1. Respecto a los aminoácidos: a. ¿Cuántos aminoácidos presentes en la naturaleza se han reportado hasta el momento? Encontramos 20 AA presentes en la naturaleza Los AA proteicos codificables son 20
Alanina (Ala, A)
Cisteína (Cys, C)
Aspártico (Asp, D)
Glutámico (Glu, E)
Fenilalanina (Phe, F) Lisina (Lys, K) Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G) Leucina (Leu, L) Glutamina (Gln, Q)
Histidina (His, H) Metionina (Met, M) Arginina (Arg, R)
Isoleucina (Ile, I) Asparragina (Asn, N) Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)
Valina (Val, V)
Triptófano (Trp, W)
Tirosina (Tyr, Y)
b. ¿Cuántos y cuáles aminoácidos forman forman parte de las proteínas?, proteínas?, ¿qué características tienen en común? Las proteínas están formadas por aminoácidos. Los aminoácidos, gráficamente, son representados como ladrillos que forman una pared. Dentro de los aminoácidos que forman proteína hay aminoácidos esenciales y no esenciales. Los esenciales son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina y la histidina. Los no esenciales son la alanina, la asparagina, el ácido aspártico y el ácido glutámico.
c. Cómo se clasifican clasifican los aminoácidos según: i. el tipo de cadena lateral
AMINOÁCIDOS NEUTROS O ALIFÁTICOS: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Aminoacidos aromaticos: La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Hidroxiaminoacidos: Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S. Tioaminoacidos: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Iminoacidos: Tienen el grupo a-amino sustituído por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P. Aminoacidos dicarboxilicos y sus amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E). Aminoacidos dibasicos: La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).
ii. las propiedades de la cadena lateral
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W). Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E). Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H). Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
iii. la capacidad de síntesis del organismo Esenciales: son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Metionina: Interviene en el buen rendimiento muscular. Histidina: Es importante en el crecimiento y reparación de tejidos Triptófano: Destaca la estabilización del humor, y el control del estrés. No Esenciales a todos los aminoácidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta. Alanina: Interviene en numerosos procesos bioquímicos del organismo Acido aspártico: Ayuda a reducir el nivel de amoníaco en sangre después del ejercicio.
2.-
Respecto
a
niveles
de
organización
de
las
proteínas:
a. ¿Qué estructuras puede presentar una proteína?. Explique cada una de ellas. Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la f orma que ésta adopte.
Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
b. ¿Qué fuerzas estabilizan la estructura tridimensional de una proteína? - Puentes di-sulfuro - Atracción electrostática - Puentes de hidrógeno - Interacción hidrofóbica 3.- ¿Cómo está formado el sistema de control de plegamiento en los organismos? El sistema de control de plegamiento en los organismos está formado principalmente por las chaperonas moleculares, siendo una clase de proteínas, muy conservadas entre distintas especies. Algunas chaperonas pueden revertir el plegamiento de las moléculas que están plegadas incorrectamente, dándoles una nueva oportunidad de iniciar el proceso y potencialmente alcanzar su estado nativo funcional. Además el sistema de control de plegamiento está formado por proteasas muy especializadas cuya distribución intracelular semeja a la de las chaperonas. Estas proteasas degradan a las moléculas de proteínas plegadas incorrectamente, generalmente una vez que chaperonas específicas las han desplegado convenientemente. 4.- ¿Cómo está formado el sistema de control de plegamiento en los organismos? Estos sistemas de controldel plegamiento de las proteínas se caracterizan por ser redundantes y muy dinámicos, pudiendoresponder a los cambios en el microambiente intracelular, ajustando la concentración de variosde sus componentes de acuerdo a la demanda de la célula. Uno de los componentes fundamentales de los sistemas de control del plegamiento son las chaperonas moleculares. Además de las chaperonas moleculares, los sistemas de control del plegamiento se componen de varias proteasas muy especializadas cuya distribución intracelular semeja a la de las chaperonas.
