DEFINICION Se pueden definir como polímeros de aminoácidos ,
CONCEPTO DE PROTEINA
Si el número de aminoácidos que forman un péptido es dos, se denomina dipéptido; si es tres, tripeptido, etcétera. Si es inferior a 10 se habla de oligopetido y si es superior a 10 se denomina polipeptido.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
LAS PROTEINAS Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan, enlaces peptidicos, y a las cadenas formadas, péptidos. Un aminoácido es una biomolecula de bajo peso molecular constituida por un carbono al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo acido (-COOH), un hidrogeno (-H) y un grupo radical variable (-R). Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteina, cuando además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molecula, recibe el nombre de heteroproteina.
DEFINICIÓN LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo de carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Se distinguen 20 tipos de aminoácidos
CLASIFICACIÓN CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Según el radical R que se enlace al carbono α, los
aminoácidos pueden clasificarse en alifáticos, aromáticos y heterocíclicos.
Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos – COOH y –NH2.
Aminoácidos alifáticos Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
no Neutros; si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino Ácidos; si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino Básicos; si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilos.
Aminoácidos aromáticos
Aminoácidos heterociclicos
Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada , generalmente relacionada con el benceno. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono del hidro eno
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos presentan el carbono α asimétrico, ya que esta enlazado a cuatro radicales diferentes
Un aminoácido tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo –NH2 queda situado a ala derecha
Actividad óptica
Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica , es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. La disposición L o D es independiente de la actividad óptica En la naturaleza, la forma L es mas abundante
Los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion
Si un aminoácido desvia el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina detrogiro o (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro o (-).
Comportamiento químico
Es la disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero , es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un acido, como una base o como un acido y una base a la vez.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isométrico.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptidico. El enlace peptidico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de a ua
ENLACE PEPTÍDICO
Cuando el número de aminoácidos que forma la molécula del péptido es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
DEFINICIÓN La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados estructuras primarias, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra
ESTRUCTURA SECUNDARIA Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y a gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria
α–hélice
La estructura secundaria de la α- hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura secundaria.
Todas las proteínas presentan un extremo N- terminal, en el que se encuentra el primer amonoacido con su grupo
DEFINICIÓN
En un extremo C- terminal, en el que se encuentra situado el ultimo aminoácido con su grupo carboxilo libre
La estrucutra secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Son conocidos tres tipos de estructura secundaria; la α-hélice, la hélice de colagena y la conformación .
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra
Hélice de colágena
La colágena posee una disposición en hélice especial, algo mas alargada que la α–hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.
Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrogeno
La estabilidad de la hélice de colagena se debe a la asociación de tres hélices, que originan una súper hélice o molécula completa de colagena.
Conformación-β
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Ello se debe a que no existen enlaces de hidrogeno entre los aminoácidos próximos a la cadena polipeptidica .
ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación globular En las proteínas facilita la solubilidad en agua y en disoluciones salinas, esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, homonales etc
Si la cadena con Conformación-β se repliega sobre si misma, se pueden establecer enlaces de hidrogeno entre segmentos antes distantes, esto da lugar a una lamina en zigzag muy estable denominada, βlamina plegada
DEFINICIÓN La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipeptido al plegarse sobre si misma originando, una conformación globular.
CARACTERÍSTICAS
Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces; uno fuerte de tipo covalente, el puente disulfuro y otros débiles como los puentes de hidrogeno , las fuerzas de Van der Waals , las interacciones iónicas y las interacciones hidrófobas
.existen combinaciones de αhélice y conformación-β que
aparecen repetidamente en proteínas distintas. Estas combinaciones suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. Reciben el nombre de dominios estructurales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA DEFINICIÓN CARACTERÍSTICAS
Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada, dando lugar a las llamadas proteínas
Son proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas, siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. La estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalente), de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico, cada una de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomero.
Según el número de protomeros que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan dímeros., como la hexoquinasa; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámeros, como la ARN-polimerasa; y polímeros
CARACTERÍSTICAS El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con estas se denomina centro activo de la roteína.
