB dalam sampel. Nilai Normal :
< 24 U/L
Sumber: http://www.wikipedia.com/
Dynamic Range
Prosedur CK-MB adalah linear 10-2000 U / L. Sampel yang melebihi
batas atas linearitas harus diencerkan dan diulang. Sampel dapat
diencerkan, diulang dan dikalikan dengan faktor pengenceran otomatis
memanfaatkan RUN AUTO REPEAT.
Kapasitas penghambatan antibodi anti-CK-M adalah > 99% pada
tingkat CK-MM 8000 U / L. Dalam sampel dimana total aktivitas CK
melebihi 8000 U / L, CK-MB harus diukur dengan menggunakan sampel pra-
diencerkan untuk memastikan penghambatan memadai CK-M.
Reagen
Persiapan Reagen
R1: Pastikan Transfer lengkap R1-2 ke R1-1 dengan menuangkan suatu
aliquot dari buffer R1-1 ke R1-2, dicampur perlahan, kemudian
ditransfer seluruh isi kembali ke R1-1. Dicampur dengan per sebelum
menempatkan di papan instrumen.
R2: Reagen siap digunakan dan dapat ditempatkan secara langsung di
papan instrumen. Tidak ada persiapan yang diperlukan.
Penyimpanan dan Stabilitas
1. Reagen yang belum dibuka stabil sampai tanggal kedaluwarsa yang
tercetak pada label bila disimpan pada 2-8 ° C.
2. Reagen yang telah dibuka stabil selama 30 hari bila disimpan dalam
kompartemen berpendingin dari analyzer.
Kadar CK yang tinggi, atau yang meningkat dari sampel pertama ke
kedua, secara umum menunjukkan bahwa telah ada beberapa kerusakan otot
baru-baru ini tetapi tidak akan menunjukkan lokasinya. Orang mungkin
memiliki tingkat peningkatan CK yang signifikan, tergantung pada
tingkat keparahan kerusakan otot. Mereka yang memiliki rhabdomyolysis
mungkin memiliki tingkat CK sebanyak 100 kali tingkat normal.
Untuk memberikan spesifitas jantung yang terbaik pada pengukuran CK-
MB, Indeks relative CK-MB sering dihitung berdasarkan persamaan di
bawah ini :
CK-MB Index = 100% (CK-MB/Total CK)
Tingkat CK yang normal dapat menunjukkan bahwa belum ada kerusakan
otot atau yang terjadi beberapa hari sebelum pengujian. peningkatan
kadar CK secara normal dapat dilihat setelah latihan berat seperti di
angkat berat, olahraga kontak, atau sesi latihan panjang.
Untuk meningkatkan ketelitian penentuan diagnosis IM dapat
digunakan rasio antara CK-MB dengan CK total. Apabila kadar CK-MB
dalam serum melebihi 6 – 10 % dari CK total, dan tes-tes tersebut
diperiksa selama 36 jam pertama setelah onset penyakit, maka diagnosis
IMA dapat dianggap hampir pasti.
IV. Spesimen
Spesimen yang digunakan untuk uji CK dan CK-MB adalah serum atau
plasma heparin dari darah vena. Pengambilan darah untuk uji CK dan CK-
MB sebaiknya dilakukan sebelum dilakukan injeksi intra muscular (IM).
Sampel serum atau plasma harus bebas dari hemolisis (untuk mencegah
pencemaran oleh adenilat kinase) dan disimpan dalam keadaan beku
apabila tidak langsung diperiksa. Serum atau plasma dapat digunakan
untuk imunoassay CK-MB; antigen stabil pada suhu kamar selama beberap
jam sampai beberapa hari, walaupun anlisis harus segera dilakukan
untuk menghasilkan informasi yang signifikan secara klinis.
Nilai Rujukan
DEWASA
- Pria : 5 – 35 µg/ml, 30 – 180 IU/l, 55 – 170 U/l pada suhu 37oC
(satuan SI)
- Wanita : 5 – 25 µg/ml, 25 – 150 IU/l, 30 – 135 U/l pada suhu 37oC
(satuan SI)
ANAK
- Neonatus : 65 – 580 IU/l pada suhu 30oC,
- Anak laki-laki : 0 – 70 IU/l pada suhu 30oC,
- Anak perempuan : 0 – 50 IU/l pada suhu 30oC
Catatan : nilai rujukan tergantung metode yang digunakan,
konsultasikan dengan laboratorium yang bersangkutan.
V. Masalah Klinis
Keadaan yang mempengaruhi peningkatan kadar kreatin kinase :
Peningkatan Besar (Lebih dari 5 kali Normal) :
Distrofi otot Duchenne, polimiositis, dermatomiositis, infark
miokardium akut (IMA)
Peningkatan Ringan – Sedang (2-4 kali Normal) :
Infark miokardium akut (IMA), cedera iskemik berat; olah raga
berat, taruma, cedera serebrovaskuler (CVA), tindakan bedah;
delirium tremens, miopatik alkoholik; infark paru; edema paru
(beberapa pasien); hipotiroidisme; psikosis agitatif akut. Pengaruh
obat : Injeksi IM, deksametason (Decadron), furosemid (lasix),
aspirin (dosis tinggi), ampisilin, karbenisilin, klofibrat.