5.- ¿Qué es la amiloidosis? La amiloidosis es una enfermedad de etiología desconocida, que se caracteriza por el depósito de sustancia amorfa (amiloide), en los espacios extracelulares de diversos órganos y tejidos condicionando alteraciones funcionales y estructurales según la localización e intensidad del depósito. Alrededor del 75% de los pacientes que la padecen tienen una amiloidosis primaria, el 5% del total presenta amiloidosis secundaria, y menos del 5% desarrolla una amiloidosis familiar. Las manifestaciones clínicas son inespecificas, determinadas por el órgano o el sistema afectado. El diagnóstico se basa en la sospecha clínica y la demostración de la sustancia amiloide en los tejidos. La evolución de la amiloidosis, es difícil de comprobar debido a que casi
nunca se conoce con precisión el inicio de la misma. En cuanto al tratamiento médico, se observa respuesta favorable con melfalán más prednisona, respecto al transplante de órganos, no se cuenta con un protocolo de aceptación universal, este depende de cada caso, extensión y estadio evolutivo de la enfermedad. 6.- ¿A que se denomina precursor amiloide? El componente fundamental de los depósitos en cada tipo de amiloidosis son agregados fibrilares insolubles de una proteína particular o sus fragmentos. Al presente, se han identificado 24 proteínas diferentes cuya agregación fibrilar se asocia a una forma clínica de amiloidosis. A estas proteínas se les denomina precursores de amiloide y es notable que no comparten similitud de función, secuencia ni estructura. Algunos como la transtiretina, o prealbúmina, la cual está asociada a diversas formar de amiloidosis, tanto de aparición esporádica como hereditaria, son proteínas con plegamiento estable en condiciones fisiológicas. En contraste, otros, como el péptido insular amiloide, o amilina,, asociado a la diabetes mellitus tipo 2, carecen de plegamiento estable aún en condiciones fisiológicas. A esta clase singular de proteínas se les denomina "péptidos desordenados en condiciones nativas". Los precursores de amiloide también difieren en la proporción de elementos de estructura secundaria que caracteriza su plegamiento. Por ejemplo, la insulina, sólo posee estructura secundaria del tipo alfa hélice, mientras otros como la beta2microglobulina , son moléculas todo Beta, un tercer grupo como la lisozima y la anteriormente mencionada transtiretina, se caracterizan por una proporción diferente de ambas formas de plegamiento.
7.- ¿Cuáles son las características generales de los amiloides? Al margen de la diversidad estructural de los precursores, los amiloides poseen propiedades de apariencia microscópica y sub-microscópica, así como tintoreales y espectroscópicas comunes, lo cual sugiere que comparten elementos estructurales fundamentales. Al microscopio óptico los depósitos tisulares de amiloide tienen aspecto hialino y homogéneo y producen una característica birrefringencia verde manzana cuando son observados al microscopio de luz polarizada, una vez teñidos con Rojo Congo. La unión del colorante Rojo Congo a los amiloides determina un cambio en sus propiedades ópticas, lo cual puede usarse para cuantificar los agregados mediante espectroscopia convencional. Otra característica común de los amiloides es la de unir al colorante tioflavina T, lo cual modifica las propiedades de fluorescencia de esta molécula. Al microscopio electrónico, los depósitos de amiloide están compuestos por manojos de fibras no ramificadas, de aspecto recto y rígido, de longitud variable, pero con diámetro en el orden de los 75 a los 120.
8.- Mencione las estructuras proteicas involucradas en las amiloidosis humanas conocidas En los tipos de estructuras proteicas podemos ver que son cuatro tipos de estructura: la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria. En la amiloidosis humanas podremos encontrar tanto las estructuras primarias; en el cual es simplemente el orden de sus aminoácidos, y las estructuras secundarias en el cual estaría representado de una forma especial la cual es modelo de proteína representa los segmentos de lámina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hélices como como cintas en espiral.
9. ¿Qué modelos se postulan para el posible mecanismo de conversión del estado nativo al estado fibrilar de una proteína amiloidea?
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