Centro Activo
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS DEFINICIÓN
Las propiedades de las dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos sobresalgan de la molecula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
Solubilidad; las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R , que al ionizarse, establecen puente de hidrogeno con las moléculas de agua.
Desnaturalización; Si en una disposición de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones, de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede disminuir llegando a producirse su precipitación. La proteína, puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización
Especificidad; En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores variables, ello ha dado lugar a una gran variabilidad de moléculas proteicas, lo que permite que cada especie tengas sus roteínas es ecificas Las Capacidad amortiguadora; proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero.
Ello se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlace peptidicos
La diferencia entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies
Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un acido o una base, y por tanto liberar o tomar protones (H-) del medio
CLASIFICACIÓN DE LAS HOLOPROTEÌNAS
DEFINICIÓN Las haloproteinas pueden clasificarse en dos grupos; filamentosas o escleroporteinas y globulares o esferoproteinas.
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS Colagenas
Se encuentran en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, tegumentarios y oseos. Se encuentran en formaciones epidérmicas α –queratinas Aparecen en tendones y vasos sanguíneos Elastinas Β –queratinas o fibroinas Se encuentran en los hilos de seda. Son insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Pertenecen a este grupo las colagenas, las queratinas, las elastinas y las fibroinas
PROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente son solubles en agua o disoluciones polares. Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las prolaminas, las gluteninas, las albuminas y las globulinas
Protaminas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides de todos los animales Histonas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN del núcleo (salvo en los espermatozoides). Prolaminas Insolubles en agua. Aparecen en semillas vegetales, como la zeina del maíz, la gliadina del trigo y la hordeina de la cebada. Gluteinas Insolubles en agua pero solubles en ácidos y bases diluidas, son ejemplos la orizanina del arroz y la glutenina del trigo. Albumina Solubles en agua. Pertenecen a este grupo la seroalbumina de la sangre, la ovoalbúmina del huevo, la lactoalbumina, de la leche y la globina que forma parte de la hemoglobina. Globulinas Solubles en disoluciones salinas, son ejemplos la ovoglubulina del huevo, la lactoglobulina de la leche y las seroglobulinas de la sangre; también la α –globulina, que se asocia ala hemoglobina.
DEFINICIÓN HETEROPROTEINAS
CROMOPROTEINAS
Son moléculas formadas por la unión de un grupo proteico con otro no proteico, denominado grupo prostético.
Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que también reciben el nombre de pigmentos
Pigmentos orfirinicos
Si se trata de un catión ferroso, la porfirina se llama grupo hemo
Pigmentos no porfirinicos
GLUCOPROTEINAS
Según su naturaleza según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en;
Son cromoproteínas cuyo grupo prostético es un anillo tetrapirrolico o porfirina., en el centro de este anillo aparece un catión metalico.
Si se trata de un catión ferrico, la porfirina se llama grupo hemio Son cromoproteínas no porfirinicas la hemocianina, pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos, y la hemoeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro y que se encuentra en los anélidos marinos y en los braquiópodos. Las glucoproteínas poseen un grupo prosteico que contiene moléculas de glúcidos como glucosa, galactosa, aribinosa, etcétera, la unión se realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo y un radical amino del protido
Hormona estimulante del folículo (FSH), La horma estimulante del tiroides (TSH).y la hormona Luteinizante (LH)
Proteoglucanos
Glucoproteinas
Aparecen en secreciones mucosas, en lípidos sinoviales y cosntituyen tendones y huesos.
Sanguíneas como la protombina
Inmunoglobulinas
Enzimas
Las glucoproteinas suelen presentar una conformación en su parte proteica, mientras que la parte glicidica presenta una gran variabilidad, que se debe a cambio en la secuencia de las moléculas que la componen
Como las ribonucleasas
Fosforoproteinas
Nucleoproteinas
FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS
FUNCIONES
Función estructural
Función transporte
Función enzimática
Función hormonal
Función de defensa
DEFINICIÓN
Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de estructuras y funciones, lo que les permite llevar numerosas funciones
Función contractil
Función de reserva
Función homeoestatica
1 Estructura primaria de las proteinas
Alfa hélice
Helice de colagenasa