CK isoenzim :
CK-MM : Distrofi muskular, delirium tremens, cedera/trauma remuk,
status bedah dan pasca bedah, aktifitas berat, injeksi IM,
hipokalemia, hemofilia, hipotiroidisme.
CK-MB : Infark miokardium akut, angina pektoris berat, bedah
jantung, iskemia jantung, miokarditis, hipokalemia, defibrilasi
jantung.
CK-BB : CVA, perdarahan subaraknoid, kanker pada otak, cedera otak
akut, sindrom Reye, embolisme dan infark paru, kejang.
BAB III
PENUTUP
I. KESIMPULAN
Peningkatan CK-MB isoenzim dapat menandakan terjadinya kerusakan
otot jantung. CK-MB juga dapat meninggi pada kasus-kasus bukan MCI
atau non-coronary obstructive myocardial necrosis, seperti
peradangan, trauma, degenerasi. Peningkatan pertama CK-MB setelah IM
membutuhkan 3-4 jam setelah onset gejala dan tetap meningkat kira-
kira 65 jam pasca infark. CKMB mass dilaporkan pada 50% diagnosis IM
setelah 3 jam pasca onset dan lebih dari 90% setelah 6 jam. Untuk
diagnosis dengan sensitivitas dan spesifitas yang tinggi, sampel
serial dibutuhkan selama periode 8-12 jam.
Spesimen yang digunakan untuk uji CK dan CK-MB adalah serum atau
plasma heparin dari darah vena. Sampel serum atau plasma harus bebas
dari hemolisis (untuk mencegah pencemaran oleh adenilat kinase) dan
disimpan dalam keadaan beku apabila tidak langsung diperiksa.
sub unit CK–MM dihambat oleh antibodi spesifik dan hanya
aktivitas sub unit CK-MB yang setara dengan setengah aktivitas iso
enzim MB yang diperiksa dengan cara kinetik enzimatik. Creatin
phosphat dan ADP dengan adanaya enzim creatin kinase akan berubah
menjadi creatin dan ATP, dimana ATP ini bersama glukosa oleh enzim
heksokinase diubah menjadi glukosa-6-phosphat dan ADP. Glukosa-6-
phosphat bersama NADP oleh enzim G-6-P-DH akan diubah menjadi
gluconat-6-phosphat dan NADPH. Aktivitas CK-B sebanding dengan
perubahan NADP. Hasil yang terukur kemudian dikonversikan dengan
CKMB. Nilai Normal : < 24 U/L
II. SARAN
Penulis menyadari bahwa makalah ini masih kurang sempurna, oleh
sebab itu segala kritik dan saran yang bersifat membangun demi
kesempurnaan makalah ini akan penulis terima dengan senang hati.
semoga makalah ini bermanfaat bagi penulis dan mahasiswa/i UIN Syarif
Hidayatullah Jakarta pada khususnya dan pembaca pada umumnya.
DAFTAR PUSTAKA
Beckman Coulter, CREATINE KINASE -MB (CK-MB), Inc., 250 S. Kraemer Blvd.
Brea, CA 92821, USA
Djanggan Sargowo, PENANDA BIOKIMIA PADA SINDROMA KORONER AKUT, Jurnal
Fakultas Kedokteran Universitas Brawijay, Malang, 2008.
Ooi DS, Isotalo PA, Veinot JP. Correlation of antemortem serum creatine
kinase, creatine kinase-MB, troponin I, and troponin Twith cardiac
pathology. Clin Chem 46:338-44.
Rendi Dwi Prasetyo, Masrul Syafri, Efrida, 2014, Gambaran Kadar Troponin
T dan Creatinin Kinase Myocardial Band pada Infark Miokard Akut, Jurnal
Fakultas Kedokteran Universitas Andalas, Padang.
Samsu N, Sargowo D . Sensitivitas dan spesitifitas toponin I dan T pada
diagnosis infark miokard akut. Bagian penyakit dalam Universitas
Brawijaya. Majalah Kedokteran Indonesia. 2007;57(10):363-72.
TEIXEIRA, A. M.; BORGES, G. F. Creatine kinase: structure and function.
Brazilian Journal of Biomotricity. v. 6, n. 2, p. 53-65, 2012.
The best biochemical markers of myocardial infarction (review). Diunduh
dari http://scripplabs.com/pdf/1996summer.pdf
Tholen DW, Linnet K, Kondratovich M, Armbruster DA, Garrett PE, Jones RL,
et al. Protocols for determination of limits of detection and limits of
quantitation; approved guideline. NCCLS Document EP17-A. NCCLS,
Pennsylvania, USA, 2004
Wijaya A. Parameter biokimiawi untuk sindroma koroner akut. Forum
Diagnosticum-Prodia Diagnostics Educational Services 2000:2.
http://www.wikipedia.com diakses pada Jumat, 26 Desember 2014
